
ペプチドは、ペプチド結合によってつながったアミノ酸の短い鎖です。[1] [2]ポリペプチドは、より長く連続した分岐のないペプチド鎖です。[3]分子量が10,000 Da以上のポリペプチドはタンパク質と呼ばれます。[4] 20個未満のアミノ酸の鎖はオリゴペプチドと呼ばれ、ジペプチド、トリペプチド、テトラペプチドが含まれます。
ペプチドは、核酸、オリゴ糖、多糖類など とともに、生物学的ポリマーおよびオリゴマーという広い化学クラスに分類されます。
タンパク質は、生物学的に機能的な方法で配置された1つ以上のポリペプチドで構成され、多くの場合、補酵素や補因子などのリガンド、別のタンパク質やDNAやRNAなどの他の高分子、または複雑な高分子アセンブリに結合しています。[5]
ペプチドに組み込まれたアミノ酸は残基と呼ばれます。各アミド結合の形成中に水分子が放出されます。 [6]環状ペプチドを除くすべてのペプチドは、ペプチドの末端にN末端(アミン基)とC末端(カルボキシル基)の残基を持っています(画像のテトラペプチドに示すように)。
分類
ペプチドには、その起源と機能によって分類される多くの種類があります。『生物学的に活性なペプチドのハンドブック』によると、ペプチドのグループには、植物ペプチド、細菌/抗生物質ペプチド、真菌ペプチド、無脊椎動物ペプチド、両生類/皮膚ペプチド、毒ペプチド、癌/抗癌ペプチド、ワクチンペプチド、免疫/炎症ペプチド、脳ペプチド、内分泌ペプチド、摂取ペプチド、胃腸ペプチド、心血管ペプチド、腎臓ペプチド、呼吸ペプチド、オピオイドペプチド、神経栄養ペプチド、および血液脳ペプチドが含まれます。[7]
いくつかのリボソームペプチドはタンパク質分解を受ける。これらは、典型的には高等生物において、ホルモンやシグナル伝達分子として機能する。一部の微生物は、ミクロシンやバクテリオシンなどの抗生物質としてペプチドを生成する。[8]
ペプチドは、リン酸化、水酸化、スルホン化、パルミトイル化、グリコシル化、ジスルフィド形成などの翻訳後修飾を受けることが多い。一般にペプチドは直鎖状だが、投げ縄構造も観察されている。[9]カモノハシ毒におけるL-アミノ酸からD-アミノ酸へのラセミ化など、よりエキゾチックな操作も起こる。[10]
非リボソームペプチドはリボソームではなく酵素によって組み立てられます。一般的な非リボソームペプチドはグルタチオンで、ほとんどの好気性生物の抗酸化防御の成分。 [11]その他の非リボソームペプチドは単細胞生物、植物、真菌に最も多く見られ、非リボソームペプチド合成酵素と呼ばれるモジュール酵素複合体によって合成されます。 [12]
これらの複合体は、多くの場合、同様の方法で配置されており、開発中の製品に対して多様な化学操作を実行するための多くの異なるモジュールを含めることができます。[13]これらのペプチドは環状であることが多く、非常に複雑な環状構造を持つことがありますが、線状の非リボソームペプチドも一般的です。このシステムは脂肪酸やポリケチドを構築する機構と密接に関連しているため、ハイブリッド化合物がよく見られます。オキサゾールやチアゾールの存在は、化合物がこの方法で合成されたことを示すことがよくあります。[14]
ペプトンは、タンパク質分解によって消化された動物の乳または肉から得られます。[15]小さなペプチドが含まれていることに加えて、結果として生じる物質には、脂肪、金属、塩、ビタミン、およびその他の多くの生物学的化合物が含まれています。ペプトンは、細菌や真菌を増殖させるための栄養培地に使用されます。[16]
ペプチド断片とは、タンパク質の起源を識別したり定量したりするために使用されるタンパク質の断片を指します。[17]多くの場合、これらは実験室で管理されたサンプルに対して行われた酵素分解の産物ですが、自然の影響によって分解された法医学的または古生物学的サンプルである場合もあります。[18] [19]
化学合成

タンパク質-ペプチド相互作用

ペプチドはタンパク質や他の高分子と相互作用することができます。ペプチドは細胞シグナル伝達などのヒト細胞における数多くの重要な機能を担っており、免疫調節剤としても機能します。[21]実際、研究では、ヒト細胞におけるタンパク質間相互作用の15~40%がペプチドによって媒介されていることが報告されています。[22]さらに、医薬品市場の少なくとも10%はペプチド製品に基づいていると推定されています。[21]
