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| 名前 | |
|---|---|
| IUPAC名
(1S,4E,6R,10R,12E,14S,15S,17S,18S,19S)-19-ベンジル-6,15-ジヒドロキシ-10,17-ジメチル-16-メチリデン-2-オキサ-20-アザトリシクロ[12.7.0.01,18]ヘニコサ-4,12-ジエン-3,21-ジオン
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| その他の名前
フォミン
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| 識別子 | |
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3Dモデル（JSmol）
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| 3DMet |
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| チェビ |
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| チェムBL |
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| ケムスパイダー |
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| ECHA 情報カード | 100.035.440 |
| EC番号 |
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| ケッグ |
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パブケム CID
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| RTECS番号 |
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| ユニ |
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CompTox ダッシュボード ( EPA )
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| プロパティ | |
| Ｃ２９Ｈ３７ＮＯ５ | |
| モル質量 | 479.6グラム/モル |
| 外観 | 白色から淡白色の粉末 |
| 密度 | 1.21 g/cm 3 (予測値) |
| 融点 | 215～223 °C (419～433 °F; 488～496 K) |
| 沸点 | 760 mmHgで740.56 °C (1,365.01 °F; 1,013.71 K) (予測) |
| 不溶性の | |
| DMSOおよびMeOHへの 溶解度 | 可溶性 |
| 危険 | |
| 労働安全衛生（OHS/OSH）： | |
主な危険
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急性毒性、健康被害 |
| GHSラベル: | |
 
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| 危険 | |
| H300、H310、H330、H361 | |
| P201、P202、P260、P262、P264、P270、P271、P280、P281、P284、P301+P310、P302+P350、P304+P340、P308+P313、P310、P320、P321、P322、P330、P361、P363、P403+P233、P405、P501 | |
| 安全データシート（SDS） | Fermentekのサイトカラシン B MSDS |
特に記載がない限り、データは標準状態（25 °C [77 °F]、100 kPa）の材料に関するものです。
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 インフォボックス参照
