フィブリル

原繊維（ラテン語の fibra ^[1]に由来）は、ほぼすべての生物に見られる構造的生物学的物質です。繊維やフィラメントと混同しないでください。原繊維の直径は10～100ナノメートルの範囲です（繊維はマイクロからミリスケールの構造で、フィラメントの直径は約10～50ナノメートルです）。原繊維は通常単独では見つかりませんが、生物系でよく見られるより大きな階層構造の一部です。生物系には原繊維が多く存在するため、微生物学、生体力学、材料科学の分野で原繊維の研究が非常に重要です。

原繊維は線状のバイオポリマーで構成され、長さと直径の比が大きい棒状の構造が特徴です。多くの場合、自発的にらせん構造に配列します。生体力学の問題では、原繊維はナノメートルスケールでほぼ円形の断面積を持つ古典的な梁として特徴付けることができます。そのため、単純な梁曲げ方程式を適用して、超低荷重条件下での原繊維の曲げ強度を計算できます。ほとんどのバイオポリマーと同様に、原繊維の応力-ひずみ関係は、線形の弾性領域の前に特徴的なつま先-かかと領域を示す傾向があります。^[2]バイオポリマーとは異なり、原繊維は均質材料のようには動作しません。降伏強度は体積によって変化することが示されており、構造依存性を示しています。 ^[3] 水和は、原繊維材料の機械的特性に顕著な効果をもたらすことが示されている。水（アルデヒド）の存在は、コラーゲン原繊維の剛性を低下させ、応力緩和率と強度を高めることが示されている。^[4] 生物学的観点から見ると、水分含有量は原繊維構造を強化するメカニズムとして機能し、より高いエネルギー吸収とより大きな緊張能力を可能にします。

原繊維の機械的強化特性は分子レベルに由来する。繊維内に分散される力は、原繊維が受ける引張荷重と、他の原繊維分子との相互作用により感じるせん断力である。個々のコラーゲン分子の破壊強度は、結果として分子間の共有結合化学によって制御される。2つのコラーゲン分子間のせん断強度は、弱い分散相互作用と水素結合相互作用、およびいくつかの分子共有結合架橋によって制御される。システム内の滑りは、これらの分子間結合が相互作用強度よりも大きな応力を受けると発生する。^[5]分子間結合の破壊は直ちに破壊につながるわけではなく、対照的に、材料全体が感じる応力を低下させ、破壊に耐えられるようにするエネルギー消散において重要な役割を果たしている。これらの結合は、多くの場合水素結合と分散ファンデルワールス相互作用であり、「犠牲」結合として機能し、ネットワーク内の応力を低下させる目的で存在する。分子共有結合架橋は、原繊維ネットワークの形成においても重要な役割を果たす。分子を架橋すると強固な構造が生まれますが、バイオポリマーネットワークの架橋が多すぎると、ネットワークがエネルギーを消散できずに破損する可能性が高くなり、強度はあっても強靭ではない材料になります。これは脱水または老化したコラーゲンで観察され、加齢とともに人間の組織が脆くなる理由を説明しています。 [ ^6]

異なる起源の原線維間の構造の違いは、通常、X線回折によって決定されます。^[2]走査型電子顕微鏡（SEM）は、コラーゲンの特徴的な67 nmのバンドなど、より大きな原線維種の特定の詳細を観察するために使用できますが、完全な構造を決定するには十分ではないことがよくあります。

天然素材は、複数の長さスケールにわたる原繊維の階層構造により、通常は相反する機械的特性（柔らかさと靭性）の組み合わせを示します。 ^[7]これらの原繊維は多くの場合、単一方向に配向しているため、結果として得られるバイオ複合材料では異方性の機械的応答が生じます。^[8]これは、これらの材料のほとんどが単一方向の応力に耐えるため、適用された応力の方向の降伏応力と破壊応力が高くなり、材料の構造的完全性が保証されるため、主な利点です。マクロ、マイクロ、ナノの原繊維により、一連の破壊抵抗メカニズムを通じて材料が破壊に抵抗できるようになります。

1. 繊維滑り、つまり荷重が加わるとせん断が起こり、可塑性が生じるプロセス
2. 亀裂領域を横切る線維の架橋
3. 亀裂の先端における亀裂のたわみ。応力集中により亀裂がさらに広がり、最終的には破壊につながる可能性がある。^[7]

