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抗菌ペプチド（AMP）は宿主防御ペプチド（HDP）とも呼ばれ、すべての生物種に見られる自然免疫応答の一部です。原核細胞と真核細胞の間には根本的な違いがあり、それが抗菌ペプチドの標的となる可能性があります。これらのペプチドは強力で広範囲に作用する抗菌剤であり、新しい治療薬としての可能性を秘めています。抗菌ペプチドはグラム陰性菌とグラム陽性菌、[1]エンベロープウイルス、真菌、さらには形質転換細胞や癌細胞を殺すことが実証されています。[2]従来の抗生物質の大部分とは異なり、抗菌ペプチドは生体膜を不安定化することが多く、膜貫通チャネルを形成でき、免疫調節剤として機能することで免疫力を高める能力もあるようです。
構造
抗菌ペプチドは独特で多様な分子のグループであり、アミノ酸の組成と構造に基づいてサブグループに分類されます。[3]抗菌ペプチドは通常、12〜50個のアミノ酸です。これらのペプチドには、アルギニン、リジン、または酸性環境ではヒスチジンによって提供される2つ以上の正に帯電した残基と、大部分（通常50%超）の疎水性残基が含まれます。[4] [5] [6]これらの分子の二次構造は、i) αヘリックス、ii) 2つ以上のジスルフィド結合の存在によるβストランド、iii)単一のジスルフィド結合の存在および/またはペプチド鎖の環化によるβヘアピンまたはループ、およびiv) 延長の4つのテーマに従います。 [7]これらのペプチドの多くは自由溶液中では構造化されておらず、生体膜に分配されると最終的な構成に折り畳まれます。ペプチドには、らせん状分子の片側に整列した親水性アミノ酸残基と反対側に整列した疎水性アミノ酸残基が含まれています。[3]抗菌ペプチドのこの両親媒性により、膜脂質二重層に分配されます。膜に結合する能力は抗菌ペプチドの決定的な特徴ですが、[8] [9]膜透過性は必須ではありません。これらのペプチドは、膜透過性からさまざまな細胞質標的への作用まで、さまざまな抗菌活性を持っています。[要出典]
活動
抗菌ペプチドが微生物を殺す作用機序は多様であり、[10]細菌種によって異なる場合があります。[11]抗菌ペプチドの中には細菌と真菌の両方を殺すものがあり、例えば、プソリアシンは大腸菌といくつかの糸状菌を殺します。[12]細胞質膜は頻繁に標的となりますが、ペプチドはDNAとタンパク質の合成、タンパク質の折り畳み、細胞壁の合成を妨げることもあります。 [10]細菌の表面のほとんどは、抗菌ペプチドのピシジンのように陰イオン性または疎水性であるため、ペプチドと標的生物との最初の接触は静電気によるものです。 ペプチドのアミノ酸組成、両親媒性、陽イオン電荷、サイズにより、ペプチドは膜二重層に付着して挿入され、「樽板」、「カーペット」、または「トロイダル孔」メカニズムによって孔を形成します。あるいは、細胞内に浸透して、細胞の生存に不可欠な細胞内分子に結合することもあります。[13]細胞内結合モデルには、細胞壁合成の阻害、細胞質膜の変化、オートリシンの活性化、DNA、RNA、タンパク質合成の阻害、特定の酵素の阻害などがある。多くの場合、殺菌の正確なメカニズムは不明である。そのようなメカニズムを研究するための新しい技術の1つは、二重偏光干渉法である。[14] [15]多くの従来の抗生物質とは対照的に、これらのペプチドは、細菌静止作用ではなく殺菌作用があると思われる[2]。一般に、これらのペプチドの抗菌活性は、細菌の増殖を阻害する薬物の最低濃度である最小発育阻止濃度（MIC）を測定することによって決定される。[16]
AMP は、抗グラム陽性菌、抗グラム陰性菌、抗真菌、抗ウイルス、抗寄生虫、抗癌活性など、複数の活性を有することができる。大規模な AMP 機能解析によると、すべての AMP 活性の中で、両親媒性と電荷という AMP の 2 つの主要特性が、抗グラム陰性菌活性を持つ AMP と持たない AMP を最もよく区別する。[17]これは、抗グラム陰性菌活性を持つ AMP は、強い両親媒性と正味の正電荷を好むか、あるいは必要とする可能性があることを意味している。[要出典]
免疫調節
細菌を直接殺すことに加えて、それらは、宿主遺伝子発現を変化させる能力、ケモカインとして作用する能力および/またはケモカイン産生を誘導する能力、リポ多糖類誘導性炎症性サイトカイン産生を阻害する能力、創傷治癒を促進する能力、および樹状細胞および適応免疫応答細胞の反応を調節する能力を含む、感染の排除に関与する可能性のある多数の免疫調節機能を有することが実証されている。動物モデルは、宿主防御ペプチドが感染の予防と排除の両方に重要であることを示している。当初「抗菌ペプチド」として単離され、命名された多くのペプチドは、生体内でより重要な代替機能を有することが示されているようである（例えば、ヘプシジン[18]）。例えば、ダスクエタイドは、感染の Toll 様受容体に基づくシグナル伝達に関与するタンパク質である p62 を介して作用する免疫調節剤である。このペプチドは、ソリジェニックス（SGNX）による第3相臨床試験で、頭頸部癌の放射線治療中に生じる口腔粘膜の放射線誘発性損傷の修復を助けることができるかどうかを調べるために検査されています。[19]
