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| 免疫グロブリン様受容体 | |
|---|---|
 抗体でコーティングされた微生物病原体とFc受容体の相互作用を示す模式図 | |
| 識別子 | |
| シンボル | Fc受容体 |
| メンブラノーム | 10 |
免疫学において、Fc受容体は、 Bリンパ球、濾胞樹状細胞、ナチュラルキラー細胞、マクロファージ、好中球、好酸球、好塩基球、ヒト血小板、肥満細胞など、特定の細胞 の表面に存在するタンパク質であり、免疫系 の防御機能に寄与する。その名前は、 Fc（フラグメント結晶化可能）領域として知られる抗体の一部に対する結合特異性に由来する。Fc受容体は、感染細胞または侵入病原体に付着した抗体に結合します。その活動は、抗体媒介食作用または抗体依存性細胞媒介細胞傷害性によって微生物または感染細胞を破壊するために貪食細胞または細胞傷害性細胞を刺激する。フラビウイルスなどの一部のウイルスは、抗体依存性感染増強として知られるメカニズムによって、Fc受容体を使用して細胞に感染する。[ 1]
クラス
Fc受容体（略してFcR）にはいくつかの種類があり、認識する抗体の種類に基づいて分類されています。抗体の種類を識別するために使用されるラテン文字は、対応するギリシャ文字に変換され、名前の「Fc」部分の後に置かれます。たとえば、最も一般的なクラスの抗体であるIgGに結合するものはFcガンマ受容体（FcγR）、IgAに結合するものはFcアルファ受容体（FcαR）、IgEに結合するものはFcイプシロン受容体（FcεR）と呼ばれます。FcRのクラスは、それらを発現する細胞（マクロファージ、顆粒球、ナチュラルキラー細胞、T細胞およびB細胞）と各受容体のシグナル伝達特性によっても区別されます。[2]
Fc-γ受容体
Fcγ受容体（FcγR）はすべて免疫グロブリンスーパーファミリーに属し、オプソニン化された（標識された）微生物の貪食を誘導するための最も重要なFc受容体です。[3]このファミリーには、FcγRI（CD64）、FcγRIIA（CD32）、FcγRIIB（CD32）、FcγRIIIA（CD16a）、FcγRIIIB（CD16b）といういくつかのメンバーが含まれ、分子構造が異なるため抗体親和性が異なります。[4]たとえば、FcγRIは、FcγRIIやFcγRIIIよりもIgGに強く結合します。FcγRIには、 3つの免疫グロブリン（Ig）様ドメインで構成される細胞外部分もあり、FcγRIIやFcγRIIIよりも1つ多いドメインです。この特性により、FcγRIは単一のIgG分子（またはモノマー）に結合することができるが、すべてのFcγ受容体は活性化されるために免疫複合体内の複数のIgG分子に結合する必要がある。[5]
Fc-γ受容体はIgGに対する親和性が異なり、同様にIgGサブクラスごとにFc-γ受容体に対する親和性が異なります。[6]これらの相互作用はIgGのCH2-84.4位のグリカン（オリゴ糖）によってさらに調整されます。[6] 例えば、立体障害を生じさせることで、フコースを含むCH2-84.4グリカンはIgGのFcγRIIIAに対する親和性を低下させます。[6]対照的に、ガラクトースを欠き、代わりにGlcNAc部分で終わる G0グリカンは、FcγRIIIAに対する親和性が増加します。 [6]
新生児Fc受容体
別のFcRは複数の細胞型に発現しており、構造がMHCクラスIに似ています。この受容体もIgGに結合し、この抗体の保存に関与しています。[7]しかし、このFc受容体はIgGを胎盤を介して胎児に、または母乳を介して乳児に移行させることにも関与しているため、新生児Fc受容体（FcRn）と呼ばれています。 [8] [9]最近の研究では、この受容体がIgG血清レベルの恒常性維持に役割を果たしていることが示唆されています。
Fc-α受容体
