Loading article…
| アルファアミラーゼ | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 3.2.1.1 | ||||||||
| CAS番号 | 9000-90-2 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
| |||||||||
| ベータアミラーゼ | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 大麦β-アミラーゼの構造。PDB 2xfr [2] | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 3.2.1.2 | ||||||||
| CAS番号 | 9000-91-3 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
| |||||||||
| ガンマアミラーゼ。グルカン1,4-α-グルコシダーゼ | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 3.2.1.3 | ||||||||
| CAS番号 | 9032-08-0 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
| |||||||||
アミラーゼ（/ ˈ æ m ɪ l eɪ s /）は、デンプン（ラテン語amylum）を糖に加水分解する反応を触媒する酵素です。アミラーゼは人間や一部の他の哺乳類の唾液中に存在し、消化の化学プロセスを開始します。米やジャガイモなど、デンプンは多量に含まれ糖分がほとんど含まれない食品は、噛んでいるとわずかに甘みを感じることがあります。これは、アミラーゼがデンプンの一部を糖に分解するためです。膵臓と唾液腺はアミラーゼ（アルファアミラーゼ）を作り、食物中のデンプンを二糖類と三糖類に加水分解します。これらは他の酵素によってグルコースに変換され、体にエネルギーを供給します。植物や一部の細菌もアミラーゼを生成します。特定のアミラーゼタンパク質は、異なるギリシャ文字で指定されます。すべてのアミラーゼはグリコシド加水分解酵素であり、α-1,4-グリコシド結合に作用します。
分類
α-アミラーゼ
α-アミラーゼ ( EC 3.2.1.1 ) ( CAS 9014–71–5 ) (別名: 1,4-α- D -グルカングルカノヒドロラーゼ、グリコゲナーゼ) は、カルシウム 金属酵素です。α-アミラーゼは、デンプン鎖に沿ったランダムな位置に作用して、長鎖糖を分解し、最終的にアミロースからマルトトリオースとマルトースを、またはアミロペクチンからマルトース、グルコース、および「限界デキストリン」を生成します。これらは、グリコシドヒドロラーゼファミリー 13に属します(https://www.cazypedia.org/index.php/Glycoside_Hydrolase_Family_13)。
α-アミラーゼは基質のどこにでも作用するため、β-アミラーゼよりも速く作用する傾向があります。動物では主要な消化酵素であり、最適pHは6.7～7.0です。[3]
人間の生理学では、唾液アミラーゼと膵臓アミラーゼは両方とも α-アミラーゼです。
α-アミラーゼの形態は、植物、真菌（子嚢菌類および担子菌類）、細菌（バチルス）にも見られます。
β-アミラーゼ
アミラーゼの別の形態であるβ-アミラーゼ（EC 3.2.1.2）（別名：1,4-α -D-グルカンマルトヒドロラーゼ、グリコゲナーゼ、サッカロゲンアミラーゼ）も、細菌、真菌、植物によって合成されます。β-アミラーゼは、非還元末端から作用して、2番目のα-1,4グリコシド結合の加水分解を触媒し、一度に2つのグルコース単位（マルトース）を切り離します。果物が熟成する間、β-アミラーゼはデンプンをマルトースに分解し、熟した果物の甘い風味を生み出します。これらはグリコシドヒドロラーゼファミリー14に属します。