作用機序
抗菌ペプチドは一般に正味の電荷を持ち、細菌や癌細胞表面に露出している負に帯電した分子、例えばリン脂質ホスファチジルセリン、O-グリコシル化ムチン、シアリル化ガングリオシド、ヘパリン硫酸塩と相互作用することができる。これらのペプチドの作用機序は多岐にわたるが、膜溶解性抗菌ペプチドと非膜溶解性抗菌ペプチドの2つのカテゴリーに簡略化することができる。[20]膜溶解性抗菌ペプチドによる膜の破壊は、4つのモデルで説明できる。[20]
- バレル ステーブ モデル: バレル ステーブ モデルでは、AMP が微生物細胞膜の脂質二重層と相互作用して膜貫通チャネル、つまり「バレル ステーブ」を形成すると提唱されています。これらのチャネルは膜の完全性を破壊し、微生物の死につながると考えられています。
- カーペット モデル: カーペット モデルでは、AMP が微生物細胞膜の脂質二重層に吸着し、膜を透過させる高密度層を形成すると提唱されています。このモデルでは、AMP が細胞の表面を覆う「カーペット」として機能し、微生物が適切に機能するのを妨げていると示唆されています。
- トロイダルモデル: トロイダルモデルは、AMP が微生物細胞膜の脂質二重層と相互作用してトロイダル構造を形成し、それが膜の一部を挟み込み小胞の形成につながると提唱しています。このプロセスにより膜の完全性が損なわれ、微生物が死滅すると考えられています。
- 無秩序なトロイダル細孔モデル：このモデルによれば、無秩序なAMPが脂質二重層を包み込み細孔を形成し、それが膜の完全性を破壊し、微生物の死につながる。AMPが安定したトロイダル構造を形成することを示唆するトロイダルモデルとは異なり、無秩序なトロイダル細孔モデルはAMPが柔軟であり、安定したトロイダル構造を形成しないことを示唆している。ペプチド-脂質細孔複合体は本質的に無秩序になり、ペプチドの方向は明確に定義されない。[21]
抗菌ペプチドの活性のメカニズムを決定するために、いくつかの方法が使用されてきた。[11] [13]特に、固体NMR研究は、抗菌ペプチドによる膜破壊の原子レベルの解像度の説明を提供した。[23] [24]より近年では、X線結晶構造解析を使用して、病原体の細胞膜の主要なリン脂質を特定することにより、植物ディフェンシンファミリーが膜を破壊する仕組みを原子レベルで詳細に描写している。 [25] [26]ヒトのディフェンシンは、機能の一部として細胞膜脂質を標的とする同様のメカニズムで作用すると考えられてきた。実際、ヒトβディフェンシン2は、特定のリン脂質との相互作用を通じて病原性真菌カンジダアルビカンスを殺すことが現在示されている。[27]計算の観点から見ると、分子動力学シミュレーションは、膜内でのペプチドの配向、コンフォメーション、挿入、脂質、イオン、溶媒との特定のペプチドの相互作用など、ペプチド-膜相互作用の構造とダイナミクスに関する詳細な情報を提供することができます。[28]
治療研究と使用
抗菌ペプチドは治療薬として使用されていますが、半減期が短いため、一般的に静脈内投与または局所塗布に限定されています。2018年1月現在、以下の抗菌ペプチドが臨床使用されています。[29]
- 肺炎用バシトラシン（局所用）
- ボセプレビル、C型肝炎（経口、環状ペプチド）
- ダルババンシン、細菌感染症、IV
- ダプトマイシン、細菌感染症、IV
- エンフビルタイド、HIV、皮下注射
- オリタバンシン、細菌感染症、IV
- テイコプラニン、細菌感染症、IV
- テラプレビル、C型肝炎、経口環状ペプチド
- テラバンシン、細菌感染症、IV
- バンコマイシン、細菌感染症、IV。
- グアバニン2は、グラム陽性菌とグラム陰性菌に対する細菌感染にも効果があります。
抗菌機能を超えた活性
AMPは細菌や真菌を殺す以外にも機能があることが観察されています。これらの活動には抗ウイルス効果だけでなく、抗癌機能や神経学における役割など、宿主防御における役割も含まれます。[30]これにより、AMPが持つ可能性のある幅広い活動を包含するために、AMPを「宿主防御ペプチド」として再ブランド化する動きが起こりました。[31]
抗がん作用