家族の例
このセクションのペプチド ファミリーは、通常ホルモン活性を持つリボソーム ペプチドです。これらのペプチドはすべて、細胞によってより長い「プロペプチド」または「プロタンパク質」として合成され、細胞から出る前に切り詰められます。これらは血流に放出され、そこでシグナル伝達機能を果たします。
抗菌ペプチド
タキキニンペプチド
血管作動性腸管ペプチド
- VIP (血管作動性腸管ペプチド; PHM27 )
- PACAP 下垂体Aデノレートシクラーゼ活性化ペプチド
- ペプチド PHI 27 (ペプチドヒスチジンIソロイシン27 )
- GHRH 1-24 (成長ホルモン放出ホルモン1-24 )
- グルカゴン
- セクレチン
膵ポリペプチド関連ペプチド
オピオイドペプチド
- プロオピオメラノコルチン(POMC)ペプチド
- エンケファリンペンタペプチド
- プロジノルフィンペプチド
カルシトニンペプチド
自己組織化ペプチド
- 芳香族短鎖ペプチド[23] [24]
- 生体模倣ペプチド[25]
- ペプチド両親媒性物質[26] [27] [28] [29]
- ペプチドデンドリマー[30]
その他のペプチド
- B型ナトリウム利尿ペプチド(BNP) – 心筋で生成され、医療診断に役立ちます
- ラクトトリペプチド– ラクトトリペプチドは血圧を下げる可能性があるが[31] [32] [33]、証拠はまちまちである。[34]
- 造血における伝統的な中国医学Colla Corii Asiniのペプチド成分。[35]
- ジェリーン–ミツバチのローヤルゼリーから作られます。
用語
長さ
ペプチドに関連するいくつかの用語には厳密な長さの定義がなく、使用法が重複していることがよくあります。
- ポリペプチドは、多数のアミノ酸(任意の長さ)がアミド結合によってつながれた単一の直鎖です。
- タンパク質は、1 つ以上のポリペプチド (約 50 個以上のアミノ酸) で構成されています。
- オリゴペプチドは、わずか数個のアミノ酸(2 〜 20 個)で構成されています。
アミノ酸の数

ペプチドとタンパク質は、多くの場合、その鎖に含まれるアミノ酸の数によって説明されます。たとえば、158 個のアミノ酸を含むタンパク質は、「158 アミノ酸長のタンパク質」と説明されることがあります。 特定の短い長さのペプチドは、IUPAC 数値乗数接頭辞を使用して命名されます。
- モノペプチドには 1 つのアミノ酸が含まれます。
- ジペプチドには2 つのアミノ酸が含まれます。
- トリペプチドには3つのアミノ酸が含まれます。
- テトラペプチドには 4 つのアミノ酸が含まれます。
- ペンタペプチドには 5 つのアミノ酸が含まれます。(例:エンケファリン)
- ヘキサペプチドには 6 つのアミノ酸が含まれます。(例:アンジオテンシン IV )
- ヘプタペプチドには 7 つのアミノ酸が含まれます。(例:スピノルフィン)
- オクタペプチドには 8 つのアミノ酸が含まれます (例:アンジオテンシン II )。
- ノナペプチドには 9 個のアミノ酸が含まれます (例:オキシトシン)。
- デカペプチドには 10 個のアミノ酸が含まれます (例:ゴナドトロピン放出ホルモン、アンジオテンシン I )。
- ウンデカペプチドには 11 個のアミノ酸が含まれます (例:サブスタンス P )。
同じ単語は、より大きなポリペプチド内の残基のグループ(例:RGDモチーフ)を説明するためにも使用されます。
関数
- 神経ペプチドは、神経組織に関連して活性となるペプチドです。
- リポペプチドは脂質が結合したペプチドであり、ペプデュシンはGPCR と相互作用するリポペプチドです。
- ペプチドホルモンはホルモンとして作用するペプチドです。
- プロテオースは、タンパク質の加水分解によって生成されるペプチドの混合物です。この用語はやや古風です。
- ペプチド作動薬(または薬物)は、体内または脳内のペプチドシステムを直接調整する働きを持つ化学物質です。一例として、神経ペプチド作動薬であるオピオイドがあります。
