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| マイオ10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| エイリアス | MYO10、ミオシンX、MyoX | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：601481; MGI : 107716;ホモロジーン: 36328;ジーンカード：MYO10; OMA :MYO10 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ミオシンXはMYO10としても知られ、ヒトではMYO10遺伝子によってコードされるタンパク質である。[5] [6] [7] [8]
Myo10はアクチンベースのモータータンパク質で、糸状仮足と呼ばれる指状の細胞突起の先端に局在します。[9] [10] Myo10は哺乳類の組織で広く発現していますが、そのレベルは比較的低いです。[8]ノックアウトマウスを用いた研究では、Myo10が神経管閉鎖や眼の発達などの胚のプロセスで重要な機能を持つことが実証されています。[11] [12] [13] Myo10は癌の浸潤と増殖にも重要な機能を持っています。[14] [15] [9] [12] [16] [17]
Myo10 は、非筋肉ミオシン 2b として知られるクラス II ミオシンの重鎖をコードする Myh10と混同しないでください。
構造と機能
ヒトMYO10遺伝子は、約274 kbに及び、第5染色体のバンド5p15.1（GRCh Ensemblリリース89）に位置する。これは、推定配列が2058アミノ酸で、約237 kDaの分子量を持つMYO10重鎖をコードする41のエクソンを持つ完全長RNA転写産物を生成する。多くのモータータンパク質と同様に、完全長Myo10タンパク質は、ヘッド、ネック、テールで構成されていると考えられる。[8] [21] N末端のヘッドまたはミオシンモータードメインは、アクチンフィラメントに結合し、ATPを加水分解して力を生み出すことができる。[22] [23]ネックまたは軽鎖結合ドメインは3つのIQモチーフで構成され、各IQモチーフは、約16.5 kDaのカルシウム結合タンパク質であるカルモジュリン1分子の結合部位を提供する。[22]カルシウムが存在する場合にのみカルモジュリンに結合するほとんどのカルモジュリン結合部位とは異なり、Myo10のIQモチーフはカルシウムがなくてもカルモジュリンに結合できます。Myo10のIQモチーフは、上皮細胞で発現するカルモジュリン様タンパク質であるCALML3に結合することも報告されているため、状況によっては、CALML3がカルモジュリンの代わりにMyo10軽鎖として機能する可能性があります。[24] Myo10テールはαヘリックス領域から始まり、その近位部分は単一の安定したαヘリックス（SAHドメイン）を形成し、ネックドメインによって形成されたレバーアームを延長します。[25] [26] αヘリックス領域の遠位部分は、Kdが約0.6 uMで自己会合して反平行コイルドコイルを形成し、2つのMyo10重鎖が反平行二量体を形成できるようにします。これは既知のミオシンの中ではユニークな構造です。[26] [27]
Myo10 テールには、SAH とコイルドコイルに加えていくつかの領域が含まれています。これらには、3 つのPEST配列を含む領域が含まれます。この配列は、カルパインなどのプロテアーゼによる切断に関係することが多い、プロリン (P)、グルタミン (E)、セリン (S)、および T (スレオニン) というアミノ酸が豊富に含まれています。[8] Myo10 テールは、膜への結合に関係することが多い 3 つのPH ドメイン(プレクストリン相同ドメイン) を含むという点で、既知のミオシンの中で独特です。Myo10 の最初の PH ドメインの配列は、2 番目の PH ドメインを含む表面ループの存在によって分割されているという点でやや変わっています。[8] [19] 2番目のPHドメインは重要なシグナル伝達脂質ホスファチジルイノシトール（3,4,5）-三リン酸[PI（3,4,5）P 3 ]に結合し、状況によってはホスファチジルイノシトール（4,5）-二リン酸[PI（4,5）P 2 ]に結合することが報告されている。