Loading article…
スーパー抗原（SAgs ）は、免疫系の過剰な活性化をもたらす抗原の一種です。具体的には、 T細胞の非特異的活性化を引き起こし、ポリクローナルT細胞の活性化と大量のサイトカイン放出をもたらします。スーパー抗原は、抗原提示細胞（APC）上のMHCタンパク質と隣接するヘルパーT細胞のTCRに結合してシグナル伝達分子をまとめ、MHC分子上に提示されたペプチドに関係なく、T細胞の活性化をもたらします。[1] SAgsは、おそらく免疫系に対する防御機構として、一部の病原性ウイルスや細菌によって生成されます。 [2]通常の抗原誘発性T細胞反応では体内のT細胞の0.0001～0.001%が活性化されるのに対し、これらのSAgsは体内のT細胞の最大20%を活性化することができます。[3]さらに、抗CD3抗体および抗CD28抗体（CD28-SuperMAB）も非常に強力なスーパー抗原であることが示されている（そしてT細胞の最大100％を活性化することができる）。
多数の活性化 T 細胞は、SAg 上の特定のエピトープに特異的ではない大規模な免疫反応を生成するため、適応免疫システムの基本的な強みの 1 つである、高い特異性で抗原を標的とする能力が損なわれます。さらに重要なのは、多数の活性化 T 細胞が大量のサイトカインを分泌することであり、そのうち最も重要なのはインターフェロン ガンマです。この過剰な IFN-ガンマは、次にマクロファージを活性化します。次に、活性化マクロファージは、 IL-1、IL-6、TNF-αなどの炎症性サイトカインを過剰に産生します。 TNF-α は、体の炎症反応の一部として特に重要です。通常の状況では、低レベルで局所的に放出され、免疫システムが病原体を倒すのに役立ちます。しかし、SAg 結合による大量の T 細胞活性化により、血液中に高濃度で全身的に放出されると、敗血症性ショックや多臓器不全などの重篤で生命を脅かす症状を引き起こす可能性があります。
構造
SAgは細菌によって細胞内で生成され、感染時に細胞外成熟毒素として放出されます。[4]
これらの細菌毒素の配列は、異なるサブグループ間で比較的保存されています。配列相同性よりも重要なのは、3D構造が異なるSAg間で非常に類似しているため、異なるグループ間で同様の機能効果が得られることです。[5] [6]少なくとも5つのスーパー抗原グループがあり、それぞれ結合の好みが異なります。[7]
エンテロトキシンの結晶構造は、オリゴ糖/オリゴヌクレオチドフォールドとして知られるNH2末端βバレル球状ドメイン、分子の中心を斜めに横切る長いαヘリックス、およびCOOH 末端球状ドメインからなる特徴的な2ドメイン折り畳みパターンを共有するコンパクトな楕円形タンパク質であることを示しています。[5]
これらのドメインには、それぞれ主要組織適合性複合体クラスII（ MHCクラスII）とT細胞受容体（TCR）の結合領域があります。これら2つを橋渡しすることで、SAgは非特異的活性化を引き起こします。[8]
バインディング
スーパー抗原はまずMHCクラスIIに結合し、次にT細胞受容体（TCR）の可変α鎖またはβ鎖に結合します[6] [9] [10]
MHCクラスII
SAgは分子のHLA-DQ型を優先的に選択します。 [10] α鎖に結合すると、SAgはTCRと協調するのに適切な位置に配置されます。
あまり一般的ではないが、SAg は、 3 つの SAg 残基とHLA-DR β 鎖の高度に保存された領域との間の亜鉛イオン配位複合体によって媒介される相互作用で、多型MHC クラスII β 鎖に付着する。 [6]結合に亜鉛イオンを使用すると、より高い親和性相互作用が得られる。[5]いくつかのブドウ球菌 SAg は、α 鎖と β 鎖の両方に結合して MHC 分子を架橋することができる。 [5] [6]このメカニズムは、抗原提示細胞におけるサイトカインの発現と放出を刺激するとともに、細胞が T 細胞に結合してより効果的に活性化できるようにする共刺激分子の産生を誘導する。[6]
T細胞受容体
