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| FERM N末端ドメイン | |||||||||
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 神経線維腫症 2 腫瘍抑制タンパク質であるマーリンの ferm ドメインの結晶構造。 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | FERM_N | ||||||||
| パム | PF09379 | ||||||||
| ファム一族 | CL0072 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| SCOP2 | 1gc7 / スコープ / SUPFAM | ||||||||
| OPMスーパーファミリー | 49 | ||||||||
| OPMタンパク質 | 1gc6 | ||||||||
| メンブラノーム | 161 | ||||||||
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| FERM 中央ドメイン | |||||||||
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 タンパク質 4.1r 膜結合ドメインの結晶構造 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | FERM_M | ||||||||
| パム | PF00373 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| SCOP2 | 1gc7 / スコープ / SUPFAM | ||||||||
| 医療機器 | cd14473 | ||||||||
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| FERM C末端PH様ドメイン | |||||||||
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 ネップ細胞質尾部と複合体を形成したラディキシン ファームドメインの結晶構造 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | FERM_C | ||||||||
| パム | PF09380 | ||||||||
| ファム一族 | CL0266 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| SCOP2 | 1ef1 / スコープ / SUPFAM | ||||||||
| 医療機器 | cd00836 | ||||||||
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分子生物学において、FERMドメイン（Fは4.1タンパク質、Eはエズリン、Rはラディキシン、Mはモエシン）は、タンパク質を細胞膜に局在させる役割を担う広く普及したタンパク質モジュールである。[1] FERMドメインは、細胞膜と細胞骨格の界面でさまざまなタンパク質と関連する多数の細胞骨格関連タンパク質に見られる。FERMドメインは、それが見られるタンパク質の大半においてN末端に位置する。 [1] [2]
構造と機能
エズリン、モエシン、およびラディキシンは関連性の高いタンパク質 ( ERM タンパク質ファミリー) ですが、FERM ドメインが見つかる他のタンパク質は、このドメイン以外には類似領域を共有していません。ERM タンパク質は、FERM ドメイン、中央のヘリカルドメイン、およびF-アクチンに結合する C 末端テール ドメインの 3 つのドメインで構成されています。FERM ドメインのアミノ酸配列はERM タンパク質間で高度に保存されており、細胞質ドメインまたは膜貫通タンパク質のテールに直接結合することで膜結合を担っています。ERM タンパク質は、他の分子の結合部位をマスクするFERM ドメインと C 末端テールドメインの分子内結合によって制御されています。細胞骨格と膜の架橋結合では、休止状態の分子が活性化され、FERM ドメインが特定の膜タンパク質に結合して膜に付着し、テールの最後の 34残基がアクチン フィラメントに結合します。膜への結合以外に、ERMタンパク質の活性化FERMドメインは、 Rho GTPaseのグアニンヌクレオチド解離阻害剤（RhoGDI）にも結合できるため、架橋剤として機能することに加えて、ERMタンパク質はRhoシグナル伝達経路に影響を与える可能性があることが示唆されています。FERMドメインの結晶構造は、コンパクトなクローバー型構造を形成する3つの構造モジュール（F1、F2、およびF3）で構成されていることを示しています。[3] N末端モジュールはユビキチン様です。C末端モジュールはPH様ドメインです。
FERMドメインは、アミノ末端ドメイン、30kDaドメイン、4.1N30、膜細胞骨格結合ドメイン、ERM様ドメイン、バンド4.1スーパーファミリーのエズリン様ドメイン、保存されたN末端領域、膜付着ドメインとも呼ばれています。[1]
例
FERM ドメインを含むタンパク質には以下が含まれます。
- バンド 4.1 は、赤血球のスペクトリン-アクチン 細胞骨格を細胞膜に結び付けます。
- エズリンは、微絨毛細胞膜の下層の成分です。
- モエシンは、主要な細胞骨格構造を細胞膜に結合するのに関与していると考えられます。
- ラディキシンは、細胞間接着結合の下層にある細胞膜へのアクチンフィラメントの有刺末端の結合に関与しています。
- タリンは細胞骨格タンパク質で、細胞と基質の接触領域、リンパ球では細胞と細胞の接触領域に集中しています。
- フィロポディンはアクチンに結合し、細胞の運動性と走化性の制御に関与する粘菌タンパク質です。
- マーリン（またはシュワンノミン）。
- タンパク質NBL4。
- 先天性難聴において変異する、非従来型ミオシンX、VIIa、XV 。
- 接着斑キナーゼ（FAK）、インテグリンを介したシグナル伝達に関与する細胞質 タンパク質チロシンキナーゼ。
- ヤヌスチロシンキナーゼ（JAK）は、サイトカインまたはポリペプチドホルモンの受容体の細胞質末端と非共有結合する細胞質 チロシン キナーゼです。
- 非受容体チロシンタンパク質キナーゼTYK2。
- タンパク質チロシンホスファターゼ PTPN3およびPTPN4 は、膜と細胞骨格の接合部で作用すると思われる酵素です。
- タンパク質チロシンホスファターゼPTPN14および PTP-D1、PTP-RL10 および PTP2E。
- Caenorhabditis elegansタンパク質ホスファターゼ PTP-1。
参考文献
- ^ abc Chishti AH、Kim AC、Marfatia SM、Lutchman M、Hanspal M、Jindal H、Liu SC、Low PS、Rouleau GA、Mohandas N、Chasis JA、Conboy JG、Gascard P、Takakuwa Y、Huang SC、Benz EJ、Bretscher A、Fehon RG、Gusella JF、Ramesh V、Solomon F、Marchesi VT、Tsukita S、Tsukita S、Hoover KB (1998 年 8 月)。「FERM ドメイン: 細胞質タンパク質と膜の結合に関与する独自のモジュール」。Trends Biochem. Sci . 23 (8): 281–2. doi :10.1016/S0968-0004(98)01237-7. PMID 9757824。
- ^ Pearson MA、Reczek D、Bretscher A、Karplus PA (2000 年 4 月)。「ERM タンパク質モエシンの構造により、拡張されたアクチン結合テールドメインによって隠された FERM ドメインフォールドが明らかになった」。Cell . 101 ( 3): 259–70. doi : 10.1016/S0092-8674(00)80836-3 . PMID 10847681. S2CID 7119092.
- ^ Hamada K, Shimizu T, Matsui T, Tsukita S, Hakoshima T (2000 年 9 月). 「ラディキシン FERM ドメインの膜標的化およびアンマスキング機構の構造的基礎」. EMBO J. 19 ( 17): 4449–62. doi :10.1093/emboj/19.17.4449. PMC 302071. PMID 10970839.