種子にはα-アミラーゼとβ-アミラーゼの両方が含まれています。β-アミラーゼは発芽前には不活性な形で存在し、α-アミラーゼとプロテアーゼは発芽が始まると現れます。多くの微生物も細胞外デンプンを分解するためにアミラーゼを産生します。 動物組織にはβ-アミラーゼは含まれていませんが、消化管内の微生物にはβ-アミラーゼが含まれている可能性があります。β-アミラーゼの最適pHは4.0～5.0です。[4]
γ-アミラーゼ
γ-アミラーゼ（EC 3.2.1.3）（別名：グルカン1,4-α-グルコシダーゼ、アミログルコシダーゼ、エキソ-1,4-α-グルコシダーゼ、グルコアミラーゼ、リソソームα-グルコシダーゼ、1,4-α - D-グルカングルコヒドロラーゼ）は、アミロースおよびアミロペクチンの非還元末端にあるα（1-6）グリコシド結合、ならびに最後のα-1,4グリコシド結合を切断し、グルコースを生成します。 γ-アミラーゼは pH 3 付近で最も活性が高いため、すべてのアミラーゼの中で最も酸性の最適 pH を持っています。これらは、真菌のグリコシド加水分解酵素ファミリー 15 、ヒトMGAMのグリコシド加水分解酵素ファミリー 31、細菌のグリコシド加水分解酵素ファミリー 97など、さまざまなグリコシド加水分解酵素ファミリーに属しています。
用途
発酵
α-アミラーゼとβ-アミラーゼは、デンプン由来の糖から作られるビールや酒類の醸造に重要です。発酵では、酵母が糖を摂取し、エタノールを排出します。ビールや一部の酒類では、発酵開始時に存在する糖は、穀物やその他のデンプン源（ジャガイモなど）を「マッシング」することで生成されます。伝統的なビール醸造では、大麦麦芽を熱湯と混ぜて「マッシュ」を作り、これを所定の温度に保つことで、麦芽穀物のアミラーゼが大麦のデンプンを糖に変換できるようにします。異なる温度は、αまたはβアミラーゼの活性を最適化し、発酵可能な糖と発酵不可能な糖の異なる混合物をもたらします。醸造者は、マッシュ温度と穀物と水の比率を選択することで、完成したビールのアルコール含有量、口当たり、香り、風味を変えることができます。
アルコール飲料を製造する歴史的な方法の中には、醸造者が穀物を噛んで唾液と混ぜることからデンプンを糖に変換するものもある。[5]この方法は、ヒマラヤのチャアン、 アンデスのチチャ、ブラジルとスリナムのカシリなど、いくつかの伝統的な飲み物の家庭での生産に今も行われている。
小麦粉添加物
アミラーゼはパン作りに使用され、デンプン（小麦粉に含まれる）などの複合糖を単糖に分解します。酵母はこれらの単糖を食べて、エタノールと二酸化炭素の廃棄物に変換します。これにより風味が付与され、パンが膨らみます。アミラーゼは酵母細胞に自然に存在しますが、酵母がパンに含まれる大量のデンプンを分解するのに十分な酵素を生成するには時間がかかります。これが、サワードウなどの長時間発酵する生地の理由です。現代のパン製造技術では、アミラーゼ（多くの場合、麦芽の形）をパン改良剤に含めることで、プロセスをより迅速かつ実用的にし、商業的に使用できるようになりました。[6] [検証に失敗]
α-アミラーゼは、市販の小麦粉の原料としてよく記載されています。アミラーゼを多く含む小麦粉に長時間さらされているパン職人は、皮膚炎[7]や喘息[8]を発症するリスクがあります。
分子生物学
分子生物学では、抗生物質耐性に加えて、アミラーゼの存在は、レポーター構築物の統合を成功させるための追加の選択方法として役立ちます。レポーター遺伝子はアミラーゼの構造遺伝子の相同領域に挟まれているため、統合が成功するとアミラーゼ遺伝子が破壊され、デンプンの分解が防止されます。これは、ヨウ素染色で簡単に検出できます。
医療用途
アミラーゼは膵酵素補充療法（PERT）の医療用途にも使用されています。ソルプラ（リプロタマーゼ）の成分の1つで、糖類を単糖類に分解するのに役立ちます。 [9]
その他の用途
ファセオラミンと呼ばれるα-アミラーゼ阻害剤は、ダイエット補助剤としての可能性をテストされています。[10]
食品添加物として使用されるアミラーゼは、E番号E1100を持ち、豚の膵臓またはカビ菌類から抽出されることがあります。
細菌性アミラーゼは、布地や食器からデンプンを溶かすために、 衣類や食器洗い機用洗剤にも使用されています。
上記のいずれかの用途でアミラーゼを扱う工場労働者は、職業性喘息のリスクが高くなります。パン職人の5～9％が皮膚テストで陽性反応を示し、呼吸器疾患のあるパン職人の4分の1～3分の1がアミラーゼに対して過敏症です。[11]
