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| H3 ヒストン、ファミリー 3A (H3.3A) | |||||||
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| 識別子 | |||||||
| シンボル | H3F3A | ||||||
| 代替記号 | H3F3 | ||||||
| NCBI遺伝子 | 3020 | ||||||
| HGNC | 4764 | ||||||
| オミム | 601128 | ||||||
| 参照シーケンス | NM_002107 | ||||||
| ユニプロット | Q66I33 | ||||||
| その他のデータ | |||||||
| 軌跡 | 第1章第 41節 | ||||||
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| H3 ヒストン、ファミリー 3B (H3.3B) | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||
| シンボル | Ｈ３Ｆ３Ｂ | ||||||
| NCBI遺伝子 | 3021 | ||||||
| HGNC | 4765 | ||||||
| オミム | 601058 | ||||||
| 参照シーケンス | NM_005324 | ||||||
| ユニプロット | P84243 | ||||||
| その他のデータ | |||||||
| 軌跡 | 第17章 25節 | ||||||
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ヒストンH3は、真核細胞の クロマチン構造に関与する5つの主要なヒストンの1つです。[1] [2]主な球状ドメインと長いN末端テールを特徴とするH3は、 「紐上のビーズ」構造のヌクレオソームの構造に関与しています。ヒストンタンパク質は翻訳後修飾が高度に行われますが、ヒストンH3は5つのヒストンの中で最も広範囲に修飾されています。「ヒストンH3」という用語自体は、配列バリアントや修飾状態を区別しないという点で意図的に曖昧になっています。ヒストンH3は、エピジェネティクスという新興分野における重要なタンパク質であり、その配列バリアントと可変修飾状態は、遺伝子の動的かつ長期的な制御に役割を果たすと考えられています。
エピジェネティクスと翻訳後修飾
H3のN末端は球状ヌクレオソームコアから突出しており、細胞プロセスに影響を及ぼす翻訳後修飾を受けやすい。これらの修飾には、リジンおよびアルギニンアミノ酸へのメチル基またはアセチル基の共有結合、およびセリンまたはスレオニンのリン酸化が含まれる。リジン9のジメチル化およびトリメチル化は抑制およびヘテロクロマチンと関連しており（H3K9me2およびH3K9me3を参照）、K4のモノメチル化（K4は4番目の位置のリジン残基に相当）（H3K4me1を参照）は活性遺伝子と関連している。[3] [4]ヒストンH3のヒストンテールのいくつかのリジン位置でのアセチル化は、ヒストンアセチルトランスフェラーゼ酵素（HAT）によって行われる。リジン14のアセチル化は、 RNAに活発に転写されている遺伝子でよく見られます（H3K14acを参照）。
配列変異
哺乳類細胞には、ヒストン H3 の 7 つの既知の配列変異体があります。これらは、ヒストン H3.1、ヒストン H3.2、ヒストン H3.3、ヒストン H3.4 (H3T)、ヒストン H3.5、ヒストン H3.X、ヒストン H3.Y として示されていますが、数個のアミノ酸が異なるだけで、高度に保存された配列を持っています。[5] [6]ヒストン H3.3 は、哺乳類の発達中にゲノムの完全性を維持する上で重要な役割を果たすことがわかっています。[7]さまざまな生物のヒストン変異体、その分類、および変異体の特定の特徴は、「HistoneDB - with Variants」データベースで確認できます。
遺伝学
ヒストン H3 は、ヒトゲノム内のいくつかの遺伝子によってコード化されており、その中には以下が含まれます。
- H3.1: HIST1H3A、HIST1H3B、HIST1H3C、HIST1H3D、HIST1H3E、HIST1H3F、HIST1H3G、HIST1H3H、HIST1H3I、HIST1H3J
- H3.2: HIST2H3A、HIST2H3C、HIST2H3D
- H3.3: H3F3A、H3F3B
参照
参考文献
- ^ Bhasin M、Reinherz EL、Reche PA (2006)。「サポートベクターマシンを使用したヒストンの認識と分類」( PDF)。Journal of Computational Biology。13 ( 1): 102–12。doi : 10.1089 /cmb.2006.13.102。PMID 16472024 。
- ^ Hartl DL、Freifelder D、Snyder LA (1988)。基礎遺伝学。ボストン：Jones and Bartlett Publishers。ISBN 978-0-86720-090-4。
- ^ Rosenfeld JA、Wang Z、Schones DE、Zhao K、DeSalle R、 Zhang MQ (2009 年3 月) 。「ヒトゲノムの非遺伝子部分における豊富なヒストン修飾の判定」。BMC Genomics。10 : 143。doi : 10.1186/1471-2164-10-143。PMC 2667539。PMID 19335899。
- ^ Lachner M, O'Carroll D, Rea S, Mechtler K, Jenuwein T (2001 年 3 月). 「ヒストン H3 リジン 9 のメチル化により HP1 タンパク質の結合部位が作成される」. Nature . 410 (6824): 116–20. Bibcode :2001Natur.410..116L. doi :10.1038/35065132. PMID 11242053. S2CID 4331863.
- ^ Marzluff WF、Gongidi P、Woods KR、Jin J、Maltais LJ (2002年11月)。「ヒトとマウスの複製依存性ヒストン遺伝子」。ゲノミクス。80 ( 5): 487–98。doi : 10.1016 /S0888-7543(02)96850-3。PMID 12408966 。
- ^ Hake SB、Garcia BA、Duncan EM、Kauer M、Dellaire G、Shabanowitz J、Bazett-Jones DP、Allis CD、Hunt DF (2006 年 1 月)。「哺乳類ヒストン H3 変異体に関連する発現パターンと翻訳後修飾」。The Journal of Biological Chemistry。281 ( 1): 559–68。doi : 10.1074/ jbc.M509266200。PMID 16267050。
- ^ Jang CW、Shibata Y、Starmer J、Yee D、Magnuson T (2015年7月)。「ヒストンH3.3は哺乳類の発生中にゲノムの完全性を維持する」。遺伝子と発達。29 (13): 1377–92。doi : 10.1101 /gad.264150.115。PMC 4511213。PMID 26159997。