SAg の T 細胞結合領域は、T 細胞受容体のベータ鎖の可変領域 (Vβ 領域) と相互作用します。特定の SAg は、T 細胞集団の大部分を活性化できます。これは、ヒトの T 細胞レパートリーが約 50 種類の Vβ 要素のみで構成され、一部の SAg は複数の種類の Vβ 領域に結合できるためです。この相互作用は、SAg の異なるグループ間でわずかに異なります。[8] 人によって一般的な T 細胞領域の種類が異なるため、特定の SAg に強く反応する人がいる理由が説明できます。グループ I の SAg は、分子のCDR2およびフレームワーク領域で Vβ と接触します。 [11] [12]グループ II の SAg は、コンフォメーションに依存するメカニズムを使用して Vβ 領域と相互作用します。これらの相互作用は、ほとんどの場合、特定の Vβ アミノ酸側鎖とは無関係です。グループ IV の SAg は、特定の Vβ フォームの 3 つの CDR ループすべてと結合することが示されています。[11] [12]この相互作用はSAgの小ドメインと大ドメインの間の溝で起こり、SAgがTCRとMHCの間のくさびとして働くことを可能にする。これにより抗原ペプチドがTCRから遠ざかり、T細胞活性化の通常のメカニズムが回避される。[6] [13]
SAgの生物学的強度（刺激能力）はTCRに対する親和性によって決まります。TCRに対する親和性が最も高いSAgが最も強い反応を引き起こします。 [14] SPMEZ-2はこれまでに発見された中で最も強力なSAgです。[14]
T細胞シグナル伝達
SAg は MHC と TCR を架橋し、シグナル伝達経路を誘導して細胞の増殖とサイトカインの産生をもたらします。これは、同族抗原が T 細胞を活性化する理由ですが、その構造自体が原因ではなく、その親和性によって TCR に十分長い時間結合できるためであり、SAg はこの一時的な結合を模倣します。SAg によって活性化された T 細胞ではZap-70のレベルが低いことが確認されており、これは T 細胞活性化の正常なシグナル伝達経路が損なわれていることを示唆しています。[15]
LckではなくFynがチロシンキナーゼによって活性化され、適応的なアネルギー誘導につながると仮定されている。 [16]
プロテインキナーゼC経路とタンパク質チロシンキナーゼ経路の両方が活性化され、炎症性サイトカインの産生が増加する。[17]
この代替シグナル伝達経路はカルシウム/カルシニューリンおよびRas/MAPキナーゼ経路をわずかに阻害しますが[16]、集中的な炎症反応を可能にします。
効果
直接的な影響
SAgによる抗原提示細胞とT細胞の刺激は、Th1 Tヘルパー細胞の働きを中心に、主に炎症性の反応を引き起こします。主な産物としては、 IL-1、IL-2、IL-6、TNF-α、ガンマインターフェロン（IFN-γ）、マクロファージ炎症性タンパク質1α（MIP-1α）、MIP-1β、単球走化性タンパク質1（MCP-1）などがあります。[17]
この過剰で協調性のないサイトカイン（特にTNF-α）の放出は身体に負担をかけ、発疹や発熱を引き起こし、多臓器不全、昏睡、死に至る可能性があります。[10] [12]
感染後、活性化T細胞の欠失またはアネルギーが生じる。これは毒素への長期曝露によるIL- 4およびIL-10の産生に起因する。IL-4およびIL-10は、APC表面上のIFN-γ、MHCクラスII、および共刺激分子の産生を低下させる。これらの効果により、抗原刺激に反応しない記憶細胞が生成される。[18] [19]
これを可能にするメカニズムの1つは、サイトカインを介したT細胞の抑制です。MHC架橋は、造血を抑制し、Fasを介したアポトーシスをアップレギュレーションするシグナル伝達経路も活性化します。[20]
IFN-αはSAgへの長期曝露によって生成されるもう一つの産物です。このサイトカインは自己免疫の誘導と密接に関連しており[21]、自己免疫疾患である川崎病はSAg感染によって引き起こされることが知られています[14] 。
T細胞におけるSAg活性化はCD40リガンドの産生を促し、B細胞におけるIgG、IgM、IgEへのアイソタイプスイッチを活性化する。[22]
要約すると、T細胞が刺激されて過剰な量のサイトカインを産生し、その結果、サイトカインを介したT細胞の抑制と、体が恒常性に戻る際の活性化細胞の除去が起こります。微生物とSAgの毒性作用は、組織や臓器系にもダメージを与え、毒性ショック症候群と呼ばれる状態を引き起こします。[22]
最初の炎症を乗り越えると、宿主細胞はアネルギー状態になるか、除去され、免疫システムが著しく損なわれます。
スーパー抗原性非依存性（間接的）効果
SAgsは、その有糸分裂活性以外にも、感染症に特徴的な症状を引き起こす可能性がある。[2]
そうした影響の1つが嘔吐です。この影響は食中毒の際に感じられます。SAg産生細菌が熱に非常に強い毒素を放出するからです。分子には、胃腸毒性を誘発する活性を持つ特定の領域があります。[2]この活性は非常に強力で、20～35μgのSAgでも嘔吐を引き起こす可能性があります。[10]
