Loading article…
| FPR2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| エイリアス | FPR2、ALXR、FMLP-R-II、FMLPX、FPR2A、FPRH1、FPRH2、FPRL1、HM63、LXA4R、ホルミルペプチド受容体2、ALX | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム: 136538; MGI : 1278319;ホモロジーン: 74395;ジーンカード：FPR2; OMA :FPR2 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ウィキデータ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
N-ホルミルペプチド受容体2（FPR2）は、様々な動物種の多くの細胞型の表面に位置するGタンパク質共役受容体（GPCR）です。ヒト受容体 タンパク質はFPR2 遺伝子によってコードされており、N-ホルミルメチオニンロイシルフェニルアラニン（FMLP）などの特定のN-ホルミルメチオニン含有オリゴペプチドだけでなく、アラキドン酸の多価不飽和脂肪酸代謝物であるリポキシンA4（LXA4 ）を含む多種多様なリガンドのいずれかに結合して細胞機能を調節します。[5] [6]リポキシンA4との相互作用のため、FPR2は一般的にALX / FPR2または単にALX受容体 とも呼ばれます。
表現
FPR2受容体は、ヒト好中球、好酸球、単球、マクロファージ、T細胞、滑膜線維 芽細胞、腸管および気道上皮に発現している。[7]
関数
典型的なトリペプチドであるN-ホルミルメチオニン-ロイシル-フェニルアラニン（FMLP）などのN末端N-ホルミルメチオニン残基を持つ多くのオリゴペプチドは、細菌によるタンパク質合成の産物です。これらは、顆粒球を刺激して方向性を持って移動させ（走化性を参照）、細菌を貪食して（貪食作用を参照）、殺す働きを活発にし、急性炎症の自然免疫反応を細菌侵入部位に向けることで宿主防御に寄与します。初期の研究では、これらのホルミルオリゴペプチドは受容体（生化学）メカニズムによって機能することが示唆されていました。したがって、ヒト白血球細胞株HL-60前骨髄球（FMLPに反応しない）を意図的に顆粒球（FMLPに反応する）に分化させ、部分精製[8]および遺伝子のクローン化に使用しました。この遺伝子をFMLP非反応性細胞に導入すると、このN-ホルミルオリゴペプチドおよびその他のN-ホルミルオリゴペプチドに反応するようになりました。[9] [10] [11] [12] [13] この受容体は当初、ホルミルペプチド受容体（FPR）と命名されました。しかし、その後の一連の研究で、FPRと非常によく似たアミノ酸配列を持つ受容体様タンパク質をコードする2つの遺伝子がクローン化されました。[14] [15] [16] 3つの受容体にはさまざまな名前が付けられていましたが、現在では最初に定義された受容体であるホルミルペプチド受容体1 （FPR1）、FPR2、およびホルミルペプチド受容体3（FPR3）と呼ばれています。 FPR2 と FPR3 は、FPR1 とのアミノ酸配列の類似性に基づいてフォルミルペプチド受容体と呼ばれており、フォルミルペプチドへの結合の好みに基づいているわけではありません。実際、FPR2 は FPR1 とは非常に異なるリガンドセットを好み、非常に異なる機能を持っていますが、FPR3 は FMLP や、FPR1 または FPR2 に結合する他の多くの N-フォルミルペプチドには結合しません。[17] FPR2 の主な機能は、特定の特殊なプロ分解メディエーター (SPM)、つまりリポキシン(Lx)A4 および AT-LxA4 (アラキドン酸の代謝物) やレゾルビンD1 (RvD)1、RvD2、および AT-RvD1 (ドコサヘキサエン酸の代謝物) に結合し、それによって炎症を抑制および分解するこれらの代謝物の活動を媒介することです (特殊なプロ分解メディエーターを参照)。 しかし、FPR2 は、炎症を促進したり、炎症に直接関係しない活動を調節したりする可能性のある、さまざまなポリペプチドやタンパク質に対する反応も媒介します。FPR3 の機能は明らかではありません。
命名法
紛らわしいことに、FPR 受容体とその遺伝子には 2 つの「標準」命名法があり、最初に使用されるのは FPR、FPR1、FPR2 で、その代替として FPR1、FPR2、FPR3 があります。後者の命名法は国際基礎臨床薬理学連合[17]によって推奨されており、ここでも使用されています。FPR1 の以前に使用された他の名前は NFPR と FMLPR です。FPR2 の場合は FPRH1、FPRL1、RFP、LXA4R、ALXR、FPR2/ALX、HM63、FMLPX、FPR2A です。FPR3 の場合は FPRH2、FPRL2、FMLPY です。[17]
遺伝子
人間