- 細胞透過性ペプチドは細胞膜を透過できるペプチドです。
参照
- アセチルヘキサペプチド-3
- 肉厚なペプチド
- コラーゲンハイブリダイゼーションペプチドは、組織内の変性コラーゲンに結合できる短いペプチドです。
- ビスペプチド
- CLEペプチド
- D-ペプチド
- 表皮成長因子
- ペプチド科学ジャーナル
- ラクトトリペプチド
- マイクロペプチド
- 神経ペプチド
- パルミトイルペンタペプチド-4
- 膵臓ホルモン
- ペプチドスペクトルライブラリ
- ペプチド合成
- ペプチド模倣体(ペプトイドやβペプチドなど)はペプチドとは異なりますが、特性が異なります。
- タンパク質タグ、タンパク質の分離または検出を可能にするためにペプチド配列を追加することを表す
- レプリキン
- リボソーム
- 翻訳(生物学)
参考文献
- ^ Hamley, IW ( 2020年9月)。ペプチド科学入門。Wiley。ISBN 978-1-119-69817-3。
- ^ ネルソン、デビッド L.; コックス、マイケル M. (2005)。生化学の原理(第 4 版)。ニューヨーク: W. H. フリーマン。ISBN 0-7167-4339-6。
- ^ サラディン、K.(2011年1月13日)。解剖学と生理学:形態と機能の統一(第6版)。マグロウヒル。p.67。ISBN 978-0-07-337825-1。
- ^ IUPAC、化学用語集、第2版(「ゴールドブック」)(1997年)。オンライン修正版:(2006年以降)「タンパク質」。doi :10.1351/goldbook.P04898。
- ^ Ardejani, Maziar S.; Orner, Brendan P. (2013-05-03). 「ペプチドアセンブリルールに従う」. Science . 340 (6132): 561–562. Bibcode :2013Sci...340..561A. doi :10.1126/science.1237708. ISSN 0036-8075. PMID 23641105. S2CID 206548864.
- ^ IUPAC、化学用語集、第2版(「ゴールドブック」)(1997年)。オンライン修正版:(2006年以降)「ポリペプチド中のアミノ酸残基」。doi :10.1351 / goldbook.A00279。
- ^ Abba J. Kastin編 (2013)。生物学的に活性なペプチドハンドブック(第2版)。Elsevier Science。ISBN 978-0-12-385095-9。
- ^ Duquesne S、Destoumieux-Garzón D、Peduzzi J、 Rebuffat S (2007 年 8 月) 。「マイクロシン、腸内細菌由来の遺伝子コード化抗菌ペプチド」。Natural Product Reports。24 (4): 708–34。doi :10.1039/b516237h。PMID 17653356。
- ^ ポンズ M、フェリス M、アントニア モリンズ M、ジラルト E (1991 年 5 月)。 「天然に存在する投げ縄であるバシトラシン A の立体構造分析」。生体高分子。31 (6): 605-12。土井:10.1002/bip.360310604。PMID 1932561。S2CID 10924338 。
- ^ Torres AM、Menz I、 Alewood PF、他 (2002 年 7 月)。「哺乳類 Ornithorhynchus anatinus (オーストラリアカモノハシ) の毒液に含まれる C 型ナトリウム利尿ペプチドの D アミノ酸残基」。FEBS Letters。524 ( 1–3 ) : 172–6。doi :10.1016/S0014-5793( 02 )03050-8。PMID 12135762。S2CID 3015474。
- ^ Meister A、Anderson ME; Anderson (1983). 「グルタチオン」。Annual Review of Biochemistry . 52 (1): 711–60. doi :10.1146/annurev.bi.52.070183.003431. PMID 6137189.
