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| TTNN 翻訳 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| エイリアス | TTN、CMD1G、CMH9、CMPD4、EOMFC、HMERF、LGMD2J、MYLK5、TMD、チチン、SALMY、LGMDR10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：188840; MGI : 98864;ホモロジーン: 130650;ジーンカード：TTN; OMA :TTN - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EC番号 | 2.7.11.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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タイチン[5] / ˈ t aɪ t ɪ n /（Tit an prote inの短縮形）（コネクチンとも呼ばれる）は、ヒトではTTN遺伝子によってコードされるタンパク質である。[6] [7]長さが1μmを超えるこのタンパク質は、 [8]筋肉の受動的な弾性を担う分子バネとして機能する。これは、構造化されていないペプチド配列によって接続された244個の個別に折り畳まれたタンパク質ドメインで構成される。[9]これらのドメインは、タンパク質が引き伸ばされると展開し、張力が除去されると再び折り畳まれる。 [10]
タイチンは横紋筋組織の収縮に重要である。これはサルコメアのZディスクとMラインを繋ぐ。このタンパク質はZディスクでの力の伝達とIバンド領域の静止張力に寄与する。[11]これは張力下でのサルコメアの可動域を制限し、筋肉の受動的な硬直に寄与する。異なるタイプの横紋筋（心筋または骨格筋）間のタイチン配列の変動は、これらの筋肉の機械的特性の違いと相関している。[6] [12]
タイチンは筋肉中で3番目に豊富なタンパク質（ミオシンとアクチンに次ぐ）であり、成人の体には約0.5 kgのタイチンが含まれています。[13]タイチンは 、その長さが約27,000から約35,000アミノ酸（スプライスアイソフォームによって異なります）で、知られているタンパク質の中で最大です。[14] さらに、タイチンの遺伝子には、単一の遺伝子で発見されたエクソンの数（363）が最も多く、[15]単一のエクソンとしては最長（17,106 bp）です。
発見
1954年、名取礼二は、筋肉が伸ばされてから解放されたときに休止状態に戻ることを説明するため、筋線維に弾性構造が存在することを提唱した。[16] 1977年、丸山コスチャックと同僚は、筋線維から弾性タンパク質を単離し、コネクチンと名付けた。[17] 2年後、王冠と同僚は、電気泳動ゲル上で高分子弾性タンパク質に対応する二重バンドを特定し、タイチンと名付けた。 [5] [18]
1990年、ジークフリート・ラベイトはチチンの部分的なcDNAクローンを単離した。[7] 5年後、ラベイトとベルンハルト・コルメラーはヒト心臓チチンのcDNA配列を決定した。[9] 2001年、ラベイトとその同僚はヒトチチン遺伝子の完全な配列を決定した。[15] [19]
遺伝学
タイチンをコードするヒト遺伝子は、染色体2の長腕に位置し、363のエクソンを含み、合計で38,138アミノ酸 残基（4200 kDa）をコードしている。[15]この遺伝子には、長さ84～99ヌクレオチドのPEVK（プロリン-グルタミン酸-バリン-リジンに富む構造モチーフ）エクソンが多数存在し、これらはタイチンPEVKスプリングの構造単位を表すと考えられる保存された28～33残基のモチーフをコードしている。タイチン遺伝子内のPEVKモチーフの数は進化の過程で増加したようで、タイチンのスプリング特性を担うゲノム領域を変更したようだ。[20]
アイソフォーム
選択的スプライシングの結果として、さまざまな横紋筋組織で多数のタイチンアイソフォームが生成されます。[21] これらのアイソフォームのうち1つを除いてすべて、長さが約27,000から約36,000アミノ酸残基の範囲にあります。例外は小さな心臓ノベックス3アイソフォームで、長さはわずか5,604アミノ酸残基です。次の表は、既知のタイチンアイソフォームを示しています。
構造
