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| α-アミラーゼ | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 3.2.1.1 | ||||||||
| CAS番号 | 9000-90-2 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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| GH13 触媒ドメイン | |||||||||
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 シクロデキストリングルカノトランスフェラーゼ (ec2.4.1.19) (cgtase) | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | アルファアミラーゼ | ||||||||
| パム | PF00128 | ||||||||
| ファム一族 | CL0058 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| SCOP2 | 1ppi / スコープ / SUPFAM | ||||||||
| OPMスーパーファミリー | 117 | ||||||||
| OPMタンパク質 | 1wza | ||||||||
| カジー | GH13 | ||||||||
| 医療機器 | cd11338 | ||||||||
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| アルファアミラーゼC末端ベータシートドメイン | |||||||||
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 大麦α-アミラーゼアイソザイム1（amy1）不活性変異体d180aとマルトヘプタオースの複合体の結晶構造 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | アルファアミル_C2 | ||||||||
| パム | PF07821 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
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| アルファアミラーゼ、C末端全ベータドメイン | |||||||||
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 プレコンディショニングされたシクロデキストリングリコシルトランスフェラーゼ変異体のマルトトリオース複合体 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | アルファアミラーゼ_C | ||||||||
| パム | PF02806 | ||||||||
| ファム一族 | CL0369 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| SCOP2 | 1ppi / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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α-アミラーゼは、デンプンやグリコーゲンなどの大きなα結合多糖類のα結合を加水分解し、以下の生化学的プロセスを通じて、より短い鎖であるデキストリンやマルトースを生成する酵素（EC 3.2.1.1、系統名4- α-D-グルカングルカノヒドロラーゼ）である：[2]
- 3つ以上の（1→4）-α-結合D-グルコース単位を含む多糖類における（1→4）-α- D-グルコシド結合のエンド加水分解
これは、ヒトや他の哺乳類に見られるアミラーゼの主要な形態です。 [3]また、食料貯蔵庫としてデンプンを含む種子にも存在し、多くの菌類によって分泌されます。これは、グリコシド加水分解酵素ファミリー13のメンバーです。
人間の生物学では
アミラーゼは多くの組織に存在しますが、膵液と唾液に最も多く存在し、それぞれにヒトα-アミラーゼの独自のアイソフォームがあります。これらは等電点電気泳動で異なる挙動を示し、特異的モノクローナル抗体を使用した検査で分離することもできます。ヒトでは、すべてのアミラーゼアイソフォームは染色体1p21にリンクしています（AMY1Aを参照）。
唾液アミラーゼ（プチアリン）
アミラーゼは唾液中に存在し、デンプンを麦芽糖とデキストリンに分解する。この形態のアミラーゼは「プチアリン」/ ˈ t aɪ əl ɪ n /とも呼ばれ、化学者イェンス・ヤコブ・ベルセリウスによって命名された。この名前はギリシャ語の πτυω (私は吐く) に由来し、この物質が唾液から得られたためである。[4]これは、大きく不溶性のデンプン分子を可溶性デンプン (アミロデキストリン、エリスロデキストリン、アクロデキストリン) に分解し、より小さなデンプンを順次生成し、最終的に麦芽糖を生成する。プチアリンは直鎖の α(1,4)グリコシド結合に作用するが、複合加水分解には分岐鎖生成物に作用する酵素が必要である。唾液アミラーゼは胃酸によって胃の中で不活性化される。 pH 3.3 に調整した胃液では、プチアリンは 37 °C で 20 分で完全に不活性化されました。対照的に、pH 4.3 の胃液に 150 分さらした後でも、アミラーゼ活性の 50% が残っていました。[5]プチアリンの基質であるデンプンと生成物 (グルコースの短鎖) はどちらも、胃酸による不活性化からプチアリンを部分的に保護することができます。pH 3.0 の緩衝液に添加したプチアリンは 120 分で完全に不活性化されましたが、0.1% のデンプンを添加すると活性の 10% が残り、同様に 1.0% のデンプンを添加すると、120 分で約 40% の活性が残りました。[6]
