ホモサピエンスで発見された哺乳類タンパク質
C5AR1 識別子 エイリアス C5AR1 、C5A、C5AR、C5R1、CD88、補体成分 5a 受容体 1、C5a 受容体、補体 C5a 受容体 1 外部ID オミム ：113995; MGI : 88232; ホモロジーン : 20413; ジーンカード ：C5AR1; OMA :C5AR1 - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 染色体7（マウス） [2] バンド 7 A2|7 8.77 cM 始める 15,980,668 bp [2] 終わり 15,993,465 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 血 単球 骨髄 顆粒球 骨髄細胞 下垂体 右肺 下垂体前葉 歯周繊維 左肺の上葉
トップの表現 顆粒球 大動脈弁 骨髄間質 上行大動脈 血 脛骨大腿関節 腰椎神経節 足首 第四脳室脈絡叢 右肺葉
参照表現データの詳細
バイオGPS 参照表現データの詳細
遺伝子オントロジー 分子機能
補体成分C5a結合 信号変換器の活動 補体受容体活性 補体成分C5a受容体活性 Gタンパク質共役受容体活性 細胞成分
膜の不可欠な構成要素 膜 細胞膜 細胞の頂端部分 細胞膜の不可欠な構成要素 細胞表面 基底外側細胞膜 細胞質小胞 分泌顆粒膜 生物学的プロセス
ニューロンのアポトーシス過程の負の調節 上皮細胞増殖の正の調節 RNAポリメラーゼIIによるmRNA転写 ホスホリパーゼC活性の活性化 好中球走化性 血管新生の積極的な制御 走化性 細胞防御反応 リポ多糖類に対する反応 動物の臓器再生 免疫反応 ペプチドグリカンに対する反応 ERK1およびERK2カスケードの正の制御 好中球走化性の正の調節 補体受容体を介したシグナル伝達経路 化学刺激の感覚的知覚 血管内皮増殖因子産生の正の調節 後脳の細胞増殖 マクロファージ走化性の正の調節 シグナル伝達 グラム陽性菌に対する防御反応 アポトーシスの過程 補体活性化の調節 炎症反応 ホスホリパーゼC活性化Gタンパク質共役受容体シグナル伝達経路 好中球脱顆粒 白血球遊走 細胞走化性 細胞質カルシウムイオン濃度の正の調節 Gタンパク質共役受容体シグナル伝達経路 補体成分C5aシグナル伝達経路 認知 アストロサイトの活性化の調節 シナプス前組織 アミロイドβ除去の調節 タウタンパク質キナーゼ活性の調節 ミクログリア細胞の活性化の調節 出典:Amigo / QuickGO
ウィキデータ
C5a 受容体は、 補体成分5a受容体1（C5AR1）またはCD88（分化 クラスター 88 ） として も 知ら れ 、 C5a の Gタンパク質共役受容体です 。 これ は 補体 受容体 として機能します 。 [5] C5a受容体1は、炎症反応、肥満、発達および癌を調節します。 [6] [7] [8] シグナル伝達の観点から、C5a受容体1の活性化は、 Rab5aを 介した β-アレスチン2 のリクルートメント、 [9] Gαiタンパク質の結合、 [10] ERK1/2のリン酸化、 [11] カルシウム動員およびRhoの活性化に関与しており、 [12]サイトカインの分泌、 走化性 、貪食
などの下流機能につながります。
C5a 受容体の構造と、リガンド結合またはシグナル伝達に役割を果たすその残基。
細胞 C5a受容体1は以下で発現している： [13]
作動薬と拮抗薬 C5a受容体1に対する強力かつ選択的な 作動薬 と 拮抗薬 が開発されている。 [14] [15] [16] [17] [18] [19]
参照
参考文献
^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000197405 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000049130 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ 「Human PubMed Reference:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ Gerard C, Gerard NP (1994). 「C5A アナフィラトキシンとその 7 つの膜貫通セグメント受容体」. Annual Review of Immunology . 12 : 775–808. doi :10.1146/annurev.iy.12.040194.004015. PMID 8011297. ^ Brennan FH、Gordon R、Lao HW、 Biggins PJ、Taylor SM、Franklin RJ、他 (2015 年 4 月)。「補体受容体 C5aR は脊髄損傷後の急性炎症とアストログリオーシスを制御する」。The Journal of Neuroscience。35 ( 16): 6517–6531。doi : 10.1523 /JNEUROSCI.5218-14.2015。PMC 6605214。PMID 25904802 。 ^ Lim J、Iyer A、Suen JY、Seow V、Reid RC、Brown L、他 (2013 年 2 月)。「C5aR および C3aR 拮抗薬はそれぞれ食事誘発性肥満、代謝機能障害、脂肪細胞およびマクロファージのシグナル伝達を阻害する」。