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サイトカラシンBは、ギリシャ語の「cytos（細胞）」と「chalasis（弛緩）」に由来する名前で、 [1]細胞透過性のマイコトキシンです。サイトカラシンB（CB）の準当量濃度は、アクチンフィラメントによるネットワーク形成を強く阻害することがわかっています。このため、細胞学的研究でよく使用されます。収縮性ミクロフィラメントの形成を阻害することで細胞質 分裂を阻害します。細胞運動を阻害し、核の押し出しを誘導します。サイトカラシンBは、ポリマーの急成長末端でのモノマー付加を阻害することで、アクチンフィラメントを短くします。[2]サイトカラシンBは、グルコース輸送[3]と血小板凝集を阻害します。白血病HL-60細胞における内因性ADPリボシル化の活性化に影響を与えることなく、アデノシン誘導性アポトーシス小体形成を阻害します。[4]核移植 によるクローニングにも使用されます。ここで、除核された受容細胞はサイトカラシン B で処理されます。サイトカラシン B は卵母細胞の細胞質をより流動的にし、細胞膜の小胞内にある卵母細胞の核ゲノムをマイクロニードルに吸引することを可能にします。これにより、細胞膜の破裂を防ぎながら、卵母細胞ゲノムが卵母細胞から除去されます。
このアルカロイドは菌類Helminthosporium dematioideumから単離されます。
歴史
1960年代
サイトカラシンBは1967年にWBターナー博士によってカビから単離され、初めて記載されました。[5] スミスらは、CBが細胞の多核化を引き起こし、細胞運動性に重大な影響を及ぼすことを発見しました。多核細胞はおそらく有糸分裂制御の失敗から生じ、間期核の大きさと形状の変動につながります。[6]
1970年代
1970年代に、多核細胞の有糸分裂に関する研究が行われました。これらの細胞は、核分裂ではなく、進行性の核追加によって作成されたように見えました。[7] これが起こるプロセスは、偽有糸分裂と呼ばれ、1つの核だけが分裂する同期有糸分裂です。[7] 別々の核は核橋で結合されており、二核細胞では中心小体が2倍になっています。さらに、CBはマウス上皮細胞の50Åマイクロフィラメントの混乱を引き起こし、細胞の形状が失われることがわかりました。[8] また、細胞内の若い腺の出現や、他の細胞内の新しい腺の形成にも影響します[9] 。別のグループは、CBが収縮環の分解によってHeLa細胞の細胞質分裂能力を 阻害することを発見しました。[10] 1971年の研究では、CBがチログロブリン由来のヨウ素の放出を妨げ、コロイドエンドサイトーシスを阻害することが示されました。[11] さらに、CBはチャン株のヒト肝細胞によるスクロース-3Hの取り込みを阻害する効果があり、CB処理細胞ではマイクロフィラメントの外観と位置の変化が観察されました。[12]さらに、CBはメラノサイトでメラニン顆粒の動きを 可逆的に阻害することがわかりました。[13] 1年後、サイトカラシンBの葉緑体への影響についての研究が行われました。葉緑体の光指向性の動きがサイトカラシンBによって可逆的に阻害されることがわかりました。 [14] 1973年の研究では、サイトカラシンBがグルコース輸送の強力な非競合的阻害剤であることがわかりました。電気泳動で識別できる主要な赤血球膜タンパク質の一つは、赤血球のサイトカラシンB結合部位であると考えられる。[15]
1980年から
その後数年間で、サイトカラシン B に関する知識は広がり、より一般的な知識が解明されるにつれて、作用機序などのより詳細な分析が行われました。
生産
サイトカラシンは、天然に存在する菌類から単離することができる。もともとは、ヘルミントスポリウム・デマチオイデウムから単離された。他の産生菌としては、フォマ属、ホルミスシウム属、クルブラリア・ルナタなどがある。[16] さらに、実験室で合成することもできる。合成にはいくつかの方法がある。まず、後期分子内ディールス・アルダー環化反応で、イソインドロン核の6員環とより大きな大環状環を同時に形成することが可能である。次に、最初に分子間ディールス・アルダー反応でイソインドロン核を形成し、第2段階で段階的に大環状環を付加することが可能である。[17]
プロパティ
サイトカラシン B には、いくつかの極性の高いケト基とヒドロキシル基、および 1 つの周辺の親油性 ベンジル単位が含まれています。
機構
サイトカラシンBの主なメカニズムは、F-アクチンフィラメントの急速に成長する（とげのある）末端に結合してアクチンフィラメントの重合を阻害することであると示唆されている。 [18] [19] 代替案としては、タンパク質をキャッピングすることが考えられる。そうすることで、CBはアクチンの重合を阻害するだけでなく、フィラメントネットワークの構築などの後続のプロセスも阻害する。この阻害は、アクチン重合の3つの主要なステップすべてに影響を与える可能性がある。