[28] [19] [29] Myo10の3つのPHドメインは協力して細胞膜にリクルートすると考えられている。Myo10テールはMyTH4ドメイン（ミオシンテールホモロジー4）とFERMドメイン（バンド4.1、エズリン、ラディキシン、モエシン）からなるスーパーモジュールで終わる。[18] [20] Myo10のMyTH4ドメインは、報告されている親和性が約0.24 uMで微小管に結合することができ、全長Myo10に、頭部に結合したアクチンフィラメントを尾部に結合した微小管にリンクする重要な能力を与えます。 [30] [18] [31] Myo10 FERMドメインは、細胞接着受容体の主要なクラスであるいくつかのβ-インテグリンの細胞質ドメイン、および結腸直腸癌で欠失したネトリン受容体（ DCC）およびネオジェニン（Neo1）の細胞質ドメインに結合できます。[32] [33]全長Myo10タンパク質は比較的低レベルで発現しているように見えますが、脳、精巣、腎臓、肺、胃、膵臓を含むほとんどの哺乳類組織で検出できます。[8]
天然の全長 Myo10 重鎖は、3 つのカルモジュリン/カルモジュリン様軽鎖を持つモノマーとして、または 6 つのカルモジュリン/カルモジュリン様軽鎖を持つ反平行二量体として存在することができます。したがって、6 つの軽鎖すべてを持つ反平行 Myo10 二量体は 8 つのサブユニットを持ち、天然の MW は約 574 kDa になります。重要なことに、Myo10 モノマーの尾部は頭部に折り返され、頭部の運動活動を阻害することができます。[29]細胞膜 PI(3,4,5)P 3レベルの上昇は、Myo10 モノマーを PH ドメインを介して細胞膜にリクルートし、運動活動を活性化して局所濃度を高め、アクチンフィラメントに沿って移動できる活性反平行二量体の形成につながると考えられています。Myo10 は、 Myo6 以外のすべての既知のミオシンと同様に、アクチンフィラメントのバーベッド端に向かって移動します。[34] Myo10はヘッドあたり約10-20 ATP/sを加水分解することができ、約300-1500 nm/sの速度で運動を生み出すことが報告されている。[23] [27]単一分子研究では、ネイティブのMyo10二量体は最大約55 nmのステップを踏むことができることが示されており、これはモータータンパク質で報告されている最大のステップの1つである。[27] Myo10の大きなステップサイズは、ネックドメインと安定したαヘリックスによって形成される長いレバーアームと、パワーストローク中にMyo10レバーアームが受ける約120°の非常に大きなスイングによるものである。[27] Myo10をフィロポディアのアクチン束に標的とするメカニズムと、束内のあるアクチンフィラメントから別のアクチンフィラメントにステップするMyo10の能力には多くの関心が寄せられている。[35] [27] [36]上述の完全長Myo10に加えて、完全長転写産物のイントロン19-20に位置する代替転写開始部位の使用により、ミオシンヘッドドメインの大部分を欠くが、Myo10重鎖の残りを含む「ヘッドレス」Myo10転写産物が生成される。[37] [38] [39]ヒトにおける主要なヘッドレス転写産物には、完全長MYO10のエクソン20-41が含まれると予測されており、M644で翻訳を開始すると、完全長MYO10のアミノ酸644-2058と同一の約163 kDaの予測分子量を持つ1415アミノ酸のヘッドレスタンパク質が生成されます。[37]ヘッドレスMyo10はヘッドドメインの大部分を欠いているため、運動活性を欠いているが、Myo10の他のドメインはすべて保持しており、そのためカルモジュリンスーパーファミリーの軽鎖、PI(3,4,5)P 3またはPI(4,5)P 3を含む膜に結合する能力を保持していると予想される。、微小管、およびDCC、ネオジェニン、βインテグリンなどのMyo10テールに結合するタンパク質に結合します。ヘッドレスMyo10は、さまざまな結合パートナーの足場タンパク質として、または全長Myo10の作用を阻害できる「天然の」優性ネガティブとして機能すると仮定されています。[37] [38]
進化的関係