ヒトのFPR2遺伝子は、イントロンのないオープンリーディングフレーム内に 351 アミノ酸の受容体 FPR2 をコードしています。これは、染色体 19q.13.3 上で FPR1、FPR2、FPR3 の順に FPR1およびFPR3遺伝子とクラスターを形成します。このクラスターには、他の 2 つの走化性因子受容体、G タンパク質結合C5a 受容体(CD88 とも呼ばれる) と、G タンパク質受容体の構造を持つが G タンパク質に結合せず、機能が不明な2 番目の C5a 受容体GPR77 (つまり C5a2 または C5L2) の遺伝子も含まれます。 [18]系統解析に基づくと、 FPR1、FPR2、および FPR3パラログは、FPR1 と FPR2/FPR3 の初期の重複が分岐した共通の祖先に由来し、FPR3 は霊長類の起源に近い最新の重複イベントに由来しています。[19]
ねずみ
マウスには、7つの遺伝子によってコードされる7つ以上のFPR受容体があり、染色体17A3.2に次の順序で局在します：Fpr1、Fpr-rs2（またはfpr2）、Fpr-rs1（またはLXA4R）、Fpr-rs4、Fpr-rs7、Fpr-rs7、Fpr-rs6、およびFpr-rs3。この遺伝子座には、それぞれFpr-rs2とFpr-rs1の直後に位置する偽遺伝子 ψFpr-rs2とψFpr-rs3（またはψFpr-rs5 ）も含まれます。7つのマウスFPR受容体は、互いに50％以上のアミノ酸配列同一性を持ち、3つのヒトFPR受容体とも50％以上のアミノ酸配列同一性を持っています。[20] Fpr2とmFpr-rs1は、リポキシンに高い親和性で結合して反応しますが、フォルミルペプチドにはほとんどまたは全く親和性も反応性もありません。その結果、それらはヒトFPR2と重要な特性を共有している。[21] [22] [23]
遺伝子ノックアウト研究
マウスのFPR受容体の数はヒトに比べて多いため、マウスのFPR受容体に対する遺伝的（遺伝子ノックアウトや強制的な過剰発現など）またはその他の実験的操作に基づいてヒトのFPR機能を推定することは困難です。いずれにせよ、Fpr2遺伝子とFpr3遺伝子の複合的な破壊は、腸間膜動脈虚血再灌流による腸炎、カラギーナン注射による足の腫れ、および関節炎誘発血清の腹腔内注射による関節炎の3つのモデルで証明されているよう に、マウスの急性炎症反応を増強します。 [24] Fpr2遺伝子ノックアウトマウスは、静脈内リステリア菌注射に対して不完全な自然免疫反応を示すため、[25] これらの結果は、ヒトFPR2受容体とマウスFpr3受容体が、少なくとも特定の炎症反応を弱めるのに同等の機能を持つことを示唆しています。
その他の種
ラットはリポキシンA4に対して高い親和性を持つFPR2の相同遺伝子（アミノ酸配列同一性74%）を発現する。[20]
細胞と組織の分布
FPL2はFPR1と共発現することが多い。循環血液中の好中球、好酸球、好塩基球、単球、リンパ球の T細胞とB細胞、組織の肥満細胞、マクロファージ、線維芽細胞、未熟樹状細胞、血管内皮細胞、神経組織のグリア細胞、アストロサイト、神経芽細胞腫、肝臓の肝細胞、さまざまな種類の上皮細胞、さまざまな種類の多細胞組織で広く発現している。[20] [26] [27] [28] [29]
リガンドとリガンドに基づく疾患関連活動
FPR2は、アラキドン酸代謝物であるリポキシンA4（LXA4）に対する高親和性受容体であり、その後、関連アラキドン酸代謝物であるエピリポキシン、アスピリン誘発性リポキシンA4（すなわちATL、15-エピ-LXA4）、およびドコサヘキサエン酸代謝物であるレゾルビンD1（すなわちRvD1）に対する高親和性受容体であることが研究で判明したことに基づき、LXA4またはALX / FPR2受容体としても知られています。これら3つの細胞由来の脂肪酸代謝物は、炎症反応を阻害し、解消する働きをします。[30] [31] [32] [33] [34]この受容体は、以前はFMLP様プローブを用いて骨髄細胞由来ライブラリーをスクリーニングすることによって得られたRFPと呼ばれる孤児受容体として知られていました。[35] [36] [37] LXA4、LTA、RvD1、FMLPに加えて、FPR2は広範囲のポリペプチド、タンパク質、およびこれらのポリペプチドとタンパク質に由来する産物に結合します。これらのさまざまなリガンドの1つまたは複数は、炎症の制御に関与しているだけでなく、肥満、認知機能低下、生殖、神経保護、および癌の発生にも関与している可能性があります。[38] しかし、FPR2受容体の最も研究され受け入れられている役割は、引用されたリポキシンとレゾルビンの作用を媒介して、広範囲の炎症反応を抑制および解決することです（リポキシン、エピリポキシン、およびレゾルビンを参照）。[39] [40]
以下は、FPR2/ALX リガンドのリストです。括弧内は、in vitro および動物モデル研究に基づいて示唆される炎症誘発性または抗炎症性作用です。a) FMLP などの細菌およびミトコンドリアの N-ホルミルペプチド (炎症誘発性ですが、FPR2 に対する LXA4、ATL、および RvD1 の作用と比較すると、その影響は小さいか、または重要ではない可能性があります)。