- 核形成: 最小 3 つのアクチンモノマーのコアが形成されます。
- 伸長: コアはアクチンモノマーの添加による伸長に使用されます。
- 定常状態/アニーリング: 重合と脱重合のバランスが達成されます (定常状態)。F-アクチン フィラメントの成長が停止し、2 つのとげのある端が融合して 1 つのフィラメントが形成されます。
核形成はフィラメントの形成に不可欠です。[20]アクチンフィラメントの形成全体を考慮すると、オリゴマー化が律速段階です。アクチン重合のいわゆるラグフェーズはこの段階に由来します。重合が始まるまでにはかなりの時間がかかりますが、一旦重合が始まると、重合速度の生理学的最大値に達するまで、プロセスは自己触媒的です。
伸長は成長中のフィラメントのとげのある端で促進される。[21]ここで、サイトカラシンBの影響は伸長の全体的な条件に大きく依存する。理想的な生理学的条件が存在する場合、サイトカラシンBの阻害効果はごくわずかである。条件が最適でない場合、伸長は最大90％阻害される可能性がある。[17]
アニーリングは重合の最後のステップです。サイトカラシン B で処理した細胞とコントロール グループの細胞は区別できませんでした。これは、CB がこの段階では大きな効果がないことを示しています。
CB には求核剤とマイケル型共役できるベータ不飽和エステルが含まれています。[22]この場合、その後の DNA 付加反応が考えられます。より適切な反応は、いくつかの生体分子のチオール基との反応のようです。[23]チオール基は、その後のアクチン重合のためのジスルフィド結合に利用できなくなります[24] 。そのため、フィラメントのとげのある端がブロックされるため、アクチン重合の重要なステップが阻害されます。よく研究されているキャッピングタンパク質は、アクチン重合の自然な制限因子に関与しており、類似の原理を使用しています。重合開始後のアクチン重合の最初のステップは、Gアクチンのチオール基の脱プロトン化です。これにより、硫黄原子が帯電し、アクチン重合に利用できるようになります。細胞内にサイトカラシン B が存在する場合、チオールの脱プロトン化が競合します。サイトカラシン B の反応性 β 不飽和エステル基は、荷電硫黄のβ炭素原子への求核攻撃を介してアクチンのチオール基と反応します。これにより、 π 結合がβ炭素の左側で転位します。その結果、メソメリズムが発生し、α炭素と酸素原子の間の負電荷が転位します。このステップの後に、負電荷を打ち消すためのプロトン化ステップが続きます。そのために必要なヒドロニウムイオンは、前のステップで硫黄原子を活性化したときに生成されました。
代謝
サイトカラシンBのin vitro分解には10の部位が考えられます。同じ部位が体内での分解に使用されるという証拠はまだありませんが、in vitro部位は証拠によって確認されています。[25] 分解は、化合物の過ヨウ素酸開裂によって開始され、[26]炭素14と21で起こります。その結果、炭酸（A）、ホルムアルデヒド（B）、5-メチルヘキサン-1,1,6-トリオール（C）および大きな残りの分子（D）が放出されます。次に、分子CとDはキューン・ロス反応によって酸化され、7-ヒドロキシヘプタナール（F）、酢酸（G）および安息香酸（I）が形成されます。再び、より大きな分子が残ります（J）。F、G、およびIは、アルコール脱水素酵素（ADH）による酸分解によってメチルアミンと二酸化炭素（H）に分解されない場合は、シュミット反応を受ける可能性があります。 7-ヒドロキシヘプタンは3-メチルヘプタン二酸（K）に酸化される。さらに代謝が進むと、アミン（M）、二酸化炭素（N）、酢酸（O）などのいくつかの小さな有機分子が形成される。酢酸は再びADHによってメチルアミンと二酸化炭素（Q）に代謝される。分子Jは、酢酸（L）、メチルアミン、二酸化炭素（P）などのいくつかの小さな化合物と、一連の小さなメチル化化合物に分解される。[26]
有効性と副作用
インタラクション
野生型S49リンパ腫細胞にサイトカラシンBとβアドレナリン作動薬(-)-イソプロテレノール、プロスタグランジンE1、またはコレラ毒素を加えると、 cAMPが蓄積する。[27]サイトカラシンBは3T3様腫瘍細胞を形質転換することはできないが、ポリオーマウイルスによる細胞形質転換の頻度を8～40倍に増加させた。[28]さらに、CBはアメーバプロテウスのコンカナバリンAによって誘導される飲作用を増強することができる。[29]サイトカラシンBは、小麦子葉鞘節およびトウモロコシの根に含まれるオーキシンインドール-3-酢酸 と相互作用することもできる。この相互作用により、小胞輸送および細胞壁成分の分泌が阻害され、伸長および成長が阻害される。[30]
