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アデノシン三リン酸（ATP）はヌクレオシド三リン酸[ 2 ]であり、約58 kJ / mol（0.6 eV）の自由エネルギー[ 3 ]を提供し、筋肉の収縮、神経インパルスの伝播、化学合成など、生細胞内の多くのプロセスを駆動およびサポートします。既知のすべての生命体に存在するため、細胞内エネルギー伝達の「分子通貨単位」と呼ばれることがよくあります[ 4 ]。
代謝過程で消費されるATPは、アデノシン二リン酸（ADP）またはアデノシン一リン酸（AMP）に変換されます。酸化的リン酸化や基質レベルリン酸化などの他のプロセスでは、 ATPが再生されます。ATPはDNAとRNAの前駆体でもあり、補酵素としても使用されます。平均的な成人は、合成と加水分解によって毎日約50キログラム（約100モル）のATPをリサイクルしています。[ 5 ]
生化学の観点から見ると、ATPはヌクレオシド三リン酸に分類され、これは窒素塩基（アデニン）、糖であるリボース、および三リン酸の3つの成分から構成されていることを示しています。
ATPは、糖、アミン塩基、リン酸基の3つの部分から構成されています。[ 6 ]より具体的には、ATPは、9番目の窒素原子を介して糖（リボース）の1'炭素原子に結合したアデニンから構成され、その糖の5'炭素原子には三リン酸基が結合しています。代謝に関連する多くの反応において、アデニンと糖基は変化しませんが、三リン酸は二リン酸と一リン酸に変換され、それぞれ誘導体であるADPとAMPが生成されます。3つのリン酸基は、アルファ（α）、ベータ（β）、末端リン酸のガンマ（γ）とラベル付けされています。[ 7 ]
中性溶液中では、イオン化されたATPは主にATP 4−として存在し、ATP 3−は少量存在する。[ 8 ]
多価陰イオンであり、潜在的にキレート形成能を持つポリリン酸基を有するATPは、金属カチオンと高い親和性で結合する。Mg 2+の結合定数は( 9 554 )である。[ 9 ]二価カチオン（ほとんどの場合マグネシウム）の結合は、ATPと様々なタンパク質との相互作用に強く影響する。ATP-Mg 2+相互作用の強さのため、ATPは細胞内では主にリン酸酸素中心に結合したMg 2+との複合体として存在する。[ 8 ] [ 10 ]
2つ目のマグネシウムイオンは、キナーゼドメインにおけるATP結合に不可欠である。[ 11 ] Mg2 +の存在はキナーゼ活性を調節する。[ 12 ] RNAワールドの観点から興味深いのは、ATPがRNA重合を触媒するMg2 +イオンを運ぶことができることである。[ 13 ]
ATPの塩は無色の固体として単離することができる。[ 14 ]
ATPは、 pH 6.8～7.4の水溶液中で安定している （触媒が存在しない場合）。より極端なpHレベルでは、急速に加水分解されてADPとリン酸になる。生細胞は、ATPとADPの比率を平衡から10桁離れた点に維持しており、ATP濃度はADP濃度の5倍である。[ 15 ] [ 16 ]生化学反応の文脈では、POP結合はしばしば高エネルギー結合と呼ばれる。[ 17 ]
ATPが加水分解されてADPと無機リン酸になる過程：
すべての代謝物濃度が 1 mol/L の標準条件下では、Δ G °' = −30.5 kJ/mol (−7.3 kcal/mol) のギブズ自由エネルギーが放出されます。反応物と生成物が正確にこれらのイオン化状態にない場合、生理的条件下ではこれとは異なる可能性があります。 [ 18 ] pH 7 で標準状態濃度 1 mol/Lの ATP からリン酸 (P i ) またはピロリン酸 (PP i ) ユニットを切断することによって放出される自由エネルギーの値は次のとおりです。[ 19 ]
pHが7付近のこれらの簡略化された式は、より明示的に記述することができる（R =アデノシル）：
生細胞内のATP、ADP、無機リン酸（Pi）の生理的濃度で起こるATP加水分解の場合、ギブズ自由エネルギーの変化は次のように表されます。[ 20 ]
細胞質条件では、ADP/ATP比が平衡状態から10桁も離れており、ΔGは約-57 kJ/molである。[ 15 ]