b)ヘリコバクター・ピロリ由来の非ホルミルペプチドであるHp(2-20) （胃潰瘍を引き起こすこの病原体に対する炎症反応を促進することにより炎症誘発性となる）。
c) HIV-1ウイルスのgp41エンベロープタンパク質由来のN-アセチル化ポリペプチドであるT21/DP107およびN36 、HIV-1 Bru株ウイルスのgp120タンパク質由来のFペプチド、およびHIV-1 MN株ウイルスのV3領域の線状配列由来のV3ペプチド（炎症およびHIV感染に対する効果は不明）。
d) 走化性ケモカインCCL23の N 末端切断型で、CCL23 スプライスバリアント CCL23β (アミノ酸 22 ～ 137) および SHAAGtide と呼ばれ、炎症誘発性プロテアーゼによる CCL23β 切断産物(炎症誘発性) です。e)アネキシン A1 (ANXA1 またはリポコルチン 1) の 2 つの N-アセチルペプチド Ac2 ～ 26 および Ac9 ～ 25 は、高濃度では好中球の機能を十分に刺激しますが、低濃度ではケモカイン IL-8 (CXCL8) に対して好中球を脱感作 (無反応) させます (それぞれ炎症誘発性と抗炎症性であり、炎症における FPR2/ALX 機能の二重性を強調しています)。
f)アミロイドβ（1–42）断片およびプリオンタンパク質断片PrP（106–126）（炎症誘発性であり、アルツハイマー病、パーキンソン病、ハンチントン病、伝染性海綿状脳症、クロイツフェルト・ヤコブ病、クールーなどのプリオンを原因とする疾患、その他多数の神経疾患および非神経疾患を含む多様なアミロイドを原因とする疾患の炎症成分においてFPR2/ALXが役割を果たしていることを示唆している[アミロイドを参照]）;
g) 神経保護ペプチド、ヒューマニン（アルツハイマー病関連の炎症を促進するアマリロイドβ（1-42）の炎症誘発作用を阻害することにより抗炎症作用を発揮する）
h)ウロキナーゼ型プラスミノーゲン活性化因子受容体（uPAR）である UPARAPの2つの切断された可溶性フラグメント、D2D3（88–274）およびuPAR（84–95）（炎症誘発性）
i) LL-37とCRAMPはそれぞれヒトとラットの酵素分解産物であり、カテリシジン関連抗菌ペプチド、魚類や他の脊椎動物に見られるカチオン性抗菌ペプチドのファミリーである多数のプルロシジン（構造的にも機能的にもカテリシジンに類似） [29]、および カエル由来の抗菌ペプチド（宿主抗菌タンパク質に由来する炎症誘発性産物）であるテンポリンAである 。
j) 下垂体アデニル酸シクラーゼ活性化ポリペプチド27（炎症誘発性）[17] [41]
参照
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000171049 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000052270 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ Maddox JF、Hachicha M、Takano T、Petasis NA、Fokin VV、Serhan CN (1997 年 3 月)。「リポキシン A4 安定類似体は、G タンパク質結合リポキシン A4 受容体を介してヒト単球および THP-1 細胞を刺激する強力な模倣薬である」。The Journal of Biological Chemistry。272 ( 11): 6972–8。doi : 10.1074 / jbc.272.11.6972。PMID 9054386 。
- ^ 「Entrez Gene: FPR2 ホルミルペプチド受容体 2」。
- ^ Duvall MG、Levy BD (2015)。「気道炎症におけるDHAおよびEPA由来のレゾルビン、 プロテクチン、マレシン」。European Journal of Pharmacology。785 : 144–55。doi : 10.1016 /j.ejphar.2015.11.001。PMC 4854800。PMID 26546247。
- ^ Polakis PG、Uhing RJ、Snyderman R (1988年4月)。「フォルミルペプチド走化性受容体は 、異なる40kDaの百日咳毒素基質を含むGTP結合タンパク質と共精製される」。The Journal of Biological Chemistry。263 ( 10): 4969–76。doi : 10.1016/ S0021-9258 (18)68882-9。PMID 2832415。
- ^ Boulay F, Tardif M, Brouchon L, Vignais P (1990年5月). 「新規N-ホルミルペプチド誘導体の合成と使用によるヒトN-ホルミルペプチド受容体cDNAの単離」.生化学および生物物理学的研究通信. 168 (3): 1103–9. doi :10.1016/0006-291x(90)91143-g. PMID 2161213.