FcαRサブグループに属するFc受容体は1つだけで、FcαRI（またはCD89）と呼ばれています。[10] FcαRIは、好中球、好酸球、単球、一部のマクロファージ（クッパー細胞を含む）、一部の樹状細胞の表面に存在します。[10] FcαRIは2つの細胞外Ig様ドメインで構成され、免疫グロブリンスーパーファミリーと多鎖免疫認識受容体（MIRR）ファミリーの両方のメンバーです。[3] 2つのFcRγシグナル伝達鎖と結合してシグナルを伝達します。[10]別の受容体もIgAに結合できますが、 IgMと呼ばれる別の抗体に対してより高い親和性を示します。[11]この受容体はFc-alpha/mu受容体（Fcα/μR）と呼ばれ、 I型膜貫通タンパク質です。このFc受容体は細胞外部分に1つのIg様ドメインを持ち、免疫グロブリンスーパーファミリーの一員でもある。[12]
Fc-ε受容体
FcεRには2つのタイプが知られている: [3]
- 高親和性受容体FcεRIは免疫グロブリンスーパーファミリーの一員であり（2つのIg様ドメインを持つ）、表皮ランゲルハンス細胞、好酸球、肥満細胞、好塩基球に見られる。[13] [14]細胞分布の結果として、この受容体はアレルギー反応の制御に大きな役割を果たしている。FcεRIは抗原提示細胞にも発現しており、炎症を促進するサイトカインと呼ばれる重要な免疫メディエーターの産生を制御している。[15]
- 低親和性受容体FcεRII（CD23）はC型レクチンである。FcεRIIは膜結合型または可溶性受容体として複数の機能を持ち、B細胞の増殖と分化を制御し、好酸球、単球、好塩基球のIgE結合を阻害する。[16]
要約表
機能
Fc受容体は、マクロファージや単球などの食細胞、好中球や好酸球などの顆粒球、自然免疫系のリンパ球（ナチュラルキラー細胞）または獲得免疫系（B細胞など）を含む免疫系の多くの細胞に見られます。 [20] [21] [22] これらの細胞は、Fc受容体によって微生物または微生物に感染した細胞の表面に付着した抗体に結合し、微生物病原体を識別して排除するのに役立ちます。 Fc受容体は抗体をFc領域（または尾部）に結合し、その相互作用によってFc受容体を持つ細胞が活性化されます。[23]食細胞の活性化は、Fc受容体に起因する最も一般的な機能です。たとえば、マクロファージは、Fcγ受容体と結合した後、貪食によってIgGで覆われた病原体を摂取して殺し始めます。 [24] Fc受容体が関与する別のプロセスは、抗体依存性細胞媒介性細胞傷害（ADCC）と呼ばれます。ADCC中、ナチュラルキラー（NK）細胞の表面にあるFcγRIII受容体は、NK細胞を刺激して、その顆粒から細胞傷害性分子を放出し、抗体で覆われた標的細胞を殺します。[25] FcεRIには別の機能があります。FcεRIは顆粒球上のFc受容体であり、アレルギー反応や寄生虫感染に対する防御に関与しています。適切なアレルギー抗原または寄生虫が存在する場合、少なくとも2つのIgE分子と顆粒球表面のFc受容体の架橋により、細胞は顆粒から事前に形成されたメディエーターを急速に放出します。[3]
シグナル伝達機構 - Fc ガンマ受容体
アクティベーション
Fcガンマ受容体は、チロシン残基のリン酸化を伴う類似のシグナル伝達経路を共有する非触媒性チロシンリン酸化受容体のグループに属します。 [26]受容体は、免疫受容体チロシンベース活性化モチーフ（ITAM）として知られる重要な活性化モチーフを介して細胞内でシグナルを生成します。 [27] ITAMは、受容体の細胞内尾部で2回連続して発生する特定のアミノ酸配列（YXXL）です。 Srcキナーゼファミリーの膜アンカー酵素によってリン酸基がITAMのチロシン（Y）残基に追加されると、細胞内でシグナル伝達カスケードが生成されます。このリン酸化反応は通常、Fc受容体とそのリガンドの相互作用に続きます。 ITAMはFcγRIIAの細胞内尾部に存在し、そのリン酸化はマクロファージの貪食を誘導します。 FcγRI と FcγRIIIA には ITAM がありませんが、ITAM を持つ別のタンパク質と相互作用することで、活性化シグナルを食細胞に伝達することができます。このアダプター タンパク質はFcγ サブユニットと呼ばれ、FcγRIIA と同様に、ITAM の特徴である 2 つの YXXL 配列を含んでいます。
阻害
