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生化学において、イソメラーゼは分子をある異性体から別の異性体に変換する酵素の一般的なクラスです。イソメラーゼは、結合が切断され形成される分子内転位を促進します。このような反応の一般的な形式は次のとおりです。
![{\displaystyle {\ce {AB}}\quad {\xrightarrow[{\text{ イソメラーゼ }}]{}}\quad {\ce {BA}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/3e7114e4d3961ea355ca13869f9ea72fc1b38e08)
基質は1 つだけであり、生成物は 1 つしか生成しません。この生成物は基質と同じ分子式を持ちますが、結合の接続性または空間配置が異なります。イソメラーゼは、解糖や炭水化物代謝など、多くの生物学的プロセスにわたる反応を触媒します。
異性化
異性体の例
異性化酵素は、1つの分子内の変化を触媒します。 [1] 異性体を別の異性体に変換するため、最終生成物は同じ分子式を持ちますが、物理的構造が異なります。異性体自体には多くの種類がありますが、一般的には構造異性体または立体異性体に分類できます。構造異性体は、ヘキサンとその他の4つの異性体（2-メチルペンタン、3-メチルペンタン、2,2-ジメチルブタン、および2,3-ジメチルブタン）の場合のように、互いに結合の順序や結合の接続性が異なります。
立体異性体は、個々の結合の順序と接続性は同じですが、結合した原子の3次元配置が異なります。たとえば、2-ブテンには、シス-2-ブテンとトランス-2-ブテンの2つの異性体があります。 [2]ラセマーゼ、エピメラーゼ、シス-トランス異性体を含む異性化酵素のサブカテゴリは、立体異性体の相互変換を触媒する酵素の例です。分子内リアーゼ、酸化還元酵素、転移酵素は、構造異性体の相互変換を触媒します。
自然界における各異性体の出現頻度は、異性体間のエネルギー差である異性化エネルギーに一部依存する。エネルギーが近い異性体は容易に相互変換でき、しばしば同程度の割合で見られる。例えば、安定したシス異性体から安定性の低いトランス異性体への変換の異性化エネルギーは、逆反応の異性化エネルギーよりも大きいため、異性化酵素や紫外線などの外部エネルギー源がない場合、特定のシス異性体がトランス異性体よりも多く存在する傾向があることが説明される。異性化酵素は、異性化エネルギーを下げることで反応速度を上げることができる。 [3]
実験データからイソメラーゼの反応速度論を計算することは、生成物阻害実験の使用が非実用的であるため、他の酵素の場合よりも難しい場合があります。[4]つまり、反応容器には 1 つの基質と 1 つの生成物が含まれるため、反応速度論を計算するための一般的な簡略モデルは当てはまらないため、異性化は不可逆反応ではありません。また、単一の異性化で高濃度の速度決定段階を決定することも実際上困難です。代わりに、結合していない酵素が 2 つの形態である場合、トレーサー摂動によってこれらの技術的困難を克服できます。この技術では、同位体交換を使用して、遊離酵素の 2 つの形態間の相互変換を間接的に測定します。放射性標識された基質と生成物は、時間依存的に拡散します。システムが平衡に達すると、非標識基質を追加すると、システムが摂動または不均衡になります。平衡が再び確立されると、放射性標識された基質と生成物が追跡され、エネルギー情報が決定されます。[5]
この技術の最初の使用により、ホスホグルコムターゼの作用の根底にある速度論とメカニズムが解明され、1つの中間体によるリン酸の間接的な転移とグルコースの直接転移のモデルが支持されました。[6]この技術はその後、プロリンラセマーゼのプロファイルと、L-プロリンを異性化する形態とD-プロリンを異性化する形態の2つの状態を研究するために採用されました。高濃度では、この相互変換の遷移状態が律速であり、これらの酵素形態は活性部位の酸性基と塩基性基のプロトン化のみが異なる可能性があることが示されました。[5]
命名法
一般的に、「異性化酵素の名前は『基質異性化酵素』（例えば、エノイルCoA異性化酵素）または『異性化酵素の基質 型』（例えば、ホスホグルコムターゼ）として形成されます。」[7]
分類
酵素触媒反応にはそれぞれ固有の分類番号が割り当てられています。イソメラーゼ触媒反応には独自のECカテゴリー：EC 5があります。 [8] イソメラーゼはさらに6つのサブクラスに分類されます。
ラセマーゼ、エピメラーゼ
