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| エイリアス | FN1、CIG、ED-B、FINC、FN、FNZ、GFND、GFND2、LETS、MSF、フィブロネクチン1、SMDCF | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：135600; MGI : 95566;ホモロジーン: 1533;ジーンカード：FN1; OMA :FN1 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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フィブロネクチンは、細胞外マトリックスの高分子量（約500-約600 kDa）[5] 糖タンパク質であり、インテグリンと呼ばれる膜貫通受容体タンパク質に結合します。[6]フィブロネクチンは、コラーゲン、フィブリン、ヘパラン硫酸プロテオグリカン（例：シンデカン）などの他の細胞外マトリックスタンパク質にも結合します。
フィブロネクチンは、一対のジスルフィド結合によって結合した2つのほぼ同一のモノマーからなるタンパク質二量体として存在します。[6]フィブロネクチンタンパク質は単一の遺伝子から生成されますが、そのpre-mRNAの選択的スプライシングにより、いくつかのアイソフォームが生成されます。
脊椎動物には2種類のフィブロネクチンが存在する：[6]
- 可溶性血漿フィブロネクチン（以前は「冷不溶性グロブリン」または CIg と呼ばれていました）は、血漿（300 μg/ml）の主要なタンパク質成分であり、肝臓の肝細胞によって生成されます。
- 不溶性細胞フィブロネクチンは細胞外マトリックスの主成分です。主に線維芽細胞などのさまざまな細胞から可溶性タンパク質二量体として分泌され、その後複雑な細胞媒介プロセスで不溶性マトリックスに組み立てられます。
フィブロネクチンは細胞接着、成長、移動、分化に大きな役割を果たしており、創傷治癒や胚発生などのプロセスに重要です。[6] フィブロネクチンの発現、分解、組織化の変化は、癌、関節炎、線維症など、多くの病態と関連しています。[7] [8]
構造
フィブロネクチンはタンパク質二量体として存在し、2つのほぼ同一のポリペプチド鎖が一対のC末端 ジスルフィド結合で結合した構造をしています。[9] 各フィブロネクチンサブユニットの分子量は約230～約275 kDaで[10]、I型、II型、III型の3種類のモジュールを含んでいます。3つのモジュールはすべて2つの反平行βシートで構成されており、ベータサンドイッチを形成しています。しかし、I型とII型は鎖内ジスルフィド結合によって安定化されているのに対し、III型モジュールにはジスルフィド結合が含まれていません。III型モジュールにはジスルフィド結合がないため、力が加わると部分的に展開します。[11]
フィブロネクチンプロトマーの長さに沿って、 3 つの可変スプライシング領域が発生します。細胞フィブロネクチンには、「追加」タイプ III モジュール (EIIIA および EIIIB) の 1 つまたは両方が存在する可能性がありますが、血漿フィブロネクチンには決して存在しません。「可変」 V 領域は、III 14 と 15 (タイプ III モジュールの 14 番目と 15 番目) の間に存在します。V 領域の構造はタイプ I、II、および III モジュールとは異なり、その存在と長さは異なる場合があります。V 領域には、α4β1インテグリンの結合部位が含まれています。ほとんどの細胞フィブロネクチンに存在しますが、血漿フィブロネクチン二量体の 2 つのサブユニットのうち 1 つだけに V 領域配列が含まれています。
モジュールは、フィブロネクチンモノマーの長さに沿って、いくつかの機能ドメインとタンパク質結合ドメインに配置されている。フィブロネクチン結合ドメインは4つあり、フィブロネクチンが他のフィブロネクチン分子と会合することを可能にする。[9] これらのフィブロネクチン結合ドメインの1つであるI 1–5は、「アセンブリドメイン」と呼ばれ、フィブロネクチンマトリックスアセンブリの開始に必要である。モジュールIII 9–10は、フィブロネクチンの「細胞結合ドメイン」に対応する。RGD配列（Arg–Gly–Asp）はIII 10に位置し、細胞表面のα5β1およびαVβ3インテグリンを介した細胞接着部位である。「相乗効果部位」はIII 9にあり、フィブロネクチンとα5β1インテグリンの会合を調節する役割を果たしている。[12]フィブロネクチンには、フィブリン結合ドメイン（I 1–5、I 10–12）、コラーゲン結合ドメイン（I 6–9）、フィブリン-1結合ドメイン（III 13–14）、 ヘパリン結合ドメイン、シンデカン結合ドメイン（III 12–14 ）も含まれる。[9]
関数
