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| エイリアス | THY1、CD90、CDw90、Thy-1細胞表面抗原 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム: 188230; MGI : 98747;ホモロジーン: 4580;ジーンカード：THY1; OMA :THY1 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Thy-1またはCD90 ( Cluster of Differentiation 90 ) は、25～37 kDa の高度にN グリコシル化された、単一の V 様免疫グロブリンドメインを持つグリコホスファチジルイノシトール(GPI) アンカー型の保存された細胞表面タンパク質で、もともとは胸腺細胞抗原として発見されました。Thy-1 は、さまざまな幹細胞や成熟ニューロンの軸索プロセスのマーカーとして使用できます。Thy-1 の構造研究により、免疫グロブリンスーパーファミリーが設立されました。このファミリーでは Thy-1が最小のメンバーであり、脊椎動物の GPI アンカーの初期の生化学的記述と特徴付けの一部と、組織特異的な異なるグリコシル化の最初の実証につながりました。
発見と命名法
抗原Thy-1は、最初に同定されたT細胞マーカーでした。Thy-1は、マウス白血病細胞に対する異種抗血清の探索中に1964年にReifとAllenによって発見され[5]、マウス胸腺細胞、Tリンパ球、および神経細胞に存在することが実証されました。これは当初シータ（θ）抗原と名付けられ、その後、胸腺細胞（胸腺内のT細胞の前駆細胞）で以前に同定されたため、 Thy-1（胸腺細胞分化抗原1 ）と名付けられました。ヒトホモログは、1980年に、抗サル胸腺細胞抗血清と結合するTリンパ芽球細胞株MOLT-3の25kDaタンパク質（p25）として単離されました。[6]マウスとヒトにおけるThy-1の発見は、その後多くの他のT細胞マーカーの発見につながり、T細胞（B細胞とともに）は適応免疫応答の主要な細胞成分であるため、免疫学の分野にとって非常に重要な意味を持っています。 [6]
保存された遺伝子とその対立遺伝子
Thy-1 は脊椎動物の進化を通じて保存されており、一部の無脊椎動物にも保存されており、イカ、カエル、ニワトリ、マウス、ラット、イヌ、ヒトなど多くの種で相同遺伝子が報告されています。
Thy-1 遺伝子は、ヒト染色体 11q 22.3 (マウス染色体 9qA5.1) にあります。AceView では、逆鎖上の 119294854 から 119288036 (NCBI 37、2010 年 8 月) までの 6.82 kb をカバーしています。この遺伝子座は、CD3および CD56/ NCAM遺伝子に非常に近いです。この遺伝子と CD3 デルタサブユニット (T3D) の両方がヒトの染色体 11q とマウスの染色体 9 にマッピングされていることに機能的な意味があると考える人もいますが、相同性はありません (実際、この推測により、T3D を含むマウス染色体 9 とシンテニーなヒト染色体領域である染色体 11q に位置付けられました)。マウスには、Thy-1.1 (Thy-1a、CD90.1) と Thy-1.2 (Thy-1b、CD90.2)の 2 つの対立遺伝子があります。これらは、位置 108 の 1 つのアミノ酸のみが異なります。Thy-1.1 ではアルギニン、Thy-1.2 ではグルタミンです。Thy-1.2 はほとんどのマウス系統で発現しますが、Thy-1.1 は AKR/J や PLマウス系統など他の系統で発現します。
タンパク質
げっ歯類 Thy-1 の 25 kDa コアタンパク質 (重度のグリコシル化を除く) は、111 または 112 アミノ酸の長さで、3 か所で N グリコシル化されています (ヒト Thy-1 のグリコシル化部位は 2 か所のみ)。162aa (マウスでは 161、ヒトでは 161) Thy1 前駆体には、19 アミノ酸 (aa 1～19) のシグナル配列と、31 アミノ酸 (aa 132～162) の C 末端膜貫通ドメインがあります。このドメインはプロフォームで存在しますが、112 アミノ酸 (aa 20～131) の成熟ペプチドを、aa 131 を介して結合する GPI アンカーに転送するときに除去されます。