このカテゴリ (EC 5.1) には、ラセマーゼとエピメラーゼが含まれます。これらの異性化酵素は、標的のキラル炭素で立体化学を反転します。ラセマーゼは、立体化学を反転するために 1 つのキラル炭素を持つ分子に作用しますが、エピメラーゼは、複数のキラル炭素を持つ分子を標的とし、そのうちの 1 つに作用します。キラル炭素を 1 つだけ持つ分子には 2 つのエナンチオマー形態があり、たとえばセリンには、キラル炭素の絶対配置のみが異なるアイソフォーム D-セリンと L-セリンがあります。複数のキラル炭素を持つ分子には、各キラル炭素に 2 つの形態があります。いくつかのキラル炭素のうち 1 つでの異性化により、1 つのキラル炭素のみで絶対配置が異なるエピマーが生成されます。[ 2 ]たとえば、D-グルコースと D-マンノースは、1 つのキラル炭素のみで配置が異なります。このクラスは、酵素が作用するグループによってさらに分類されます。
シス-トランスイソメラーゼ
このカテゴリ（EC 5.2）には、シス-トランス異性体の異性化を触媒する酵素が含まれます。アルケンとシクロアルカンにはシス-トランス立体異性体が存在する場合があります。これらの異性体は絶対配置によって区別されるのではなく、二重結合を挟んでまたは環構造を基準面とする置換基の位置によって区別されます。シス異性体は置換基が同じ側にあり、トランス異性体は置換基が反対側にあります。[2]
このカテゴリはこれ以上細分化されていません。現在、すべてのエントリには以下が含まれます。
分子内酸化還元酵素
このカテゴリー（EC 5.3）には分子内 酸化還元酵素が含まれます。これらの異性化酵素は分子の一部から別の部分への電子の移動を触媒します。言い換えれば、分子の一部の酸化と他の部分の同時還元を触媒します。[8] このクラスのサブカテゴリーは次のとおりです。
分子内転移酵素
このカテゴリ（EC 5.4）には、分子内トランスフェラーゼ（ムターゼ）が含まれます。これらの異性化酵素は、分子のある部分から別の部分への官能基の転移を触媒します。 [8]ホスホトランスフェラーゼ（EC 5.4.2）は、1983年までドナーの再生を伴うトランスフェラーゼ（EC 2.7.5）に分類されていました。[9]このサブクラスは、酵素が転移する官能基に応じて分類できます。
分子内リアーゼ
このカテゴリ（EC 5.5）には分子内リアーゼが含まれます。これらの酵素は「分子の一部から基が除去され、二重結合が残り、分子に共有結合したままになる反応」を触媒します。 [8]これらの触媒反応の中には、環構造の破壊を伴うものもあります。
このカテゴリはこれ以上細分化されていません。現在、すべてのエントリには以下が含まれます。
イソメラーゼのメカニズム
互変異性体による環の拡大と縮小
開環と収縮の典型的な例は、グルコース（6員環のアルデヒド）からフルクトース（5員環のケトン）への異性化です。D-グルコース-6-リン酸からD-フルクトース-6-リン酸への変換は、分子内酸化還元酵素であるグルコース-6-リン酸イソメラーゼによって触媒されます。全体的な反応では、酸/塩基触媒によって環が開いてアルドースが形成され、その後シス-エンジオール中間体が形成されます。次にケトースが形成され、環が再び閉じます。
グルコース-6-リン酸は、まずイソメラーゼの活性部位に結合する。イソメラーゼは環を開く。そのHis388残基はグルコース環の酸素をプロトン化し（それによってO5-C1結合を切断する）、Lys518はC1ヒドロキシル酸素を脱プロトン化する。環が開き、酸性C2プロトンを持つ直鎖アルドースが形成される。C3-C4結合が回転し、Glu357（His388の助けを借りて）はC2を脱プロトン化し、C1とC2の間に二重結合を形成する。シス-エンジオール中間体が生成され、C1酸素は触媒残基によってプロトン化され、エンジオールC2酸素の脱プロトン化を伴う。直鎖ケトースが形成される。フルクトース環を閉じるために、環の開環の逆が起こり、ケトースがプロトン化される。[10]
エピマー化
エピマー化の例としては、カルビン回路で D-リブロース-5-リン酸がリブロース-リン酸 3-エピメラーゼによって D-キシルロース-5-リン酸に変換されることがあります。基質と生成物は、鎖の 3 番目の炭素の立体化学のみ異なります。基本的なメカニズムは、3 番目の炭素の脱プロトン化によって反応性エノラート中間体を形成することです。酵素の活性部位には 2 つのAsp残基が含まれています。基質が酵素に結合した後、最初の Asp が分子の片側から 3 番目の炭素を脱プロトン化します。これにより、平面のsp 2混成中間体が残ります。2 番目の Asp は活性側の反対側に位置し、分子をプロトン化し、実質的に背面からプロトンを追加します。これらの連動したステップにより、3 番目の炭素の立体化学が反転します。[11]
