クロマチン

クロマチンは真核細胞に見られるDNAとタンパク質の複合体です。 ^[1]主な機能は、長いDNA分子をよりコンパクトで高密度の構造にパッケージ化することです。これにより、鎖が絡まるのを防ぎ、細胞分裂中のDNAの強化、DNA損傷の防止、遺伝子発現とDNA複製の調節にも重要な役割を果たします。有糸分裂と減数分裂の間、クロマチンは後期に染色体の適切な分離を促進します。この段階で目に見える染色体の特徴的な形状は、DNAが高度に凝縮されたクロマチンに巻かれた結果です。

クロマチンの主なタンパク質成分はヒストンです。4つのヒストンコア（ヒストンH2A、ヒストンH2B、ヒストンH3、ヒストンH4 ）の2セットからなる八量体がDNAに結合し、その周りに鎖が巻き付けられる「アンカー」として機能します。^[2]一般に、クロマチン組織には3つのレベルがあります。

DNA はヒストンタンパク質に巻き付いてヌクレオソームを形成し、いわゆる紐状のビーズ構造 (ユークロマチン) を形成します。
複数のヒストンが、最もコンパクトな形（ヘテロクロマチン）でヌクレオソーム配列からなる30ナノメートルの繊維に包まれます。^[a]
30 nm 繊維の高レベルDNA スーパーコイル化により、中期染色体 (有糸分裂および減数分裂中) が生成されます。

しかし、多くの生物はこの組織化スキームに従っていません。たとえば、精子と鳥類の赤血球は、ほとんどの真核細胞よりも密集したクロマチンを持っています。また、トリパノソーマ原生動物は、クロマチンを目に見える染色体に凝縮しません。原核細胞は、DNA を組織化するためのまったく異なる構造を持っています (原核生物の染色体に相当するものはジェノフォアと呼ばれ、核様体領域内に局在しています)。

クロマチンネットワークの全体的構造は、細胞周期の段階によっても異なります。間期には、 DNAを転写・複製するRNAポリメラーゼやDNAポリメラーゼがアクセスできるよう、クロマチンの構造は緩んでいます。間期のクロマチンの局所的構造は、DNAに存在する特定の遺伝子によって決まります。活発に転写されている（「オン」になっている）遺伝子を含むDNA領域は、あまり密集しておらず、ユークロマチンと呼ばれる構造でRNAポリメラーゼと密接に関連しています。一方、不活性な遺伝子（「オフ」になっている）を含む領域は、一般的にもっと凝縮しており、ヘテロクロマチンの構造タンパク質と関連しています。^[4]メチル化やアセチル化によるクロマチンの構造タンパク質のエピジェネティックな修飾も、局所的なクロマチン構造を変化させ、遺伝子発現を変化させます。クロマチン構造についての理解は限られており、分子生物学で活発に研究されている分野です。

動的クロマチン構造と階層

クロマチンは細胞周期中にさまざまな構造変化を受ける。ヒストンタンパク質はクロマチンの基本的なパッキングと配置を行うもので、さまざまな翻訳後修飾によってクロマチンのパッキングを変更できる（ヒストン修飾）。ほとんどの修飾はヒストン尾部で起こる。正に帯電したヒストンコアはDNAリン酸骨格の負電荷を部分的にのみ打ち消すため、構造全体の正味電荷は負になる。ポリマー内の電荷の不均衡により、隣接するクロマチン領域間で静電反発が生じ、正に帯電したタンパク質、分子、陽イオンとの相互作用が促進される。これらの修飾が起こると、クロマチンを取り巻く静電環境が変動し、クロマチンの圧縮レベルが変化する。^[2]クロマチンのアクセシビリティと圧縮に関する結果は、修飾されたアミノ酸と修飾の種類の両方に依存する。たとえば、ヒストンのアセチル化により、クロマチンが緩み、複製と転写にアクセスしやすくなる。リジンのトリメチル化は、転写活性の上昇（ヒストン H3 リジン 4 のトリメチル化）または転写抑制とクロマチンの圧縮（ヒストン H3、リジン 9またはリジン 27のトリメチル化）につながる可能性があります。いくつかの研究では、異なる修飾が同時に発生する可能性があることが示唆されています。たとえば、二価構造（ヒストン H3 のリジン 4 と 27 の両方がトリメチル化されている）は、哺乳類の初期発生に関与していると考えられています。別の研究では、ヒストン 4 のリジン 16 のアセチル化がクロマチン構造に及ぼす役割をテストし、均一なアセチル化により 30 nm のクロマチン形成が阻害され、アデノシン三リン酸のリモデリングがブロックされることが分かりました。この単一の修飾によりクロマチンのダイナミクスが変化し、K16 での H4 のアセチル化がクロマチン構造の適切な内部および相互機能性に不可欠であることが示されました。^[5] ^[6]

ポリコームグループタンパク質はクロマチン構造の調節を通じて遺伝子を制御する役割を果たしている。^[7]

詳細については、「クロマチンバリアント」、「クロマチン制御におけるヒストン修飾」、および「クロマチン構造による RNA ポリメラーゼ制御」を参照してください。

DNAの構造

自然界では、 DNA はA-、B-、Z-DNA の3 つの構造を形成できます。A-DNA と B-DNA は非常に類似しており、右巻きのらせんを形成しますが、Z-DNA はジグザグのリン酸骨格を持つ左巻きのらせんを形成します。B-DNA と Z-DNA の接合部の特性により、Z-DNA はクロマチン構造と転写において特定の役割を果たすと考えられています。

B-DNAとZ-DNAの接合部では、1対の塩基が通常の結合から外れています。これらは、多くのタンパク質による認識部位と、RNAポリメラーゼまたはヌクレオソーム結合によるねじれ応力の受け皿という2つの役割を果たしています。DNA塩基は、「アデニン（A）、グアニン（G）、シトシン（C）、チミン（T）」などの4つの化学塩基を含むコード構造として保存されています。DNAのこれらの化学構造の順序と配列は、人間の生物の創造と制御に利用できる情報として反映されています。「AとT、CとG」がペアになってDNA塩基対を構築します。糖分子とリン酸分子もこれらの塩基とペアになり、DNAヌクレオチドは「二重らせん」と呼ばれる2本の長いらせん鎖を統一して配置します。^[8]真核生物では、DNAは細胞核で構成され、DNAは遺伝のメカニズムに強さと方向性を与えています。さらに、2つのDNAの窒素結合の間には均質な結合が形成されています。

^[9]

ヌクレオソームとビーズ

クロマチンの基本的な繰り返し要素はヌクレオソームであり、リンカー DNAセクションによって相互接続されており、溶液中の純粋な DNA よりもはるかに短い配置になっています。

コアヒストンに加えて、ヌクレオソーム上の DNA 鎖の出入り口に接触するリンカーヒストン H1が存在します。ヌクレオソームコア粒子は、ヒストン H1 とともにクロマトソームとして知られています。約 20 ～ 60 塩基対のリンカー DNA を含むヌクレオソームは、非生理学的条件下では、糸状の繊維上に約 11 nm のビーズを形成できます。

ヌクレオソームは、一般的な DNA パッケージングの機能に必要なため、DNA に非特異的に結合します。ただし、ヌクレオソームの配置を決定する大きな DNA 配列の優先順位があります。これは主に、さまざまな DNA 配列のさまざまな物理的特性によるものです。たとえば、アデニン(A) とチミン(T) は、内側の副溝に圧縮されやすくなります。つまり、ヌクレオソームは、約 10 塩基対ごとに 1 つの位置 (DNA のらせん繰り返し) に優先的に結合できます。この場合、DNA は回転して、内側の副溝にある A 塩基と T 塩基の数を最大化します (核酸の構造を参照)。

有糸分裂中の30nmのクロマチン繊維

H1を添加すると、有糸分裂中にビーズ状の構造は30nm繊維またはフィラメントとして知られる直径30nmのらせん構造に巻き付く。細胞内のクロマチン繊維の正確な構造は詳細にはわかっていない。^[10]