このタンパク質を検出するために使用される一般的なモノクローナル抗体には、クローンOX7、5E10、K117、およびL127があります。Thy1モノクローナル抗体がいくつかの細胞骨格要素と交差反応するという報告がいくつかあります。有袋類、マウス、およびヒトの細胞におけるアクチンと抗Thy-1.2、およびビメンチンと抗Thy-1.1であり、20年以上前に行われた研究によって配列相同性によるものであることが示唆されました。[7]
Thy-1 は、他の多くの GPI アンカータンパク質と同様に、PI-PLC (ホスファチジルイノシトールホスホリパーゼ C、または PLC β) などの特殊なタイプのホスホリパーゼ Cによって切断される可能性があります。また、 CD55やCD59などの GPI アンカータンパク質の細胞間伝達にも関与する可能性があります。
グリコシル化
Thy-1 は、最も高度にグリコシル化された膜タンパク質の 1 つであり、その分子量の最大 30% が炭水化物です。[8]ほとんどの種の Thy-1 には 3 つの N グリコシル化部位 (Asn 23、74、98) がありますが、O グリコシル化はありません。Thy-1 の炭水化物部分の構成は、異なる組織間、または分化の異なる段階にある同じ系統の細胞間でも大幅に異なります。たとえば、脳の Thy-1 にはガラクトサミンのみがあり、胸腺の Thy-1 には脳の Thy-1 よりもはるかに多くのシアリン酸があり、それも T 細胞の成熟と並行して増加します。この点で、Thy-1 にはさらに別の歴史的な関連性があります。Thy-1 は、不変タンパク質上の変異グリコシル化の細胞タイプ特異性が実証された最初の糖タンパク質なのです。脳と胸腺の Thy-1 の異なるグリコシル化の分析により、2 つの形態間で複雑な N 結合構造がすべて異なり、部位固有の共通コアに重ね合わされていることが示されました。Thy-1 の場合、このコア パターンは、主にオリゴマンノース構造を持つ Asn23、最も拡張された複合構造を持つ Asn74、およびより小さな複合構造を持つ Asn98 で構成されていました。GPI アンカーの糖残基の構造とそれに関連するエステル化構造 (追加の脂肪酸やアルコールなど) も、細胞の種類や種に固有のものである可能性があります。
表現
Thy-1 の発現は種によって異なります。一般的に Thy-1 を発現すると報告されている細胞には、胸腺細胞(胸腺内の T 細胞の前駆細胞) およびCD34 (+) 前胸腺細胞、ニューロン、間葉系幹細胞、造血幹細胞、NK 細胞、マウスT 細胞、内皮(主に血管外遊出が起こる高内皮細静脈または HEV)、腎糸球体 メサンギウム細胞、循環転移性黒色腫細胞、濾胞性樹状細胞(FDC)、線維芽細胞および筋線維芽細胞の一部があります。
Thy-1の詳細な発現
- マウスでは、Thy-1 は胸腺細胞、末梢 T 細胞、筋芽細胞、表皮細胞、ケラチノサイトにも見られます。これは、CD2、CD5、CD28と同様に、(マウスの) 「汎 T 細胞マーカー」の 1 つです。
- ヒトでは、Thy-1 は内皮細胞、平滑筋細胞、CD34+ 骨髄細胞のサブセット、臍帯血、心臓線維芽細胞、胎児肝臓由来の造血細胞でも発現しています。
- Thy-1 は、研究対象となったほとんどの脊椎動物種の脳細胞の一部と線維芽細胞の一部に存在します。