- ^ Boulay F, Tardif M, Brouchon L , Vignais P (1990 年 12 月). 「ヒト N-ホルミルペプチド受容体。2 つの cDNA 分離株の特性と G タンパク質結合受容体の新しいサブファミリーの証拠」。生化学。29 ( 50): 11123–33。doi :10.1021/bi00502a016。PMID 2176894 。
- ^ Murphy PM、Gallin EK、Tiffany HL 、 Malech HL (1990 年 2 月)。「フォルミルペプチド走化性受容体は 2 キロベースのメッセンジャー RNA によってコード化されている。アフリカツメガエル卵母細胞における発現」。FEBS Letters。261 ( 2 ): 353–7。doi :10.1016/0014-5793(90)80590- f。PMID 1690150。S2CID 22817786 。
- ^ Coats WD、Navarro J (1990 年4月)。「アフリカツメガエル卵母細胞におけるfMet-Leu-Phe受容体の機能的再構成」。The Journal of Biological Chemistry。265 ( 11): 5964–6。doi : 10.1016 /S0021-9258(19) 39276-2。PMID 2156834。
- ^ Perez HD、Holmes R、Kelly E、McClary J、Chou Q、Andrews WH (1992 年 11 月)。「ホルミルペプチドのヒト受容体をコードする遺伝子のクローニング。プロモーター領域の特性評価と多型発現の証拠」。生化学。31 ( 46 ): 11595–9。doi :10.1021/bi00161a044。PMID 1445895 。
- ^ Bao L、Gerard NP、Eddy RL、Shows TB、Gerard C (1992 年 6 月)。「ヒト C5a 受容体 (C5AR)、ヒト FMLP 受容体 (FPR)、および 2 つの FMLP 受容体ホモログオーファン受容体 (FPRH1、FPRH2) の遺伝子の 19 番染色体へのマッピング」。Genomics。13 ( 2 ): 437–40。doi : 10.1016 /0888-7543(92)90265-t。PMID 1612600 。
- ^ Murphy PM, Ozçelik T, Kenney RT, Tiffany HL, McDermott D, Francke U (1992年4月). 「N-ホルミルペプチド受容体の構造相同体。ペプチド走化性受容体ファミリーの特性評価と染色体マッピング」. The Journal of Biological Chemistry . 267 (11): 7637–43. doi : 10.1016/S0021-9258(18)42563-X . PMID 1373134.
- ^ Ye RD、Cavanagh SL、Quehenberger O、Prossnitz ER、Cochrane CG (1992年4月)。「新規顆粒球N-ホルミルペプチド受容体をコードするcDNAの単離」。生化学および生物物理学的研究通信。184 (2):582–9。doi :10.1016/0006-291x(92)90629-y。PMID 1374236。
- ^ abcd Ye RD, Boulay F, Wang JM, Dahlgren C, Gerard C, Parmentier M, Serhan CN, Murphy PM (2009 年 6 月). 「国際基礎・臨床薬理学連合。LXXIII. フォルミルペプチド受容体 (FPR) ファミリーの命名法」.薬理学レビュー。61 (2): 119–61. doi :10.1124/pr.109.001578. PMC 2745437. PMID 19498085 .