- ^ Hahn M、Stachelhaus T 、 Stachelhaus (2004 年 11 月)。「非リボソームペプチド合成酵素間の選択的相互作用は、短いコミュニケーション仲介ドメインによって促進される」。 米国科学アカデミー紀要。101 (44): 15585–90。Bibcode :2004PNAS..10115585H。doi : 10.1073 / pnas.0404932101。PMC 524835。PMID 15498872。
- ^ Finking R、Marahiel MA; Marahiel (2004)。「非リボソームペプチドの生合成1」。Annual Review of Microbiology。58 ( 1): 453–88。doi :10.1146/ annurev.micro.58.030603.123615。PMID 15487945 。
- ^ Du L、Shen B、Shen(2001年3月) 。「ハイブリッドペプチド-ポリケチド天然物の生合成」。Current Opinion in Drug Discovery & Development。4(2):215–28。PMID 11378961 。
- ^ 「UsvPeptides - USVPeptides はインドの大手製薬会社です」。USVPeptides。
- ^ Payne, JW; Rose, Anthony H.; Tempest, DW (1974 年 9 月 27 日)。「ペプチドと微生物」。微生物生理学の進歩、第 13 巻。第 13 巻。オックスフォード、イギリス: Elsevier Science。pp. 55–160。doi : 10.1016 /S0065-2911(08) 60038-7。ISBN 978-0-08-057971-9. OCLC 1049559483. PMID 775944.
- ^ Hummel J, Niemann M, Wienkoop S, Schulze W, Steinhauser D, Selbig J, Walther D, Weckwerth W (2007). 「ProMEX: タンパク質およびタンパク質リン酸化部位の質量スペクトル参照データベース」BMC Bioinformatics . 8 (1): 216. doi : 10.1186/1471-2105-8-216 . PMC 1920535 . PMID 17587460.
- ^ Webster J、Oxley D、Oxley (2005)。「ペプチド質量フィンガープリンティング」。化学ゲノミクス。分子生物学の方法。第310巻。pp. 227–40。doi : 10.1007 / 978-1-59259-948-6_16。ISBN 978-1-58829-399-2. PMID 16350956。
- ^ Marquet P、Lachâtre G、Lachâtre (1999年10月)。「液体クロマトグラフィー-質量分析法:法医学および臨床毒物学における可能性」。Journal of Chromatography B。733 ( 1–2): 93–118。doi : 10.1016 /S0378-4347(99)00147-4。PMID 10572976 。
- ^ 「Propedia v2.3 - ペプチド-タンパク質相互作用データベース」。bioinfo.dcc.ufmg.br . 2023年3月28日閲覧。
- ^ ab マーティンズ、ペドロ M.;サントス、ルシアナ・H.マリアーノ、ディエゴ。ケイロス、フェリッペ C.バストス、ルアナ L.ゴメス、イザベラ・デ・S。フィッシャー、ペドロHC。ロシャ、ラファエルEO。シルベイラ、サブリナ A.デリマ、レオナルドHF。デ・マガリャンイス、マリアナ TQ。オリベイラ、マリア・ジョージア。デ・メロ・ミナルディ、ラケル・C.(2021年12月)。 「Propedia: ハイブリッド クラスタリング アルゴリズムに基づくタンパク質とペプチドの同定のためのデータベース」。BMCバイオインフォマティクス。22 (1): 1.土井: 10.1186/s12859-020-03881-z。ISSN 1471-2105。PMC 7776311。PMID 33388027。
- ^ Neduva, Victor; Linding, Rune; Su-Angrand, Isabelle; Stark, Alexander; Masi, Federico de; Gibson, Toby J; Lewis, Joe; Serrano, Luis; Russell, Robert B (2005-11-15). Matthews, Rowena (編). 「タンパク質相互作用ネットワークを媒介する新しい認識ペプチドの体系的な発見」. PLOS Biology . 3 (12): e405. doi : 10.1371/journal.pbio.0030405 . ISSN 1545-7885. PMC 1283537. PMID 16279839 .
- ^ Tao, Kai; Makam, Pandeeswar; Aizen, Ruth; Gazit, Ehud (2017年11月17日). 「自己組織化ペプチド半導体」. Science . 358 (6365): eaam9756. doi :10.1126/science.aam9756. PMC 5712217. PMID 29146781 .
- ^ Tao, Kai; Levin, Aviad; Adler-Abramovich, Lihi; Gazit, Ehud (2016 年 4 月 26 日). 「Fmoc 修飾アミノ酸および短ペプチド: 機能性材料の製造のためのシンプルな生物にヒントを得た構成要素」. Chem. Soc. Rev. 45 ( 14): 3935–3953. doi :10.1039/C5CS00889A. PMID 27115033.