フィブロネクチンは脊椎動物の正常な機能を保証する数多くの機能を持っています。[6]細胞接着、成長、移動、分化 に関与しています。細胞フィブロネクチンは細胞外マトリックスに組み立てられ、生物の 臓器や組織を分離して支持する不溶性のネットワークです。
フィブロネクチンは創傷治癒において重要な役割を果たしている。[13] [14]フィブリン とともに、血漿フィブロネクチンは損傷部位に沈着し、出血を止めて下層組織を保護する血栓を形成する。損傷組織の修復が進むにつれて、線維芽細胞とマクロファージがその部位を再構築し始め、暫定的な血栓マトリックスを形成するタンパク質を分解し、より正常な周囲組織に似たマトリックスに置き換える。線維芽細胞は、マトリックスメタロプロテアーゼなどのプロテアーゼを分泌して血漿フィブロネクチンを消化し、次に線維芽細胞は細胞フィブロネクチンを分泌して不溶性マトリックスに組み立てる。プロテアーゼによるフィブロネクチンの断片化は、創傷治癒における重要なステップである創傷収縮を促進すると考えられている。フィブロネクチンが断片化されると、 α4β1インテグリン結合部位を含むV領域がさらに露出する。これらのフィブロネクチン断片は、α4β1 インテグリン発現細胞の結合を強化し、周囲のマトリックスに付着して強制的に収縮できるようにすると考えられています。
フィブロネクチンは胚発生に必要であり、フィブロネクチン遺伝子を不活性化すると早期胚致死につながる。[15]フィブロネクチンは胚発生中の細胞接着と移動を導くために重要である。哺乳類の発生において、フィブロネクチンの欠如は中胚葉、神経管、血管の発達の欠陥につながる。同様に、発生中の両生類で正常なフィブロネクチンマトリックスの欠如は中胚葉のパターン形成の欠陥を引き起こし、胚葉形成を阻害する。[16]
フィブロネクチンは正常なヒトの唾液にも含まれており、病原細菌による口腔や咽頭の定着を防ぐのに役立ちます。[17]
マトリックスアセンブリ
細胞フィブロネクチンは、複雑な細胞媒介プロセスで不溶性の 線維性 マトリックスに組み立てられます。 [18] フィブロネクチンマトリックスの組み立ては、可溶性のコンパクトなフィブロネクチン二量体が細胞、多くの場合は線維芽細胞から分泌されたときに始まります。これらの可溶性二量体は細胞表面のα5β1インテグリン受容体に結合し、インテグリンのクラスター化を助けます。インテグリンに結合したフィブロネクチンの局所濃度が増加し、結合したフィブロネクチン分子が互いに相互作用しやすくなります。次に、短いフィブロネクチン線維が隣接する細胞間に形成され始めます。マトリックスの組み立てが進むにつれて、可溶性線維はより大きな不溶性線維に変換され、細胞外マトリックスを構成します。
フィブロネクチンの可溶性から不溶性への原繊維の変化は、結合したフィブロネクチン分子の長さに沿って隠れたフィブロネクチン結合部位が露出したときに進行します。細胞はフィブロネクチンに結合したインテグリン受容体を引っ張ることでフィブロネクチンを伸ばすと考えられています。この力によりフィブロネクチンリガンドが部分的に展開し、隠れたフィブロネクチン結合部位が露出して、近くのフィブロネクチン分子が結合できるようになります。このフィブロネクチン-フィブロネクチン相互作用により、可溶性の細胞結合原繊維が分岐して不溶性のフィブロネクチンマトリックスに安定します。
膜貫通タンパク質CD93は、ヒト真皮血液内皮細胞におけるフィブロネクチンマトリックスの組み立て（線維形成）に必須であることが示されています。[19]結果として、これらの細胞におけるCD93のノックダウンは、フィブロネクチン線維形成の破壊をもたらしました。さらに、CD93ノックアウトマウスの網膜では、網膜の芽生え前線で破壊されたフィブロネクチンマトリックスが示されました。[19]
がんにおける役割
腫瘍および腫瘍由来細胞株では、フィブロネクチン発現の減少、フィブロネクチン分解の増加、および/またはα5β1インテグリンなどのフィブロネクチン結合受容体の発現の減少に起因するいくつかの形態学的変化が観察されている。[20]
フィブロネクチンは癌の発生に関与している。[21]肺癌では、特に非小細胞肺癌でフィブロネクチンの発現が増加する。肺癌細胞がフィブロネクチンに接着すると、腫瘍形成能が高まり、アポトーシス誘導化学療法剤に対する抵抗性が付与される。フィブロネクチンは、脊椎動物のアンドロゲン受容体と相互作用する性腺ステロイドを刺激することが示されており、サイクリンDや細胞周期制御に関与する関連遺伝子の発現を制御することができる。これらの観察結果は、フィブロネクチンが肺腫瘍の増殖/生存および治療に対する抵抗性を促進する可能性があることを示唆しており、新しい抗癌剤開発の新たなターゲットとなる可能性がある。
フィブロネクチン1は放射線抵抗性[22]および全癌予後[23]の潜在的なバイオマーカーとして機能する。
FN1-FGFR1融合はリン酸尿性間葉系腫瘍で頻繁にみられる。[24] [25]
創傷治癒における役割
