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| エイリアス | FHL2、AAG11、DRAL、FHL-2、SLIM-3、SLIM3、4つ半のLIMドメイン2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：602633; MGI : 1338762;ホモロジーン: 20372;ジーンカード：FHL2; OMA :FHL2 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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4.5 LIMドメインタンパク質2はFHL-2としても知られ、ヒトではFHL2遺伝子によってコードされるタンパク質です。[5] LIMタンパク質には、 LIMドメインと呼ばれる高度に保存された二重ジンクフィンガーモチーフが含まれています。[6]
関数
FHL-2は細胞外膜の組み立てに役割を果たしていると考えられており、プレセニリン-2と細胞内シグナル伝達経路との間のリンクとして機能する可能性がある。 [6]
家族
4.5 LIM（FHL）のみのタンパク質サブファミリーは、LIMのみのタンパク質ファミリーのメンバーの1つです。グループ内のタンパク質メンバーは共通の祖先に由来し、アミノ酸配列に高い類似性がある可能性があります。[7]これらのタンパク質は、4.5のシステインに富んだLIMホメオドメインの存在によって定義され、半分のドメインは常にそのN末端にあります。[8] LIMという名前は、ドメインが最初に特徴付けられた転写因子LIN-11、 ISL-1 、およびMEC-3の最初の文字に由来しています。 [9] LIMドメインとDNAの直接的な相互作用は報告されていません。代わりに、LIMを含むタンパク質とその結合パートナーのタンパク質間相互作用をサポートするFHL2の機能的役割を示唆する広範な証拠があります。[10] [11] [12] [13]これまでに、FHLサブファミリーには、ヒトではFHL1、FHL2、FHL3、FHL4、精巣CREM活性化因子（ACT）の5つのメンバーが分類されています。[14] FHL1、FHL2、FHL3は主に筋肉で発現し、[15] [16] FHL4とFHL5は精巣でのみ発現します。[17]
遺伝子
FHL2は、このサブファミリーの中で最も研究が進んでいるメンバーです。このタンパク質は、ヒト染色体2q12-q14の領域にマッピングされているfhl2遺伝子によってコードされています。[18] 2つの代替プロモーター、1aと1b、およびfhl2の5つの転写バリアントが報告されています。[19]
組織分布
FHL2は細胞/組織特異的に多様な発現パターンを示し、肝臓、腎臓、肺、卵巣、膵臓、前立腺、胃、結腸、皮質、特に心臓で確認されています。しかし、脾臓、胸腺、白血球などの免疫関連組織での発現は記録されていません。[20]興味深いことに、 FHL2の発現と機能は、がんの種類によって大きく異なります。[19] [21] [22] [23]このような矛盾は、FHL2の発現を制御する多種多様な転写因子の存在によるものと考えられます。
表現の規制
fhl2 発現の調節に関与することが報告されている様々な転写因子には、よく知られている腫瘍抑制タンパク質p53 [19] [23]血清応答因子 (SRF) [24] [25]特異性タンパク質 1 (Sp1) [26]多面的因子 IL-1β [27] MEF-2 [14]および活性化タンパク質 1 (AP-1) [28]がある。 様々な転写因子によって調節されることとは別に、FHL2 自体も他の遺伝子の発現の調節に広く関与している。 FHL2 は、標的遺伝子と間接的に相互作用するアダプタータンパク質として機能することにより、転写調節効果を発揮する。 実際、LIM ドメインは多量体タンパク質複合体の形成のためのプラットフォームである。 [29]そのため、FHL2 は癌関連遺伝子の転写因子と相互作用FHL2 は、乳がん、胃腸がん、肝臓がん、前立腺がんなど、がん抑制因子または誘発因子として作用するさまざまな種類のがんに関連しています。
臨床的意義
