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| F-アクチンキャッピングタンパク質αサブユニット | |||||||||
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 高親和性標的ペプチドtrtk-12に結合したs100bの溶液NMR構造 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | F-アクチンキャップA | ||||||||
| パム | PF01267 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| プロサイト | PDOC00609 | ||||||||
| SCOP2 | 1izn / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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| F-アクチンキャッピングタンパク質、βサブユニット | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| シンボル | F_アクチンキャップB | ||||||||
| パム | PF01115 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| プロサイト | PDOC00203 | ||||||||
| SCOP2 | 1izn / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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分子生物学では、F-アクチンキャッピングタンパク質は、カルシウム非依存的にアクチンフィラメントの急成長末端（バーブ末端）に結合し、それによってこれらの末端でのサブユニットの交換をブロックするタンパク質複合体である。ゲルゾリンやセベリンとは異なり、このタンパク質はアクチンフィラメントを切断しない。F-アクチンキャッピングタンパク質は、 2つの無関係なサブユニット、アルファとベータで構成されるヘテロ二量体である。どちらのサブユニットも、他のフィラメントキャッピングタンパク質との配列類似性は示さない。[1]アルファサブユニットは約268〜286アミノ酸残基のタンパク質であり、ベータサブユニットは約280アミノ酸であり、その配列は真核生物種でよく保存されている。[2]
真核細胞の細胞骨格の重要な部分であるアクチンフィラメントシステムは、静的な構造であると同時に、再配置が可能な動的なネットワークでもあります。細胞の移動や貪食、筋肉の収縮などのプロセスに関与していると考えられています。[1]
参考文献
- ^ ab 丸山和一、黒川博、大沢正、島岡真、山本英、伊藤正、丸山和 (1990 年 5 月)。 「ベータアクチニンはCap Zタンパク質に相当します。」Ｊ．Ｂｉｏｌ．化学。265 (15): 8712–5。土井：10.1016/S0021-9258(19)38947-1。PMID 2341404。
- ^ Cooper JA、Caldwell JE、Gattermeir DJ、Torres MA、Amatruda JF、Casella JF (1991)。「ニワトリCapZのαサブユニットに類似したタンパク質をコードする変異cDNA」。Cell Motil 。細胞骨格。18 (3): 204–14。doi :10.1002/ cm.970180306。PMID 1711931 。