効能
試験管内研究では、濃度 30 μM のサイトカラシン B は、20 μM の通常のアクチンフィラメント溶液の相対粘度を大幅に低下させ、同様に 20 μMm のグルタチオニルアクチンフィラメント溶液でも低下したことが示されています。[31] 生体内では、有効濃度はさらに低くなります。生細胞では、2 μM の濃度で、アクチンの重合に測定可能な影響を与えるのに十分であるように思われます。核形成段階は、対照群の 2 ～ 4 倍の時間がかかりました。伸長に対しては、影響は最小限であり、アニーリングに対しては無視できる程度でした。[18] これは、これら 3 つのステップにおけるサイトカラシン B の分子相互作用の実際の違いによるものかもしれませんし、単にラグ フェーズが重合全体の律速段階であるという事実によるものかもしれません。
アプリケーション
アクチン重合研究
サイトカラシンBはアクチンフィラメントの重合を阻害するため、アクチンフィラメントの機能に依存する多くの細胞プロセスが影響を受けます。細胞分裂は阻害されますが、有糸分裂は影響を受けません。いくつかの細胞機能に影響を与えるものの、一般的な毒性がないため、サイトカラシンBはアクチン重合研究、細胞イメージング法、細胞周期研究に応用されており、抗癌剤としても使用できる可能性があります。[1] [32]
細胞分裂を阻害する
サイトカラシンBは、物質の遺伝毒性試験に使用されます。そのためには、ヒトリンパ球を用いた細胞質分裂阻害微小核試験（CBMN試験）が適用されます。[33] これは試験管内で機能します。減数分裂の有糸分裂後期に、微小核を検出できます。[34] これらは、細胞分裂中に細胞極の1つに到達しなかった1つの染色体または染色体の一部を含む小さな核です。[35] CBMN試験は、分裂細胞のみが微小核を発現できるという事実に基づいており、つまり、それらの細胞でのみ染色体損傷を検出できます。[33] 遺伝毒性は細胞分裂に異常を引き起こすため、微小核は二核細胞で検出できます。次の段階である細胞質分裂は、サイトカラシンBによって阻害されます。この方法の主な利点は、染色体の損傷と染色体の不安定性につながる複数の分子イベントを同時に検出できることです。[35] CBMNアッセイは、正常なヒトリンパ球、マウス脾臓リンパ球、マウス線維芽細胞、チャイニーズハムスター線維芽細胞に適用され、成功しています。[36]
細胞の動きを阻害する
サイトカラシンBを吉田肉腫細胞に加えると、運動細胞の数を減らすことができます。また、細胞の運動性を低下させ、用量依存的に細胞の成長を阻害します。[37]サイトカラシンBは細胞に不均一に浸透するため、ミオシン による破壊された皮質アクチンフィラメントネットワークの局所収縮を促進します。これにより、活発な収縮と活発なエネルギー代謝を必要とする超沈殿が発生します。無秩序な皮質収縮は、細胞運動に関与する偽足の組み立てを混乱させます。 [38]
核の放出を誘発する
サイトカラシンBによって誘発される核の押し出しは、核が細胞膜へ移動することから始まり、続いて膜に膨らみが形成される。その後、核は膜の外側へ移動するが、糸状の細胞質橋によって細胞とつながったままである。細胞をサイトカラシンBを含む培地に数時間入れておくと、このプロセスは不可逆的になる。CBによって誘発される細胞膜の弱化によって押し出しが促進される可能性がある。[39]
グルコース輸送を阻害する
サイトカラシンBは、紫外線を照射されると哺乳類のグルコース輸送タンパク質と共有結合することが示されている。 [40]サイトカラシンB は、通常の基質よりもAraEおよびGalPに強く結合した。[41] サイトカラシンBはGLUT1、2、3、4を阻害することが示されている。[42]サイトカラシンBはグルコース排出の競合阻害剤 として作用するため、GLUT1への結合は内部で起こる。 [43] 追加の証拠は、精製タンパク質のTM10およびTM11のTrp388およびTrp412が標識サイトカラシンBにさらされると標識される光標識研究から得られている。Trp388およびTrp412を変異させてもGLUT1の阻害が完全に減少しないため、他の部位もCB結合に関与していると考えられる。[44]
治療用途