分子内移動
コリスミ酸ムターゼは分子内トランスフェラーゼであり、コリスミ酸からプレフェン酸への変換を触媒する。プレフェン酸は、一部の植物や細菌でL-チロシンやL-フェニルアラニンの前駆体として使用される。この反応はクライゼン転位であり、イソメラーゼの有無にかかわらず進行するが、コリスミ酸ムターゼが存在すると速度は 10 6倍増加する。反応は、基質がトランスジアキシャル位置にある状態で椅子型 遷移状態を経る。 [12]実験的証拠は、イソメラーゼが椅子型遷移状態に選択的に結合することを示すが、触媒の正確なメカニズムは不明である。この結合は静電効果によって遷移状態を安定化し、ムターゼの存在下または活性部位に特定位置のカチオンを添加した場合の反応速度の劇的な増加を説明すると考えられている。[13]
分子内酸化還元
イソペンテニル二リン酸デルタイソメラーゼI型（IPPイソメラーゼとも呼ばれる）はコレステロール合成に見られ、特にイソペンテニル二リン酸（IPP）からジメチルアリル二リン酸（DMAPP）への変換を触媒する。この異性化反応では、安定した炭素-炭素二重結合が再配置され、高度に求電子性のアリル異性体が形成される。IPP イソメラーゼは、単一プロトンの立体選択的逆相転位によってこの反応を触媒する。 二重結合はC4でプロトン化され、C3に三級カルボカチオン中間体を形成する。隣接する炭素C2は反対面から脱プロトン化され、二重結合を生成する。[14] 実際には、二重結合がシフトする。
ヒトの疾患におけるイソメラーゼの役割
イソメラーゼは人間の病気に関与しています。この酵素の欠乏は人間に障害を引き起こす可能性があります。
ホスホヘキソースイソメラーゼ欠損症
ホスホヘキソースイソメラーゼ欠損症（PHI）は、ホスホグルコースイソメラーゼ欠損症またはグルコース-6-リン酸イソメラーゼ欠損症としても知られ、遺伝性の酵素欠損症です。PHIは、ピルビン酸キナーゼ欠損症に次いで解糖系で2番目に多い酵素障害であり、重症度が様々な非球状溶血性貧血を伴います。[15] [16]この疾患はグルコース-6-リン酸タンパク質を中心としています。このタンパク質は、一部の癌細胞の分泌物中に見られます。[17] PHIは、フルクトース-6-リン酸とグルコース-6-リン酸の可逆的な相互変換を触媒する二量体酵素の結果です。[15]
PHIは非常に稀な疾患であり、現在までに文献で報告された症例は50例のみである。[15]
診断は、臨床像と生化学的検査による赤血球GPI欠損（正常値の7～60%）および分子解析によるGPI遺伝子の変異の同定に基づいて行われる。[15]
ホスホヘキソースイソメラーゼの欠損は、溶血症候群と呼ばれる症状を引き起こす可能性があります。ヒトと同様に、溶血症候群は、赤血球数の減少、ヘマトクリット値の低下、ヘモグロビン値の低下、網状赤血球数の増加、血漿ビリルビン濃度の増加、肝臓および脾臓の体細胞指数の上昇を特徴とし、ホモ接合変異体でのみ発現しました。[16]
トリオースリン酸イソメラーゼ欠損症
トリオースリン酸イソメラーゼ欠損症（TPI）と呼ばれるこの疾患は、解糖代謝の重篤な常染色体劣性遺伝性多系統疾患である。[18]溶血性貧血と神経変性を特徴とし、嫌気性代謝障害によって引き起こされる。この機能障害は、コード化されたTPIタンパク質に影響を与えるミスセンス変異に起因する。[19]最も一般的な変異は、遺伝子Glu104Aspの置換であり、最も重篤な表現型を生み出し、臨床TPI欠損症の約80％の原因となっている。[18]
TPI 欠損症は非常にまれで、文献に報告されている症例は 50 例未満です。[20] 常染色体劣性遺伝疾患である TPI 欠損症は、ヘテロ接合性の両親の場合、再発リスクが 25% あります。[18] [20] これは、溶血性貧血を伴って発生することが最も多く、黄疸を呈する先天性疾患です。[18] Glu104Asp 変異の TPI 患者、または TPI ヌル対立遺伝子と Glu104Asp のヘテロ接合性を持つ患者のほとんどは、乳児期から幼児期の平均余命です。他の変異を持つ TPI 患者は、一般的に平均余命が長くなります。6 歳を超えて生きる TPI 患者の症例は 2 例のみです。これらの症例はハンガリーの兄弟 2 人で、1 人は 12 歳になるまで神経学的症状を発症せず、もう 1 人は神経学的症状がなく貧血のみを患っています。[21]