SAgsは、T細胞の刺激とは無関係に、感染部位への好中球の動員を刺激することができる。この効果は、SAgsが単球細胞を活性化し、サイトカインTNF-αの放出を刺激し、感染部位に白血球を動員する接着分子の発現を増加させる能力によるものである。これにより、肺、腸組織、および細菌が定着したあらゆる場所で炎症が発生する。[23]少量の炎症は自然で有益であるが、過度の炎症は組織破壊につながる可能性がある。
SAg 感染のより危険な間接的影響の 1 つは、SAg が体内のエンドトキシンの効果を増強する能力に関係しています。これは、エンドトキシン性の閾値を下げることによって達成されます。シュリーベルトは、SAg とエンドトキシンを併用すると、その効果が 50,000 倍も増大することを実証しました。 [9]これは、SAg 感染によって免疫システムの効率が低下するためと考えられます。エンドトキシンと SAg の相乗効果とは別に、エンドトキシンと SAg の活性の「ダブル ヒット」効果により、一般的な細菌感染で見られるものよりも有害な影響が生じます。これは、細菌感染患者の敗血症の進行に SAg が関与していることも示唆しています。[22]
スーパー抗原産生に関連する疾患
処理
治療の主な目的は、患者の血行動態を安定させ、SAgsを産生する微生物が存在する場合はそれを排除することです。これは、血管収縮薬、輸液、抗生物質の使用によって達成されます。[2]
体は自然にいくつかのSAgsに対する抗体を産生しますが、この効果はこれらの抗体のB細胞産生を刺激することで増強されます。[26]
免疫グロブリンプールは特定の抗体を中和し、T細胞の活性化を防ぐことができます。合成抗体とペプチドは、MHCクラスIIのSAg結合領域を模倣して相互作用をブロックし、T細胞の活性化を防ぐように作成されています。[2]
免疫抑制剤もT細胞の活性化とサイトカインの放出を防ぐために使用されます。コルチコステロイドは炎症の影響を軽減するために使用されます。[22]
スーパー抗原産生の進化
SAg の産生は免疫反応を効果的に破壊し、SAg を分泌する微生物が抑制されずに運ばれ、伝染することを可能にします。これが行われるメカニズムの 1 つは、抗原および SAg に対する T 細胞の無反応性を誘発することです。[15] [18] Lussow と MacDonald は、動物を連鎖球菌抗原に系統的にさらすことでこれを実証しました。彼らは、SAg 感染後に他の抗原にさらしても免疫反応を誘発できないことを発見しました。[18] 別の実験で、Watson と Lee は、通常の抗原刺激によって生成された記憶 T 細胞はSAg 刺激に対して無反応であり、SAg 感染後に生成された記憶 T 細胞はすべての抗原刺激に対して無反応であることを発見しました。これが発生するメカニズムは不明でした。[15] SAg 発現を制御する遺伝子は、M タンパク質や細菌莢膜発現などの免疫回避メカニズムも制御しており、SAg 産生が主に免疫回避メカニズムとして進化したという仮説を裏付けています。[27]
個々のSAgドメインの構造を他の免疫グロブリン結合連鎖球菌タンパク質（大腸菌が産生する毒素など）と比較すると、ドメインはそれぞれこれらのファミリーのメンバーに似ていることがわかりました。この相同性は、 SAgが2つの小さなβストランドモチーフの組み換えによって進化したことを示唆しています。[28]
「ブドウ球菌スーパー抗原様」（SSL）毒素は、SAgsと構造的に類似した分泌タンパク質のグループです。MHCやTCRに結合する代わりに、補体、Fc受容体、骨髄細胞などの自然免疫のさまざまな構成要素を標的とします。SSLが骨髄細胞を標的とする1つの方法は、表面糖タンパク質上のシアリルラクトサミングリカンに結合することです。 [29] 2017年には、スーパー抗原にもグリカン結合能力があることがわかりました。[30]
内因性およびウイルス性SAg
マイナーリンパ球刺激毒素（Mls; P03319 ）は、もともとマウスの胸腺 間質細胞で発見されました。これらの毒素は、マウス乳腺腫瘍ウイルス（MMTV）からマウスゲノムに組み込まれたSAg遺伝子によってコード化されています。マウスゲノムにこれらの遺伝子が存在すると、マウスは胸腺で抗原を発現し、ウイルスSAgによる刺激を受けやすい可変ベータ領域を持つリンパ球をネガティブに選択することができます。その結果、これらのマウスは後年ウイルス感染に対して免疫を持つようになります。[2]