フィブロネクチンは創傷治癒に大きな影響を与え、肉芽組織の発達と組織化の過程で細胞の移動と成長のための適切な基質の形成、および結合組織マトリックスのリモデリングと再合成に影響を与えます。[26]フィブロネクチンの生体内生物学的意義は創傷治癒のメカニズムの過程で研究されました。 [ 26]急性炎症や外科的外傷後、および播種性血管内凝固症候群 の患者では、血漿フィブロネクチン濃度が低下します。[27]
フィブロネクチンは、胎児および成体組織の細胞外マトリックス（成体組織の基底膜ではない）に存在するが、炎症性病変ではより広く分布している可能性がある。血液凝固中、フィブロネクチンは血栓と結合したままとなり、第 XIII 因子（フィブリン安定因子）の助けを借りてフィブリンに共有結合的に架橋される。 [28] [29]線維芽細胞はフィブリンに付着することで創傷治癒に大きな役割を果たす。線維芽細胞のフィブリンへの付着にはフィブロネクチンが必要であり、フィブロネクチンがフィブリンに架橋されているときに最も強力であった。第 XIII 因子欠乏症の患者は、線維芽細胞が第 XIII 因子を欠くフィブリンではうまく成長しないため、創傷治癒に障害が現れる。フィブロネクチンは、マクロファージと線維芽細胞の両方による粒子貪食を促進する。創傷部位における線維芽細胞によるコラーゲン沈着は、フィブロネクチンの助けを借りて起こる。フィブロネクチンは、新たに沈着したコラーゲン原線維と密接に関連していることも観察された。原線維の大きさと組織学的染色特性に基づくと、原線維は少なくとも部分的にIII型コラーゲン（レチクリン）で構成されている可能性が高い。天然コラーゲンを用いたin vitro研究では、フィブロネクチンは他のタイプよりもIII型コラーゲンに結合することが実証された。[30]
生体内対試験管内
肝細胞によって合成される血漿フィブロネクチン[31]と培養線維 芽細胞によって合成されるフィブロネクチンは類似しているが同一ではなく、免疫学的、構造的、機能的差異が報告されている。[32]これらの差異は、単一の新生mRNAの異なる処理によって生じる可能性が高い。しかし、血漿フィブロネクチンは、in vitroおよびin vivoで組織細胞外マトリックス に不溶化することができる。マトリックス内の血漿フィブロネクチンと細胞フィブロネクチンは両方とも、高分子量のジスルフィド結合した多量体を形成する。これらの多量体の形成メカニズムは現在のところわかっていない。血漿フィブロネクチンはサブユニット（X）あたり2つの遊離スルフィドリルを含むことが示されており、細胞フィブロネクチンは少なくとも1つ含むことが示されている。これらのスルフィドリルは、フィブロネクチンが変性するとスルフィドリルが露出するため、おそらく三次構造内に埋め込まれている。このような変性により、遊離スルフィドリルが酸化され、ジスルフィド結合したフィブロネクチン多量体が形成される。このことから、遊離スルフィドリルが細胞外マトリックスにおけるジスルフィド結合したフィブロネクチン多量体の形成に関与しているのではないかという推測が生まれた。これと一致して、N-エチルマレイミドによるフィブロネクチンのスルフィドリル修飾は細胞層への結合を妨げる。多量体フィブロネクチンのトリプシン切断パターンでは、多量体化に遊離スルフィドリルの 1 つまたは両方が関与している場合に予想されるジスルフィド結合フラグメントは明らかにならない。フィブロネクチンの遊離スルフィドリルは、フィブロネクチンの細胞層への結合にも、その後の細胞外マトリックスへの組み込みにも必要ではない。細胞層におけるフィブロネクチンのジスルフィド結合多量体化は、分子のジスルフィドに富むアミノ末端の3 分の 1 におけるジスルフィド結合の交換によって起こる。[32]
アルツハイマー病に対する保護因子としてのフィブロネクチンの遺伝子変異
多施設、多民族の遺伝疫学と機能ゲノミクス研究において、フィブロネクチン遺伝子の特定の遺伝子変異がアルツハイマー病の発症リスクを低下させることが示されました。この効果は、血液脳関門を通して毒性廃棄物やタンパク質の蓄積を除去する脳の能力を高めることによって得られると考えられています。[33]
インタラクション
インテグリン以外にも、フィブロネクチンは多くの宿主分子および非宿主分子と結合します。例えば、フィブリン、テネイシン、TNF-α、BMP-1、ロタウイルスNSP-4、細菌由来の多くのフィブロネクチン結合タンパク質（N末端ドメインのFBP-A、FBP-Bなど）、グリコサミノグリカン、ヘパラン硫酸などのタンパク質と相互作用することが示されています。
フィブロネクチンは以下と相互作用することが分かっています:
参照
- 胎児フィブロネクチン
- フィブロネクチンI型ドメイン
- フィブロネクチンII型ドメイン
- フィブロネクチンIII型ドメイン
- モノボディ、フィブロネクチンIII型ドメインの構造に基づいて設計された抗体模倣体
- 基質接着分子
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