このレベルのクロマチン構造はヘテロクロマチンの形態であると考えられており、主に転写が抑制されている遺伝子が含まれています。電子顕微鏡による研究では、30 nm の繊維は非常に動的であり、転写に関与する RNA ポリメラーゼによって横断されると、10 nm の繊維のビーズが連なった構造に展開することが実証されています。

ヌクレオソームあたりの DNA 繰り返し長さが 177 ～ 207 bp の 30 nm クロマチンフィラメントの 4 つの提案構造。
リンカー DNA は黄色、ヌクレオソーム DNA はピンク色。

既存のモデルでは、ヌクレオソームは繊維の軸に対して垂直に位置し、リンカーヒストンは内部に配置されていると一般的に考えられています。安定した 30 nm 繊維は、DNA に沿ったヌクレオソームの規則的な配置に依存しています。リンカー DNA は、曲げや回転に対して比較的耐性があります。このため、リンカー DNA の長さは繊維の安定性にとって重要であり、DNA に過度のストレスを与えることなく、必要な方向に回転および折り畳みが可能な長さでヌクレオソームを分離する必要があります。この見方では、リンカー DNA の長さが異なると、クロマチン繊維の折り畳みトポロジーも異なるはずです。再構成繊維の電子顕微鏡画像^[11]に基づく最近の理論的研究は、この見方を支持しています。^[12]

DNAループ

CTCF（赤）とコンデンシンリング（黄）を介したクロマチンループの動的形成のアニメーション表現^[13]

ビーズが連なったクロマチン構造はループを形成する傾向がある。これらのループはDNAの異なる領域を互いに近づけることで相互作用を可能にし、遺伝子相互作用の効率を高める。このプロセスは動的であり、ループが形成されたり消えたりする。ループは2つの主な要素によって制御される：^[14]

コヒーシンは、複合体自体のリング状構造を通してDNA繊維を押し出すことでループを生成するタンパク質複合体である。 ^[13]
CTCFはDNAループの境界を制限する転写因子です。ループの成長を止めるには、2つのCTCF分子を反対方向に配置してコヒーシンリングの動きをブロックする必要があります（ビデオを参照）。^[13]

他にも多くの要素が関与している。例えば、JpxはDNA繊維に沿ったCTCF分子の結合部位を制御する。^[15]

細胞核におけるクロマチンの空間的構成

核内のクロマチンの空間配置はランダムではなく、特定の領域にクロマチンが存在します。領域とは、例えば、タンパク質複合体によって結合しているラミナ関連ドメイン(LAD) やトポロジカル関連ドメイン(TAD) などです。 ^{[16]現在、ストリングス＆バインダースイッチ (SBS) モデル}^[17]やダイナミックループ (DL) モデル^[18]などのポリマーモデルが、核内のクロマチンの折り畳みを記述するために使用されています。核内のクロマチンの配置は、核ストレスや機械的ストレスによる核膜の変形の修復にも役割を果たしている可能性があります。クロマチンが凝縮すると、核はより硬くなります。クロマチンが脱凝縮すると、核はより弾力的になり、内核膜にかかる力は少なくなります。この観察は、ゲノム制御以外のクロマチン組織の他の細胞機能の可能性に光を当てています。^[2]

細胞周期に依存した構造組織

間期:有糸分裂の間期におけるクロマチンの構造は、DNA を核内に圧縮しながら、転写因子とDNA 修復因子が DNA に簡単にアクセスできるように最適化されています。構造は、DNA に必要なアクセスに応じて異なります。RNAポリメラーゼによる定期的なアクセスを必要とする遺伝子は、ユークロマチンによって提供されるより緩やかな構造を必要とします。
中期:中期のクロマチン構造は、間期とは大きく異なります。これは物理的強度^{[要出典]と扱いやすさに最適化されており、}核型で見られる典型的な染色体構造を形成しています。凝縮したクロマチンの構造は、30 nmの繊維のループから中央のタンパク質の足場までであると考えられています。ただし、十分に特徴付けられていません。染色体の足場は、クロマチンをコンパクトな染色体に保持する重要な役割を果たしています。30 nm構造のループは、足場とともにさらに凝縮し、より高次の構造になります。^{[19]染色体の足場は}、コンデンシン、タイプIIAトポイソメラーゼ、キネシンファミリーメンバー4 (KIF4)などのタンパク質で構成されています。 ^[20]クロマチンの物理的強度は、娘染色体が分離されるときにDNAへのせん断損傷を防ぐために、この分裂段階で非常に重要です。強度を最大化するために、クロマチンの構成はセントロメアに近づくにつれて、主に代替ヒストン H1 類似体を介して変化します。有糸分裂中、クロマチンの大部分はしっかりと圧縮されますが、それほどしっかりと圧縮されていない小さな領域があります。これらの領域は、クロマチン形成前にその細胞タイプでアクティブだった遺伝子のプロモーター領域に対応することがよくあります。これらの領域の圧縮の欠如はブックマークと呼ばれ、有糸分裂に入る前にどの遺伝子がアクティブだったかという「記憶」を娘細胞に伝達するために重要であると考えられているエピジェネティックメカニズムです。 ^[21]このブックマークメカニズムは、有糸分裂中に転写が停止するため、この記憶を伝達するために必要です。

クロマチンと転写のバースト

クロマチンと酵素の相互作用は研究されており、遺伝子発現に関連し重要な要素であるという結論が出ています。ロックフェラー大学の教授であるヴィンセント・G・オールフリーは、RNA合成はヒストンのアセチル化に関連していると述べています。^[22]ヒストンの末端に付着しているリジンアミノ酸は正に帯電しています。これらの末端がアセチル化されると、クロマチン末端が中性になり、DNAにアクセスできるようになります。

クロマチンが脱凝縮すると、DNA は分子機構の侵入に対して開放される。開いたクロマチンと閉じたクロマチンの間の変動は、転写の不連続性、または転写バーストに寄与する可能性がある。転写因子複合体とクロマチンの結合と解離など、他の要因も関与している可能性がある。具体的には、RNA ポリメラーゼと転写タンパク質は相分離によって液滴に集まることが示されており、最近の研究では、10 nm のクロマチンが液体のような挙動を示し、ゲノム DNA の標的化可能性を高めることが示唆されている。^[23]リンカーヒストンと無秩序なテール領域との相互作用は、大規模なクロマチンを動的な液体のようなドメインに組織化する静電接着剤として機能します。クロマチンの圧縮が減少すると、クロマチンの移動性が向上し、DNA への転写アクセスが容易になります。^[2]この現象は、転写の単純な確率モデルとは対照的に、同質遺伝子集団の細胞間で発生する遺伝子発現の大きな変動を説明できます。^[24]

代替クロマチン組織

後生動物の精子形成の過程では、精子細胞のクロマチンは、より間隔が広く、幅が広く、ほぼ結晶のような構造に作り変えられる。このプロセスは転写の停止と関連しており、核タンパク質の交換を伴う。ヒストンは主に置換され、プロタミン（小さなアルギニンに富むタンパク質）に置き換えられる。^[25]酵母では、ヒストンのない領域は転写後に非常に脆弱になると提案されており、HMGボックスタンパク質であるHMO1は、ヌクレオソームのないクロマチンの安定化に役立つ。^[26]^[27]

クロマチンとDNA修復

細胞内では、さまざまな内部および外部因子がDNA損傷を引き起こす可能性があります。修復経路の選択には、細胞周期の段階や切断が発生したクロマチンセグメントなど、多くの要因が影響します。5'末端DNA修復の開始に関しては、p53結合タンパク質1（53BP1）とBRCA1が、二本鎖切断修復経路の選択に影響を与える重要なタンパク質成分です。53BP1複合体はDNA切断部付近のクロマチンに付着し、Rap1相互作用因子1（RIF1）やシールディンなどの下流因子を活性化し、DNA末端を核酸分解による破壊から保護します。DNA損傷プロセスはクロマチンの状態内で発生し、絶えず変化するクロマチン環境が大きな影響を及ぼします。^[28]ゲノムは損傷したDNA細胞にアクセスして修復し、クロマチンに凝縮し、ヒストン残基を変更することで修復します。クロマチン構造を変化させることにより、ヒストン残基はリン酸、アセチル、および1つ以上のメチル基などの化学基を追加し、これらはDNAを獲得するためのタンパク質による遺伝子構築の発現を制御します。^[29]さらに、喜びゾーンの再合成により、DNAは損傷した塩基を処理して再構築することで修復されます。ゲノムの完全性を維持するために、「相同組換えと古典的な非相同末端結合プロセス」の後にDNAが修復されます。^[30]