高アミラーゼ血症
血清アミラーゼは、医療診断の目的で測定されることがあります。正常値より高い濃度は、膵臓の急性 炎症（より特異的なリパーゼと同時に測定されることがあります）、[12]消化性潰瘍の穿孔、卵巣嚢胞の捻転、絞扼、腸閉塞、腸間膜虚血、マクロアミラーゼ血症、おたふく風邪など、いくつかの病状を反映している可能性があります。アミラーゼは、尿や腹水など、他の体液でも測定されることがあります。
2007年1月にセントルイスのワシントン大学で行われた研究では、被験者が睡眠不足であった時間の長さと相関して酵素の活性が増加するため、唾液中の酵素検査が睡眠不足の指標として使用できる可能性があることが示唆されている。[13]
歴史
1831年、エアハルト・フリードリヒ・ロイクス（1800–1837）は、唾液中のアミラーゼの一種である「プチアリン」という酵素の存在により、唾液によるデンプンの加水分解を記述しました。 [14] [15]これは唾液の古代ギリシャ語名πτύαλον -プチアロンにちなんで名付けられました。
酵素の近代史は、1833年にフランスの化学者アンセルム・パヤンとジャン＝フランソワ・ペルソーが発芽した大麦からアミラーゼ複合体を単離し、「ジアスターゼ」と名付けたときに始まりました。[16] [17]この用語から、その後のすべての酵素名は接尾辞-aseで終わる傾向があります。
1862年、ロシアの生化学者アレクサンドル・ヤコヴレヴィチ・ダニレフスキー 1838-1923）は、膵臓アミラーゼをトリプシンから分離した。[18] [19]
進化
唾液アミラーゼ
糖類はエネルギーに富んだ食物源です。デンプンなどの高分子は、口の中でアミラーゼ酵素によって部分的に加水分解され、その後さらに糖に分解されます。多くの哺乳類では、アミラーゼ遺伝子のコピー数が大幅に増加しています。これらの重複により、膵臓アミラーゼAMY2が唾液腺に再標的化され、動物は味覚でデンプンを感知し、より効率的に、より大量にデンプンを消化できるようになります。これは、農業革命後のマウス、ラット、イヌ、ブタ、そして最も重要な人間で独立して起こりました。[20]
12,000年前の農業革命以降、人類の食生活は狩猟採集に代わり、植物や動物の飼育へと移行し始めました。デンプンは人類の主食となりました。
明らかな利点にもかかわらず、初期の人類は唾液アミラーゼを持っていませんでした。これは、唾液アミラーゼを生成する遺伝子のコピーを1つまたは全く持たないチンパンジーやボノボなどの人類の進化上の近縁種にも見られる傾向です。[21]
他の哺乳類と同様に、膵臓のαアミラーゼAMY2は複数回複製されました。ある出来事により、唾液特異性が進化し、唾液中にアミラーゼ（ヒトではAMY1と命名）が生成されるようになりました。ヒト染色体1の1p21.1領域には、 AMY1A、AMY1B、AMY1C、AMY2A、AMY2Bなどさまざまな名前が付けられたこれらの遺伝子の多くのコピーが含まれています。 [22]
しかし、すべての人間が同じ数のAMY1遺伝子を持っているわけではない。糖類への依存度が高いことが知られている集団は、比較するとデンプンをほとんど消費しない人間集団よりもAMY1遺伝子のコピー数が多い。人間のAMY1遺伝子のコピー数は、ヨーロッパ系アメリカ人や日本人（2つの高デンプン集団）などの農耕集団では6コピーであるのに対し、ビアカ族、ダトグ族、ヤクート族などの狩猟採集社会ではわずか2～3コピーである。[22]
デンプン消費量と集団特有のAMY1コピー数の間に相関関係があることは、高デンプン集団におけるAMY1コピー数の増加が自然選択によって選択され、それらの個体にとって好ましい表現型と考えられていることを示唆している。したがって、高デンプン集団においてAMY1のコピー数が多い個体の利点は適応度を高め、より健康で適応力のある子孫を生み出す可能性が最も高い。[22]
この事実は、地理的に近い集団であっても食習慣が異なり、AMY1遺伝子のコピー数が異なる集団を比較すると特に顕著です。アジアの一部の農業集団と比較してAMY1のコピー数が少ないことが示された一部のアジア集団の場合がこれに該当します。これは、遺伝子が遺伝的浮動によって広がった可能性とは対照的に、自然選択がこの遺伝子に作用したという強力な証拠となります。[22]
