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| エイリアス | MGAM、MG、MGA、マルターゼグルコアミラーゼ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム: 154360; MGI : 1203495;ホモロジーン：130099;ジーンカード：MGAM; OMA :MGAM - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| ウィキデータ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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マルターゼグルコアミラーゼ（腸管）は、ヒトではMGAM 遺伝子によってコードされる酵素である。[5] [6]
マルターゼグルコアミラーゼは、α-グルコシダーゼ消化酵素です。異なる基質特異性を持つ2つのサブユニットで構成されています。組み換え酵素研究では、N末端触媒ドメインはマルトースに対して最も高い活性を持ち、C末端ドメインはより広い基質特異性とグルコースオリゴマーに対する活性を持つことが示されています。[7]小腸では、この酵素はスクラーゼイソマルターゼおよびα-アミラーゼと相乗的に働き、あらゆる種類の食物デンプンを消化します。
遺伝子
MGAM遺伝子は染色体7q34 [8]に位置し、マルターゼグルコアミラーゼというタンパク質をコードしています。マルターゼグルコアミラーゼの別名はグルカン1,4-α-グリコシダーゼです。[9]
組織分布
マルターゼグルコアミラーゼは腸壁に存在する膜結合酵素です。腸の内壁は刷子縁を形成し、腸が食物を吸収するためには食物がそこを通過する必要があります。[10]
酵素のメカニズム
この酵素は、グリコシド加水分解酵素ファミリー31（GH31）と呼ばれる酵素ファミリーの一部です。これは、酵素の消化機構によるものです。GH31酵素は、コシュランド二重置換機構[11]と呼ばれる機構を経て、グリコシル化と脱グリコシル化の段階が起こり、その結果、アノマー中心の全体的な構成が保持されます。[12]
構造
N末端マルターゼ
N末端マルターゼグルコアミラーゼ酵素単位は、5つの特定のタンパク質ドメインで構成されています。5つのタンパク質ドメインの最初のものは、システインに富むドメインを含むP型トレフォイルドメイン[13]で構成されています。2番目はN末端ベータサンドイッチドメインで、2つの逆平行ベータプリーツシートで識別されます。3番目で最大のドメインは、2つの挿入されたループを含む触媒（ベータ/アルファ）バレル型ドメインで構成されています。4番目と5番目のドメインはC末端ドメインで、N末端ベータサンドイッチドメインに似ています。N末端マルターゼグルコアミラーゼには+2/+3糖結合活性部位がないため、より大きな基質には結合できません。N末端ドメインは、基質マルトース、マルトトリオース、マルトテトロース、マルトペントースに対して最適な酵素親和性を示します。
C末端グルカーゼ
C末端グルカーゼ酵素単位には追加の結合部位が含まれており、これにより触媒消化のためにより大きな基質に結合できます。[10]マルターゼグルコアミラーゼの結晶構造は、N末端とC末端全体で本質的に類似していると当初理解されていました。さらなる研究により、C末端はN末端よりも21個多いアミノ酸残基で構成されており、これが機能の違いの原因であることがわかりました。スクラーゼイソマルターゼ（染色体3q26上にあります）は、マルターゼグルコアミラーゼに類似した結晶構造を持ち、ヒトの小腸で連携して機能します。これらは共通の祖先から派生したもので、同じGH31ファミリーに属しています。[8]同様の特性を持つ結果、これらの酵素は両方とも小腸で連携して、摂取したデンプンを代謝エネルギー用のグルコースに変換します。これら2つの酵素の違いは、マルターゼグルコアミラーゼは糖の1-4結合に特異的な活性を持ち、SIは1-6結合に特異的な活性を持つという点である。[10]
参照
参考文献
- ^ abc ENSG00000282607 GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000257335, ENSG00000282607 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000068587 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「Entrez Gene: マルターゼ-グルコアミラーゼ (α-グルコシダーゼ)」.
- ^ Nichols BL、Eldering J、Avery S、Hahn D、Quaroni A、Sterchi E (1998 年 1 月)。「ヒト小腸マルターゼ-グルコアミラーゼ cDNA クローニング。スクラーゼ-イソマルターゼとの相同性」。The Journal of Biological Chemistry。273 ( 5): 3076–81。doi : 10.1074/jbc.273.5.3076。PMID 9446624 。
- ^ Quezada-Calvillo R、Sim L、Ao Z、Hamaker BR、Quaroni A、Brayer GD、他 (2008 年 4 月)。「マルターゼ-グルコアミラーゼ活性に対する内腔デンプン基質「ブレーキ」はグルコアミラーゼサブユニット内に存在する」。The Journal of Nutrition。138 ( 4): 685–92。doi : 10.1093 /jn/138.4.685。PMID 18356321。
- ^ ab Nichols BL, Avery S, Sen P, Swallow DM, Hahn D, Sterchi E (2003 年 2 月). 「マルターゼ-グルコアミラーゼ遺伝子: 補完的なデンプン消化活性を持つスクラーゼ-イソマルターゼへの共通祖先」.米国科学アカデミー紀要. 100 (3): 1432–7. Bibcode :2003PNAS..100.1432N. doi : 10.1073 /pnas.0237170100 . PMC 298790. PMID 12547908.