真核生物のDNAをクロマチンにパッケージングすることは、酵素をその作用部位にリクルートする必要があるすべてのDNAベースのプロセスに対する障壁となります。^[31] DNA修復という重要な細胞プロセスを可能にするには、クロマチンをリモデリングする必要があります。真核生物では、ATP依存性クロマチンリモデリング複合体とヒストン修飾酵素が、このリモデリングプロセスを達成するために用いられる2つの主要な因子です。^[32]

クロマチンの緩和はDNA損傷部位で急速に起こる。^{[33]このプロセスは}PARP1タンパク質によって開始され、DNA損傷部位では1秒未満で発現し始め、損傷発生後1.6秒以内に最大値の半分が蓄積される。^[34] 次に、クロマチンリモデラーAlc1がPARP1の産物に素早く付着し、損傷後10秒以内にDNA損傷部位に到達します。^[33] おそらくAlc1の作用による最大クロマチン緩和の約半分は10秒までに起こります。^[33]これにより、DNA修復酵素MRE11がリクルートされ、13秒以内にDNA修復が開始されます。^[34]

H2AXのリン酸化型であるγH2AXも、DNA損傷発生後のクロマチン脱凝縮に至る初期段階に関与している。ヒストン変異体H2AXは、ヒトクロマチン中のH2Aヒストンの約10％を占める。^[35] γH2AX（セリン139でリン酸化されているH2AX）は、細胞の照射後20秒以内に検出され（DNA二重鎖切断形成を伴う）、γH2AXの最大蓄積の半分は1分以内に起こる。^[35] リン酸化γH2AXを含むクロマチンの範囲は、DNA二重鎖切断部位で約200万塩基対である。^[35] γH2AX自体はクロマチン脱凝縮を引き起こさないが、照射後30秒以内に、 γH2AXと関連してRNF8タンパク質が検出される。^[36] RNF8は、ヌクレオソームリモデリングおよび脱アセチル化酵素複合体NuRDの構成要素であるCHD4 との相互作用を通じて、広範なクロマチン脱凝縮を媒介します。 ^{[37 ]}

DNA損傷後の弛緩とそれに続くDNA修復を経て、クロマチンは約20分後に損傷前のレベルに近い圧縮状態に回復します。^[33]

クロマチンを調べる方法

ChIP-seq (クロマチン免疫沈降シーケンシング) は、広く利用されているクロマチン識別方法として認識されており、積極的に選択、識別し、ヒストン、ヒストン再構築、トランスファー因子、補因子などのタンパク質と結合する抗体を使用しています。これは、結合していない「オリゴヌクレオチド」をトリミングすることで、クロマチンの状態と遺伝子のトランスファーに関するデータを提供しています。^{[40]さまざまな}ヒストン修飾を目的としたクロマチン免疫沈降シーケンシングは、ゲノム全体のクロマチン状態を識別するために使用できます。さまざまな修飾がクロマチンのさまざまな状態に関連付けられています。^[41]
DNase-seq (DNase I 高感度部位シーケンス) は、ゲノム内のアクセス可能な領域のDNase I酵素に対する感度を使用して、ゲノム内の開いている領域またはアクセス可能な領域をマッピングします。
FAIRE-seq（ホルムアルデヒド支援による調節要素の分離シーケンシング）は、タンパク質結合DNAの化学的性質を2相分離法で利用し、ゲノムからヌクレオソームが枯渇した領域を抽出します。^[42]
ATAC-seq (Assay for Transposable Accessible Chromatin sequencing) は、Tn5 トランスポザーゼを使用して (合成) トランスポゾンをゲノムのアクセス可能な領域に統合し、結果としてゲノム全体のヌクレオソームと転写因子の局在を強調します。
DNAフットプリント法は、タンパク質に結合したDNAを特定することを目的とした手法である。ゲル電気泳動と組み合わせた標識と断片化を利用して、タンパク質が結合したゲノム領域を特定する。^[43]
MNase-seq（マイクロコッカスヌクレアーゼシーケンシング）は、マイクロコッカスヌクレアーゼ酵素を使用してゲノム全体のヌクレオソームの位置を特定します。^[44]^[45]
染色体コンフォメーションキャプチャは、物理的に相互作用するゲノムの位置を推測することによって、核内のクロマチンの空間的構成を決定します。
MACCプロファイリング（マイクロコッカルヌクレアーゼアクセシビリティプロファイリング）は、マイクロコッカルヌクレアーゼを用いたクロマチン消化物の滴定シリーズを使用してクロマチンアクセシビリティを特定し、ゲノムのオープン領域とクローズド領域の両方でヌクレオソームと非ヒストンDNA結合タンパク質をマッピングします。^[46]

クロマチンと結び目

脱凝縮した間期染色体が本質的に結び目がないままである理由は謎でした。二本鎖 DNA 領域が相互に通過できるようにするタイプ II DNA トポイソメラーゼが存在する場合、すべての染色体が位相平衡状態に達することが当然の予測です。染色体領域を形成する非常に混雑した間期染色体の位相平衡は、高度に結び目のあるクロマチン繊維の形成につながります。しかし、染色体コンフォメーションキャプチャ (3C) 法によって、間期染色体におけるゲノム距離との接触の減衰は、長いポリマーが結び目を形成せずに凝縮したときに形成されるしわくちゃの球状状態と実質的に同じであることが明らかになりました。非常に混雑したクロマチンから結び目を取り除くには、システムを位相平衡状態から動かすエネルギーを提供するだけでなく、結び目をさらに複雑にするのではなく、結び目が効率的に解かれるようにトポイソメラーゼを介した経路を誘導する能動的なプロセスが必要です。クロマチンループ押し出しのプロセスは、間期染色体のクロマチン繊維の結び目を能動的に解くのに理想的であることが示されています。^[47]

クロマチン: 代替定義

ワルサー・フレミングによって導入されたこの用語には、複数の意味があります。

シンプルで簡潔な定義:クロマチンは、DNA 高分子とタンパク質高分子 (および RNA) の高分子複合体です。タンパク質は DNA をパッケージ化して配置し、細胞核内でその機能を制御します。
生化学者の操作上の定義:クロマチンは、真核生物の溶解した間期核から抽出された DNA/タンパク質/RNA 複合体です。核内に存在する多数の物質のうち、どの物質が抽出された物質の一部を構成するかは、各研究者が使用する技術に部分的に依存します。さらに、クロマチンの構成と特性は、細胞の種類によって、特定の細胞の種類の発生中、および細胞周期のさまざまな段階で異なります。
DNA + ヒストン = クロマチンの定義:細胞核内の DNA 二重らせんは、ヒストンと呼ばれる特殊なタンパク質によってパッケージ化されています。形成されたタンパク質/DNA 複合体はクロマチンと呼ばれます。クロマチンの基本構造単位はヌクレオソームです。

最初の定義では、細菌や古細菌などの他の生命領域でも、分子を凝縮するDNA結合タンパク質を使用して「クロマチン」を定義できます。これらのタンパク質は通常、核様体関連タンパク質（NAP）と呼ばれます。例としては、HUを含むAsnC / LrpCがあります。さらに、一部の古細菌は、真核生物のヒストンと相同なタンパク質からヌクレオソームを生成します。^[48]

クロマチンリモデリング:

クロマチンリモデリングは、ヒストンの共有結合修飾によって物理的にヌクレオソームをリモデリング、移動、または除去することで生じます。^[49] Sanosakaら2022年の研究では、クロマチンリモデラーCHD7がヒト神経堤細胞における細胞型特異的な遺伝子発現を制御していることが示されています。^[50]

参照

注記

^ 試験管内では存在することが明確に証明されているが、30ナノメートルの繊維は、最近のヒト有糸分裂染色体のX線研究では見られなかった。^[3]

参考文献

^月曜日、 Tanmoy（2010年7月）。「クロマチンのRNA含有量の特徴」。Genome Res . 20（7）：899–907。doi ：10.1101/gr.103473.109。PMC 2892091。PMID 20404130。
^ abcd Maeshima, K., Ide, S., & Babokhov, M. (2019). 30 nm ファイバーを使用しない動的クロマチン組織化。Current Opinion in Cell Biology、58、95–104。https ://doi.org/10.1016/j.ceb.2019.02.003
^ Hansen, Jeffrey (2012 年 3 月). 「ヒトの有糸分裂染色体構造: 30 nm 繊維に何が起こったのか?」. The EMBO Journal . 31 (7): 1621–1623. doi :10.1038/emboj.2012.66. PMC 3321215. PMID 22415369 .
^ Dame, RT (2005 年 5 月). 「細菌クロマチンの組織化と圧縮における核様体関連タンパク質の役割」.分子微生物学. 56 (4): 858–870. doi :10.1111/j.1365-2958.2005.04598.x. PMID 15853876. S2CID 26965112.
^ Shogren-Knaak, M., Ishii, H., Sun, JM, Pazin, MJ, Davie, JR, & Peterson, CL (2006). ヒストン H4-K16 のアセチル化がクロマチン構造とタンパク質相互作用を制御する。Science , 311 (5762), 844–847. https://doi.org/10.1126/science.1124000
^ バーンスタイン BE、ミケルセン TS、シェ X、カマル M、ヒューバート DJ、カフ J、フライ B、マイスナー A、ヴェルニヒ M、プラス K、イェーニッシュ R、ワグシャル A、フェイル R、シュライバー SL、ランダー ES (2006 年 4 月)。「二価のクロマチン構造は、胚性幹細胞の重要な発生遺伝子をマークします。」セル。125 (2): 315-26。土井：10.1016/j.cell.2006.02.041。ISSN 0092-8674。PMID 16630819。S2CID 9993008 。
^ Portoso M、Cavalli G (2008)。「ポリコームを介した遺伝子発現とゲノムプログラミングの制御における RNAiと非コード RNA の役割」。RNAと遺伝子発現の調節: 複雑性の隠れた層。Caister Academic Press。ISBN 978-1-904455-25-7。
^ Neidle, Stephen (2021年1月). 「二重らせんを超えて: DNA構造の多様性とPDB」. Journal of Biological Chemistry . 296 :100553. doi : 10.1016 /j.jbc.2021.100553 . PMC 8063756. PMID 33744292.
^ Minchin, Steve; Lodge, Julia (2019-10-16). 「生化学を理解する：核酸の構造と機能」. Essays in Biochemistry . 63 (4): 433–456. doi :10.1042/EBC20180038. ISSN 0071-1365. PMC 6822018 . PMID 31652314.
^ Annunziato, Anthony T.「DNAパッケージング：ヌクレオソームとクロマチン」。Scitable。Nature Education 。 2015年10月29日閲覧。
^ Robinson DJ; Fairall L; Huynh VA; Rhodes D. (2006 年 4 月). 「EM 測定により「30 nm」のクロマチン繊維の寸法が定義される: コンパクトで噛み合った構造の証拠」。米国科学アカデミー紀要。103 (17): 6506–11。Bibcode : 2006PNAS..103.6506R。doi : 10.1073 / pnas.0601212103。PMC 1436021。PMID 16617109。
^ Wong H、Victor JM、Mozziconacci J (2007 年 9 月)。Chen P (編)。「リンカーヒストンを含むクロマチン繊維の全原子モデルは、ヌクレオソーム反復長によって調整される多用途構造を明らかにする」。PLoS ONE。2 ( 9 ) : e877。Bibcode : 2007PLoSO ... 2..877W。doi : 10.1371/ journal.pone.0000877。PMC 1963316。PMID 17849006。
^ abc Fudenberg G、Abdennur N、Imakaev M、Goloborodko A、Mirny LA (2017)。「ループ押し出しによる染色体フォールディングの新たな証拠」。Cold Spring Harbor Symposia on Quantitative Biology。82 : 45–55。doi :10.1101 / sqb.2017.82.034710。PMC 6512960。PMID 2972 8444 。
^ Kadauke S, Blobel GA (2009). 「遺伝子調節におけるクロマチンループ」Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - 遺伝子調節メカニズム. 1789 (1): 17–25. doi :10.1016/j.bbagrm.2008.07.002. PMC 2638769 . PMID 18675948.
^ Oh HJ、Aguilar R、Kesner B、Lee HG、Kriz AJ、Chu HP、Lee JT (2021)。「Jpx RNAはCTCFアンカーサイトの選択と染色体ループの形成を制御する」。Cell . 184 (25): 6157–6173. doi : 10.1016/j.cell.2021.11.012. ISSN 0092-8674. PMC 8671370. PMID 34856126 .
^ Nicodemi M, Pombo A (2014年6月). 「染色体構造のモデル」(PDF) . Curr. Opin. Cell Biol . 28 : 90–5. doi :10.1016/j.ceb.2014.04.004. PMID 24804566. 2017年9月21日時点のオリジナルよりアーカイブ(PDF) 。
^ Nicodemi M 、Panning B、Prisco A (2008年5月)。「染色体共局在化のための熱力学的スイッチ」。遺伝学。179 (1):717–21。arXiv :0809.4788。doi : 10.1534 /genetics.107.083154。PMC 2390650。PMID 18493085。
^ Bohn M, Heermann DW (2010). 「拡散駆動型ループ形成はクロマチン組織化のための一貫したフレームワークを提供する」. PLOS ONE . 5 (8): e12218. Bibcode :2010PLoSO...512218B. doi : 10.1371/journal.pone.0012218 . PMC 2928267. PMID 20811620 .
^ ロディッシュ、ハーベイ F. (2016).分子細胞生物学(第 8 版). ニューヨーク: WH フリーマンアンドカンパニー. p. 339. ISBN 978-1-4641-8339-3。
^ Poonperm, R; Takata, H; Hamano, T; Matsuda, A; Uchiyama, S; Hiraoka, Y; Fukui, K (2015 年 7 月 1 日). 「染色体足場は足場タンパク質の二本鎖アセンブリです」. Scientific Reports . 5 : 11916. Bibcode :2015NatSR...511916P. doi :10.1038/srep11916. PMC 4487240. PMID 26132639 .
^ Xing H、Vanderford NL、Sarge KD (2008 年 11 月)。「TBP-PP2A 有糸分裂複合体はコンデンシンの作用を阻止することで遺伝子をブックマークする」Nat. Cell Biol . 10 (11): 1318–23. doi :10.1038/ncb1790. PMC 2577711. PMID 18931662 .
^ Allfrey VG、Faulkner R、Mirsky AE (1964 年 5 月)。「ヒストンのアセチル化とメチル化、および RNA 合成の調節におけるそれらの役割」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 51 ( 5 ): 786–94。Bibcode : 1964PNAS ...51..786A。doi : 10.1073/ pnas.51.5.786。PMC 300163。PMID 14172992。
^ 前島功、井出聡、日比野功、笹井正之 (2016)。クロマチンの液体のような挙動。遺伝学と発達に関する最新意見、 37、36–45。https://doi.org/10.1016/j.gde.2015.11.006
^ Kaochar S, Tu BP (2012 年 11 月). 「クロマチンのゲートキーパー: 小さな代謝物が遺伝子発現に大きな変化を引き起こす」. Trends Biochem. Sci . 37 (11): 477–83. doi :10.1016/j.tibs.2012.07.008. PMC 3482309. PMID 22944281 .
^ De Vries M、Ramos L、Housein Z、De Boer P (2012年5月)。「ヒト精子形成中のクロマチンリモデリングの開始」。Biol Open。1 (5): 446–57。doi : 10.1242 / bio.2012844。PMC 3507207。PMID 23213436。
^ Murugesapillai D、McCauley MJ、Huo R、Nelson Holte MH、Stepanyants A、Maher LJ、Israeloff NE、Williams MC (2014 年 8 月)。「HMO1 による DNA のブリッジングとループ化は、ヌクレオソームのないクロマチンを安定化するメカニズムを提供します」。核酸研究。42 ( 14 ) : 8996–9004。doi :10.1093/nar/gku635。PMC 4132745。PMID 25063301。