- 神経組織: 神経系におけるThy-1の発現は主にニューロンで起きますが、グリア細胞も分化の後期にThy-1を発現します。ある研究では、4つのヒトニューロン細胞株、2つの神経グリア細胞株、およびニューロン起源の新鮮な腫瘍細胞におけるThy-1の発現を比較し、4つのニューロン細胞株のうち3つ、すべての神経グリア細胞株、および腫瘍の80%がThy-1に対して強い陽性反応を示しました。[9]脳部位特異的ELISAレポートが利用可能であり、線条体と海馬でThy-1タンパク質の濃度が最も高く、続いて大脳新皮質、小脳、脊髄、網膜と視神経であることが示されています。Thy-1プロモーターは「脳特異的」であると考えられてきました。 「ニューロン特異的」マウスThy-1プロモーターは、アルツハイマー病のトランスジェニック動物モデルとして、変異アミロイド前駆体タンパク質（APP）などのタンパク質の「脳特異的」な強制発現を促進するために使用されています。[10]脳内のThy-1発現は発達的に制御されています。新生児ラットの脳、および発達中のヒトの脳のThy-1レベルは、成人の脳に比べて低いです。出生後の最初の数週間の発達では、脳が成熟するにつれてThy-1レベルが指数関数的に増加します。
- リンパ組織におけるThy-1の発現は種によって大きく異なります。ヒトでは、Thy-1の発現は皮質胸腺細胞の小さな集団に限定されており[11]、成熟したヒトT細胞では発現していません。[12]これはおそらくマウス胸腺細胞で最も豊富な糖タンパク質であり、細胞あたり約100万コピーで細胞表面の10～20%を覆っています。[13]マウスの皮質胸腺細胞は髄質胸腺細胞よりも高いレベルのThy-1を発現し、髄質胸腺細胞はリンパ節細胞よりも高いレベルのThy-1を発現しています（約200,000コピー/細胞）。ラットのT細胞でも同様の逆発達的時間的発現プロファイルが見られますが、ラットのThy-1はT細胞成熟のより早い段階で失われます。[14] Thy-1はラットの胸腺細胞でのみ発現しています（マウスの胸腺細胞と脾臓細胞とは対照的です）。マウス Thy-1 遺伝子の 3 番目のイントロンには、胸腺細胞と脾臓細胞で発現する Ets-1 様 NF などの核転写因子をリクルートする 36 塩基対の領域があります。ラット遺伝子の相同領域には Ets-1 様 NF 結合部位がありませんが、代わりにラット胸腺細胞で発現するが脾臓細胞では発現しない別の NF に結合します。
Thy-1発現の誘導
- Thy-1発現を誘導することが示されている薬剤には、チモポエチン、チモシン、プロスタグランジン、神経成長因子、IL-1、TNF、PMA、Ca2+イオノフォア、ジアシルグリセロール（DAG）などがある。[15]
ローカリゼーション
GPIアンカー型タンパク質であるThy-1は、細胞膜の脂質ラフトの外葉に存在します。ニューロンの場合、成熟した軸索で強く発現することが知られています。軸索丘は、膜貫通セグメントがないにもかかわらず、側方拡散の障壁として機能することができます。Thy-1は、脂質ラフト内でG阻害タンパク質、Srcファミリーキナーゼ（SFK）メンバーのc-fyn、およびチューブリンと相互作用することが示唆されています。[引用が必要]ラットとマウスでは、Thy-1タンパク質はニューロンの細胞体と樹状突起に存在しますが、軸索の成長が完了するまで軸索上では発現せず、軸索損傷中に再び一時的に抑制されます。[引用が必要] HIV-1マトリックスは、細胞からウイルス粒子が出芽する場所である脂質ラフトでThy-1と共局在し、このプロセスの結果としてThy-1がウイルス粒子に組み込まれます。[要出典]
関数
Thy-1 の機能はまだ完全には解明されていません。細胞間および細胞とマトリックスの相互作用において、神経突起の成長、神経再生、アポトーシス、転移、炎症、線維症に関与する役割が推測されています。
認知における役割
Thy-1 ノックアウト (KO) マウスは生存可能で、外見上は正常です。これらのマウスは、迷路内での正常な社会的相互作用と正常な学習を示しますが、社会的合図から学習することができません (例: 野生型マウスと比較して、どの食物を食べても安全かを他のマウスから学習する)。この障害は、Thy-1 の遺伝子組み換え発現または GABA (A) 受容体拮抗薬による薬理学的治療によって回復できます。これは、Thy-1 KO マウスが歯状回で過剰な GABA 抑制と長期増強の局所的抑制を有することを示唆しています。
軸索成長制御