治療目的で、サイトカラシンBの研究が行われています。そのために、BCG（カルメット・ゲラン菌）活性化マクロファージによる腫瘍細胞に対するサイトカラシンBの効果を調べました。その結果、サイトカラシンBは10-7Mの濃度で活性化マクロファージによる腫瘍細胞の溶解と静止を促進することが示されました。サイトカラシンBはマクロファージ自体には作用しませんが、主に腫瘍細胞に効果を発揮します。その理由は、活性化マクロファージによる腫瘍細胞の破壊に重要である可能性のあるアクチンフィラメントの形成が、サイトカラシンBによって阻害されるためである可能性があります。[45]
さらなる影響
サイトカラシンBは甲状腺ホルモンと成長ホルモンの分泌に影響を及ぼします。[1] ホスファチジルコリンとホスファチジルエタノールアミンの生合成は、Georgeらによって示されているように、サイトカラシンBによって阻害されます。[46] これは、ホスホエタノールアミンからシチジン二リン酸エタノールアミンへの変換を阻害することによって行われます。このメカニズムは、細胞内カルシウムイオンの変化に関連していると提案されました。サイトカラシンBは細菌にも影響を及ぼします。たとえば、赤痢アメーバの増殖と分化が阻害されます。[56] さらに、サイトカラシンBは、長期および/または深刻な免疫抑制効果を引き起こすことなく、腫瘍細胞の増殖を阻害する効果があることが示されています。[47]
自然な文脈
自然界では、サイトカラシンBは真菌の毒性、食品の腐敗、宿主と共生生物の共生関係の維持に関与している。[37]
参考文献
- ^ abc Scherlach, K; et al. (2010). 「サイトカラサンの化学と生物学」. Natural Product Reports . 27 (6): 869–86. doi :10.1039/b903913a. PMID 20411198.
- ^ ペンシルバニア州テオドロプロス;グラヴァニス、A;ツァパラ、A;アナ州マルジョリス。パパドジョルガキ、E;ガラノプロス、V;ストゥルナラス、C (1994)。 「サイトカラシンBは、とげのあるエンドキャッピングとは独立したメカニズムによってアクチンフィラメントを短縮する可能性があります。」生化学薬理学。47 (10): 1875 ～ 1881 年。土井：10.1016/0006-2952(94)90318-2。PMID 8204105。
- ^ Jung, CY; Rampal, AL (1977). 「ヒト赤血球ゴーストにおけるサイトカラシンB結合部位とグルコース輸送キャリア」The Journal of Biological Chemistry . 252 (15): 5456–5463. doi : 10.1016/S0021-9258(19)63372-7 . PMID 885863.
- ^ 田中 勇; 吉原 健; 津幸 正; 神谷 孝 (1994). 「ヒト白血病 HL-60 細胞におけるアデノシン誘導性アポトーシス」.実験細胞研究. 213 (1): 242–559. doi :10.1006/excr.1994.1196. PMID 8020596.
- ^ Smith, GF; Ridler, MA; Faunch, JA (1967 年 12 月 16 日). 「培養ヒトリンパ球に対するサイトカラシン B の作用」. Nature . 216 (5120): 1134–1135. Bibcode :1967Natur.216.1134S. doi :10.1038/2161134a0. PMID 6075266. S2CID 4186253.
- ^ Ridler, MA; Smith, GA (1968). 「ヒト培養リンパ球のサイトカラシンBに対する反応」Journal of Cell Science . 3 (4): 595–602. doi :10.1242/jcs.3.4.595. PMID 5751143.
- ^ ab Smith, G; O'Hara, P; Ridler, M (1970). 「サイトカラシンBによる多核リンパ球の産生。電子顕微鏡による研究」。小児科研究。4 (5): 441. doi : 10.1203/00006450-197009000-00032。
- ^ Spooner, BS; Wessells, NK (1970年6月). 「唾液上皮の形態形成に関与するミクロフィラメントに対するサイトカラシンBの影響」.米国科学アカデミー紀要. 66 (2): 360–364. Bibcode :1970PNAS...66..360S. doi : 10.1073/pnas.66.2.360 . PMC 283052. PMID 5271169 .