^ Murugesapillai D、McCauley MJ、Maher LJ 、 Williams MC (2017年2月)。「高移動度グループBの建築DNA曲げタンパク質の単一分子研究」。生物物理学レビュー。9 (1):17–40。doi : 10.1007 /s12551-016-0236-4。PMC 5331113。PMID 28303166。
^ アレクサンドロフ、ラドスラフ;フリストヴァ、ロシツァ。ストイノフ、ストイノ。ゴスポディノフ、アナスタス（2020-08-07）。「二本鎖 DNA 切断とその修復に対するクロマチンの反応」。細胞。9 (8): 1853.土井: 10.3390/cells9081853。ISSN 2073-4409。PMC 7464352。PMID 32784607。
^ Miné-Hattab, Judith; Chiolo, Irene (2020-08-27). 「DNA修復のための複雑なクロマチン運動」. Frontiers in Genetics . 11 : 800. doi : 10.3389/fgene.2020.00800 . ISSN 1664-8021. PMC 7481375. PMID 33061931 .
^ Lamm, Noa; Rogers, Samuel; Cesare, Anthony J. (2021年10月). 「DNA修復におけるクロマチンの移動性と再配置」. Trends in Cell Biology . 31 (10): 843–855. doi : 10.1016/j.tcb.2021.06.002 . ISSN 0962-8924. PMID 34183232. S2CID 235672793.
^ トロッター、ケビン W.; アーチャー、トレバー K. (2012)、モース、ランドール H. (編)、「制限酵素アクセシビリティによるクロマチン構造とリモデリングの分析」、クロマチンリモデリング、分子生物学の方法、vol. 833、トトワ、ニュージャージー州: ヒューマナプレス、pp. 89–102、doi :10.1007/978-1-61779-477-3_6、ISBN 978-1-61779-476-6、PMC 3607496、PMID 22183589
^ Liu B, Yip RK, Zhou Z (2012). 「クロマチンリモデリング、DNA損傷修復および老化」. Curr. Genomics . 13 (7): 533–47. doi :10.2174/138920212803251373. PMC 3468886. PMID 23633913 .
^ abcd セロウ H、ルボーパン T、シャピュイ C、スミス R、ヘゲレ A、シン HR、コズロフスキー M、ブルトマン S、ラドゥルナー AG、ティミンスキー G、フエ S (2016)。「ポリ(ADP-リボース)依存性クロマチンリモデラーAlc1は、DNA損傷時に局所的なクロマチン弛緩を誘導します。」モル。バイオル。セル。27 (24): 3791–3799。土井：10.1091/mbc.E16-05-0269。PMC 5170603。PMID 27733626。
^ ab Haince JF、McDonald D、Rodrigue A、Déry U、Masson JY、Hendzel MJ、Poirier GG (2008)。「PARP1依存性のMRE11およびNBS1タンパク質の複数のDNA損傷部位へのリクルートメント速度」。J . Biol. Chem . 283 (2): 1197–208. doi : 10.1074/jbc.M706734200 . PMID 18025084。
^ abc Rogakou EP、Pilch DR、Orr AH、Ivanova VS、Bonner WM (1998)。「DNA二本鎖切断はヒストンH2AXのセリン139のリン酸化を誘導する」。J . Biol. Chem . 273 (10): 5858–68. doi : 10.1074/jbc.273.10.5858 . PMID 9488723。
^ Mailand N, Bekker-Jensen S, Faustrup H, Melander F, Bartek J, Lukas C, Lukas J (2007). 「RNF8 は DNA 二本鎖切断部位でヒストンをユビキチン化し、修復タンパク質の組み立てを促進する」. Cell . 131 (5): 887–900. doi : 10.1016/j.cell.2007.09.040 . PMID 18001824. S2CID 14232192.
^ Luijsterburg MS、Acs K、Ackermann L、Wiegant WW、Bekker-Jensen S、Larsen DH、Khanna KK、van Attikum H、Mailand N、Dantuma NP (2012)。「高次クロマチン構造の展開におけるユビキチンリガーゼRNF8の新たな非触媒的役割」。EMBO J. 31 (11): 2511–27. doi : 10.1038/emboj.2012.104. PMC 3365417. PMID 22531782 。
^ Van Buren G、Rashid A、Yang AD、他 (2007 年 8 月)。「ヒト中腸カルチノイド細胞株の開発と特性」。Clin . Cancer Res . 13 (16): 4704–12. doi : 10.1158/1078-0432.CCR-06-2723 . PMID 17699847。
^ Shidham VB、 Galindo LM (1999)。「褐色細胞腫。5症例における術中掻爬塗抹標本の細胞学的所見」。Acta Cytol。43 ( 2): 207–13。doi : 10.1159/000330978。PMID 10097711。S2CID 232277473。
^ Small, Eliza C.; Maryanski, Danielle N.; Rodriguez, Keli L.; Harvey, Kevin J.; Keogh, Michael-C.; Johnstone, Andrea L. (2021)、Posch, Anton (ed.)、「DNA–タンパク質相互作用の研究のためのクロマチン免疫沈降法 (ChIP)」、Proteomic Profiling、Methods in Molecular Biology、vol. 2261、ニューヨーク、NY: Springer US、pp. 323–343、doi :10.1007/978-1-0716-1186-9_20、ISBN 978-1-0716-1185-2、PMID 33420999、S2CID 231304041 、 2022年10月24日取得
^ Rossi, MJ; Kuntala, PK; Lai, WKM; et al. (2021年3月10日). 「出芽酵母ゲノムの高解像度タンパク質構造」. Nature . 592 (7853): 309–314. Bibcode :2021Natur.592..309R. doi :10.1038/s41586-021-03314-8. PMC 8035251. PMID 33692541 .
^ Giresi, Paul G.; Kim, Jonghwan; McDaniell, Ryan M.; Iyer, Vishwanath R.; Lieb, Jason D. (2007-06-01). 「FAIRE (Formhydrate-Assisted Isolation of Regulatory Elements) はヒトクロマチンから活性調節要素を分離する」. Genome Research . 17 (6): 877–885. doi :10.1101/gr.5533506. ISSN 1088-9051. PMC 1891346. PMID 17179217 .
^ Galas, DJ ; Schmitz , A. (1978-09-01). 「DNAseフットプリント：タンパク質-DNA結合特異性を検出する簡単な方法」。核酸研究。5 (9): 3157–3170。doi : 10.1093 / nar/5.9.3157。ISSN 0305-1048。PMC 342238。PMID 212715。
^ Cui, Kairong; Zhao, Keji (2012-01-01). 「MNase-Seq を用いた後生動物のヌクレオソーム占有率を決定するゲノムワイドアプローチ」クロマチンリモデリング分子生物学の方法第 833 巻 pp. 413–419. doi :10.1007/978-1-61779-477-3_24. ISBN 978-1-61779-476-6. ISSN 1940-6029. PMC 3541821. PMID 22183607 .
^ Buenrostro, Jason D.; Giresi, Paul G.; Zaba, Lisa C.; Chang, Howard Y.; Greenleaf, William J. (2013-12-01). 「オープンクロマチン、DNA結合タンパク質、およびヌクレオソーム位置の高速かつ高感度なエピゲノムプロファイリングのためのネイティブクロマチンの転置」Nature Methods . 10 (12): 1213–1218. doi :10.1038/nmeth.2688. ISSN 1548-7105. PMC 3959825 . PMID 24097267.
^ Mieczkowski J、Cook A、Bowman SK、Mueller B、Alver BH、Kundu S、Deaton AM、Urban JA、Larschan E、Park PJ、Kingston RE、Tolstorukov MY (2016-05-06). 「MNase滴定によりヌクレオソーム占有率とクロマチンアクセシビリティの違いが明らかに」Nature Communications . 7 :11485. Bibcode :2016NatCo...711485M. doi :10.1038/ncomms11485. PMC 4859066. PMID 27151365 .
^ Racko D、Benedetti F、Goundaroulis D 、 Stasiak A (2018)。「クロマチンループ押し出しとクロマチン解離」。ポリマー。10 ( 10): 1126–1137。doi : 10.3390 / polym10101126。PMC 6403842。PMID 30961051。
^ Luijsterburg, Martijn S.; White, Malcolm F.; van Driel, Roel; Dame, Remus Th. (2009 年 1 月 8 日). 「クロマチンの主要な設計者: 細菌、古細菌、真核生物における構造タンパク質」.生化学と分子生物学の批評的レビュー. 43 (6): 393–418. doi :10.1080/10409230802528488. PMID 19037758. S2CID 85874882.
^ 「クロマチンリモデリング - 最新の研究とニュース | Nature」www.nature.com . 2023年1月7日閲覧。
^ 佐野坂司;奥野博信溝田典子；安藤野田智子佐藤、美紀；友岡涼;坂野里江;香山淳；岡野、秀行（2022-12-31）。「クロマチンリモデラー CHD7 は活性エンハンサー領域を標的にして、ヒト神経堤細胞における細胞型特異的遺伝子発現を制御します。」科学的報告書。12 (1): 22648。ビブコード:2022NatSR..1222648S。土井：10.1038/s41598-022-27293-6。ISSN 2045-2322。PMC 9805427。PMID 36587182。