pHに加えて、ATP加水分解の自由エネルギー変化はMg2 +濃度とも関連しており、 Mg2 + 濃度がゼロのときのΔG°' = −35.7 kJ/molから、[Mg2 + ] = 5 mMのときのΔG°' = −31 kJ/molまで変化する。Mg2 +濃度が高いほど、 pH 7でMg2 +イオンがATPの負に帯電した酸素原子に結合するため、反応で放出される自由エネルギーが減少する。[ 21 ]
様々な真核生物において、典型的な細胞内ATP濃度は筋肉組織1グラムあたり1～10μmolである。 [ 22 ]好気性代謝の過程では、ATPの脱リン酸化とADPおよびAMPの再リン酸化が繰り返し起こる。[ 23 ]
ATPは、さまざまな細胞プロセスによって生成されます。真核生物における主な3つの経路は、（1）解糖系、（2）クエン酸回路／酸化的リン酸化、および（3）β酸化です。グルコースを二酸化炭素に酸化する全体的なプロセス、つまり経路1と2の組み合わせは細胞呼吸として知られており、グルコース1分子あたり約30当量のATPを生成します。[ 24 ]
非光合成好気性真核生物によるATP産生は主にミトコンドリアで行われ、ミトコンドリアは典型的な細胞の体積の約25%を占める。[ 25 ]
解糖系では、グルコースとグリセロールがピルビン酸に代謝される。解糖系では、ホスホグリセリン酸キナーゼ（PGK）とピルビン酸キナーゼという2つの酵素によって触媒される基質リン酸化により、2当量のATPが生成される。また、 2当量のニコチンアミドアデニンジヌクレオチド（NADH）も生成され、これは電子伝達系を介して酸化され、 ATPシンターゼによって追加のATPが生成される。解糖系の最終産物として生成されるピルビン酸は、クエン酸回路の基質である。[ 26 ]
解糖は、それぞれ5つのステップからなる2つのフェーズで構成されていると考えられています。フェーズ1、「準備フェーズ」では、グルコースが2 d-グリセルアルデヒド-3-リン酸（g3p）に変換されます。ステップ1で1 ATPが消費され、ステップ3でもう1 ATPが消費されます。解糖のステップ1と3は「プライミングステップ」と呼ばれます。フェーズ2では、2当量のg3pが2つのピルビン酸に変換されます。ステップ7で2 ATPが生成されます。また、ステップ10でさらに2当量のATPが生成されます。ステップ7と10では、ATPはADPから生成されます。解糖サイクルでは、正味2 ATPが生成されます。解糖経路は、後にクエン酸回路と関連付けられ、追加のATPが生成されます。[ 27 ]
解糖系は、多くの代謝化合物によってアロステリックに制御されている。例えば、ヘキソキナーゼは生成物であるグルコース-6-リン酸によって直接阻害され、ピルビン酸キナーゼはATP自体によって阻害される。解糖経路の主要な制御点はホスホフルクトキナーゼ1（PFK1）であり、これは高濃度のATPによってアロステリックに阻害され、高濃度のAMPによって活性化される。ATPはPFK1が触媒する反応の基質でもあるため、ATPによるPFK1の阻害は特異である。PFK1酵素の活性型は2つの立体構造を持つ四量体であり、そのうちの1つだけが2番目の基質であるフルクトース-6-リン酸（F6P）に結合する。PFK1酵素にはATP結合部位 が2つあり、活性部位はどちらのタンパク質立体構造でもアクセス可能であるが、阻害部位へのATP結合はF6P結合能の低い立体構造を安定化させる。[ 26 ] ATP誘導性の平衡構造の変化を補償し、PFK1を再活性化できる他の多くの小分子には、環状AMP、アンモニウムイオン、無機リン酸、フルクトース1,6-ビスリン酸、フルクトース2,6-ビスリン酸などがある。[ 26 ]
ミトコンドリアでは、ピルビン酸はピルビン酸デヒドロゲナーゼ複合体によってアセチル基に酸化され、クエン酸回路によって完全に二酸化炭素に酸化されます。クエン酸回路の「1回転」ごとに、2分子の二酸化炭素、スクシニルCoAシンテターゼによって触媒される基質レベルリン酸化によって1当量のATPグアノシン三リン酸（GTP）、スクシニルCoAがコハク酸に変換されるとき、3当量のNADH、および1当量のFADH 2が生成されます。NADHとFADH 2は、酸化的リン酸化によって（それぞれNAD +とFADに）リサイクルされ、追加のATPが生成されます。NADHの酸化は2～3当量のATPの合成につながり、1分子のFADH 2の酸化は1～2当量のATPを生成します。[ 24 ]細胞内のATPの大部分はこのプロセスによって生成されます。クエン酸回路自体は分子状酸素を伴わないが、 NADHとFADH2をリサイクルするためにO2が使用されるため、絶対好気性プロセスである。酸素がない場合、クエン酸回路は停止する。[ 25 ]