タイチンは、知られているタンパク質の中で最大のものである。ヒトの変異体は34,350個のアミノ酸から成り、成熟した「標準」アイソフォームの分子量は約3,816,030.05 Daである。[22]マウスの相同体はさらに大きく、35,213個のアミノ酸から成り、分子量は3,906,487.6 Daである。[23]理論上の等電点は6.02である。[22]タンパク質の実験 化学式は、C 169,719 H 270,466 N 45,688 O 52,238 S 911である。[22]理論上の不安定性指数（II）は42.38であり、このタンパク質は不安定であると分類される。[22]タンパク質の体内 半減期（細胞内でタンパク質が合成された後、細胞内のタンパク質の半分の量が分解されるまでの時間）は、約30時間（哺乳類の 網状赤血球の場合）と予測されています。[21]
タイチンタンパク質は、ミオシン太いフィラメントとZディスクの間に位置している。[25]タイチンは主に、タンパク質ドメインとも呼ばれる2種類のモジュール（合計244コピー）の線形配列から構成されている：タイプIフィブロネクチンタイプIIIドメイン（132コピー）とタイプII免疫グロブリンドメイン（112コピー）。[13] [9]ただし、これらのドメインの正確な数は種によって異なります。この線形配列はさらに2つの領域に分かれています。
- N末端Iバンド：分子の弾性部分として機能し、主にII型モジュールで構成されています。より具体的には、Iバンドには、プロリン（P）、グルタミン酸（E）、バリン（V）、リジン（K）に富むPEVK領域の両側に、タンデムII型免疫グロブリンドメインの2つの領域が含まれています。[25]
- C末端Aバンド：タンパク質の定規として機能すると考えられており、スーパーリピートセグメントを持つ交互に並んだタイプI（Fn3）とII（Ig）モジュールで構成されています。これらは、ミオシンクラウンと相関する免疫グロブリンドメインを持つミオシン太いフィラメントの43nm軸方向リピートに整列することが示されている。[26]
C末端領域にはセリンキナーゼドメインも含まれており[27] [28]、これは主に筋肉を機械的緊張に適応させることで知られています。[29]これは「伸張感受性」であり、サルコメアの過伸張を修復するのに役立ちます。[30] N末端（Zディスク末端）にはアクチニンα2を認識する「Zリピート」が含まれています。[31]
PEVK領域の弾性はエントロピーとエンタルピーの両方の寄与を持ち、ポリマー持続長と伸縮率によって特徴付けられる。[32]低から中程度の伸張では、PEVKの弾性はエントロピー弾性の標準的なワーム状鎖（WLC）モデルでモデル化できる。高伸張では、PEVKの伸張はエンタルピー弾性を組み込んだ修正WLCモデルでモデル化できる。低伸張弾性と高伸張弾性の違いは、静電硬化と疎水性効果によるものである。
PEVK残基とIg残基の間にはN2Aドメインが埋め込まれている。[33]
進化
タイチンドメインは、多くの遺伝子重複イベントを通じて共通の祖先から進化してきました。[34]ドメインの重複は、ほとんどのドメインが単一のエクソンによってコードされているという事実によって促進されました。Fn3/Igリピートから作られた他の巨大なサルコメアタンパク質には、オブスキュリンとミオメシンがあります。進化を通じて、タイチンの機械的強度は、生物が重くなるにつれてジスルフィド結合が失われることで低下するようです。[35]
タイチンAバンドには、無脊椎動物に相同遺伝子を持つツイッチン（unc-22）やプロジェクチンがあり、これらにもIgおよびFNIIIリピートとタンパク質キナーゼドメインが含まれている。[30]遺伝子重複は独立して起こったが、同じ祖先のIgおよびFNIIIドメインからのものである。タイチンというタンパク質がファミリーから分岐した最初のタンパク質だと言われている。[28] ショウジョウバエのプロジェクチンは正式にはベント（ bt ）と呼ばれ、一部の突然変異で卵から脱出できずに致死的になることや、羽の角度が優勢に変化することに関連している。[36] [37] [38]
| タイチンリピート | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| シンボル | チチンIg-rpts | ||||||||
| パム | PF06582 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