- ^ Li R, Coulthard LG, Wu MC, Taylor SM, Woodruff TM (2013年3月). 「C5L2: 補体アナフィラトキシンC5aの議論の余地のある受容体」. FASEBジャーナル. 27 (3): 855–64. doi : 10.1096/fj.12-220509 . PMID 23239822. S2CID 24870278.
- ^ Muto Y, Guindon S, Umemura T, Kőhidai L, Ueda H (2015年2月). 「哺乳類におけるフォルミルペプチド受容体の適応進化」. Journal of Molecular Evolution . 80 (2): 130–41. Bibcode :2015JMolE..80..130M. doi :10.1007/s00239-015-9666-z. PMID 25627928. S2CID 14266716.
- ^ abc Migeotte I、Communi D、Parmentier M (2006 年 12 月)。「フォルミルペプチド受容体: 免疫応答を制御する G タンパク質結合受容体の多様なサブファミリー」。サイトカイン& 成長因子レビュー。17 ( 6): 501–19。doi :10.1016/j.cytogfr.2006.09.009。PMID 17084101 。
- ^ He HQ, Liao D, Wang ZG, Wang ZL, Zhou HC, Wang MW, Ye RD (2013年2月). 「マウスの3つのフォルミルペプチド受容体の機能的特徴」.分子薬理学. 83 (2): 389–98. doi :10.1124/mol.112.081315. PMC 4170117. PMID 23160941 .
- ^ Takano T, Fiore S, Maddox JF, Brady HR, Petasis NA, Serhan CN (1997 年 5 月). 「アスピリン誘発性 15-エピリポキシン A4 (LXA4) および LXA4 安定類似体は急性炎症の強力な阻害剤である: 抗炎症受容体の証拠」. The Journal of Experimental Medicine . 185 (9): 1693–704. doi :10.1084/jem.185.9.1693. PMC 2196289. PMID 9151906 .
- ^ Vaughn MW、Proske RJ、Haviland DL (2002年9月)。「マウスリポキシンA4受容体ホモログ遺伝子の 同定、クローニング、機能的特徴付け」。Journal of Immunology。169 ( 6): 3363–9。doi : 10.4049 /jimmunol.169.6.3363。PMID 12218158。
- ^ Dufton N、Hannon R、Brancaleone V、Dalli J、Patel HB、Gray M、D'Acquisto F、Buckingham JC、Perretti M、Flower RJ (2010 年 3 月)。「マウスのフォルミルペプチド受容体 2 の抗炎症役割: 白血球反応および実験的炎症に対するリガンド特異的効果」。Journal of Immunology。184 ( 5 ) : 2611–9。doi : 10.4049 /jimmunol.0903526。PMC 4256430。PMID 20107188。
- ^ Liu M, Chen K, Yoshimura T, Liu Y, Gong W, Wang A, Gao JL, Murphy PM, Wang JM (2012). 「フォルミルペプチド受容体はリステリア菌に対する宿主防御における好中球の急速な動員に重要である」。Scientific Reports . 2 : 786. Bibcode :2012NatSR...2E.786L. doi :10.1038/srep00786. PMC 3493074 . PMID 23139859.
- ^ de Paulis A, Prevete N, Fiorentino I, Walls AF, Curto M, Petraroli A, Castaldo V, Ceppa P, Fiocca R, Marone G (2004 年 6 月)。「好塩基球はヘリコバクター ピロリ感染部位のヒト胃粘膜に浸潤し、ピロリ菌由来ペプチド Hp(2-20) に反応して走化性を示す」。Journal of Immunology。172 ( 12 ) : 7734–43。doi : 10.4049/jimmunol.172.12.7734。PMID 15187157。
- ^ Svensson L、Redvall E、Björn C、Karlsson J、Bergin AM、Rabiet MJ、Dahlgren C、Wennerås C (2007 年 7 月)。「ハウスダストダニアレルゲンは、フォルミルペプチド受容体およびフォルミルペプチド受容体様 1 を介してヒト好酸球を活性化する」。European Journal of Immunology。37 ( 7): 1966–77。doi : 10.1002 /eji.200636936。PMID 17559171。
- ^ スカンツァーノ A、シェンブリ L、ラシーニ E、ルイーニ A、ダラトーレ J、レニャーロ M、ボンベリ R、コンギウ T、コセンティーノ M、マリーノ F (2015 年 2 月)。 「ヒト多形核白血球による遊走、CD11b および CD18 発現、ROS およびインターロイキン 8 産生のアドレナリン作動性調節」。炎症研究。64 (2): 127-35。土井：10.1007/s00011-014-0791-8。PMID 25561369。S2CID 17721865 。
- ^ ab Pundir P, Catalli A, Leggiadro C, Douglas SE, Kulka M (2014年1月). 「新規抗菌ペプチドであるプルロシジンは、FPRL1受容体を介してヒト肥満細胞の活性化を誘導する」.粘膜免疫学. 7 (1): 177–87. doi : 10.1038/mi.2013.37 . PMID 23839065. S2CID 23300384.