ミトコンドリアによる細胞質NADHからのATP生成は、ミトコンドリア内膜がNADHとNAD +に対して不透過性であるため、リンゴ酸-アスパラギン酸シャトル（および程度は低いがグリセロール-リン酸シャトル）に依存している。生成されたNADHを輸送する代わりに、リンゴ酸デヒドロゲナーゼ酵素がオキサロ酢酸をリンゴ酸に変換し、これがミトコンドリアマトリックスに輸送される。別のリンゴ酸デヒドロゲナーゼ触媒反応が逆方向に起こり、新たに輸送されたリンゴ酸とミトコンドリア内部のNAD +貯蔵庫からオキサロ酢酸とNADHが生成される。トランスアミナーゼがオキサロ酢酸をアスパラギン酸に変換し、膜を横切って膜間腔に輸送する。[ 25 ]
酸化的リン酸化では、NADHとFADH2から電子伝達系を通って電子が通過することで、ミトコンドリアマトリックスから膜間腔へプロトンをポンプで送り出すエネルギーが放出されます。このポンプ作用により、ミトコンドリア内膜を横切るpH勾配と電位勾配の正味の効果であるプロトン駆動力が生成されます。この電位勾配に沿って、つまり膜間腔からマトリックスへプロトンが流れると、ATP合成酵素によってATPが生成されます。[ 28 ] 1回転あたり3分子のATPが生成されます。
酸素消費はプロトン駆動力の維持に不可欠であるように思われるが、酸素不足（低酸素症）の場合、細胞内アシドーシス（解糖速度とATP加水分解の亢進によって媒介される）がミトコンドリア膜電位に寄与し、ATP合成を直接促進する。[ 29 ]
ミトコンドリアで合成されたATPのほとんどは細胞質での細胞プロセスに使用されるため、ミトコンドリアマトリックスでの合成場所から輸送されなければなりません。細胞質は比較的正の電荷を帯びているのに対し、マトリックスは比較的負の電荷を帯びているため、ATPの細胞外への移動はミトコンドリア内膜の電気化学ポテンシャルによって促進されます。ATPを1分子輸送するには1 H +が必要です。1分子のATPを生成するには約3 H + が必要です。したがって、1分子のATPを生成して輸送するには4 H + が必要です。内膜には、マトリックスで新たに合成されたATPを膜間腔のADPと交換するために使用される膜貫通タンパク質であるアンチポーター、ADP/ATPトランスロカーゼが含まれています。[ 30 ]
クエン酸回路は主に主要基質の利用可能性、特にNAD +とNADH の比率、カルシウム、無機リン酸、ATP、ADP、AMPの濃度によって調節されます。クエン酸 （この回路の名前の由来となったイオン）はクエン酸シンターゼ のフィードバック阻害剤であり、PFKも阻害するため、クエン酸回路の調節と解糖系の間に直接的なつながりがあります。[ 26 ]
空気と様々な補因子および酵素の存在下で、脂肪酸はアセチルCoAに変換される。この経路はβ酸化と呼ばれる。β酸化の各サイクルでは、脂肪酸鎖が炭素原子2個分短縮され、アセチルCoA、NADH、およびFADH2がそれぞれ1当量ずつ生成される。アセチルCoAはクエン酸回路で代謝されてATPを生成し、NADHとFADH2は酸化的リン酸化によってATPを生成するために使用される。1本の長いアシル鎖のβ酸化によって数十ATP当量が生成されます。[ 31 ]
酸化的リン酸化において、重要な制御点はシトクロムcオキシダーゼによって触媒される反応であり、この反応は基質である 還元型シトクロムcの存在量によって調節される。利用可能な還元型シトクロムcの量は、他の基質の量と直接的に関連している。
これは、以下の式を直接的に意味する。
したがって、[NADH]と[NAD + ]の比率が高い、または[ADP][Pi]と[ATP]の比率が高いということは、還元型シトクロムcの量が多く、シトクロムcオキシダーゼ活性が高いことを意味します。[ 26 ]さらに、ミトコンドリアマトリックスと細胞質間のATPとNADHの輸送速度によって、追加の調節レベルが導入されます。[ 30 ]