- ^ Wrenn, JT; Wessells, NK (1970 年 7 月 1 日). 「サイトカラシン B: エストロゲン誘導性卵管腺の形態形成に関与するマイクロフィラメントへの影響」. PNAS . 66 (3): 904–908. Bibcode : 1970PNAS...66..904W. doi : 10.1073/pnas.66.3.904 . PMC 283136. PMID 5269252.
- ^ テネシー州シュローダー (1970)。 「収縮リング 1. 分裂中の哺乳類 (HeLa) 細胞の微細構造とサイトカラシン B の効果」。Zellforschung と Mikroskopische Anatomy に関するツァイツシュリフト。109 (4): 431–449。土井：10.1007/bf00343960。PMC 2108733。PMID 5063470。
- ^ Williams, J; Wolff, J (1971). 「サイトカラシンBは甲状腺分泌を阻害する」.生化学および生物物理学的研究通信. 44 (2): 422–5. doi :10.1016/0006-291x(71)90617-6. PMID 4334139.
- ^ Wagner, R; Rosenber, M; Estensen, R (1971). 「Chang肝細胞におけるエンドサイトーシス。スクロース-3H取り込みによる定量とサイトカラシンBによる阻害」。Journal of Cell Biology。50 ( 3 ): 804–17。doi :10.1083/ jcb.50.3.804。PMC 2108291。PMID 4329157 。
- ^ Malawist, S (1971). 「サイトカラシン B はメラノサイトにおけるメラニン顆粒の運動を可逆的に阻害する」. Nature . 234 (5328): 354–5. Bibcode :1971Natur.234..354M. doi :10.1038/234354a0. PMID 4944488. S2CID 4194233.
- ^ Wagner, G; Haupt, W; Laux, A (1972). 「緑藻マウゲオフィアにおけるサイトカラシン B による葉緑体運動の可逆的阻害」. Science . 176 (4036): 808–9. Bibcode :1972Sci...176..808W. doi :10.1126/science.176.4036.808. PMID 17795409. S2CID 9524093.
- ^ Taverna, RD; Langdon, RG (1973). 「ヒト赤血球膜とサイトカラシンBの可逆的結合。グルコース輸送の阻害とサイトカラシン結合の化学量論」。Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes。323 (2): 207–219。doi :10.1016/0005-2736(73)90145-4。PMID 4752283 。
- ^ Wells, JM; et al. (1981). 「Curvularia-Lunata: サイトカラシンB の新たな供給源」.応用環境微生物学. 41 (4): 967–971. Bibcode :1981ApEnM..41..967W. doi :10.1128/AEM.41.4.967-971.1981. PMC 243842. PMID 16345760.
- ^ ab Haidle, AM; Myers, AG (2004). 「サイトカラシンへのエナンチオ選択的、モジュール的、および一般的な経路：L-696,474 およびサイトカラシン B の合成」。米国科学 アカデミー紀要。101 ( 33): 12048–12053。Bibcode :2004PNAS..10112048H。doi : 10.1073 / pnas.0402111101。PMC 514432。PMID 15208404。
- ^ ab MacLean-Fletcher, S; Pollard, TD (1980). 「サイトカラシンBのアクチンに対する作用機序」. Cell . 20 (2): 329–341. doi :10.1016/0092-8674(80)90619-4. PMID 6893016. S2CID 24899055.
- ^ A, P; Gravanis, Achille; Tsapara, Anna; Margioris, Andrew N.; Papadogiorgaki, Eva; Galanopoulos, Vassilis; Stournaras, Christos (1994). 「サイトカラシン B は、有刺エンドキャップとは独立したメカニズムでフィラメントを短縮する可能性がある」。生化学薬理学。47 (10): 1875–1881。doi :10.1016/0006-2952(94)90318-2。PMID 8204105 。
- ^ Hausman, RE (2007).細胞：分子的アプローチ. ワシントン DC: Sinauer Associates.