YXXLモチーフが1つだけ存在しても細胞を活性化するには不十分であり、免疫受容体チロシン阻害モチーフ（ITIM）として知られるモチーフ（I/VXXYXXL）を表します。FcγRIIB1とFcγRIIB2はITIM配列を持ち、阻害性Fc受容体です。貪食を誘導しません。これらの受容体の阻害作用は、チロシン残基からリン酸基を除去する酵素によって制御されます。ホスファターゼ SHP-1とSHIP-1は、 Fcγ受容体によるシグナル伝達を阻害します。[28] FcγRIIBへのリガンドの結合は、ITAMモチーフのチロシンのリン酸化につながります。この修飾により、ホスファターゼの結合部位、SH2認識ドメインが生成されます。 ITAM活性化シグナル伝達の阻害は、Srcファミリーのタンパク質チロシンキナーゼの阻害と、膜PIP3の加水分解によって引き起こされ、活性化FcγR、TCR、BCR、サイトカイン受容体（例：c-Kit）などの活性化受容体による下流シグナル伝達を遮断します。[29]
FcγRIIB による負のシグナル伝達は、主に活性化 B 細胞の制御に重要である。B 細胞の正のシグナル伝達は、表面免疫グロブリンへの外来抗原の結合によって開始される。同じ抗原特異的抗体が分泌され、負のシグナル伝達をフィードバック抑制したり促進したりすることができる。この負のシグナル伝達は、FcγRIIB によって提供される。[30] B 細胞欠失変異体および優性負性酵素を使用した実験により、負のシグナル伝達における SH2 ドメイン含有イノシトール 5 ホスファターゼ (SHIP) の重要な役割が確立されている。SHIP を介した負のシグナル伝達は、 Grb2 および Shc との SH2 ドメイン競合を介してRas 経路を阻害し、アロステリック酵素活性化因子として作用するか、または細胞外 Ca2+ の流入を促進する細胞内脂質メディエーターの消費を伴う可能性がある。[31]
細胞活性化
食細胞について
ある抗原または表面成分に特異的なIgG分子がFab領域（抗原結合領域断片）で病原体に結合すると、Fc領域は外を向いて食細胞に直接届くようになります。食細胞はそれらのFc領域をFc受容体に結合します。[24]受容体と抗体の間には多くの低親和性相互作用が形成され、それらが連携して抗体で覆われた微生物をしっかりと結合します。個々の親和性が低いため、抗原が存在しない場合にFc受容体が抗体に結合できず、感染がない場合に免疫細胞が活性化する可能性が低くなります。また、抗原がない場合には抗体による食細胞の凝集（凝固）も防ぎます。病原体が結合すると、抗体のFc領域と食細胞のFc受容体との相互作用により食作用が開始されます。病原体は、Fc領域/Fc受容体複合体の結合と放出を伴う能動的なプロセスによって食細胞に取り込まれ、食細胞の細胞膜が病原体を完全に包み込むまで続きます。[32]
NK細胞について
NK細胞上のFc受容体は、病原体に感染した標的細胞の表面に結合したIgGを認識し、CD16またはFcγRIIIと呼ばれます。[33] IgGによるFcγRIIIの活性化は、他の免疫細胞に信号を送るIFN-γなどのサイトカインや、標的細胞に入り込んでアポトーシスを誘発して細胞死を促進するパーフォリンやグランザイムなどの細胞傷害性メディエーターの放出を引き起こします。このプロセスは、抗体依存性細胞媒介性細胞傷害（ADCC）として知られています。NK細胞上のFcγRIIIは、単量体IgG（抗原に結合していないIgG）と結合することもできます。これが起こると、Fc受容体はNK細胞の活動を阻害します。[34]
肥満細胞について
IgE抗体はアレルゲンの抗原に結合します。これらのアレルゲンに結合した IgE 分子は、肥満細胞の表面にある Fcε 受容体と相互作用します。FcεRI の結合後の肥満細胞の活性化は、脱顆粒と呼ばれるプロセスをもたらし、肥満細胞は細胞質顆粒から既成分子を放出します。これらは、ヒスタミン、プロテオグリカン、セリンプロテアーゼなどの化合物の混合物です。[35]活性化肥満細胞は脂質由来メディエーター（プロスタグランジン、ロイコトリエン、血小板活性化因子など）やサイトカイン（インターロイキン1、インターロイキン3、インターロイキン4、インターロイキン5、インターロイキン6、インターロイキン13、腫瘍壊死因子α、GM-CSF、およびいくつかのケモカインなど）も合成・分泌します。[36] [37]これらのメディエーターは他の白血球を引き寄せることで炎症に寄与します。
好酸球について