Myo10は、尾部にMyTH4-FERMドメインを含み、糸状仮足、微絨毛、内耳のステレオシリアなどのアクチン束に基づく細胞突起において重要な機能を持つことが示されている、進化的に古いミオシンのグループのメンバーです。[40] [41]粘菌Dictyosteliumは、糸状仮足の形成に関与し、2つのMyTH4-FERMスーパーモジュールを持ちますがPHドメインを持たないミオシン7として知られるMyTH4-FERMミオシンを発現します。 [40] Myo10は、1つのMyTH4-FERMスーパーモジュールの喪失と3つのPHドメインの追加を含むいくつかの変化によって、約10億年前に祖先のミオシン7様タンパク質から発生したと思われます。 Myo10遺伝子は、糸状動物や襟鞭毛虫（多細胞動物に最も近い原生動物のグループ）からヒトに至るまでの生物に存在します。[40] Myo10は、ショウジョウバエや線虫などの生物につながる無脊椎動物の系統では失われていますが、これらの系統はミオシン7などの他のMyTH4-FERMミオシンを発現しています。ヒトはMyo10に加えて、アッシャー症候群1bの聴覚盲目において変異する遺伝子MYO7A 、微絨毛の先端の接着複合体の成分であるMYO7B、および内耳の不動毛の先端に局在し、DFNB3難聴において変異するミオシンMYO15Aの3つのMyTH4 - FERMミオシンを発現しています。 [41]ヒトで発現している他のMyTH4-FERMミオシンのヘッドドメインは、Myo10と最大45%の全体的なアミノ酸配列同一性を示し、テールドメインにはそれぞれMyo10の3つのPHドメインと1つのMyTH4-FERMドメインの代わりに2つのMyTH4-FERMドメインが含まれています。[8] [41]
細胞機能
Myo10 は糸状仮足の先端に局在することができるが、これは他のほとんどのミオシンにはない特性である。Myo10 に緑色蛍光タンパク質(GFP) を標識し、細胞で発現させたところ、糸状仮足内を先端に向かって約 100 nm/s の速度で前進する GFP-Myo10 の小さな斑点が観察された。 [42]単一分子感度でのイメージングにより、個々の Myo10 二量体が約 600-1400 nm/s の速度で同様に移動することが明らかになった。[43] [44] [45] GFP-Myo10 は糸状仮足内を約 15 nm/s の逆流速度で後方にも移動する。これらの観察から、Myo10 分子はモーター活動を利用して糸状仮足のアクチンフィラメントに沿って急速に前進し、糸状仮足のアクチンフィラメントに結合して逆行性アクチンの流れによってゆっくりと後方に運ばれるという仮説が立てられた。[42]このMyo10の「糸状仮足内運動性」から、Myo10は糸状仮足内で貨物を輸送するためのモータータンパク質として機能するのではないかという説が浮上した。Myo10は糸状仮足の形成や安定化にも重要な機能を持ち、Myo10の過剰発現により糸状仮足の数と長さが増加し、Myo10のノックダウンまたはノックアウトにより糸状仮足は減少する。[42] [46] [47] Myo10は細胞分裂、特に有糸分裂紡錘体の配向においても重要な機能を持つ。 [30] [48] [49] [50] Myo10は、癌細胞の特徴である過剰な中心体をクラスター化するためにも必要であり、 [49]癌細胞は分裂を成功させるために中心体をクラスター化する必要があるため、このプロセスは非常に興味深い。
病気における役割
がんにおいてMyo10が重要な役割を果たしていることを示す証拠が増えています。[9]がん細胞の過剰な中心体をクラスター化する役割に加えて、[49] Myo10は、がん細胞が周囲に侵入するために使用する糸状仮足関連の突起である浸潤仮足の重要な構成要素です。[ 51 ]がん細胞の浸潤を抑制するいくつかのマイクロRNAも、部分的にMyo10 mRNAを標的として作用することが報告されています。[52] [53] Myo10のノックアウトまたはノックダウンは、乳がん[14] [15]肺がん[17]および神経膠腫[16]の実験モデルにおいて、がん細胞の浸潤または拡散を抑制することが報告されています。Myo10のノックアウトにより、本来は効果のない化学療法剤の有効性も高まりました。これらの結果と、Myo10のノックアウトにより黒色腫のマウスモデルでの生存期間が260%延長したことを示す研究[12]により、Myo10は潜在的な抗癌標的となります。
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