追加情報源

クーパー、ジェフリー M. 2000. 細胞、第 2 版、分子アプローチ。第 4.2 章染色体とクロマチン。
Corces, VG (1995). 「クロマチンインシュレーター。エンハンサーの制御」。Nature . 376 ( 6540): 462–463. Bibcode :1995Natur.376..462C. doi : 10.1038/376462a0 . PMID 7637775. S2CID 26494996.
Cremer, T. 1985. Von der Zellenlehre zur Chromosomentheorie: Naturwissenschaftliche Erkenntnis und Theorienwechsel in der frühen Zell- und Vererbungsforschung, Veröffentlichungen aus der Forschungsstelle für Theoretische Pathologie der Heidelberger Akademieデアヴィッセンシャフテン。 Springer-Vlg.、ベルリン、ハイデルベルク。
Elgin, SCR (編). 1995. クロマチン構造と遺伝子発現、第9巻。IRL Press、オックスフォード、ニューヨーク、東京。
Gerasimova, TI; Corces, VG (1996). 「染色体における境界要素と絶縁体要素」. Curr. Opin. Genet. Dev . 6 (2): 185–192. doi : 10.1016/s0959-437x(96)80049-9 . PMID 8722175.
Gerasimova, TI; Corces, VG (1998). 「ポリコームおよびトリソラックスグループタンパク質はクロマチンインシュレーターの機能を媒介する」. Cell . 92 (4): 511–521. doi : 10.1016/s0092-8674(00)80944-7 . PMID 9491892. S2CID 8192263.
Gerasimova, TI; Corces, VG (2001). 「クロマチン絶縁体と境界: 転写と核組織への影響」Annu Rev Genet . 35 : 193–208. doi :10.1146/annurev.genet.35.102401.090349. PMID 11700282. S2CID 22738830.
Gerasimova, TI; Byrd, K.; Corces, VG (2000). 「クロマチン絶縁体が DNA の核局在を決定する [In Process Citation]」. Mol Cell . 6 (5): 1025–35. doi : 10.1016/s1097-2765(00)00101-5 . PMID 11106742.
Ha, SC; Lowenhaupt, K.; Rich, A.; Kim, YG; Kim, KK (2005). 「B-DNA と Z-DNA の接合部の結晶構造から 2 つの突出した塩基が明らかになる」. Nature . 437 (7062): 1183–6. Bibcode :2005Natur.437.1183H. doi :10.1038/nature04088. PMID 16237447. S2CID 2539819.
Pollard, T.、および W. Earnshaw。2002 年。細胞生物学。サンダース。
Saumweber, H. 1987. 間期細胞核における染色体の配置、p. 223-234。W. Hennig (編)、真核生物染色体の構造と機能、第 14 巻。Springer-Verlag、ベルリン、ハイデルベルク。
Sinden, RR (2005). 「分子生物学: DNA のねじれと反転」. Nature . 437 (7062): 1097–8. Bibcode :2005Natur.437.1097S. doi : 10.1038/4371097a . PMID 16237426. S2CID 4409092.
ヴァンホルデ KE. 1989年。クロマチン。ニューヨーク: Springer-Verlag。ISBN 0-387-96694-3。
Van Holde, K.、J. Zlatanova、G. Arents、および E. Moudrianakis。1995。クロマチン構造の要素：ヒストン、ヌクレオソーム、および繊維、p. 1-26。SCR Elgin（編）、『クロマチン構造と遺伝子発現』。オックスフォード大学出版局の IRL Press、オックスフォード。

外部リンク

クロマチン、ヒストン、カテプシン; PMAPタンパク質分解マップ- アニメーション
ネイチャージャーナル：最近のクロマチンの出版物とニュース
試験管内クロマチンアセンブリのプロトコル
ENCODE スレッドエクスプローラー転写因子結合部位のクロマチンパターン。Nature (ジャーナル)

[4] 試験管内では存在することが明確に証明されているが、30ナノメートルの繊維は、最近のヒト有糸分裂染色体のX線研究では見られなかった。^[3]

[1] ^月曜日、 Tanmoy（2010年7月）。「クロマチンのRNA含有量の特徴」。Genome Res . 20（7）：899–907。doi ：10.1101/gr.103473.109。PMC 2892091。PMID 20404130。

[doi.org-2] Maeshima, K., Ide, S., & Babokhov, M. (2019). 30 nm ファイバーを使用しない動的クロマチン組織化。Current Opinion in Cell Biology、58、95–104。https ://doi.org/10.1016/j.ceb.2019.02.003

[3] Hansen, Jeffrey (2012 年 3 月). 「ヒトの有糸分裂染色体構造: 30 nm 繊維に何が起こったのか?」. The EMBO Journal . 31 (7): 1621–1623. doi :10.1038/emboj.2012.66. PMC 3321215. PMID 22415369 .

[5] Dame, RT (2005 年 5 月). 「細菌クロマチンの組織化と圧縮における核様体関連タンパク質の役割」.分子微生物学. 56 (4): 858–870. doi :10.1111/j.1365-2958.2005.04598.x. PMID 15853876. S2CID 26965112.

[6] Shogren-Knaak, M., Ishii, H., Sun, JM, Pazin, MJ, Davie, JR, & Peterson, CL (2006). ヒストン H4-K16 のアセチル化がクロマチン構造とタンパク質相互作用を制御する。Science , 311 (5762), 844–847. https://doi.org/10.1126/science.1124000

[7] バーンスタイン BE、ミケルセン TS、シェ X、カマル M、ヒューバート DJ、カフ J、フライ B、マイスナー A、ヴェルニヒ M、プラス K、イェーニッシュ R、ワグシャル A、フェイル R、シュライバー SL、ランダー ES (2006 年 4 月)。「二価のクロマチン構造は、胚性幹細胞の重要な発生遺伝子をマークします。」セル。125 (2): 315-26。土井：10.1016/j.cell.2006.02.041。ISSN 0092-8674。PMID 16630819。S2CID 9993008 。

[Portoso-8] ^ Portoso M、Cavalli G (2008)。「ポリコームを介した遺伝子発現とゲノムプログラミングの制御における RNAiと非コード RNA の役割」。RNAと遺伝子発現の調節: 複雑性の隠れた層。Caister Academic Press。ISBN 978-1-904455-25-7。

[9] Neidle, Stephen (2021年1月). 「二重らせんを超えて: DNA構造の多様性とPDB」. Journal of Biological Chemistry . 296 :100553. doi : 10.1016 /j.jbc.2021.100553 . PMC 8063756. PMID 33744292.