これらのメカニズムは、破壊を防ぐために連携して機能し、これらの材料が破損することなく何百万サイクルもの負荷に耐えることを可能にします。これは、移動する生物にとって不可欠です。バイオポリマーのもう1つの機械的利点は、より柔軟なマトリックス材料に強力な繊維構造が存在することから生じる、歪みを生じさせる能力です。界面マトリックスの優れた変形性は、変形中に成分の再配向を可能にする上で重要な役割を果たします。^[8]

線維形成は、結合組織のコラーゲン繊維によく見られる細い原繊維の拡大である。線維形成の明確なメカニズムはまだ不明であるが、基礎研究から生まれた多くの仮説が、多くの可能性のあるメカニズムの発見に役立っている。初期の実験では、コラーゲン I を組織から蒸留し、溶液を制御することで原繊維に再結合することができた。その後の研究は、コラーゲンモノマーの結合部位の構成と構造を理解するのに役立つ。コラーゲンは、コラーゲンの自己組織化をサポートする可溶性前駆体であるプロコラーゲンとして合成される。コラーゲン原繊維は、生体内でほぼ 50 の結合成分を持っているため、生体内で原繊維形成を生成するための明確な要件はまだ不明である。^[9]

酸性または生理食塩水を使用すると、コラーゲンを組織から抽出し、温度またはpH値を変更することで原繊維に再配置することができます。^[10]実験により、コラーゲンモノマー間の引力が再配置を助けることが発見されました。^[11]コラーゲンは、コラーゲンの自己重合を識別する合成反応において前駆体であるプロコラーゲンとして機能します。

自然界には、化学組成は似ているものの結晶構造が異なるコラーゲンが 30 種類以上あります。圧倒的に多いのはコラーゲン Iと II です。これらは体外で原繊維を主体的に形成しますが、フィブロネクチン、フィブロネクチン結合、コラーゲン結合インテグリン、コラーゲン V はコラーゲン I の形成に不可欠であり、コラーゲン XI はコラーゲン II の形成に不可欠です。したがって、細胞メカニズムはタンパク質の自己組織化プロセスにおいて重要な役割を果たします。

コラーゲンは、動物の多くの結合組織の細胞外にある主要な構造タンパク質です。^[12]結合組織の主成分として、哺乳類のタンパク質の中で最も多く含まれており、体内のすべてのタンパク質含有量の25％から35％を占めています。

コラーゲンの原繊維は、クリンプ構造に詰まっています。腱などのコラーゲンの応力/ひずみ曲線は、いくつかの領域に細分化できます。小さなひずみの領域である「つま先」領域は、光学顕微鏡で見えるコラーゲン原繊維のマクロ的なクリンプの除去、つまりクリンプ解除に対応しています。より大きなひずみである「かかと」および「直線」領域では、それ以上の構造的変化は見られません。

トロポコラーゲンは分子構成繊維であり、3 つの左巻きポリペプチド鎖 (赤、緑、青) が互いに巻き付いて右巻きの三重らせんを形成します。

筋肉は、ミオシンがアクチン繊維と相互作用して、その可動性のある滑りや掴みによって収縮したり伸びたりします。アクチンはらせん状の 2 つのポリペプチドで構成され、ミオシンは小さなハート型の構造であるクロスブリッジを持っています。アクチンフィラメントに付着するクロスブリッジの結合と解離のプロセスは、これらのコラーゲンの相対的な動きを助け、筋肉全体の動きを助けます。

エラスチンは、皮膚、血管、肺組織など、さまざまな軟組織に共通する繊維状タンパク質です。各モノマーは互いに結合して3Dネットワークを形成し、変形する前に200％以上のひずみに耐える能力を備えています。^[13]

ケラチンは、主に毛髪、爪、蹄、角、羽毛に含まれる構造タンパク質です。^[14]基本的にケラチンはポリペプチド鎖によって形成され、硫黄架橋でαヘリックス状に巻かれたり、水素結合でβシート状に結合したりします。α構造よりも硬いβケラチンは、鳥類や爬虫類によく見られます。

レジリンは、αヘリックスとβシート構造の両方からなる弾性昆虫タンパク質です。^[15]自然界で最も弾力性のあるタンパク質の1つです。剛性は約0.6MPaと低いですが、エネルギー回復率は約98%と高く、飛翔昆虫の羽ばたきやノミのジャンプを効率的に助けます。