同様の内因性 SAg 依存性選択はヒトゲノムではまだ特定されていないが、内因性 SAg は発見されており、ウイルス感染において重要な役割を果たしていると考えられている。例えば、エプスタイン・バーウイルスによる感染は、感染細胞で SAg の産生を引き起こすことが知られているが、その毒素の遺伝子はウイルスのゲノム上では発見されていない。ウイルスは感染細胞を操作して自身の SAg 遺伝子を発現させ、これにより宿主の免疫系を回避する。同様の結果は狂犬病、サイトメガロウイルス、HIVでも確認されている。[2] 2001 年には、EBV が実際に HERV-K18 のenv遺伝子 ( O42043 )によってコードされるスーパー抗原をトランス活性化することがわかった。2006 年には、EBV がCD2にドッキングすることでトランス活性化することがわかった。[31]
これら 2 つのウイルス性スーパー抗原は、前述の細菌性スーパー抗原と相同性がなく、また、互いに相同性もありません。
参考文献
- ^ レビンソン、ウォーレン（2020年）。医療微生物学と免疫学のレビュー（第16版）。米国：McGraw-Hill Education。p.530。ISBN 9781260116717。
- ^ abcdefg Llewelyn M、Cohen J (2002年3月)。「スーパー抗原：免疫を破壊する微生物因子」。Lancet Infect Dis . 2 (3): 156–62. doi :10.1016/S1473-3099(02)00222-0. PMID 11944185。
- ^ Li H, Llera A, Malchiodi EL, Mariuzza RA (1999). 「スーパー抗原によるT細胞活性化の構造的基礎」. Annual Reviews of Immunology . 17 : 435–466. doi :10.1146/annurev.immunol.17.1.435. PMID 10358765.
- ^ Sriskandan S、Faulkner L、Hopkins P (2007)。「Streptococcus pyogenes: 連鎖球菌スーパー抗原の機能に関する考察」。Int . J. Biochem. Cell Biol . 39 (1): 12–9. doi :10.1016/j.biocel.2006.08.009. PMID 17029999。
- ^ abcd Petersson K, Forsberg G, Walse B (2004年4月). 「スーパー抗原と免疫受容体の相互作用」. Scand. J. Immunol . 59 (4): 345–55. doi : 10.1111/j.0300-9475.2004.01404.x . PMID 15049778.
- ^ abcdef Mehindate K、Thibodeau J、Dohlsten M、Kalland T、Sékaly RP、Mourad W (1995 年 11 月)。「ブドウ球菌エンテロトキシン A スーパー抗原による主要組織適合性複合体クラス II 分子の架橋は炎症性サイトカイン遺伝子発現の要件である」。J . Exp. Med . 182 (5): 1573–7. doi :10.1084/jem.182.5.1573. PMC 2192187. PMID 7595227 。
- ^ Sundberg, Eric J.; Deng, Lu; Mariuzza, Roy A. (2007 年 8 月). 「ペプチド/MHC クラス II 複合体およびスーパー抗原の TCR 認識」.免疫学セミナー. 19 (4): 262–271. doi :10.1016/j.smim.2007.04.006. PMC 2949352. PMID 17560120 .
- ^ ab Papageorgiou AC、Tranter HS、Acharya KR (1998 年 3 月)。「微生物スーパー抗原ブドウ球菌エンテロトキシン B の 1.5 Å 解像度での結晶構造: MHC クラス II 分子および T 細胞受容体によるスーパー抗原認識への影響」。J . Mol. Biol . 277 (1): 61–79. doi :10.1006/jmbi.1997.1577. PMID 9514739。
- ^ ab Schlievert PM (1982年4月). 「ブドウ球菌発熱性外毒素C型による致死的エンドトキシンショックに対する宿主感受性 の増強」. Infect. Immun . 36 (1): 123–8. doi :10.1128/IAI.36.1.123-128.1982. PMC 351193. PMID 7042568.