[10] Minchin, Steve; Lodge, Julia (2019-10-16). 「生化学を理解する：核酸の構造と機能」. Essays in Biochemistry . 63 (4): 433–456. doi :10.1042/EBC20180038. ISSN 0071-1365. PMC 6822018 . PMID 31652314.

[11] Annunziato, Anthony T.「DNAパッケージング：ヌクレオソームとクロマチン」。Scitable。Nature Education 。 2015年10月29日閲覧。

[12] Robinson DJ; Fairall L; Huynh VA; Rhodes D. (2006 年 4 月). 「EM 測定により「30 nm」のクロマチン繊維の寸法が定義される: コンパクトで噛み合った構造の証拠」。米国科学アカデミー紀要。103 (17): 6506–11。Bibcode : 2006PNAS..103.6506R。doi : 10.1073 / pnas.0601212103。PMC 1436021。PMID 16617109。

[13] ^ Wong H、Victor JM、Mozziconacci J (2007 年 9 月)。Chen P (編)。「リンカーヒストンを含むクロマチン繊維の全原子モデルは、ヌクレオソーム反復長によって調整される多用途構造を明らかにする」。PLoS ONE。2 ( 9 ) : e877。Bibcode : 2007PLoSO ... 2..877W。doi : 10.1371/ journal.pone.0000877。PMC 1963316。PMID 17849006。

[Emerging_Loop_Extrusion-14] Fudenberg G、Abdennur N、Imakaev M、Goloborodko A、Mirny LA (2017)。「ループ押し出しによる染色体フォールディングの新たな証拠」。Cold Spring Harbor Symposia on Quantitative Biology。82 : 45–55。doi :10.1101 / sqb.2017.82.034710。PMC 6512960。PMID 2972 8444 。

[15] Kadauke S, Blobel GA (2009). 「遺伝子調節におけるクロマチンループ」Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - 遺伝子調節メカニズム. 1789 (1): 17–25. doi :10.1016/j.bbagrm.2008.07.002. PMC 2638769 . PMID 18675948.

[16] Oh HJ、Aguilar R、Kesner B、Lee HG、Kriz AJ、Chu HP、Lee JT (2021)。「Jpx RNAはCTCFアンカーサイトの選択と染色体ループの形成を制御する」。Cell . 184 (25): 6157–6173. doi : 10.1016/j.cell.2021.11.012. ISSN 0092-8674. PMC 8671370. PMID 34856126 .

[pmid24804566-17] Nicodemi M, Pombo A (2014年6月). 「染色体構造のモデル」(PDF) . Curr. Opin. Cell Biol . 28 : 90–5. doi :10.1016/j.ceb.2014.04.004. PMID 24804566. 2017年9月21日時点のオリジナルよりアーカイブ(PDF) 。

[pmid18493085-18] Nicodemi M 、Panning B、Prisco A (2008年5月)。「染色体共局在化のための熱力学的スイッチ」。遺伝学。179 (1):717–21。arXiv :0809.4788。doi : 10.1534 /genetics.107.083154。PMC 2390650。PMID 18493085。

[pmid20811620-19] Bohn M, Heermann DW (2010). 「拡散駆動型ループ形成はクロマチン組織化のための一貫したフレームワークを提供する」. PLOS ONE . 5 (8): e12218. Bibcode :2010PLoSO...512218B. doi : 10.1371/journal.pone.0012218 . PMC 2928267. PMID 20811620 .

[20] ロディッシュ、ハーベイ F. (2016).分子細胞生物学(第 8 版). ニューヨーク: WH フリーマンアンドカンパニー. p. 339. ISBN 978-1-4641-8339-3。

[21] Poonperm, R; Takata, H; Hamano, T; Matsuda, A; Uchiyama, S; Hiraoka, Y; Fukui, K (2015 年 7 月 1 日). 「染色体足場は足場タンパク質の二本鎖アセンブリです」. Scientific Reports . 5 : 11916. Bibcode :2015NatSR...511916P. doi :10.1038/srep11916. PMC 4487240. PMID 26132639 .

[22] Xing H、Vanderford NL、Sarge KD (2008 年 11 月)。「TBP-PP2A 有糸分裂複合体はコンデンシンの作用を阻止することで遺伝子をブックマークする」Nat. Cell Biol . 10 (11): 1318–23. doi :10.1038/ncb1790. PMC 2577711. PMID 18931662 .

[pmid14172992-23] Allfrey VG、Faulkner R、Mirsky AE (1964 年 5 月)。「ヒストンのアセチル化とメチル化、および RNA 合成の調節におけるそれらの役割」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 51 ( 5 ): 786–94。Bibcode : 1964PNAS ...51..786A。doi : 10.1073/ pnas.51.5.786。PMC 300163。PMID 14172992。

[24] 前島功、井出聡、日比野功、笹井正之 (2016)。クロマチンの液体のような挙動。遺伝学と発達に関する最新意見、 37、36–45。https://doi.org/10.1016/j.gde.2015.11.006

[pmid22944281-25] Kaochar S, Tu BP (2012 年 11 月). 「クロマチンのゲートキーパー: 小さな代謝物が遺伝子発現に大きな変化を引き起こす」. Trends Biochem. Sci . 37 (11): 477–83. doi :10.1016/j.tibs.2012.07.008. PMC 3482309. PMID 22944281 .

[pmid23213436-26] De Vries M、Ramos L、Housein Z、De Boer P (2012年5月)。「ヒト精子形成中のクロマチンリモデリングの開始」。Biol Open。1 (5): 446–57。doi : 10.1242 / bio.2012844。PMC 3507207。PMID 23213436。

[pmid25063301-27] Murugesapillai D、McCauley MJ、Huo R、Nelson Holte MH、Stepanyants A、Maher LJ、Israeloff NE、Williams MC (2014 年 8 月)。「HMO1 による DNA のブリッジングとループ化は、ヌクレオソームのないクロマチンを安定化するメカニズムを提供します」。核酸研究。42 ( 14 ) : 8996–9004。doi :10.1093/nar/gku635。PMC 4132745。PMID 25063301。

[pmid28303166-28] ^ Murugesapillai D、McCauley MJ、Maher LJ 、 Williams MC (2017年2月)。「高移動度グループBの建築DNA曲げタンパク質の単一分子研究」。生物物理学レビュー。9 (1):17–40。doi : 10.1007 /s12551-016-0236-4。PMC 5331113。PMID 28303166。

[29] アレクサンドロフ、ラドスラフ;フリストヴァ、ロシツァ。ストイノフ、ストイノ。ゴスポディノフ、アナスタス（2020-08-07）。「二本鎖 DNA 切断とその修復に対するクロマチンの反応」。細胞。9 (8): 1853.土井: 10.3390/cells9081853。ISSN 2073-4409。PMC 7464352。PMID 32784607。

[30] Miné-Hattab, Judith; Chiolo, Irene (2020-08-27). 「DNA修復のための複雑なクロマチン運動」. Frontiers in Genetics . 11 : 800. doi : 10.3389/fgene.2020.00800 . ISSN 1664-8021. PMC 7481375. PMID 33061931 .

[31] Lamm, Noa; Rogers, Samuel; Cesare, Anthony J. (2021年10月). 「DNA修復におけるクロマチンの移動性と再配置」. Trends in Cell Biology . 31 (10): 843–855. doi : 10.1016/j.tcb.2021.06.002 . ISSN 0962-8924. PMID 34183232. S2CID 235672793.