ケトン体は燃料として利用でき、ミトコンドリアで酸化されるとアセト酢酸分子1個あたり22個のATPと2個のGTP分子を生成します。ケトン体は肝臓から他の組織に輸送され、そこでアセト酢酸とβ-ヒドロキシ酪酸はクエン酸回路を介してアセチルCoAに再変換され、還元当量（NADHとFADH2）を生成します。肝臓にはβ-ケトアシルCoAトランスフェラーゼ（チオラーゼとも呼ばれる）という酵素がないため、ケトン体は肝臓の燃料として利用できません。低濃度のアセト酢酸は肝臓に取り込まれ、メチルグリオキサール経路を経て解毒され、最終的に乳酸になります。高濃度のアセト酢酸は肝臓以外の細胞に吸収され、1,2-プロパンジオールを介して別の経路に入ります。経路はATPを必要とする異なる一連のステップを経るが、1,2-プロパンジオールはピルビン酸に変換することができる。[ 32 ]
発酵とは、空気のない状態で有機化合物が代謝される過程である。これは、呼吸鎖電子伝達系が存在しない状態で、基質レベルリン酸化を伴う。
グルコースから乳酸が生成される反応の式は次のとおりです。
嫌気呼吸とは、酸素が存在しない状態での呼吸のことです。原核生物はさまざまな電子受容体を利用できます。これらには硝酸塩、硫酸塩、二酸化炭素などがあります。嫌気性生物と原核生物では、さまざまな経路でATPが生成されます。ATPは、緑色植物の葉緑体で、酸化リン酸化に似た光リン酸化と呼ばれるプロセスで生成されます。[ 6 ]
ATPは、ヌクレオシド二リン酸キナーゼ（NDK）の酵素ファミリーによって触媒される、いわゆる「補充」反応によっても合成される。これらの酵素ファミリーは、他のヌクレオシド三リン酸を高エネルギーリン酸供与体として利用する。また、ATP:グアニドホスホトランスフェラーゼファミリーも合成に関与する。
植物では、ATPは葉緑体のチラコイド膜で合成されます。このプロセスは光リン酸化と呼ばれます。その「仕組み」はミトコンドリアのものと似ていますが、光エネルギーを使って膜を介してプロトンをポンプ輸送し、プロトン駆動力を生成する点が異なります。その後、酸化リン酸化とまったく同じようにATP合成酵素が作動します。[ 33 ]葉緑体で生成されたATPの一部は、トリオース糖を生成するカルビン回路で消費されます。
人体におけるATPの総量は約0.1 mol/Lである。[ 34 ] ATPの大部分は、前述のプロセスによってADPからリサイクルされる。したがって、任意の時点でATP + ADPの総量はほぼ一定に保たれる。
成人のヒト細胞が使用するエネルギーは、 1日に 100 ～ 150 mol/L の ATP の加水分解を必要とし、これは通常、ヒトが 1 日を通して自分の体重に相当する ATP を使用することを意味します。[ 35 ] ATP の各当量は、1 日中に 1000 ～ 1500 回リサイクルされます ( 150 / 0.1 = 1500 )、[ 34 ]約 9×10 20分子/秒です。[ 34 ]
ATPからADPへの変換は、生物学的プロセスにおけるエネルギー供給の主要なメカニズムです。[ 6 ]細胞内では、ATP分子の末端リン酸基が鎖から除去され、水がATPを加水分解してアデノシン二リン酸（ADP）を生成するときにエネルギーが生成されます。[ 6 ]
ATP + H₂O → ADP + HPO₄²⁻ + H⁺ +エネルギー
しかし、ADPからリン酸基を取り除いてアデノシン一リン酸（AMP）を生成すると、余分なエネルギーも生成される。[ 6 ]
ATPは、リン酸基を転移させる酵素であるキナーゼの基質としてシグナル伝達に関与している。キナーゼは最も一般的なATP結合タンパク質である。これらは少数の共通のフォールドを共有している。[ 36 ] キナーゼによるタンパク質のリン酸化は、マイトジェン活性化プロテインキナーゼカスケードなどのカスケードを活性化することができる。[ 37 ]
ATPはアデニル酸シクラーゼの基質でもあり、最も一般的にはGタンパク質共役受容体シグナル伝達経路で使用され、セカンドメッセンジャーであるサイクリックAMPに変換されます。サイクリックAMPは、細胞内貯蔵庫からのカルシウム放出によってカルシウムシグナルを誘発するのに関与しています。[ 38 ]このシグナル伝達の形態は、他の多くの細胞プロセスの調節に関与していますが、脳機能において特に重要です。[ 39 ]