- ^ Ao Z、Quezada-Calvillo R、Sim L、Nichols BL、Rose DR、Sterchi EE、Hamaker BR (2007 年 5 月)。「ヒト小腸マルターゼグルコアミラーゼ (組換え) による天然デンプン分解の証拠」。FEBS Letters。581 ( 13 ) : 2381–8。doi : 10.1016/j.febslet.2007.04.035。PMID 17485087。
- ^ abc Sim L、Quezada-Calvillo R、Sterchi EE、Nichols BL、Rose DR（2008年1月）。「ヒト腸管マルターゼ-グルコアミラーゼ：N末端触媒サブユニットの結晶構造と阻害および基質特異性の基礎」。Journal of Molecular Biology。375（3）：782–92。doi ：10.1016/ j.jmb.2007.10.069。PMID 18036614 。
- ^ 「グリコシド加水分解酵素」CAZypedia 。 2021年4月30日閲覧。
- ^ Frandsen TP、Svensson B (1998 年 5 月)。「グリコシド加水分解酵素ファミリー 31の植物アルファグルコシダーゼ。分子特性、基質特異性、反応メカニズム、および異なる起源のファミリーメンバーとの比較」。 植物分子生物学。37 (1) : 1–13。doi : 10.1023 /A:1005925819741。PMID 9620260。S2CID 42054886。
- ^ Otto B, Wright N (1994年9月). 「トレフォイルペプチド。クローバーが近づいている」。Current Biology . 4 (9): 835–8. Bibcode :1994CBio....4..835O. doi :10.1016/S0960-9822(00)00186-X. PMID 7820556. S2CID 11245174.
さらに読む
- Nichols BL、Avery S、Sen P、Swallow DM、Hahn D、Sterchi E (2003 年 2 月)。「マルターゼ-グルコアミラーゼ遺伝子: 補完的なデンプン消化活性を持つスクラーゼ-イソマルターゼへの共通祖先」。米国科学アカデミー紀要。100 ( 3): 1432–7。Bibcode :2003PNAS..100.1432N。doi : 10.1073 / pnas.0237170100。PMC 298790。PMID 12547908。
- Takeshita F, Ishii KJ, Kobiyama K, Kojima Y, Coban C, Sasaki S, et al. (2005 年 8 月)。「TRAF4 は TRAF6 および TRIF との関連を通じて TLR 介在シグナル伝達のサイレンサーとして機能する」。European Journal of Immunology。35 ( 8 ): 2477–85。doi : 10.1002 /eji.200526151。PMID 16052631。S2CID 560536。
- Danielsen EM (1987 年 10 月) 。「チロシン硫酸化、小腸腸上皮細胞における微絨毛酵素の翻訳後修飾」。EMBOジャーナル 。6 ( 10 ): 2891–6。doi :10.1002/ j.1460-2075.1987.tb02592.x。PMC 553723。PMID 3121301。
- Korpela MP、Paetau A、Löfberg MI、Timonen MH、Lamminen AE、Kiuru-Enari SM (2009 年 7 月)。「フィンランドの遅発性ポンペ病患者における GAA 遺伝子の新規変異: 臨床表現型と酵素補充療法による追跡調査」。Muscle & Nerve。40 ( 1 ) : 143–8。doi :10.1002/mus.21291。PMID 19472353。S2CID 20120101 。
- Sim L、Quezada-Calvillo R、Sterchi EE、Nichols BL、Rose DR (2008 年 1 月)。「ヒト腸管マルターゼ-グルコアミラーゼ: N 末端触媒サブユニットの結晶構造と阻害および基質特異性の基礎」。Journal of Molecular Biology。375 ( 3): 782–92。doi :10.1016/ j.jmb.2007.10.069。PMID 18036614 。
- Naim HY、Sterchi EE、 Lentze MJ (1988年12 月)。「ヒト小腸マルターゼ-グルコアミラーゼの構造、生合成、およびグリコシル化」。The Journal of Biological Chemistry。263 ( 36 ): 19709–17。doi : 10.1016/S0021-9258(19)77693-5。PMID 3143729 。
- Ao Z、Quezada-Calvillo R、Sim L、Nichols BL 、 Rose DR、Sterchi EE、Hamaker BR (2007 年 5 月)。「ヒト小腸マルターゼ-グルコアミラーゼ (組み換え) による天然デンプン分解の証拠」。FEBS Letters。581 ( 13 ) : 2381–8。doi : 10.1016 /j.febslet.2007.04.035。PMID 17485087。S2CID 23891882 。
- Tuğrul S、Kutlu T、Pekin O、Bağlam E、Kiyak H、Oral O (2008 年 10 月)。「多嚢胞性卵巣症候群の過体重および非過体重患者における、α-グルコシダーゼ阻害剤アカルボースの臨床、内分泌、代謝効果」。不妊症 と不妊症。90 (4): 1144–8。doi : 10.1016/ j.fertnstert.2007.07.1326。PMID 18377903。
外部リンク
- PDBe-KBは、ヒトマルターゼグルコアミラーゼ（腸管）のPDBに登録されているすべての構造情報の概要を提供します。