FHL2の発現と機能は、がんの種類によって大きく異なります。この現象は、さまざまな種類のがんにおけるFHL2の異なるメカニズムの転写制御に大きく関係しているようです。しかし、fhl2の変異とfhl2の翻訳後修飾の発がんへの関与は無視できません。実際、fhl2の機能的変異は家族性拡張型心筋症（DCM）の患者で特定されており、その発症と関連しています。[30]これは、fhl2の変異が多様ながんの進行にも大きな影響を与える可能性があることを示唆しています。しかし、fhl2の変異が発がんに及ぼす影響を記述した記録はほとんどありません。
FHL-2タンパク質のリン酸化は、in vitroおよびin vivoの両方でFHL2の機能に大きな影響を与えません。[31] [32] FHL2のリン酸化以外の転写後修飾の存在はまだ不明であり、FHL2はほぼタンパク質間相互作用を介してのみ機能するため、この方向の研究は依然として興味深いものです。特に、FHL2の細胞内局在の基礎となるメカニズムに焦点を当てる必要があります。FHL2は、核とさまざまな細胞区画の間を自由に移動できます。[14] FHL2は、転写因子やシグナル伝達物質を含むがこれらに限定されない、さまざまな機能クラスに属する他のタンパク質結合パートナーとも相互作用します。[10] [16] [33] [34]そのため、FHL2の転座は発癌性を変化させるさまざまな分子シグナル伝達経路の制御に重要である可能性があり、例えば、FHL2の核転座は前立腺癌の攻撃性と再発に関連しています。[35]同様の証拠は、A7FIL +細胞とNIH 3T3細胞株を疾患モデルとして使用した実験でも確認されています。[20] [36] [37]
乳癌
FHL2タンパク質は、乳がん感受性遺伝子（BRCA1）と相互作用し、BRCA1の転写活性化を促進する。[38]さらに、腫瘍内FHL2レベルは、乳がん患者の生存率の低下を決定する要因の1つであった[39]
消化器がん
FHL2は消化器癌、特に大腸癌に関連している。FHL2は大腸癌において発癌性を示し、いくつかのin vitro大腸癌モデルの分化を誘導する。[21] [40] [41] FHL2は大腸癌細胞の浸潤、遊走、細胞外マトリックスへの接着にも極めて重要である。FHL2の発現は、上皮間葉転換（EMT）を誘導し、癌細胞に転移特性を与える、形質転換成長因子ベータ1（TGF-β1）刺激によって正に制御される。したがって、TGF-β1を介したFHL2発現レベルの変化は、大腸細胞の浸潤を誘発する可能性がある。さらに、散発性大腸癌では、TGF-β1によってFHL2の細胞内局在が調整され、その結果、α平滑筋アクチン（α-SMA）の重合が起こる可能性がある。[42]このプロセスは線維芽細胞に筋線維芽細胞の表現型を誘導し、癌の浸潤に寄与する。FHL2はまた、膜関連Eカドヘリン-β-カテニン複合体の構造的完全性に影響を与えることでEMTと癌細胞の移動を誘導することができる。[43]
肝臓がん
最も一般的な肝臓がんである肝細胞がん（HCC）では、臨床サンプル中のFHL2は常にダウンレギュレーションされています。[19]そのため、fhl2はHCCに対して腫瘍抑制効果を発揮します。p53と同様に、FHL2の過剰発現は、サイクリンD1の発現を減少させ、時間依存的な細胞修復プロセスをサポートするP21およびP27の発現を増加させることで、HCC Hep3B細胞株の増殖活動を阻害します。[44]注目すべきことに、マウス肝臓におけるFHL2制御遺伝子のデータベースは、マイクロアレイおよびバイオインフォマティクス分析を使用して最近確立されており、FHL2に関連するほとんどの経路と新しい遺伝子に関する有用な情報を提供しています。[45]
前立腺がん
アンドロゲン受容体（AR）とFHL2の分子間コミュニケーションは、前立腺癌の悪性度や生化学的再発（外科的治療または放射線治療後の循環前立腺特異抗原（PSA）レベルの上昇など）などの疾患進行に関連している[46] [47] 。FHL2の発現は、血清反応因子（SFR）とSRFの上流で機能するRhoA /アクチン/巨核球性急性白血病（MAL）シグナル伝達軸を介して、アンドロゲンによって大幅に開始される。 [46] [48]一方、FHL2はARの共活性化因子であり、未知のメカニズムでAR活性を課すアリール炭化水素受容体（AhR）の効果を変更することにより、ARシグナル伝達を調節することができる。[49]前立腺癌で増加する細胞骨格タンパク質フィラミンのカルパイン切断は、FHL2の核移行を誘導し、その結果としてAR共活性化を増加させる可能性がある。[37]
インタラクション
FHL2 は以下と相互作用することが示されています:
注記
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