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ミクロコッカスヌクレアーゼ（EC 3.1.31.1、S7ヌクレアーゼ、MNase、脾臓エンドヌクレアーゼ、サーモヌクレアーゼ、ヌクレアーゼT、ミクロコッカスエンドヌクレアーゼ、ヌクレアーゼT'、ブドウ球菌ヌクレアーゼ、脾臓ホスホジエステラーゼ、黄色ブドウ球菌ヌクレアーゼ、黄色ブドウ球菌ヌクレアーゼB、リボヌクレアート（デオキシヌクレアート）3'-ヌクレオチドヒドロラーゼ）は、一本鎖核酸を優先的に分解するエンド-エキソヌクレアーゼです。切断速度は、GまたはCよりもAまたはTの5'側で30倍速く、末端に3'-リン酸基を持つモノヌクレオチドおよびオリゴヌクレオチドが生成されます。[ 1 ]この酵素は二本鎖DNAとRNAに対しても活性があり、最終的にはすべての配列が切断されます。
この酵素の分子量は16.9kDaである。至適pHは9.2と報告されている。酵素活性はCa2 +に厳密に依存しており、至適pHはCa2+濃度に応じて変化する。 [ 2 ]したがって、この酵素はEGTAによって容易に不活性化される。
この酵素は黄色ブドウ球菌の細胞外ヌクレアーゼである。V8株とFoggi株の2つの株は、ほぼ同一の酵素を産生する。[ 3 ]一般的な供給源は、黄色ブドウ球菌の細胞外ヌクレアーゼ（ミクロコッカスヌクレアーゼ）をコードするクローン化されたnuc遺伝子を持つ大腸菌細胞である。
ミクロコッカスヌクレアーゼ（当時はスタフィロコッカスヌクレアーゼと呼ばれていた）の3次元構造は、タンパク質結晶学の歴史のごく初期、1969年に解明された。 [ 4 ]アポ型[ 5 ]およびチミジン二リン酸阻害型[6][7]については、より高解像度の、より新しい結晶構造が利用可能である。上記のリボン図に示すように、ヌクレアーゼ分子は3本の長いαヘリックスと5本のストランドからなる樽型のβシートを持ち、SCOPデータベースで分類されているようにOBフォールド（オリゴヌクレオチド結合フォールド）として知られる配置になっている。