- ^ abcde Alouf JE、Müller-Alouf H (2003 年 2 月)。「ブドウ球菌および連鎖球菌スーパー抗原: 分子的、生物学的、臨床的側面」。Int . J. Med. Microbiol . 292 (7–8): 429–40. doi :10.1078/1438-4221-00232. PMID 12635926。
- ^ ab Brouillard JN、Günther S、Varma AK、他 (2007 年 4 月)。「連鎖球菌スーパー抗原 SpeI の結晶構造と、グループ V スーパー抗原による T 細胞活性化における新規ループドメインの機能的役割」。J. Mol. Biol . 367 (4): 925–34. doi :10.1016/j.jmb.2007.01.024. PMID 17303163。
- ^ abc Buonpane RA、Moza B、Sundberg EJ、Kranz DM (2005 年 10 月)。「毒性ショック症候群毒素 1 に対する高親和性を実現するように設計された T 細胞受容体の特性」。J . Mol. Biol . 353 (2): 308–21。doi : 10.1016 /j.jmb.2005.08.041。PMID 16171815 。
- ^ Li H, Llera A, Tsuchiya D, et al. (1998年12月). 「T細胞受容体β鎖とスーパー抗原ブドウ球菌エンテロトキシンBの複合体の3次元構造」.免疫. 9 (6): 807–16. doi : 10.1016/S1074-7613(00)80646-9 . PMID 9881971.
- ^ abc Arcus VL、Proft T、Sigrell JA、Baker HM、Fraser JD、Baker EN (2000 年 5 月)。「Streptococcus pyogenes 由来の 2 つの新しいスーパー抗原の 3 次元構造によって明らかになったスーパー抗原の構造と活性の保存と変化」。J . Mol. Biol . 299 (1): 157–68. doi :10.1006/jmbi.2000.3725. PMID 10860729。
- ^ abc Watson AR、Lee WT（2006年8月）。「スーパー抗原または抗T細胞受容体抗体にさらされたメモリーCD4 Tリンパ球におけるT細胞受容体を介したシグナル伝達の欠陥」。Cell . Immunol . 242（2）：80–90。doi ： 10.1016/ j.cellimm.2006.09.008。PMC 1829409。PMID 17083922。
- ^ ab Choi S, Schwartz RH (2007 年 6 月). 「適応寛容およびその他の T 細胞アネルギーモデルの分子メカニズム」. Semin. Immunol . 19 (3): 140–52. doi :10.1016/j.smim.2007.02.005. PMC 2045643. PMID 17400472 .
- ^ ab Stiles BG 、 Krakauer (2005)。「ブドウ球菌エンテロトキシン：浄化体験のレビュー、パート I」。臨床微生物学ニュースレター。27 (23): 23。doi :10.1016/ j.clinmicnews.2005.11.001。
- ^ abc Lussow AR、MacDonald HR（1994年2月）。「スーパー抗原誘発性「アネルギー」がT細胞依存性抗体反応のプライミング段階とエフェクター段階に及ぼす異なる影響」。Eur . J. Immunol . 24 （2 ）：445–9。doi ： 10.1002 /eji.1830240227。PMID 8299694。S2CID 6208425 。
- ^ Miller C、Ragheb JA、Schwartz RH (1999 年 7 月)。「生体内での異なるスーパー抗原誘導性寛容メカニズムとしてのアネルギーとサイトカイン介在性抑制」。J . Exp. Med . 190 (1): 53–64. doi :10.1084/jem.190.1.53. PMC 2195559. PMID 10429670 。
- ^ Yamaguchi M, Nadler S, Lee JW, Deeg HJ (1999年9月). 「HLA-DR架橋によるヒト骨髄細胞における造血の負の調節因子の誘導」. Transpl. Immunol . 7 (3): 159–68. doi :10.1016/S0966-3274(99)80035-5. PMID 10608299.
- ^ Stauffer Y, Marguerat S, Meylan F, et al. (2001年10月). 「インターフェロンα誘導性内因性スーパー抗原。環境と自己免疫を結びつけるモデル」.免疫. 15 (4): 591–601. doi : 10.1016/S1074-7613(01)00212-6 . PMID 11672541.
