N末端

N末端（アミノ末端、NH ₂末端、N末端またはアミン末端とも呼ばれる）は、タンパク質またはポリペプチドの始まりであり、ポリペプチドの末端にある遊離アミン基（-NH ₂）を指します。ペプチド内では、アミン基が別のアミノ酸のカルボキシル基に結合して鎖を形成します。これにより、ペプチドの一方の端にC末端と呼ばれる遊離カルボキシル基が残り、もう一方の端にN末端と呼ばれる遊離アミン基が残ります。慣例により、ペプチド配列はN末端からC末端、左から右（LTR表記システム）に表記されます。^[1]これは翻訳方向とテキスト方向を相関させます。なぜなら、タンパク質がメッセンジャーRNAから翻訳されるとき、アミノ酸がタンパク質のカルボキシル末端に追加されるため、タンパク質はN末端からC末端に向かって作成されるためです。^[要出典]

各アミノ酸には、アミン基とカルボキシル基があります。アミノ酸は、脱水反応によって形成されるペプチド結合によって互いに結合し、1つのアミノ酸のカルボキシル基が次のアミノ酸のアミン基に頭から尾まで結合してポリペプチド鎖を形成します。この鎖には2つの末端、アミン基（N末端）と未結合のカルボキシル基（C末端）があります。^[2]

タンパク質がメッセンジャーRNAから翻訳されるとき、N末端からC末端に向かって作られる。翻訳の伸長段階で、荷電tRNA上のアミノ酸のアミノ末端は、成長する鎖のカルボキシル末端に付着する。遺伝コードの開始コドンはアミノ酸のメチオニンをコードするため、ほとんどのタンパク質配列はメチオニン（または、細菌、ミトコンドリア、葉緑体では、修飾バージョンであるN-ホルミルメチオニン、fMet）で始まる。しかし、一部のタンパク質は、例えばタンパク質前駆体からの切断によって翻訳後に修飾されるため、N末端に異なるアミノ酸を持つことがある。

N 末端は、タンパク質生合成中にリボソームから出るタンパク質の最初の部分です。シグナル ペプチド配列、つまり「細胞内郵便番号」が含まれることが多く、タンパク質を適切な細胞小器官に届けます。シグナル ペプチドは通常、シグナルペプチダーゼによって目的地で除去されます。タンパク質の N 末端アミノ酸は、その半減期 (分解される可能性) の重要な決定要因です。これはN 末端ルールと呼ばれます。

N末端シグナルペプチドはシグナル認識粒子（SRP）によって認識され、タンパク質を分泌経路に誘導します。真核細胞では、これらのタンパク質は粗面小胞体で合成されます。原核細胞では、タンパク質は細胞膜を越えて輸出されます。葉緑体では、シグナルペプチドはタンパク質をチラコイドに誘導します。

N末端ミトコンドリア標的ペプチド（mtTP）は、タンパク質をミトコンドリアに輸入することを可能にします。

N末端葉緑体標的ペプチド（cpTP）は、タンパク質を葉緑体へ輸入することを可能にします。

タンパク質のN末端は翻訳時または翻訳後に修飾される。修飾には、アミノペプチダーゼによる開始メチオニン（iMet）の除去、アセチル、プロピオニル、メチルなどの小さな化学基の付加、パルミトイル基やミリストイル基などの膜アンカーの付加などがある^[3]。

N末端アセチル化は、原核生物と真核生物の両方で起こり得るタンパク質修飾の一種である。N末端アセチル化はタンパク質が分泌経路をたどるのを妨げる可能性があることが示唆されている。^[4]

N 末端は、ミリストイル アンカーを追加することで変更することができます。このように変更されたタンパク質には、変更シグナルとして N 末端にコンセンサス モチーフが含まれます。

N 末端は脂肪酸アンカーを追加することで修飾され、N アセチル化タンパク質を形成することもできます。このような修飾の最も一般的な形式は、パルミトイル基の追加です。

• C末端
• TopFIND は、プロテアーゼ、その切断部位特異性、基質、阻害剤、およびその活性に起因するタンパク質末端を網羅した科学データベースです。