ATPはRNA合成に必要な4つのモノマーのうちの1つである。このプロセスはRNAポリメラーゼによって促進される。[ 40 ] DNAの形成においても同様のプロセスが起こるが、ATPはまずデオキシリボヌクレオチドdATPに変換される。自然界の多くの縮合反応と同様に、DNA複製とDNA転写もATPを消費する。
アミノアシルtRNA合成酵素は、tRNAをアミノ酸に結合させてアミノアシルtRNA複合体を形成する際にATPを消費する。アミノアシル転移酵素はAMP-アミノ酸をtRNAに結合させる。この結合反応は2段階で進行する。
アミノ酸は、tRNAの3'末端の最後から2番目のヌクレオチド（配列CCAのA）にエステル結合を介して結合している（図をマウスオーバーするとわかる）。
細胞から濃度勾配に逆らって化学物質を輸送することは、しばしばATP加水分解と関連している。輸送はATP結合カセットトランスポーターによって媒介される。ヒトゲノムは、薬物、脂質、その他の化合物の排出に使用される48個のABCトランスポーターをコードしている。[ 41 ]
細胞は、プリン作動性シグナル伝達と呼ばれるプロセスで他の細胞とコミュニケーションをとるためにATPを分泌します。ATPは神経系の多くの部分で神経伝達物質として機能し、繊毛の拍動を調節し、血管の酸素供給に影響を与えます。ATPはチャネルタンパク質を介して細胞膜を直接通過して分泌されるか[ 42 ] [ 43 ]、小胞にポンプで送り込まれて膜と融合します[ 44 ] 。細胞はプリン作動性受容体タンパク質P2XとP2Yを使用してATPを検出します[ 45 ]。ATPは、成人の脳[ 46 ]および脳の発達中[ 47 ]におけるミクログリアとニューロンの相互作用にとって非常に重要なシグナル伝達分子であることが示されています。さらに、組織損傷によって誘発されるATPシグナル伝達は、ミクログリアの表現型の急速な変化の主要な要因です[ 48 ] 。
ATPは筋肉の収縮のエネルギー源となる。[ 49 ]筋肉の収縮はシグナル伝達経路によって制御されるが、筋肉の種類によって制御される経路や刺激は異なり、それぞれ固有の機能に基づいて制御される。しかし、すべての筋肉の種類において、収縮はアクチンとミオシンというタンパク質によって行われる。[ 50 ]
ATPは最初にミオシンに結合します。ATPaseが結合したATPを加水分解してADPと無機リン酸にすると、ミオシンはアクチンに結合できる位置に配置されます。ADPとP iが結合したミオシンはアクチンと架橋を形成し、その後のADPとP iの放出によってパワーストロークとしてエネルギーが放出されます。パワーストロークによってアクチンフィラメントがミオシンフィラメントを滑り抜け、筋肉が短縮して収縮が起こります。その後、別のATP分子がミオシンに結合してアクチンからミオシンを解放し、このプロセスが繰り返されます。[ 50 ] [ 51 ]
ATPは最近、生物学的ハイドロトロープとして作用することが提案されており[ 52 ]、プロテオーム全体の溶解度に影響を与えることが示されている[ 53 ] 。
アセチルリン酸（AcP）はATPの前駆体であり、pH 7、20 ℃、およびpH 8、50 ℃でチオ酢酸から中程度の収率で容易に合成できるが、アセチルリン酸は低温で酸性から中性の条件よりも高温でアルカリ性の条件の方が安定性が低い。リボヌクレオチドやアミノ酸の重合を促進することはできず、有機化合物のリン酸化のみが可能であった。Na +の存在下でAMPの凝集と安定化を促進できることが示されており、Na + が存在しない場合でもヌクレオチドの凝集は75℃以上で重合を促進する可能性がある。AcPによって促進される重合は鉱物表面で起こる可能性がある。[ 54 ] ADPはAcPによってのみATPにリン酸化され、他のヌクレオシド三リン酸はAcPによってリン酸化されないことが示された。これが、すべての生命体が生化学反応を駆動するためにATPを使用する理由を説明できるかもしれない。[ 55 ]
生化学研究室では、ATP依存性の分子プロセスを解明するために、しばしば試験管内実験が用いられる。ATPアナログは、 X線結晶構造解析においても、ATPと複合体を形成したタンパク質の構造を決定するために使用され、多くの場合、他の基質も同時に用いられる。
ATP依存性反応に関わる結合部位や遷移状態を調べるには、キナーゼなどのATP依存性酵素の酵素阻害剤が必要である。