FASEB Journal。27 ( 2 ) : 822–831。doi : 10.1096/ fj.12-220582。PMID 23118029。S2CID 25562647 。 ^ Markiewski MM、DeAngelis RA、Benencia F、Ricklin-Lichtsteiner SK、Koutoulaki A、Gerard C、他 (2008 年 11 月)。「補体による抗腫瘍免疫応答の調節」。Nature Immunology。9 ( 11 ) : 1225–1235。doi : 10.1038/ni.1655。PMC 2678913。PMID 18820683 。 ^ Wu KC、Condon ND、Hill TA、Reid RC、Fairlie D、Lim J（2023年3月）。「Ras関連タンパク質Rab5aは、ヒトマクロファージにおける補体C5a受容体の輸送、走化性、ケモカイン分泌を制御する」。Journal of Innate Immunity。15 （ 1 ）：468–484。doi ：10.1159 / 000530012。PMC 10105068。PMID 36882040 。 ^ Feng Y, Zhao C, Deng Y, Wang H, Ma L, Liu S, et al. (2023年4月). 「補体受容体C5aR1の活性化と偏ったシグナル伝達のメカニズム」. Cell Research . 33 (4): 312–324. doi :10.1038/s41422-023-00779-2. PMC 9937529. PMID 36806352 . ^ Li XX、Lee JD、Massey NL、Guan C、Robertson AA、Clark RJ、et al. (2020年10月)。「ヒト細胞における小分子C5aR1阻害剤の薬理学的特徴付けにより、シグナル伝達と機能に対する偏った活性が明らかになった」。 生化学 薬 理学 。180 :114156。doi : 10.1016/j.bcp.2020.114156。PMID 32682759。S2CID 220653568 。 ^ Wang X、Iyer A、Lyons AB、 Körner H、Wei W (2019)。「マクロファージの発達 と 活性 化におけるGタンパク質結合受容体の新たな役割」。免疫学 の 最前線 。10 :2031。doi : 10.3389/ fimmu.2019.02031。PMC 6718513。PMID 31507616 。 ^ Klos A, Wende E, Wareham KJ, Monk PN (2013年1月). 「国際基礎・臨床薬理学連合. [訂正]. LXXXVII. 補体ペプチドC5a、C4a、C3a受容体」. 薬理学レビュー . 65 (1): 500–543. doi : 10.1124/pr.111.005223 . PMID 23383423. ^ Gorman DM、Li XX、Lee JD、Fung JN、Cui CS、Lee HS、et al. (2021年11月)。「生体内活性を有する補体C5a受容体1に対する強力かつ選択的なアゴニストの開発」。Journal of Medicinal Chemistry。64 ( 22 ): 16598–16608。doi : 10.1021/acs.jmedchem.1c01174。PMID 34762432。S2CID 244040645。 ^ Wong AK、Finch AM、Pierens GK、Craik DJ、Taylor SM、Fairlie DP (1998 年 8 月)。「G タンパク質結合 C5a 受容体の小分子プローブ: ヒト血漿タンパク質 C5a の C 末端から誘導された構造的に制約された拮抗薬」。Journal of Medicinal Chemistry。41 ( 18): 3417–3425。doi :10.1021/jm9800651。PMID 9719594 。 ^ Gong Y、Barbay JK、Buntinx M、Li J、Wauwe JV、Claes C、他 (2008 年 7 月)。「アニリン置換テトラヒドロキノリン C5a 受容体拮抗薬の設計と最適化」。Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters。18 (14): 3852–3855。doi :10.1016/ j.bmcl.2008.06.059。PMID 18595693 。 ^ Sumichika H, Sakata K, Sato N, Takeshita S, Ishibuchi S, Nakamura M, et al. (2002年12月). 「強力かつ経口活性のある非ペプチドC5a受容体拮抗薬の同定」. The Journal of Biological Chemistry . 277 (51): 49403–49407. doi : 10.1074/jbc.M209672200 . PMID 12384495. ^ Seow V, Lim J, Cotterell AJ, Yau MK, Xu W, Lohman RJ, et al. (2016年4月). 「補体C5a拮抗薬の有効性を決定する上で、受容体滞留時間は薬物類似性と経口バイオアベイラビリティよりも重要」。 Scientific Reports . 6 (1): 24575. Bibcode :2016NatSR...624575S. doi :10.1038/srep24575. PMC 4837355. PMID 27094554 . ^ Ulrich JT、Cieplak W、Paczkowski NJ、Taylor SM、Sanderson SD (2000 年 5 月)。「分子アジュバントとしてのヒト C5a アナフィラトキシンの立体配座バイアス作動薬による抗原特異的 CTL 応答の誘導」。Journal of Immunology。164 ( 10 ) : 5492–5498。doi : 10.4049/ jimmunol.164.10.5492。PMID 10799917。S2CID 38942679 。