架橋抗Thy-1抗体は、G{alpha}iおよびL型およびN型カルシウムチャネルの活性化に依存する神経突起伸展を促進することができる。アストロサイト上での神経突起伸展を促進するリガンドはまだ特定されていないが、阻害リガンドはインテグリンであると示唆されている。[16] Thy1はβ3インテグリンの既知のリガンドの1つである。[17]成熟した軸索上に発現するthy1と成熟したアストロサイト上に発現するβ3インテグリンとの相互作用は、軸索伸展の停止の原因の1つである。[18] [19]
T細胞の活性化
マウスT細胞におけるCD28を介した強力な共刺激シグナル伝達の文脈において、膜ラフト内のThy-1分子の架橋は、ある程度、T細胞受容体シグナル伝達の代替活性化シグナルとして機能する可能性がある。逆に、TCRを介した活性化の代わりにCD28共刺激を代替することもできる。[15]
細胞死
架橋抗体誘導によるThy1の凝集は、Bcl2の上方制御にもかかわらず、主にアポトーシスによる胸腺細胞とメサンギウム細胞の死を引き起こします。メサンギウム細胞の死は、TUNEL染色またはアネキシンV染色によるとアポトーシスのように見えますが、電子顕微鏡検査では壊死であることが示唆されています。
糸球体腎炎の動物モデルのための抗体標的
ラットのThy1.1に対する抗体（OX7マウスモノクローナルIgG）を片尾静脈に静脈内注射する実験的メサンギウム増殖性糸球体腎炎[20]を作製するための標準的な動物モデルとして使用され、腎臓学の分野では抗Thy1 GNとして広く知られています。
腫瘍抑制
また、一部の腫瘍に対する腫瘍抑制因子であることも証明されています。[21]おそらく、トロンボスポンジン、SPARC（オステオネクチン）、およびフィブロネクチンの上方制御におけるその作用によって助けられていると考えられます。しかし、循環する黒色腫細胞の血管外漏出を助けるとも推測されています。前立腺がんの場合、がん関連間質で発現しているが正常間質では発現していないことが示されており、がん特異的な薬物標的化に役立つ可能性があることが示唆されています[1]。
細胞接着、血管外漏出、遊走における役割
Thy-1は、いくつかのインテグリンと、おそらくまだ知られていない他のいくつかの受容体を介して作用し、白血球と単球の内皮細胞と線維芽細胞への接着、黒色腫細胞の内皮への接着、胸腺細胞の胸腺上皮への接着を媒介します。[22] Thy1の発現は、内皮細胞が活性化されると始まります。Thy-1は白血球インテグリンMac1（CD11b / CD18）と相互作用することが示されており、白血球のホーミングとリクルートメントに役割を果たしている可能性があります。[23]
線維化の調節
線維症および線維芽細胞の分化における Thy-1 の役割には、組織による差異がある可能性があります。Thy1 ノックアウト マウスでは、肺の線維症が増加しています。これらのマウスでは、 化学療法剤ブレオマイシンによって誘発される線維症も増加しています。
その他の役割
Thy-1 ノックアウト マウスでは、皮膚免疫反応の障害と網膜の発達異常 (網膜の内核層、内網状層、神経節細胞層、外節層の菲薄化) も見られます。
幹細胞生物学における使用
Thy-1 は、様々な種類の幹細胞（例えば、造血幹細胞または HSC）の代替マーカーとして考えることができます。これは、 CD34などの他のマーカーと組み合わせて、幹細胞のFACSでよく使用されるコンビナトリアル表面マーカーの 1 つです。ヒトでは、Thy-1 はニューロンや HSC などで発現しています。これは、CD34 と一致して HSC 多能性の主要なマーカーであると考えられています。ヒト HSC では、Thy1 細胞はすべて CD34 陽性です。[24] [25] [26] [27] Thy 1 は、間葉系幹細胞、肝幹細胞（「楕円細胞」）、 [28]ケラチノサイト幹細胞、[29]推定子宮内膜前駆細胞/（？）幹細胞など、他の種類の幹細胞のマーカーでもあります。[30]
参考文献
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外部リンク
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