- ^ Woodrum, DT; Rich, SA; Pollard, TD (1975). 「改良法で製造した重メクロミオシンを用いたアクチンの偏向双方向重合の証拠」Journal of Cell Biology . 67 (1): 231–237. doi :10.1083/jcb.67.1.231. PMC 2109590 . PMID 240859.
- ^ Little, RD (2004). 「分子内マイケル反応」.有機反応: 315–552. doi :10.1002/0471264180.or047.02. ISBN 0471264180。
- ^ Derek, N. 「サイトカラシン B はすべての種とすべてのエンドポイントで実行されています: アラート 361」。Derek Nexus。
{{cite web}}:欠落または空|url=(ヘルプ) [どこですか? ] - ^ Tang, JX; Janmey, Paul A.; Stossel, Thomas P.; Ito, Tadanao (1999). 「アクチンのチオール酸化によりF-アクチンネットワークの弾性を高める二量体が生成される」. Biophysical Journal . 76 (4): 2208–2215. Bibcode :1999BpJ....76.2208T. doi :10.1016/S0006-3495(99)77376-5. PMC 1300193. PMID 10096915.
- ^ Bruice, PY (2011).有機化学. Prentice Hall.
- ^ ab Binder, M; Tamm, C (1973). 「サイトカラサン: 生物学的に活性な微生物代謝物の新しいクラス」. Angewandte Chemie International Edition . 12 (5): 370–380. doi :10.1002/anie.197303701. PMID 4200278.
- ^ Insel, PA; Koachman, AM (1982). 「サイトカラシンBはS49リンパ腫細胞におけるホルモンおよびコレラ毒素刺激性サイクリックAMP蓄積を促進する」。Journal of Biological Chemistry . 257 (16): 9717–23. doi : 10.1016/S0021-9258(18)34132-2 . PMID 6286631.
- ^ Seif, R (1980). 「微小管や微小フィラメントを乱す因子はポリオーマウイルスによる細胞形質転換の頻度を高める」Journal of Virology . 36 (2): 421–8. doi :10.1128/JVI.36.2.421-428.1980. PMC 353658 . PMID 6253667.
- ^ Prusch, RD (1981). 「コンカナバリンAとサイトカラシンBのアメーバプロテウスにおける飲作用活性への影響」.プロトプラズマ. 106 (3–4): 223–230. doi :10.1007/bf01275554. S2CID 41247346.
- ^ Pope, DG; et al. (1979). 「サイトカラシンBが小麦子葉鞘とトウモロコシの根の成長速度と超微細構造に与える影響」. Planta . 144 (4): 373–383. Bibcode :1979Plant.144..373P. doi :10.1007/bf00391581. PMID 24407327. S2CID 20365999.
- ^ Panayotis (1994). 「サイトカラシンB は、有刺末端キャッピングとは独立したメカニズムでアクチンフィラメントを短縮する可能性がある」。生化学薬理学。47 (10): 1875–1881。doi :10.1016/0006-2952(94)90318-2。PMID 8204105 。
- ^ Carter, SB (1967). 「サイトカラシンBの哺乳類細胞に対する影響」. Nature . 213 (5073): 261–264. Bibcode :1967Natur.213..261C. doi :10.1038/213261a0. PMID 6067685. S2CID 4183757.
- ^ ab Speit, G; Linsenmeyer, R; Schutz, P; Kuehner, S (2012). 「細胞培養開始時に存在する DNA 損傷の検出におけるヒトリンパ球を用いたインビトロ細胞分裂ブロック微小核アッセイの非感受性」。Mutagenesis . 27 ( 6): 743–747. doi : 10.1093/mutage/ges041 . PMID 22869611.
- ^ 「遺伝毒性：微小核試験」 Crios. 2012年8月28日時点のオリジナルよりアーカイブ。2013年3月19日閲覧。
- ^ ab Fenech, M; Kirsch-Volders, M; Nararajan, AT; et al. (2010). 「哺乳類およびヒト細胞における微小核、核質橋、核芽形成の分子メカニズム」. Mutagenesis . 26 (1): 125–132. doi : 10.1093/mutage/geq052 . PMID 21164193.