プチアリンの最適条件
ヒト唾液アミラーゼの遺伝的変異
唾液アミラーゼ遺伝子は進化の過程で重複しており、DNAハイブリダイゼーション研究では多くの個体が遺伝子の複数のタンデムリピートを持っていることが示されている。遺伝子のコピー数は、ヒトアミラーゼに対する抗体を用いたタンパク質ブロットアッセイで測定された唾液アミラーゼのレベルと相関している。遺伝子のコピー数は、高デンプン食への進化的露出と関連している。[9]たとえば、ある日本人はアミラーゼ遺伝子のコピーを14個持っていた（1つの対立遺伝子に10のコピー、2つ目の対立遺伝子に4つのコピー）。日本人の食事には伝統的に大量の米デンプンが含まれていた。対照的に、ビアカ族の個体は6つのコピーを持っていた（各対立遺伝子に3つのコピー）。ビアカ族は熱帯雨林の狩猟採集民で、伝統的に低デンプン食を摂取してきた。ペリーらは、唾液アミラーゼ遺伝子のコピー数の増加が、人類の進化の過程でデンプン質の食事への移行と同時に生存率を高めたのではないかと推測した。
膵臓アミラーゼ
膵臓α-アミラーゼはアミロースのα(1-4)グリコシド結合をランダムに切断し、デキストリン、マルトース、またはマルトトリオースを生成する。アノマー配置を保持したまま二重置換機構を採用している。ヒトでは、唾液アミラーゼはそのコピーから進化した。[9]
病理学では
アミラーゼの検査はリパーゼの検査よりも簡単に実行できるため、膵炎の検出と監視に使用される主な検査です。医療検査室では通常、膵アミラーゼまたは総アミラーゼのいずれかを測定します。膵アミラーゼのみを測定すると、おたふく風邪やその他の唾液腺の外傷による上昇は認められません。
しかし、その量が少ないため、この測定のために血液を採取する際のタイミングが重要です。膵炎の痛みが起こったらすぐに血液を採取する必要があります。そうしないと、腎臓からすぐに排出されてしまいます。
唾液α-アミラーゼは、ストレスのバイオマーカー[10] [11]や、採血を必要としない 交感神経系（SNS）活動の代替マーカー[12]として使用されてきました。
解釈
ヒトの血漿レベルの上昇は、以下の場合に見られます。
総アミラーゼ値が正常上限値 (ULN) の 10 倍を超える場合、膵炎が疑われます。ULN の 5 ～ 10 倍は、腸閉塞、十二指腸疾患、または腎不全の兆候である可能性があり、唾液腺疾患ではこれより低い値がよく見られます。
遺伝子
穀物
穀物中のα-アミラーゼ活性は、例えば、発芽損傷を評価する試験であるハグバーグ・ペルテン落下数[13]やファデバス法によって測定される。小麦に存在している。[14]
工業用途
α-アミラーゼはエタノール生産において穀物中のデンプンを発酵可能な糖に分解するために使用されます。
高果糖コーンシロップの製造の最初のステップは、コーンスターチをα-アミラーゼで処理することです。α-アミラーゼは、長いデンプンポリマーをオリゴ糖の短い鎖に切断します。
バチルス・リケニフォルミス由来の「テルマミル」と呼ばれるα-アミラーゼも、一部の洗剤、特に食器洗い用洗剤やデンプン除去洗剤に使用されています。[15]
アミラーゼファミリーの一般的な用途については、 アミラーゼを参照してください。
医療用途の可能性
α-アミラーゼは、細胞外高分子物質（EPS）の構造マトリックス多糖類内のα（1→4）グリコシド結合を加水分解することにより、多菌性細菌バイオフィルムを分解する効果を示している。[16] [17]
病気と健康の関連性
- 糖尿病： α-グルコシダーゼおよびα-アミラーゼ阻害剤は、シナモン[18]やアカルボースを含む細菌[19]などのいくつかの生の植物/ハーブに含まれています。これらは抗糖尿病薬として使用されています。複合炭水化物を含むものを食前に1回摂取すると、血糖値の急上昇が明らかに抑制され、II型糖尿病患者の食後高血糖（140 mg/dL以上、7.8 mmol/L超）が減少する可能性があります。 [18]
緩衝阻害
トリス分子は多くの細菌α-アミラーゼを阻害することが報告されているため[20] [21]、トリス緩衝液では使用すべきではない。
決定
α-アミラーゼ活性の測定にはいくつかの方法があり、業界によって使用する方法も異なります。ヨウ素試験の発展形であるデンプンヨウ素試験は、α-アミラーゼがデンプンを分解する際の色の変化に基づいており、多くの用途で一般的に使用されています。類似の工業的に生産された試験として、Phadebasアミラーゼ試験があります。これは、洗剤、さまざまな小麦粉、穀物、麦芽食品、法医学生物学など、多くの業界で定性および定量試験として使用されています。
アミラーゼの改良比色微量測定法では、デンプンの消化をデンプンヨウ素色の減少によって測定する。[22]
ドメインアーキテクチャ
α-アミラーゼには、いくつかの異なるタンパク質ドメインが含まれています。触媒ドメインは、活性部位を含む 8 本の鎖からなる α/β バレルと、β 鎖3 とα ヘリックス3 の間に突き出た約 70アミノ酸のカルシウム結合ドメイン、およびカルボキシル末端のギリシャキーβ バレルドメインで構成される構造を持っています。[23]いくつかの α-アミラーゼは、通常 C 末端に β シートドメインを含みます。このドメインは、5 本の鎖からなる反平行 β シートとして構成されます。[24] [25]いくつかの α-アミラーゼは、通常 C 末端に全 β ドメインを含みます。[26]
参照
参考文献
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外部リンク
- アルファアミラーゼタンパク質
- 米国国立医学図書館医学件名標目表(MeSH)のアルファアミラーゼ