- ^ Krishnamoorthy S, Recchiuti A, Chiang N, Yacoubian S, Lee CH, Yang R, Petasis NA, Serhan CN (2010 年 1 月). 「Resolvin D1 はヒト食細胞に結合し、プロリゾルビング受容体の証拠がある」。Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 107 (4): 1660–5. Bibcode :2010PNAS..107.1660K. doi : 10.1073/pnas.0907342107 . PMC 2824371 . PMID 20080636.
- ^ Bento AF、Claudino RF、Dutra RC、Marcon R、Calixto JB (2011 年 8 月)。「オメガ 3 脂肪酸由来メディエーター 17(R)-ヒドロキシドコサヘキサエン酸、アスピリン誘発性レゾルビン D1 およびレゾルビン D2 はマウスの実験的大腸炎を予防する」。Journal of Immunology。187 ( 4 ) : 1957–69。doi : 10.4049/jimmunol.1101305。PMID 21724996。
- ^ Fiore S, Romano M, Reardon EM, Serhan CN (1993年6月). 「HL-60細胞における機能的リポキシンA4受容体の誘導」. Blood . 81 (12): 3395–403. doi : 10.1182/blood.V81.12.3395.3395 . PMID 8389617.
- ^ Fiore S、Maddox JF、Perez HD、 Serhan CN (1994 年 7 月)。「機能的な高親和性リポキシン A4 受容体をコードするヒト cDNA の同定」。The Journal of Experimental Medicine。180 ( 1): 253–60。doi :10.1084 / jem.180.1.253。PMC 2191537。PMID 8006586。
- ^ Gronert K、Martinsson-Niskanen T、Ravasi S、Chiang N、Serhan CN (2001年1月)。「アスピリン誘発性15-エピ-LXA(4)による組み換えヒトロイコトリエンD(4)、ロイコトリエンB(4)、リポキシンA(4)受容体の選択性と血管および炎症反応の調節」。アメリカ病理学ジャーナル。158 ( 1 ) :3–9。doi :10.1016/ S0002-9440 (10) 63937-5。PMC 1850279。PMID 11141472。
- ^ Boulay F, Tardif M, Brouchon L , Vignais P (1990 年 12 月). 「ヒト N-ホルミルペプチド受容体。2 つの cDNA 分離株の特性と G タンパク質結合受容体の新しいサブファミリーの証拠」。生化学。29 ( 50): 11123–33。doi :10.1021/bi00502a016。PMID 2176894 。
- ^ Murphy PM, Ozçelik T, Kenney RT, Tiffany HL, McDermott D, Francke U (1992年4月). 「N-ホルミルペプチド受容体の構造相同体。ペプチド走化性受容体ファミリーの特性評価と染色体マッピング」. The Journal of Biological Chemistry . 267 (11): 7637–43. doi : 10.1016/S0021-9258(18)42563-X . PMID 1373134.
- ^ Perez HD、Holmes R、Kelly E、 McClary J、Andrews WH (1992年9月)。「ヒト好中球のフォルミルペプチド受容体に関連する受容体をコードするcDNAのクローニング」。Gene . 118 (2): 303–4. doi :10.1016/0378-1119(92)90208-7. PMID 1511907。
- ^ Serhan CN、Chiang N、Dalli J (2015 年4 月)。「急性炎症の解決コード: 解決における新規の解決促進脂質メディエーター」。免疫学セミナー。27 (3): 200–15。doi : 10.1016 / j.smim.2015.03.004。PMC 4515371。PMID 25857211。
- ^ Romano M (2010). 「リポキシンとアスピリン誘発性リポキシン」TheScientificWorldJournal . 10 : 1048–64. doi : 10.1100/tsw.2010.113 . PMC 5763664 . PMID 20526535.