さらに読む
Sengeløv H (1996). 「好中球の補体受容体」. 免疫学批評レビュー . 15 (2): 107–131. doi :10.1615/critrevimmunol.v15.i2.10. PMID 8573284. Beil WJ、Schulz M、Wefelmeyer U (2000年7 月)。 「 肥満細胞顆粒の組成と組織の位置 - 密接な相関関係」。 組織学と組織病理学 。15 (3): 937–946。PMID 10963136。 山本 徹 (2007 年 1月 )。「貪食性白血球の病態生理学的機能におけるリボソームタンパク質 S19 二量体と C5a 受容体の役割」。Pathology International。57 ( 1 ): 1–11。doi :10.1111/ j.1440-1827.2007.02049.x。PMID 17199736。S2CID 22946804 。 Bao L、Gerard NP、Eddy RL、Shows TB、Gerard C (1992 年 6 月)。「ヒト C5a 受容体 (C5AR)、ヒト FMLP 受容体 (FPR)、および 2 つの FMLP 受容体ホモログオーファン受容体 (FPRH1、FPRH2) の遺伝子の 19 番染色体へのマッピング」。Genomics。13 ( 2 ) : 437–440。doi : 10.1016 /0888-7543(92)90265-T。PMID 1612600 。 Gerard NP 、Gerard C (1991 年 2 月 )。「ヒト C5a アナフィラトキシンの走化性受容体」。Nature . 349 ( 6310 ): 614–617。Bibcode :1991Natur.349..614G。doi : 10.1038/349614a0。PMID 1847994。S2CID 4338594。 Boulay F、Mery L、Tardif M、Brouchon L 、 Vignais P (1991 年 3 月)。「分化した HL-60 細胞 における C5a アナフィラトキシン受容体の発現クローニング」。 生化学 。30 (12): 2993–2999。doi :10.1021/bi00226a002。PMID 2007135 。 Wahl SM、Allen JB、Gartner S、Orenstein JM、Popovic M、Chenoweth DE、他 (1989 年 5 月)。「HIV-1 とそのエンベロープ糖タンパク質は、走化性リガンド受容体と末梢血単球の走化性機能をダウンレギュレートする」。Journal of Immunology。142 ( 10 ): 3553–3559。doi : 10.4049 / jimmunol.142.10.3553。PMID 2541200。S2CID 44347771 。 Foreman KE、Vaporciyan AA、Bonish BK、Jones ML、Johnson KJ、Glovsky MM、他 (1994 年 9 月)。「C5a 誘導による内皮細胞における P セレクチンの発現」。The Journal of Clinical Investigation。94 ( 3): 1147–1155。doi : 10.1172 / JCI117430。PMC 295185。PMID 7521884 。 Giannini E、Brouchon L 、 Boulay F ( 1995 年 8 月)。「生体内におけるヒト C5a アナフィラトキシン受容体の主要なリン酸化部位の同定」。The Journal of Biological Chemistry。270 ( 32 ): 19166–19172。doi : 10.1074/jbc.270.32.19166。PMID 7642584 。 Buhl AM、Osawa S、Johnson GL (1995 年 8 月)。「マイトジェン活性化タンパク質キナーゼの活性化には、ヒトアナフィラトキシン C5a 受容体からの 2 つのシグナル入力が必要」。The Journal of Biological Chemistry。270 ( 34): 19828–19832。doi : 10.1074/ jbc.270.34.19828。PMID 7649993 。 Wennogle LP、Conder L、Winter C、Braunwalder A、Vlattas S、Kramer R、他 (1994 年 7 月)。「リガンド結合による C5a 受容体-G タンパク質相互作用の安定化」。Journal of Cellular Biochemistry。