イヌのアミラーゼコピー数の変動はヒトのそれと似ており、イヌがヒトに付き従ううちに余分なコピーを獲得したことを示唆している。[23]アミラーゼレベルが食事中のデンプン含有量に依存するヒトとは異なり、幅広い食物を食べる野生動物はアミラーゼのコピー数が多い傾向がある。これは消化ではなくデンプンの検出に主に関係している可能性がある。[20]
参考文献
- ^ Ramasubbu N、Paloth V、Luo Y、Brayer GD、Levine MJ (1996 年 5 月)。「1.6 Å 解像度でのヒト唾液アルファアミラーゼの構造: 口腔内での役割への影響」。Acta Crystallographica D 。52 ( 3): 435–446。doi : 10.1107 /S0907444995014119。PMID 15299664。
- ^ Rejzek M、Stevenson CE、Southard AM、Stanley D、Denyer K、Smith AM、Naldrett MJ、Lawson DM、Field RA (2011 年 3 月)。「化学遺伝学と穀物デンプン代謝: 大麦 β-アミラーゼの非共有結合および共有結合阻害の構造的基礎」。Molecular BioSystems。7 ( 3 ) : 718–730。doi :10.1039/c0mb00204f。PMID 21085740。S2CID 45819617 。
- ^ 「pHの影響（酵素入門）」worthington-biochem.com 。 2015年5月17日閲覧。
- ^ 「アミラーゼ、アルファ、IUB：3.2.1.11,4-α-D-グルカングルカノヒドロラーゼ」。
- ^ Wadler J (2009年9月8日). 「噛んで、吐き出して、そして淹れる。乾杯！」ニューヨーク・タイムズ. 2013年3月27日閲覧。
- ^ Maton A, Hopkins J, McLaughlin CW, Johnson S, Warner MQ, LaHart D, Wright JD (1993).人間の生物学と健康. イングルウッドクリフス、ニュージャージー州: プレンティスホール. ISBN 0-13-981176-1。
- ^ モーレン MA、ヤンセンス V、ドゥームス＝ゴッセンス A、ヴァン ホーイフェルト E、コーネリス A、デ ウルフ＝ピーターズ C、ヘレマンズ A (1993 年 11 月)。 「小麦粉添加物のα-アミラーゼ：パン屋におけるタンパク質接触皮膚炎の重要な原因」。アメリカ皮膚科学会雑誌。29 (5 Pt 1): 723–728。土井：10.1016/0190-9622(93)70237-n。PMID 8227545。
- ^ Park HS、Kim HY、Suh YJ、Lee SJ、Lee SK、Kim SS、Nahm DH (2002 年 9 月)。「豚膵臓抽出物による職業性喘息患者では、アルファアミラーゼが主なアレルギー誘発成分である」。The Journal of Asthma。39 ( 6 ): 511–516。doi : 10.1081 /jas-120004918。PMID 12375710。S2CID 23522631。
- ^ 「Sollpura」。Anthera Pharmaceuticals。2015年7月18日時点のオリジナルよりアーカイブ。2015年7月21日閲覧。
- ^ Udani J、Hardy M、Madsen DC ( 2004 年 3 月)。「糖類の吸収と体重減少の阻止: フェーズ 2 ブランド独自の分画白豆抽出物を使用した臨床試験」(PDF)。代替医療レビュー。9 (1): 63–69。PMID 15005645。2011年 7 月 28 日の オリジナル(PDF)からアーカイブ。
- ^ Mapp CE (2001 年 5 月). 「職業性喘息を引き起こす新旧の薬剤」.職業環境医学. 58 (5): 354–360, 290. doi : 10.1136/oem.58.5.354. PMC 1740131. PMID 11303086.