- ^ Buckley CD、Gilroy DW、 Serhan CN（2014年3月）。「急性炎症の解決を促進する脂質メディエーターとメカニズム」。 免疫。40（3）：315–27。doi ： 10.1016 / j.immuni.2014.02.009。PMC 4004957。PMID 24656045。
- ^ Dorward DA、Lucas CD、Chapman GB、Haslett C、Dhaliwal K、Rossi AG (2015 年 5 月)。「急性炎症時の好中球機能の制御におけるフォルミル化ペプチドとフォルミルペプチド受容体 1 の役割」。アメリカ 病理学ジャーナル。185 (5): 1172–1184。doi :10.1016/ j.ajpath.2015.01.020。PMC 4419282。PMID 25791526。
さらに読む
- Murphy PM、Ozçelik T、Kenney RT、Tiffany HL、McDermott D、Francke U (1992 年 4 月)。「N-ホルミルペプチド受容体の構造相同体。ペプチド化学誘引物質受容体ファミリーの特性評価と染色体マッピング」。The Journal of Biological Chemistry。267 ( 11): 7637–43。doi : 10.1016/S0021-9258(18)42563- X。PMID 1373134 。
- Ye RD、Cavanagh SL、Quehenberger O、Prossnitz ER、Cochrane CG (1992 年 4 月)。「新規顆粒球 N-ホルミルペプチド受容体をコードする cDNA の単離」。生化学および生物物理学的研究通信。184 (2): 582–9。doi : 10.1016/0006-291X(92)90629-Y。PMID 1374236 。
- Perez HD、Holmes R、Kelly E、 McClary J、Andrews WH (1992 年 9 月)。「ヒト好中球のホルミルペプチド受容体に関連する受容体をコードする cDNA のクローニング」。Gene . 118 (2): 303–4. doi :10.1016/0378-1119(92)90208-7. PMID 1511907。
- Bao L、Gerard NP、Eddy RL、Shows TB、Gerard C (1992 年 6 月)。「ヒト C5a 受容体 (C5AR)、ヒト FMLP 受容体 (FPR)、および 2 つの FMLP 受容体ホモログオーファン受容体 (FPRH1、FPRH2) の遺伝子の 19 番染色体へのマッピング」。Genomics。13 ( 2 ) : 437–40。doi : 10.1016 /0888-7543(92)90265-T。PMID 1612600 。
- Nomura H, Nielsen BW, Matsushima K (1993 年 10 月). 「LD78 受容体および推定白血球走化性ペプチド受容体をコードする cDNA の分子クローニング」. International Immunology . 5 (10): 1239–49. doi :10.1093/intimm/5.10.1239. PMID 7505609.
- Durstin M、 Gao JL、Tiffany HL、McDermott D、Murphy PM (1994 年 5 月)。「ヒト食細胞における N-ホルミルペプチド受容体遺伝子クラスターのメンバーの異なる発現」。生化学および生物物理学的研究通信。201 (1): 174–9。doi :10.1006/bbrc.1994.1685。PMID 8198572。
- Takano T、Fiore S、Maddox JF、Brady HR、Petasis NA、Serhan CN (1997 年 5 月)。「アスピリン誘発性 15-エピリポキシン A4 (LXA4) および LXA4 安定類似体は急性炎症の強力な阻害剤である: 抗炎症受容体の証拠」。実験医学 ジャーナル。185 ( 9): 1693–704。doi : 10.1084 /jem.185.9.1693。PMC 2196289。PMID 9151906。
- Gronert K、Gewirtz A、Madara JL、Serhan CN (1998 年 4 月)。「インターロイキン (IL)-13 およびインターフェロン ガンマによって制御され、腫瘍壊死因子アルファ誘導性 IL-8 放出を阻害するヒト腸管上皮細胞リポキシン A4 受容体の同定」。実験医学 ジャーナル。187 ( 8): 1285–94。doi : 10.1084 /jem.187.8.1285。PMC 2212233。PMID 9547339。
- Deng X、Ueda H、Su SB、Gong W、Dunlop NM、Gao JL、Murphy PM、Wang JM (1999 年 8 月)。「ヒト免疫不全ウイルス 1 型 gp120 由来の合成ペプチドは、7 回膜貫通型 G タンパク質結合受容体 FPRL1/LXA4R を活性化することにより、単球におけるケモカイン受容体 CCR5 および CXCR4 の発現と機能をダウンレギュレーションする」。Blood。94 ( 4 ) : 1165–73。doi :10.1182/blood.V94.4.1165。PMID 10438703 。