- ^ Umegaki, K; Fenech, M (2000). 「WIL2-NS細胞における細胞分裂ブロック微小核アッセイ：活性酸素種および活性化ヒト好中球によって誘発される染色体損傷を検出する高感度システム」. Mutagenesis . 15 (3): 261–269. doi : 10.1093/mutage/15.3.261 . PMID 10792021. S2CID 14990527.
- ^ ab Hosaka, S; et al. (1980). 「サイトカラシンBとコルヒチンの吉田肉腫細胞の運動性と成長に対する影響」Sci Rep Res Inst 東北大学 Ser C : 27.
- ^ Stossel, TP (1981). 第14章 アクチンフィラメントと分泌 ：マクロファージモデル。細胞生物学の方法。第23巻。pp. 215–230。doi :10.1016/s0091-679x(08) 61500-9。ISBN 9780125641234. PMID 7035803。
{{cite book}}:|journal=無視されました (ヘルプ) - ^ Copeland, M (1974). 「サイトカラシンBに対する細胞応答 - 批判的概観」Cytologia . 39 (4): 709–727. doi : 10.1508/cytologia.39.709 . PMID 4448103.
- ^ Baly, DL; Horuk, R (1988). 「グルコーストランスポーターの生物学と生化学」. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - 生体膜レビュー. 947 (3): 571–590. doi :10.1016/0304-4157(88)90008-1. PMID 3048404.
- ^ ヘンダーソン、PJF (1992)。「細菌における糖-陽イオン共輸送システム」。受容体とトランスポーターの分子生物学 - 細菌およびグルコーストランスポーター。国際細胞学レビュー。第137巻。pp. 149–208。doi : 10.1016/s0074-7696(08) 62676-5。ISBN 9780123645371. PMID 1428670。
{{cite book}}:|journal=無視されました (ヘルプ) - ^ Bernhardt, I (2003).健康と疾患における赤血球膜輸送. Springer.
- ^ Basketter, DA; Widdas, WF (1978). 「ヒト赤血球におけるヘキソース転移システムの非対称性 - 競合阻害剤としてのサイトカラシンB、フロレチン、マルトースの効果の比較」Journal of Physiology . 278 (1): 389–401. doi :10.1113/jphysiol.1978.sp012311. PMC 1282356 . PMID 671319.
- ^ Inukai, K; et al. (1994). 「388 および 412の Bath トリプトファン残基の置換により、GLUT1 グルコーストランスポーターのサイトカラシン B 光標識が完全に除去される」。 生化学ジャーナル。302 (2): 355–361。doi : 10.1042 /bj3020355。PMC 1137236。PMID 8092986。
- ^ Martin, F; et al. (1981). 「微小管と微小フィラメントを変更する4つの薬剤（ビンブラスチン、コルヒチン、リドカイン、サイトカラシンB）の腫瘍細胞に対するマクロファージ介在性細胞毒性に対する影響」。がん免疫学、免疫療法。10–10（2–3）：113。doi ：10.1007/bf00205882。S2CID 8292285 。
- ^ George, TP; et al. (1991). 「培養神経膠腫細胞におけるサイトカラシン B によるホスファチジルコリンおよびホスファチジルエタノアミン生合成の阻害: Ca2+ 依存メカニズムによる生合成の潜在的制御」Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - 脂質および脂質代謝. 1084 (2): 185–193. doi :10.1016/0005-2760(91)90219-8. PMID 1854804.
- ^ Bogyo, D; et al. (1990). 「サイトカラシンB誘導性ムレイン同種抗腫瘍応答の免疫抑制および組換えヒトインターロイキン-2の効果」.がん免疫学、免疫療法. 32 (6): 400–405. doi :10.1007/bf01741335. PMC 11038590. PMID 1901032. S2CID 5988321 .