- ^ abcd Jabara HH、Geha RS（1996年10月）。「スーパー抗原毒素性ショック症候群毒素-1はCD40リガンド発現を誘導し、IgEアイソタイプスイッチを調節する」。Int . Immunol . 8 （ 10）：1503–10。doi ：10.1093/intimm/8.10.1503。PMID 8921429。
- ^ Diener K、Tessier P、Fraser J、Köntgen F、McColl SR（1998年6月）。「ブドウ球菌スーパー抗原による生体内急性炎症の誘発I：白血球動員はTリンパ球および主要組織適合性複合体クラスII分子とは無関係に起こる」。Lab . Invest . 78（6）：647–56。PMID 9645755。
- ^ Van Cauwenberge P、Gevaert P、Van Hoecke H、Van Zele T、Bachert C (2005)。 「鼻ポリープ症の病態に対する新たな洞察: スーパー抗原と IgE の役割」。Verh K Acad Geneeskd Belg。67 (5–28): 5–28、ディスカッション 29–32。PMID 15828304。
- ^ Salgado-Pabón W, et al. (2013) スーパー抗原は黄色ブドウ球菌感染性心内膜炎、敗血症、急性腎障害に重要である。MBio 4:e00494-00413。
- ^ Erlandsson E、Andersson K、Cavallin A、Nilsson A、et al. (2003)。「ブドウ球菌エンテロトキシンAおよびEの抗原エピトープの同定とヒト癌治療のためのスーパー抗原の設計」。J. Mol. Biol . 333 (5): 893–905. doi :10.1016/j.jmb.2003.09.009. PMID 14583188。
- ^ Cleary PP、McLandsborough L、Ikeda L、Cue D、Krawczak J、Lam H (1998 年 4 月)。「M1 グループ A 連鎖球菌では高頻度細胞内感染と赤血球毒素 A 発現が相変化を起こす」。Mol . Microbiol . 28 (1): 157–67. doi : 10.1046/j.1365-2958.1998.00786.x . PMID 9593304。
- ^ Bachert C、Gevaert P、van Cauwenberge P (2002 年 6 月)。 「黄色ブドウ球菌のエンテロトキシン：気道疾患の鍵?」アレルギー。57 (6): 480–7。土井：10.1034/j.1398-9995.2002.02156.x。PMID 12028112。
- ^ Hermans, SJ; Baker, HM; Sequeira, RP; Langley, RJ; Baker, EN; Fraser, JD (2012 年 11 月). 「ブドウ球菌スーパー抗原様タンパク質 4 の構造的および機能的特性」.感染と免疫. 80 (11): 4004–13. doi : 10.1128/IAI.00764-12 . PMC 3486064. PMID 22949551 .
- ^ Langley, RJ; Ting, YT; Clow, F; Young, PG; Radcliff, FJ; Choi, JM; Sequeira, RP; Holtfreter, S; Baker, H; Fraser, JD (2017 年 9 月)。「ブドウ球菌エンテロトキシン様 X (SElX) は、ブドウ球菌毒性因子の 2 つの主要ファミリーの機能的特徴を備えたユニークなスーパー抗原です」。PLOS Pathogens。13 ( 9 ) : e1006549。doi : 10.1371 / journal.ppat.1006549。PMC 5589262。PMID 28880913。
- ^ Hsiao, Francis C.; Lin, Miao; Tai, Albert; Chen, Gang; Huber, Brigitte T. (2006 年 8 月 15 日)。「最先端: エプスタイン・バーウイルスは、一次 B 細胞上のヒト補体受容体 2 (CD21) にドッキングして HERV-K18 スーパー抗原をトランス活性化する」。The Journal of Immunology。177 ( 4): 2056–2060。doi : 10.4049 / jimmunol.177.4.2056。PMID 16887963 。
Rasooly, R., Do, P. および Hernlem, B. (2011) マウス CD4+ T 細胞によるブドウ球菌エンテロトキシン A の自己提示。Open Journal of Immunology、1、8-14。
さらに読む
- ロンドン大学バークベック校のスーパー抗原ウェブデータベース
- Superantigen Web データベースにおける SAgs の紹介
- UniProtのスーパー抗原タンパク質のリスト
- 米国国立医学図書館の医学件名表(MeSH)におけるスーパー抗原
外部リンク
ウィキメディア・コモンズのスーパー抗原に関連するメディア