- Chiang N、Fierro IM、Gronert K、Serhan CN (2000 年 4 月)。「アスピリン誘発性リポキシンおよび特定のペプチドによるリポキシン A(4) 受容体の活性化は、炎症においてリガンド特異的反応を引き起こす」。The Journal of Experimental Medicine。191 ( 7 ): 1197–208。doi :10.1084/jem.191.7.1197。PMC 2193166。PMID 10748237。
- Shen W、Proost P、Li B、Gong W、Le Y、Sargeant R、Murphy PM、Van Damme J、Wang JM (2000 年 5 月)。「単球における走化性ペプチド受容体 FPRL1 の活性化はケモカイン受容体 CCR5 をリン酸化して、特定のケモカインに対する細胞反応を弱める」。生化学および生物物理学的研究通信。272 (1): 276–83。doi : 10.1006 /bbrc.2000.2770。PMID 10872839 。
- Le Y、Jiang S、Hu J、Gong W、Su S、Dunlop NM、Shen W、Li B、Ming Wang J (2000 年 9 月)。「HIV-1 エンベロープ タンパク質 gp41 の合成 N 末端ヘプタッド リピート ドメインである N36 は、ヒト食細胞の活性化因子である」。臨床免疫学。96 (3): 236–42。doi :10.1006/clim.2000.4896。PMID 10964542 。
- Chen Q、Schmidt AP、Anderson GM、Wang JM、Wooters J、Oppenheim JJ、Chertov O (2000 年 10 月)。「好中球顆粒および上皮細胞由来のカテリシジンである LL-37 は、ホルミルペプチド受容体様 1 (FPRL1) を受容体として利用し、ヒト末梢血好中球、単球、および T 細胞を化学誘引します」。The Journal of Experimental Medicine。192 ( 7): 1069–74。doi : 10.1084 / jem.192.7.1069。PMC 2193321。PMID 11015447。
- Kang Y、Taddeo B、Varai G、Varga J、Fiore S (2000 年 11 月)。 「ヒトリポキシン A4 受容体の細胞内ドメインにおけるセリン 236-237 およびチロシン 302 残基の変異により持続的なシグナル伝達がもたらされる」。生化学。39 ( 44): 13551–7。doi :10.1021/bi001196i。PMID 11063592 。
- Svensson L、Dahlgren C、Wennerås C (2002 年 10 月)。「化学誘引物質 Trp-Lys-Tyr-Met-Val-D-Met は、フォルミルペプチド受容体およびその相同体の 1 つであるフォルミルペプチド受容体様 1 を介して好酸球を活性化します」。Journal of Leukocyte Biology。72 ( 4 ) : 810–8。doi :10.1189/jlb.72.4.810。PMID 12377951。S2CID 45789067。
- He R、Sang H、Ye RD (2003 年 2 月)。「血清アミロイド A は G タンパク質結合受容体 FPRL1/LXA4R を介して IL-8 分泌を誘導する」。Blood . 101 ( 4): 1572–81. doi : 10.1182/blood-2002-05-1431 . PMID 12393391。
- Christophe T、Karlsson A、Rabiet MJ、Boulay F、Dahlgren C (2002 年 11 月)。「FPRL1/LXA4R を介して作用する Trp-Lys-Tyr-Met-Val-Met による食細胞活性化は、リポキシン A4 の影響を受けない」。Scandinavian Journal of Immunology。56 ( 5): 470–6。doi : 10.1046 /j.1365-3083.2002.01149.x。PMID 12410796。
- Kucharzik T、Gewirtz AT、Merlin D、Madara JL、Williams IR (2003 年 4 月)。「側方膜 LXA4 受容体は腸管上皮に対する LXA4 の抗炎症作用を媒介する」。American Journal of Physiology 。細胞生理学。284 ( 4): C888-96。doi : 10.1152/ajpcell.00507.2001。PMID 12456400 。
- Qin CX、Norling LV、Vecchio EA、Brennan EP、May LT、Wootten D、Godson C、Perretti M、Ritchie RH（2022年10月）。「フォルミルペプチド受容体2：命名法、構造、シグナル伝達および翻訳の観点：IUPHARレビュー35」。British Journal of Pharmacology。179（19）：4617–4639。doi ：10.1111/ bph.15919。PMC 9545948。
外部リンク
- 「ホルミルペプチド受容体: FPRL1」。受容体およびイオンチャネルの IUPHAR データベース。国際基礎・臨床薬理学連合。