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ショウジョウバエのタイチンはケチンまたはサリマス（ sls ）としても知られ、キナーゼフリーです。筋肉と染色体の両方の弾力性に役割を果たしています。脊椎動物のタイチンIバンドと相同性があり、Ig PEVKドメインを含み、多くの繰り返しがスプライシングのホットターゲットとなっています。[39]また、 C.エレガンスにはタイチン相同体ttn-1も存在します。[40]キナーゼドメイン、いくつかのIg/Fn3繰り返し、および同様に弾力性のあるPEVT繰り返しがあります。[41]
関数
タイチンは横紋筋に豊富に含まれる大きなタンパク質である。タイチンの主な機能は、太いフィラメントを安定させ、細いフィラメントの間の中心に配置し、サルコメアの過伸張を防ぎ、サルコメアが伸張した後にバネのように元に戻ることである。[42] N末端Zディスク領域とC末端Mライン領域は、それぞれサルコメアのZラインとMラインに結合するため、1つのタイチン分子はサルコメアの半分の長さに及ぶ。タイチンには筋肉関連タンパク質の結合部位もあり、筋肉細胞内の収縮装置の組み立てのための接着テンプレートとして機能する。また、染色体の構造タンパク質としても同定されている。[43] [44]タイチンのIバンド、Mライン、Zディスク領域にはかなりの変動が存在している。 Iバンド領域の多様性は、異なるタイチンアイソフォームの弾力性の違いに寄与し、したがって、異なる筋肉タイプの弾力性の違いにも寄与する。同定された多くのタイチン変異体のうち、5つは完全な転写情報が利用可能である。[6] [7]
タイチンは多くのサルコメアタンパク質と相互作用する：[15]
臨床的関連性
この遺伝子の異常に長い配列内のどこで変異が生じても、未熟な終止コドンやその他の欠陥を引き起こす可能性がある。タイチン変異は、早期呼吸不全を伴う遺伝性ミオパチー、 [46] [47]致死的な心筋症を伴う早発性ミオパチー、[48]心疾患を伴うコアミオパチー、中心核ミオパチー、肢帯型筋ジストロフィー2J型、[49] 家族 性拡張型心筋症9、[11] [50] 肥大型心筋症および脛骨筋ジストロフィーと関連している。[51]さらなる研究により、遺伝的に関連するジストロフィーやミオパチーのいずれも、TTN遺伝子の変異によって引き起こされる可能性を否定できないことも示唆されている。[49] 拡張型心筋症患者の切断変異は、A領域に最も一般的に見られる。上流のI領域の切断によりA領域の翻訳が完全に妨げられると予想されるが、選択的スプライシングにより未熟な終止コドンに遭遇しない転写産物が生成され、その効果は軽減される。[52] RBM20や SLM2（KHDRBS3 ）などのmRNAスプライシング因子は、心筋症による心不全の発症に寄与するチチンmRNAの選択的mRNAスプライシングを媒介することが示されている。[53] [54]
自己免疫疾患である重症筋無力症の患者では、チチンに対する自己抗体が産生される。[55]
インタラクション
タイチンは以下と相互作用することが示されています:
言語的重要性
タイタンという名前はギリシャ語のタイタン（巨大な神、巨大なもの）に由来しています。[5]
最大のタンパク質として知られるチチンは、IUPACで最も長いタンパク質名も持っています。チチンのヒト標準形の完全な化学名は、メチオニルで始まりイソロイシンで終わり、189,819文字からなり、英語、あるいはあらゆる言語の中で最も長い単語であると言われることがあります。[66]しかし、辞書編集者は、化合物の一般名を英語の単語ではなく、言葉の式と見なしています。 [67]
参照
- PKZILLA-1 - 45,212個のアミノ酸を持つ、これまでに知られている最大のタンパク質
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さらに読む
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外部リンク
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- 家族性肥大型心筋症の概要に関する GeneReviews/NIH/NCBI/UW エントリ
- GeneReviews/NCBI/NIH/UW の Udd 遠位ミオパチー、脛骨筋ジストロフィー、Udd ミオパチーに関するエントリ
- GeneReviews/NIH/NCBI/UW の Salih ミオパチーまたは致死性心筋症を伴う早期発症型ミオパチーに関するエントリ
- タイチンのInterProドメイン構成