最も有用なATPアナログは、ATPのように加水分解されることはなく、代わりにATP結合状態に非常に近い構造で酵素を捕捉します。アデノシン5′-(γ-チオトリリン酸)は、γ-リン酸の酸素原子の1つが硫黄原子に置換された非常に一般的なATPアナログです。このアニオンはATP自体よりもはるかに遅い速度で加水分解され、ATP依存性プロセスの阻害剤として機能します。結晶学的研究では、加水分解の遷移状態は結合したバナジン酸イオンによってモデル化されます。
ATPアナログを用いた実験の結果を解釈する際には注意が必要である。なぜなら、一部の酵素は高濃度ではそれらをかなりの速度で加水分解するからである。[ 56 ]
ATPは、心臓関連の疾患に対して静脈内投与されることがある。[ 57 ]
ATPは1929年にカール・ローマン[ 6 ] [ 58 ]とジェンドラシク[ 59 ]によって筋肉組織から発見され、またハーバード大学医学部のサイラス・フィスクとイェラプラガダ・スッバ・ラオ[ 60 ]によっても独立して発見された。両チームはリンの測定法を見つけるために競い合っていた。
1941年にフリッツ・アルベルト・リップマンによって、ATPは細胞内のエネルギー生成反応とエネルギー要求反応の中間体であると提唱された。[ 61 ]彼はATPが細胞のエネルギー通貨であることを確立する上で重要な役割を果たした。 [ 6 ]
これは1948年にアレクサンダー・トッドによって初めて実験室で合成され[ 62 ]、彼はこの研究の一部で1957年にノーベル化学賞を受賞しました。
1978年のノーベル化学賞は、 ATP合成の化学浸透機構の発見により、ピーター・デニス・ミッチェルに授与された。
1997年のノーベル化学賞は分割され、半分は「アデノシン三リン酸（ATP）合成の根底にある酵素機構の解明」に対してポール・D・ボイヤーとジョン・E・ウォーカーに共同で授与され、残りの半分は「イオン輸送酵素であるNa +、K + -ATPaseの最初の発見」に対してイェンス・C・スコウに授与された。 [ 63 ]
![{\displaystyle \Delta G=\Delta G^{0'}+RT\ln \left({\frac {[ADP][Pi]}{[ATP]}}\right)}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/e92844022b14ad5ce45d0028420edce9a78d7136)
![{\displaystyle {\frac {1}{2}}{\mathrm {NADH} }+{\mathrm {cyt} }\ {\mathrm {c} {\vphantom {A}}_{\smash[{t}]{\mathrm {ox} }}}+{\mathrm {ADP} }+{\mathrm {P} {\vphantom {A}}_{\smash[{t}]{\mathrm {i} }}}\rightleftharpoons {\frac {1}{2}}{\mathrm {NAD} {\vphantom {A}}^{+}}+{\mathrm {cyt} }\ {\mathrm {c} {\vphantom {A}}_{\smash[{t}]{\mathrm {red} }}}+{\mathrm {ATP} }}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/1cc5db454a9467689b76a43e7b5b2f44af60379f)
![{\displaystyle {\frac {[\mathrm {cyt~c_{red}} ]}{[\mathrm {cyt~c_{ox}} ]}}=\left({\frac {[\mathrm {NADH} ]}{[\mathrm {NAD} ]^{+}}}\right)^{\frac {1}{2}}\left({\frac {[\mathrm {ADP} ][\mathrm {P_{i}} ]}{[\mathrm {ATP} ]}}\right)K_{\mathrm {eq} }}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/baed008d658c507750599ae155a9a1c11da873e7)
{{cite journal}}: CS1 maint: 複数の名前: 著者リスト (リンク)