蠕虫（ワーム）であるマンソン住血吸虫のような大型の寄生虫は、食細胞で摂取するには大きすぎる。また、マクロファージや肥満細胞から放出される物質による攻撃に耐性のある外皮と呼ばれる外部構造を持っている。しかし、これらの寄生虫はIgEで覆われ、好酸球の表面にあるFcεRIIによって認識される可能性がある。活性化された好酸球は、主要塩基性タンパク質などの既成のメディエーターや、蠕虫が耐性を持たないペルオキシダーゼなどの酵素を放出する。 [38] [39] FcεRII受容体と蠕虫に結合したIgEのFc部分が相互作用すると、好酸球はADCC中のNK細胞と同様のメカニズムでこれらの分子を放出する。[40]
Tリンパ球について
CD4+ T細胞（成熟T h細胞）は、抗体を産生するB細胞を補助します。活性化エフェクターCD4+ T細胞のいくつかのサブセットが疾患病理で観察されます。1993年にSandersとLynchによってまとめられた以前の研究では、CD4+ T細胞を介した免疫応答におけるFcRの重要な役割が示唆され、細胞表面上でFcRとTCRの共同シグナル伝達複合体の形成が提唱されました。[41] [42] [43] [44] Chauhanと同僚は、活性化CD4+ T細胞表面上で標識ICとCD3複合体が共存することを報告し、これはFcRとTCR複合体の共存を示唆しています。 [45]これらの受容体は両方とも、活性化CD4+ T細胞の膜上で頂端構造を形成しているのが観察されており、これらの受容体の側方移動を示唆しています。[46]細胞表面ではFcRとTCRおよびBCR複合体の共移動が観察され、T:B細胞細胞複合体は接触点でこの共存を示している。[47]以前のレビューでは、CD4 + T細胞上のFcRの発現は未解決の問題であると示唆されていた。[48]これにより、T細胞はFcRを発現しないという現在のパラダイムが確立され、これらの発見は一度も異議を唱えられず、実験的にテストされたことがない。[49] Chauhanと同僚は、活性化CD4 + T細胞へのFcRリガンドである免疫複合体（IC）の結合を示した。[49] CD16a発現は、CD25、CD69、およびCD98を発現する活性化ヒトナイーブCD4 + T細胞で誘導され、ICへのライゲーションはエフェクターメモリー細胞の生成につながる。[50] CD16aシグナル伝達は、Syk（pSyk）のリン酸化によって媒介される。[50] [51] [52]
現在、ある研究では、CD16aと同様に、ヒトCD4 + T細胞の活性化時にCD32aの発現が誘導されることが示唆されています。[51] [53] CD4 + T細胞上のCD32a発現は、HIV-1研究者による3つの独立した研究でも示唆されています。活性化CD4 + T細胞のサブセットにおけるCD16aとCD32aの発現は現在確認されています。[51] [53]細胞表面のFcRは、核酸で構成されたICに結合すると、サイトカイン産生を誘発し、核酸感知経路をアップレギュレーションします。FcRは細胞表面と細胞質の両方に存在します。CD16aシグナル伝達は、核酸感知Toll様受容体の発現をアップレギュレーションし、それらを細胞表面に再配置します。[50] [54] CD16aは、ヒトCD4 + T細胞の新しい共刺激シグナルであり、自己免疫中のCD28の必要性をうまく代替します。[55]自己免疫背景では、CD4+ T細胞はCD28共シグナル伝達を回避して完全に活性化される。[55]さらに、CD28共シグナル伝達の遮断は、自己抗体を産生する自己反応性形質B細胞の生成に重要なサブセットであるTFH細胞の発達を阻害しない。[56]免疫恒常性には、共刺激シグナルと抑制シグナルのバランスが必要である。過剰な共刺激および/または不十分な共抑制は、寛容の崩壊と自己免疫につながる。CD16aを介した共刺激は、活性化CD4+ T細胞に正のシグナルを提供するが、FcγR発現を欠く静止細胞には提供しない。[51]
参照
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さらに読む
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外部リンク
- 米国国立医学図書館医学件名標目表(MeSH)の Fc+受容体