- ^ Tao, Kai; Wang, Jiqian; Zhou, Peng; Wang, Chengdong; Xu, Hai; Zhao, Xiubo; Lu, Jian R. (2011年2月10日). 「短いAβ(16−22)ペプチドの自己組織化:末端キャッピングの影響と静電相互作用の役割」Langmuir . 27 (6): 2723–2730. doi :10.1021/la1034273. PMID 21309606.
- ^ Ian Hamley (2011). 「両親媒性ペプチドの自己組織化」(PDF) . Soft Matter . 7 (9): 4122–4138. Bibcode :2011SMat....7.4122H. doi :10.1039/C0SM01218A.
- ^ Kai Tao、Guy Jacoby、 Luba Burlaka、Roy Beck、Ehud Gazit (2016 年 7 月 26 日)。「制御可能なバイオインスパイアードキロプティック自己組織化の設計」。Biomacromolecules。17 ( 9 ) : 2937–2945。doi :10.1021/acs.biomac.6b00752。PMID 27461453 。
- ^ Kai Tao、Aviad Levin、Guy Jacoby、Roy Beck、Ehud Gazit (2016 年 8 月 23 日)。「バイオインスパイアード自己組織化の安定したねじれ中間体によるエントロピー相転移」。Chem . Eur. J. 22 ( 43): 15237–15241. doi :10.1002/chem.201603882. PMID 27550381。
- ^ Donghui Jia、Kai Tao、Jiqian Wang、Chengdong Wang、Xiubo Zhao、Mohammed Yaseen、Hai Xu、Guohe Que、John RP Webster、Jian R. Lu (2011 年 6 月 16 日)。「親水性シリコン/水界面におけるリポペプチド界面活性剤から吸着された界面二重層の動的吸着と構造: ヘッドグループ長さの影響」。Langmuir . 27 ( 14): 8798–8809. doi :10.1021/la105129m. PMID 21675796。
- ^ Heitz, Marc; Javor, Sacha; Darbre, Tamis; Reymond, Jean-Louis (2019-08-21). 「siRNAトランスフェクションのための立体選択的pH応答性ペプチドデンドリマー」。バイオ コンジュゲート化学。30 (8): 2165–2182。doi : 10.1021 /acs.bioconjchem.9b00403。ISSN 1043-1802。PMID 31398014。S2CID 199519310 。
- ^ Boelsma E, Kloek J; Kloek (2009年3月). 「ラクトトリペプチドと抗高血圧効果:批評的レビュー」.英国栄養学ジャーナル. 101 (6): 776–86. doi : 10.1017/S0007114508137722 . PMID 19061526.
- ^ Xu JY、Qin LQ、Wang PY、Li W、Chang C (2008 年 10 月)。「ミルクトリペプチドの血圧への影響: ランダム化比較試験のメタ分析」。栄養学。24 (10): 933–40。doi : 10.1016 /j.nut.2008.04.004。PMID 18562172 。
- ^ Pripp AH (2008). 「食品タンパク質由来ペプチドの血圧への影響:ランダム化比較試験のメタ分析」. Food & Nutrition Research . 52 : 10.3402/fnr.v52i0.1641. doi :10.3402/fnr.v52i0.1641. PMC 2596738. PMID 19109662 .
- ^ エンベリンク MF、スハウテン EG、コック FJ、ファン ミエルロ LA、ブラウワー IA、ゲラインセ JM (2008 年 2 月)。 「ラクトトリペプチドはヒトの血圧に影響を及ぼさないことが示された:二重盲検ランダム化比較試験の結果」。高血圧。51 (2): 399–405。土井:10.1161/HYPERTENSIONAHA.107.098988。PMID 18086944。
- ^ Wu, Hongzhong; Ren, Chunyan; Yang, Fang; Qin, Yufeng; Zhang, Yuanxing; Liu, Jianwen (2016 年 4 月)。「Colla Corii Asini からの造血活性を持つコラーゲン由来ペプチドの抽出と同定」。Journal of Ethnopharmacology。182 : 129–136。doi : 10.1016 /j.jep.2016.02.019。PMID 26911525 。