クモ糸の原繊維は、強度を担う硬い結晶化したβシート構造と、それを取り囲む非晶質マトリックスで構成されており、靭性と伸長能力を向上させています。^[16]他の天然原繊維と比較して、引張強度と延性が非常に高く、密度もそれぞれ低くなっています。クモ糸の特徴は、用途に応じてクモの種類によって異なります。

一次細胞壁の顕著な引張強度は、セルロース分子、つまり水素結合によって安定化されたグルコース残基の長鎖に由来する。^[17]セルロース鎖は、同様の極性でセルロースミクロフィブリルを形成しながら、重なり合った平行配列で整列することが観察されている。植物では、これらのセルロースミクロフィブリルは層状（正式にはラメラと呼ばれる）に配列し、表面の長い架橋グリカン分子によって細胞壁内で安定化される。グリカン分子は、植物由来のセルロースが構成できる潜在的なネットワークの複雑さを増大させる。一次細胞壁でセルロースミクロフィブリルと補完的なグリカンネットワークの両方に共存しているのは、多くの負に帯電したガラクツロン酸単位を含む多糖類であるペクチンである。 ^[17] さらに、セルロースミクロフィブリルは、制御された細胞拡張を介して植物の形状にも貢献している。細胞壁のミクロフィブリルの立体的配列は、最終的に細胞の成長と拡張につながる膨圧システムを作り出す。セルロースミクロフィブリルは、細胞膜の細胞外表面にあるセルロース合成酵素によって組み立てられるという点で、ユニークなマトリックス高分子です。^[17]セルロースミクロフィブリルが微小管の表層配列の上に配置されるメカニズムによって、植物は「ミクロフィブリルの方向を制御することで将来の形態を予測できる」と考えられています。

アミロースのサンプルを撹拌すると、母液から沈殿すると言われている繊維状の結晶が形成されると言われています。これらの長い繊維は、電子顕微鏡を使用して画像化することができ、シシカバブに似た横縞が明らかになります。^[要出典]アミロース繊維は、小さな棒状の繊維を持つものと、板状の結晶を持つものの2つの形態のいずれかに分類されます。

木材の原繊維構造は、木材の機械的安定性と、ミネラルや水を輸送する経路を持つ能力の両方において重要な役割を果たしていると言われています。特にトウヒ材（Picea abies）は、正規化された直径が 2.5 nm のセルロース原繊維を持つと報告されています。また、木材の樹齢と縦方向に対する原繊維のらせん角度との間には関連があると報告されています。早材は一貫して 4.6 ± 0.6° の静止角を持つと言われているのに対し、晩材は 4.6° から 19.8 ± 0.7° の遷移領域を持つと言われています。^[18] 晩材では、セルロース原繊維の 2 つのらせん角度領域は連続しておらず、これは「古い」木には異なる機械的要件を満たす 2 つの独立した仮道管構造があることを意味します。さらに、縦方向に配向した原繊維は引張強度を向上させ、晩材仮道管に特有の 20° 傾斜した原繊維を追加すると圧縮に対する安定性が得られます。^[18]

ヤモリの足裏の強力な接着力、簡単に剥がせる性質、自己洗浄性を模倣するために、繊維ベースの接着剤を作ることができます。これらの性能特性は、剛毛と呼ばれる百万本のミクロ繊維と、さらにスパチュラと呼ばれる数十億本のナノサイズの枝で構成される基礎的な階層構造に由来しています。

この現象を模倣するには、4つの異なる設計ステップが必要です。^[19]

1. 垂直に整列したマイクロ/ナノフィブリルアレイの作成
2. さまざまな先端形状の作成
3. 異方性ジオメトリを含む
4. 階層構造を構築します。

成熟した骨マトリックスを模倣するために、自己組織化フィブリルを使用して特定のミネラルマトリックスを整列させることができます。これは、疎水性アルキルテールと親水性オリゴペプチドヘッドを備えた自己組織化分子を使用して実現されます。これらの分子は、その場でミセル構造を形成し、低 pH でジスルフィド架橋を形成し、200 kDa ポリマーナノフィブリルの形成と結晶化につながります。^[要出典]ミネラルマトリックスは最終的に、ホスホセリン残基を介して合成フィブリルと相互作用し、ミネラルの核形成と成長をもたらします。

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