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| ＰＲＧ２ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 識別子 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| エイリアス | PRG2、BMPG、MBP、MBP1、プロテオグリカン2、骨髄（ナチュラルキラー細胞活性化因子、好酸球顆粒主要塩基性タンパク質）、プロMBP、プロテオグリカン2、プロ好酸球主要塩基性タンパク質 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：605601; MGI : 103294;ホモロジーン: 2044;ジーンカード：PRG2; OMA :PRG2 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| ウィキデータ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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好酸球主要塩基性タンパク質は、しばしば主要塩基性タンパク質（MBP、プロテオグリカン2（PRG2）とも呼ばれる）と略され、ヒトではPRG2 遺伝子によってコードされています。[5]
関数
この遺伝子によってコードされるタンパク質は、好酸球顆粒の結晶核の主成分である。このタンパク質のプロフォームは胎盤や妊娠血清にも高レベルで存在し、妊娠関連血漿タンパク質A（PAPPA）、アンジオテンシノーゲン（AGT）、C3dgなどの他のいくつかのタンパク質との複合体として存在する。このタンパク質は、細胞毒素や蠕虫毒素として抗寄生虫防御機構に関与している可能性があり、免疫過敏反応にも関与している可能性がある。アレルギー疾患における上皮細胞の損傷、剥離、気管支けいれんに直接関与している。[5]
PRG2 は、好酸球顆粒に多く含まれる 117 残基のタンパク質です。これは、蠕虫に対する強力な酵素であり、試験管内で細菌や哺乳類細胞に対して毒性があります。また、好酸球主要塩基性タンパク質は、肥満細胞や好塩基球からのヒスタミン放出を引き起こし、好中球や肺胞マクロファージを活性化します。
構造
主要塩基性タンパク質 (MBP) は構造的にレクチン(糖結合タンパク質) に似ており、C 型レクチンに見られるものと似た折り畳み構造を持っています。しかし、他の C 型レクチン (カルシウムの存在下でさまざまな炭水化物に結合するもの) とは異なり、MBP はカルシウムやこのファミリーが認識する他の炭水化物のいずれにも結合しません。
代わりに、MBPはヘパラン硫酸 プロテオグリカンを認識します。MBPの2つの結晶構造が決定されています。[6] [7]
インタラクション
主要塩基性タンパク質は妊娠関連血漿タンパク質Aと相互作用することが示されている。[8] [9] [10]
参照
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000186652 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000027073 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ ab 「Entrez Gene: PRG2 プロテオグリカン 2、骨髄 (ナチュラル キラー細胞活性化因子、好酸球顆粒主要塩基性タンパク質)」。
- ^ PDB : 1h8u ; Swaminathan GJ、Weaver AJ、Loegering DA、Checkel JL、Leonidas DD、Gleich GJ、Acharya KR (2001 年 7 月)。「1.8 A における好酸球主要塩基性タンパク質の結晶構造。特異性にパラダイムシフトを伴う非定型レクチン」。J . Biol. Chem . 276 (28): 26197–26203。doi : 10.1074/ jbc.M100848200。PMID 11319227。
- ^ PDB : 2brs ; Swaminathan GJ、Myszka DG、Katsamba PS、Ohnuki LE、Gleich GJ、Acharya KR (2005 年 11 月)。「C 型レクチンである好酸球顆粒主要塩基性タンパク質がヘパリンに結合する」。生化学。44 ( 43 ): 14152–14158。doi :10.1021/bi051112b。PMID 16245931 。
- ^ Overgaard MT、Haaning J、Boldt HB、Olsen IM、Laursen LS、Christiansen M、Gleich GJ、Sottrup-Jensen L、Conover CA、Oxvig C (2000 年 10 月)。「組み換えヒト妊娠関連血漿タンパク質 A の発現と、その生理学的阻害剤としての好酸球主要塩基性タンパク質のプロフォームの同定」。J . Biol. Chem . 275 (40)。米国: 31128–31133。doi : 10.1074 / jbc.M001384200。ISSN 0021-9258。PMID 10913121 。
- ^ Overgaard MT、Sorensen ES、Stachowiak D、Boldt HB、Kristensen L、Sottrup-Jensen L、Oxvig C (2003 年 1 月)。「妊娠関連血漿タンパク質 A と好酸球主要塩基性タンパク質の前駆体の複合体。ジスルフィド構造と炭水化物結合」。J . Biol. Chem . 278 (4)。米国: 2106–2117。doi : 10.1074 / jbc.M208777200。ISSN 0021-9258。PMID 12421832 。
- ^ Oxvig C, Sand O, Kristensen T, Gleich GJ, Sottrup-Jensen L (1993 年 6 月). 「循環ヒト妊娠関連血漿タンパク質 A はジスルフィド結合して好酸球主要塩基性タンパク質の前駆体となる」. J. Biol. Chem . 268 (17). 米国: 12243–6. doi : 10.1016/S0021-9258(18)31378-4 . ISSN 0021-9258. PMID 7685339.
さらに読む
- Vanhaesebroeck B、Alessi DR (2000)。「PI3K-PDK1 のつながり: PKB への道以上のもの」。Biochem . J. 346 ( 3): 561–76. doi :10.1042/0264-6021:3460561. PMC 1220886. PMID 10698680 .
- Yoshimatsu K, Ohya Y, Shikata Y, Toshio S, Yoshikazu H, Isao T, Tamio K, Kyousuke K, Satoshi T (1992). 「ヒトT細胞ハイブリドーマにより産生される新規因子の精製およびcDNAクローニング：動物レクチンとの配列相同性」Mol. Immunol . 29 (4): 537–546. doi :10.1016/0161-5890(92)90012-M. PMID 1565101.
- Barker RL、Loegering DA、Arakawa KC、Pease LR 、 Gleich GJ (1990)。「好酸球主要塩基性タンパク質をコードするヒト遺伝子のクローニングと配列分析」。遺伝子。86 (2): 285–289。doi : 10.1016 /0378-1119(90)90292-Y。PMID 2323577 。
- Gabay JE、Scott RW、Campanelli D、Griffith J、Wilde C、Marra MN、Seeger M、Nathan CF (1989)。「ヒト多形核白血球の抗生物質タンパク質」。Proc . Natl . Acad. Sci. USA . 86 ( 14): 5610–5614。Bibcode :1989PNAS...86.5610G。doi : 10.1073 / pnas.86.14.5610。PMC 297672。PMID 2501794。
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- Barker RL、Gleich GJ、Pease LR (1988)。「ヒト好酸球顆粒主要塩基性タンパク質cDNAで明らかになった酸性前駆体」。J . Exp. Med . 168 (4): 1493–1498. doi :10.1084/jem.168.4.1493. PMC 2189086. PMID 3171483 。
- McGrogan M、Simonsen C、Scott R、Griffith J、Ellis N、Kennedy J、Campanelli D、Nathan C、Gabay J (1989)。「ヒト好酸球主要塩基性タンパク質の前駆体をコードする相補的 DNA クローンの単離」。J . Exp. Med . 168 (6): 2295–2308. doi :10.1084/jem.168.6.2295. PMC 2189145. PMID 3199069 。
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