- ^ 「急性膵炎 - 胃腸障害」。Merck Manuals Professional Edition。Merck。[永久リンク切れ ]
- ^ 「人間の眠気を測る初のバイオマーカーが特定される」。レコード。ワシントン大学セントルイス校。2007年1月25日。2007年10月7日時点のオリジナルよりアーカイブ。 2013年7月7日閲覧。
- ^
- ロイクスEF (1831)。 「Wirkung des Speichels auf Stärke」[でんぷんに対する唾液の効果]。ポッゲンドルフの物理学と化学のアナレン。22 (8): 623。ビブコード:1831AnP....98..623L。土井：10.1002/andp.18310980814。(現代の引用: Annalen der Physik 98 (8): 623.)
- ロイクスEF (1831)。 「Über die Verzuckerung des Stärkmehls durch Speichel」[唾液による粉末デンプンの糖化について]。自然なアーカイブを保存します。21：105-107。
- ^ 「生物学の歴史：キュヴィエ、シュワン、シュライデン」。pasteur.fr。2002年4月8日。2015年9月24日時点のオリジナルよりアーカイブ。2015年5月17日閲覧。
- ^ Payen A、Persoz JF (1833). 「Mémoire sur la diastase, les principaux produits de ses réactions et leurs application aux art industriels」 [ジアスターゼ、その反応の主な生成物とその工業技術への応用に関する回想録]。筋肉と肉体の分析。シリーズ第2弾。53：73-92。
- ^ 「食品生産のための工業用酵素」。2008年12月5日時点のオリジナルよりアーカイブ。
- ^ ダニレフスキー AJ (1862)。 「Über specifisch wirkende Körper des natürlichen und künstlichen pancreatischen Saftes」[天然および人工膵液の特異的に作用する原理について]。病理解剖学、生理学、臨床医学に関する Virchows アーカイブ。25 : 279–307。要約（英語）。
- ^ 「発酵と酵素の歴史」navi.net . 2022年1月10日時点のオリジナルよりアーカイブ。2008年10月25日閲覧。
- ^ ab Pajic P, Pavlidis P, Dean K, Neznanova L, Romano RA, Garneau D, et al. (2019年5月). 「哺乳類におけるアミラーゼ遺伝子のコピー数バーストと食生活の好みとの相関」eLife . 8 . doi : 10.7554/eLife.44628 . PMC 6516957 . PMID 31084707.
- ^ Vuorisalo T, Arjamaa O (2010年3月～4月). 「遺伝子と文化の共進化と人間の食事」. American Scientist . 98 (2): 140. doi :10.1511/2010.83.140. 2016年3月4日時点のオリジナルよりアーカイブ。 2015年8月15日閲覧。
- ^ abcd Perry GH、Dominy NJ、Claw KG、Lee AS、Fiegler H、Redon R、Werner J、Villanea FA、Mountain JL、Misra R、Carter NP、Lee C、Stone AC (2007 年 10 月)。「食事とヒトアミラーゼ遺伝子コピー数変異の進化」。Nature Genetics。39 ( 10 ) : 1256–1260。doi : 10.1038/ng2123。PMC 2377015。PMID 17828263。
- ^ Arendt M、Cairns KM、Ballard JW、Savolainen P、Axelsson E（2016年 11月）。「犬の食生活適応は先史時代の農業の広がりを反映」。遺伝 。117 （5）：301–306。doi ：10.1038/ hdy.2016.48。PMC 5061917。PMID 27406651。