[32] トロッター、ケビン W.; アーチャー、トレバー K. (2012)、モース、ランドール H. (編)、「制限酵素アクセシビリティによるクロマチン構造とリモデリングの分析」、クロマチンリモデリング、分子生物学の方法、vol. 833、トトワ、ニュージャージー州: ヒューマナプレス、pp. 89–102、doi :10.1007/978-1-61779-477-3_6、ISBN 978-1-61779-476-6、PMC 3607496、PMID 22183589

[Liu-33] Liu B, Yip RK, Zhou Z (2012). 「クロマチンリモデリング、DNA損傷修復および老化」. Curr. Genomics . 13 (7): 533–47. doi :10.2174/138920212803251373. PMC 3468886. PMID 23633913 .

[Sellou-34] セロウ H、ルボーパン T、シャピュイ C、スミス R、ヘゲレ A、シン HR、コズロフスキー M、ブルトマン S、ラドゥルナー AG、ティミンスキー G、フエ S (2016)。「ポリ(ADP-リボース)依存性クロマチンリモデラーAlc1は、DNA損傷時に局所的なクロマチン弛緩を誘導します。」モル。バイオル。セル。27 (24): 3791–3799。土井：10.1091/mbc.E16-05-0269。PMC 5170603。PMID 27733626。

[Haince-35] Haince JF、McDonald D、Rodrigue A、Déry U、Masson JY、Hendzel MJ、Poirier GG (2008)。「PARP1依存性のMRE11およびNBS1タンパク質の複数のDNA損傷部位へのリクルートメント速度」。J . Biol. Chem . 283 (2): 1197–208. doi : 10.1074/jbc.M706734200 . PMID 18025084。

[Rogakou_1998-36] Rogakou EP、Pilch DR、Orr AH、Ivanova VS、Bonner WM (1998)。「DNA二本鎖切断はヒストンH2AXのセリン139のリン酸化を誘導する」。J . Biol. Chem . 273 (10): 5858–68. doi : 10.1074/jbc.273.10.5858 . PMID 9488723。

[pmid18001824-37] Mailand N, Bekker-Jensen S, Faustrup H, Melander F, Bartek J, Lukas C, Lukas J (2007). 「RNF8 は DNA 二本鎖切断部位でヒストンをユビキチン化し、修復タンパク質の組み立てを促進する」. Cell . 131 (5): 887–900. doi : 10.1016/j.cell.2007.09.040 . PMID 18001824. S2CID 14232192.

[pmid22531782-38] Luijsterburg MS、Acs K、Ackermann L、Wiegant WW、Bekker-Jensen S、Larsen DH、Khanna KK、van Attikum H、Mailand N、Dantuma NP (2012)。「高次クロマチン構造の展開におけるユビキチンリガーゼRNF8の新たな非触媒的役割」。EMBO J. 31 (11): 2511–27. doi : 10.1038/emboj.2012.104. PMC 3365417. PMID 22531782 。

[39] Van Buren G、Rashid A、Yang AD、他 (2007 年 8 月)。「ヒト中腸カルチノイド細胞株の開発と特性」。Clin . Cancer Res . 13 (16): 4704–12. doi : 10.1158/1078-0432.CCR-06-2723 . PMID 17699847。

[40] ^ Shidham VB、 Galindo LM (1999)。「褐色細胞腫。5症例における術中掻爬塗抹標本の細胞学的所見」。Acta Cytol。43 ( 2): 207–13。doi : 10.1159/000330978。PMID 10097711。S2CID 232277473。

[41] Small, Eliza C.; Maryanski, Danielle N.; Rodriguez, Keli L.; Harvey, Kevin J.; Keogh, Michael-C.; Johnstone, Andrea L. (2021)、Posch, Anton (ed.)、「DNA–タンパク質相互作用の研究のためのクロマチン免疫沈降法 (ChIP)」、Proteomic Profiling、Methods in Molecular Biology、vol. 2261、ニューヨーク、NY: Springer US、pp. 323–343、doi :10.1007/978-1-0716-1186-9_20、ISBN 978-1-0716-1185-2、PMID 33420999、S2CID 231304041 、 2022年10月24日取得

[42] Rossi, MJ; Kuntala, PK; Lai, WKM; et al. (2021年3月10日). 「出芽酵母ゲノムの高解像度タンパク質構造」. Nature . 592 (7853): 309–314. Bibcode :2021Natur.592..309R. doi :10.1038/s41586-021-03314-8. PMC 8035251. PMID 33692541 .

[43] Giresi, Paul G.; Kim, Jonghwan; McDaniell, Ryan M.; Iyer, Vishwanath R.; Lieb, Jason D. (2007-06-01). 「FAIRE (Formhydrate-Assisted Isolation of Regulatory Elements) はヒトクロマチンから活性調節要素を分離する」. Genome Research . 17 (6): 877–885. doi :10.1101/gr.5533506. ISSN 1088-9051. PMC 1891346. PMID 17179217 .

[44] ^ Galas, DJ ; Schmitz , A. (1978-09-01). 「DNAseフットプリント：タンパク質-DNA結合特異性を検出する簡単な方法」。核酸研究。5 (9): 3157–3170。doi : 10.1093 / nar/5.9.3157。ISSN 0305-1048。PMC 342238。PMID 212715。

[45] Cui, Kairong; Zhao, Keji (2012-01-01). 「MNase-Seq を用いた後生動物のヌクレオソーム占有率を決定するゲノムワイドアプローチ」クロマチンリモデリング分子生物学の方法第 833 巻 pp. 413–419. doi :10.1007/978-1-61779-477-3_24. ISBN 978-1-61779-476-6. ISSN 1940-6029. PMC 3541821. PMID 22183607 .

[46] Buenrostro, Jason D.; Giresi, Paul G.; Zaba, Lisa C.; Chang, Howard Y.; Greenleaf, William J. (2013-12-01). 「オープンクロマチン、DNA結合タンパク質、およびヌクレオソーム位置の高速かつ高感度なエピゲノムプロファイリングのためのネイティブクロマチンの転置」Nature Methods . 10 (12): 1213–1218. doi :10.1038/nmeth.2688. ISSN 1548-7105. PMC 3959825 . PMID 24097267.

[47] Mieczkowski J、Cook A、Bowman SK、Mueller B、Alver BH、Kundu S、Deaton AM、Urban JA、Larschan E、Park PJ、Kingston RE、Tolstorukov MY (2016-05-06). 「MNase滴定によりヌクレオソーム占有率とクロマチンアクセシビリティの違いが明らかに」Nature Communications . 7 :11485. Bibcode :2016NatCo...711485M. doi :10.1038/ncomms11485. PMC 4859066. PMID 27151365 .

[Racko_2018-48] ^ Racko D、Benedetti F、Goundaroulis D 、 Stasiak A (2018)。「クロマチンループ押し出しとクロマチン解離」。ポリマー。10 ( 10): 1126–1137。doi : 10.3390 / polym10101126。PMC 6403842。PMID 30961051。

[49] Luijsterburg, Martijn S.; White, Malcolm F.; van Driel, Roel; Dame, Remus Th. (2009 年 1 月 8 日). 「クロマチンの主要な設計者: 細菌、古細菌、真核生物における構造タンパク質」.生化学と分子生物学の批評的レビュー. 43 (6): 393–418. doi :10.1080/10409230802528488. PMID 19037758. S2CID 85874882.

[50] 「クロマチンリモデリング - 最新の研究とニュース | Nature」www.nature.com . 2023年1月7日閲覧。

[51] 佐野坂司;奥野博信溝田典子；安藤野田智子佐藤、美紀；友岡涼;坂野里江;香山淳；岡野、秀行（2022-12-31）。「クロマチンリモデラー CHD7 は活性エンハンサー領域を標的にして、ヒト神経堤細胞における細胞型特異的遺伝子発現を制御します。」科学的報告書。12 (1): 22648。ビブコード:2022NatSR..1222648S。土井：10.1038/s41598-022-27293-6。ISSN 2045-2322。PMC 9805427。PMID 36587182。