TPIの患者は生後6～24か月以降に明らかな症状を呈します。これらの症状には、ジストニア、振戦、ジスキネジア、錐体路徴候、心筋症、脊髄運動ニューロン障害などがあります。[18] 患者は呼吸器系の細菌感染症も頻繁に発症します。[18]
TPIは、酵素活性の欠乏と、赤血球中の毒性基質であるジヒドロキシアセトンリン酸（DHAP）の蓄積によって検出されます。[18] [20]これは、身体検査と一連の臨床検査によって検出できます。検出時には、一般的に筋肉にミオパシー変化が見られ、神経には慢性軸索神経障害が見られます。[18] TPIの診断は、分子遺伝学によって確認できます。[18]絨毛膜絨毛DNA分析または胎児赤血球分析は、出生前診断でTPIを検出するために使用できます。[18]
TPIの治療は特定のものではなく、症例によって異なります。TPIが引き起こす症状の範囲が広いため、1人の患者を治療するために専門家チームが必要になる場合があります。その専門家チームは小児科医、心臓専門医、神経科医、その他の医療専門家で構成され、包括的な治療計画を立てることができます。[22]
重度の貧血の場合、赤血球輸血などの支持療法もTPIの治療に用いられる。脾臓摘出（脾臓摘出術）により貧血が改善する場合もある。この疾患のその他の非血液学的臨床症状の進行性神経障害を予防する治療法はない。[23]
産業用途
これまでのところ、工業用途におけるイソメラーゼの最も一般的な用途は砂糖製造である。グルコースイソメラーゼ（キシロースイソメラーゼとも呼ばれる）は、D-キシロースとD-グルコースをD-キシルロースとD-フルクトースに変換する反応を触媒する。ほとんどの糖イソメラーゼと同様に、グルコースイソメラーゼはアルドースとケトースの相互変換を触媒する。[24]
グルコースからフルクトースへの変換は、高フルクトースコーンシロップ製造の重要な要素です。異性化は、従来の化学的フルクトース製造方法よりも特異的であるため、フルクトースの収量が高く、副産物はありません。[24]この異性化反応で生成されるフルクトースは、不純物による残留臭がなく、より純粋です。高フルクトースコーンシロップは、フルクトースの高い甘味料（スクロースの2倍[25] ）、比較的安価で、結晶化しないため、多くの菓子メーカーやソーダメーカーに好まれています。フルクトースは、糖尿病患者用の甘味料としても使用されています。[24]グルコースイソメラーゼの使用に関する主な問題は、高温での不活性化と、反応環境での高いpH（7.0〜9.0）の必要性です。 70℃以上の適度に高い温度では、異性化段階でのフルクトースの収量が少なくとも半分に増加します。[26]この酵素は、ピーク活性を得るためにCo 2+やMg 2+などの二価 カチオンを必要とし、製造業者にとって追加コストがかかります。また、グルコースイソメラーゼはグルコースよりもキシロースに対してはるかに高い親和性を持っているため、注意深く制御された環境が必要です。[24]
バイオ燃料への関心が高まるにつれ、キシロースからキシルロースへの異性化には独自の商業的用途がある。この反応は、腐敗した植物質を食べる細菌で自然に見られることが多い。最も一般的な工業用途は、キシルロースの発酵によるエタノール生産である。原料としてヘミセルロースを使用することは非常に一般的である。ヘミセルロースにはキシランが含まれており、キシラン自体はβ(1,4)結合でキシロースから構成されている。[27]グルコースイソメラーゼを使用すると、キシロースを非常に効率的にキシルロースに変換し、発酵酵母で処理することができる。全体として、グルコースイソメラーゼを最適化し、工業用途から再利用するために回収しやすくするために、遺伝子工学の広範な研究が投入されてきた。
グルコースイソメラーゼは、D-リボース、D-アロース、L-アラビノースなど、さまざまな糖の異性化を触媒することができます。最も効率的な基質は、グルコースやキシロースに類似し、3番目と4番目の炭素に赤道 ヒドロキシル基を持つものです。 [28]グルコースイソメラーゼのメカニズムの現在のモデルは、X線結晶構造解析と同位体交換研究に基づく水素化物シフトのモデルです。 [24]
膜関連イソメラーゼ
いくつかの異性化酵素は、生体膜の周辺膜タンパク質として、または単一の膜貫通ヘリックスを介して固定されており[29]、例えばチオレドキシンドメインを持つ異性化酵素や特定のプロリル異性化酵素などがその例である。
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外部リンク
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