55 ( 3) : 380–388。doi :10.1002 / jcb.240550316。PMID 7962171。S2CID 36216040。 Gerard NP、Bao L、Xiao-Ping H、Eddy RL、Shows TB、Gerard C (1993 年 2 月)。「ヒト走化性受容体遺伝子は 19q13.3-13.4 にクラスター化しています。ヒト C5a 受容体遺伝子の特性評価」。 生化学 。32 ( 5 ): 1243–1250。doi :10.1021/bi00056a007。PMID 8383526 。 Ames RS、Li Y、Sarau HM、 Nuthulaganti P、Foley JJ、Ellis C、他 (1996 年 8 月)。「ヒトアナフィラトキシン C3a 受容体の分子クローニングと特性評価」。The Journal of Biological Chemistry。271 ( 34): 20231–20234。doi : 10.1074/ jbc.271.34.20231。PMID 8702752 。 Werfel T、Zwirner J、Oppermann M、Sieber A、Begemann G、Drommer W、他 (1996 年 8 月)。「CD88 抗体は真皮 CD117+ および CD14+ 細胞上の C5aR に特異的に結合し、ヒト皮膚のデスモソーム抗原と反応する」。Journal of Immunology。157 ( 4 ): 1729–1735。doi : 10.4049 / jimmunol.157.4.1729。PMID 8759762。S2CID 20748991 。 Höpken UE、Lu B 、Gerard NP、Gerard C (1996 年 9 月)。「C5a 走化性受容体は感染に対する粘膜防御を媒介する」 。Nature。383 ( 6595 ) : 86–89。Bibcode : 1996Natur.383 ...86H。doi :10.1038/383086a0。PMID 8779720。S2CID 4346934。 Chen Z、Zhang X、Gonnella NC、Pellas TC、Boyar WC、Ni F (1998 年 4 月)。「C5a 受容体の細胞外 N 末端領域内の残基 21 ～ 30 は、C5a アナフィラトキシンの結合ドメインを表す」。The Journal of Biological Chemistry。273 ( 17): 10411–10419。doi : 10.1074/jbc.273.17.10411。PMID 9553099 。 Floreani AA、Heires AJ、Welniak LA、Miller-Lindholm A、Clark-Pierce L、Rennard SI、他 (1998 年 5 月)。「ヒト気管支上皮細胞における C5a アナフィラトキシン (CD88) 受容体の発現: タバコの煙への曝露による C5a を介した IL-8 放出の増強」。Journal of Immunology。160 ( 10 ): 5073–5081。doi : 10.4049 /jimmunol.160.10.5073。PMID 9590258 。 Ottonello L、Corcione A、Tortolina G、Airoldi I、Albesiano E、Favre A、他 (1999 年 6 月)。「rC5a はヒトの記憶および未感作扁桃 B リンパ球の in vitro 移動を誘導する: 二次リンパ組織における B 細胞移動への影響」。Journal of Immunology。162 ( 11 ): 6510–6517。doi : 10.4049 /jimmunol.162.11.6510。PMID 10352266 。 Kohleisen B、Shumay E、Sutter G、Foerster R、Brack-Werner R、Nuesse M、他 (1999 年 12 月)。「HIV-1 Nef の安定した発現はヒトアストロサイトの成長特性と活性化状態の変化を誘発する」 。AIDS。13 ( 17 ): 2331–2341。doi : 10.1097 /00002030-199912030-00004。PMID 10597774 。 Monk PN、Scola AM、Madala P、Fairlie DP (2007 年 10 月)。「補体 C5a 受容体の機能、構造、治療の可能性」。British Journal of Pharmacology。152 ( 4 ): 429–448。doi : 10.1038 /sj.bjp.0707332。PMC 2050825。PMID 17603557 。
外部リンク 「アナフィラトキシン受容体: C5a」。 受容体およびイオンチャネルの IUPHAR データベース 。国際基礎・臨床薬理学連合。2014 年 4 月 7 日にオリジナルからアーカイブ。2007 年 10 月 25 日 に取得 。 米国国立医学図書館 医学件名標目表 (MeSH)の C5a+ 受容体 UCSC ゲノム ブラウザ のヒト C5AR1 ゲノムの位置と C5AR1 遺伝子の詳細ページ 。 PDBe-KBの UniProt : P21730 (C5a アナフィラトキシン走化性受容体 1) の PDB で入手可能なすべての構造情報の概要 。