いくつかのセクロピン（例えば、セクロピンAやセクロピンB）は抗癌特性を持ち、抗癌ペプチド（ACP）と呼ばれています。[32] : 3 セクロピンAをベースにしたハイブリッドACPは抗癌特性について研究されています。[32] : 7.1 ショウジョウバエのディフェンシンは腫瘍の成長を防ぎ、ホスファチジルセリンの露出など、ほとんどの癌細胞に共通する細胞膜の修飾により腫瘍細胞に結合すると考えられています。[33]
抗バイオフィルム特性
セクロピンAは、単独でも抗生物質ナリジクス酸と組み合わせても、プランクトン性および固着性バイオフィルム形成尿路病原性大腸菌（UPEC）細胞を破壊し、標的外の細胞毒性なしに、生体内（昆虫宿主ガリアメロネラ）での感染を相乗的に除去することができる。その多標的作用機序は、外膜透過性を高め、続いて排出ポンプ活性の阻害と細胞外および細胞内の核酸との相互作用によって引き起こされるバイオフィルムの破壊を伴う。[34]
その他の研究
最近では、原核生物[35] 、魚類[36] [37]、貝類[38]、ハリモグラなどの単孔類[39] [40]などの水生生物から潜在的な抗菌ペプチドを特定する研究が行われています。
選択性
抗菌ペプチドと細菌細胞および宿主細胞の競合において、抗菌ペプチドは哺乳類細胞よりも細菌細胞と優先的に相互作用し、哺乳類細胞に大きな毒性を与えることなく微生物を殺すことができる。[41]
がん細胞についても、がん細胞自身もデフェンシンなどのヒト抗菌ペプチドを分泌しており、場合によっては周囲の正常細胞よりも耐性を示すことが報告されている。そのため、がん細胞に対する選択性が必ずしも高いとは言えない。[42] [43]
要因
抗菌ペプチドの選択性には密接に関連するいくつかの要因がありますが、その中で最も寄与するのはカチオン性です。細菌膜の表面は哺乳類細胞よりも負に帯電しているため、抗菌ペプチドは細菌膜と哺乳類細胞膜に対して異なる親和性を示します。[44]
さらに、選択性に影響を与える他の要因もあります。コレステロールは通常、膜安定化剤として哺乳類の細胞膜に広く分布していますが、細菌の細胞膜には存在しません（H. pyloriによって隔離されている場合を除く）[45] 。また、これらのコレステロールの存在は、脂質二重層の安定化またはコレステロールとペプチドの相互作用により、抗菌ペプチドの活性を一般的に低下させます。そのため、哺乳類細胞内のコレステロールは、抗菌ペプチドによる攻撃から細胞を保護します。[46]
さらに、膜電位はペプチド-脂質相互作用に影響を与えることがよく知られています。[47]細胞膜の外側の葉から内側の葉にかけて、内側負の膜電位が存在し、この内側負の膜電位は、おそらく正に帯電したペプチドの膜への挿入を促進することによって、膜透過性を促進します。比較すると、細菌細胞の膜電位は通常の哺乳類細胞よりも負であるため、細菌膜は正に帯電した抗菌ペプチドによって攻撃されやすくなります。[要出典]
同様に、イオン強度の増加[46]は、一般的にほとんどの抗菌ペプチドの活性を低下させますが、初期の相互作用に必要な静電相互作用を弱めることによって、抗菌ペプチドの選択性に部分的に寄与すると考えられています。
機構
細菌の細胞膜にはホスファチジルグリセロールやカルジオリピンなどの酸性リン脂質が豊富に含まれています。[41] [48]
対照的に、植物や哺乳類の膜の外側部分は、負に帯電したヘッドグループを持つ脂質のほとんどが主に細胞膜の内側の葉に隔離されているため、主に正味電荷のない脂質で構成されています。[44]したがって、哺乳類細胞の場合、膜の外側の表面は通常、両性イオンのホスファチジルコリンとスフィンゴミエリンでできていますが、膜の外側の表面の小さな部分には負に帯電したガングリオシドが含まれています。 したがって、両親媒性抗菌ペプチドの疎水面と哺乳類細胞膜の細胞表面にある両性イオンのリン脂質との間の疎水性相互作用は、ペプチド-細胞結合の形成に大きな役割を果たしています。[49]
二重偏光干渉法は、ヘッドグループへの結合、二重層への挿入、孔形成、そして最終的な膜の破壊を研究し定量化するためにin vitroで使用されている。 [50] [51]
コントロール
細胞選択性を制御するために多くの努力が払われてきた。例えば、ペプチドの物理化学的パラメータを変更し最適化して選択性を制御する試みがなされてきた。これには、正味電荷、ヘリシティ、残基あたりの疎水性（H）、疎水モーメント（μ）、および正に帯電した極性ヘリックス面によって囲まれる角度（Φ）が含まれる。[47]疎水相へのD-アミノ酸およびフッ素化アミノ酸の導入などの他のメカニズムは、二次構造を破壊し、それによって哺乳類細胞との疎水性相互作用を減少させると考えられている。また、Pro含有βターン抗菌ペプチドにおけるPro→Nlys置換は、細胞内作用メカニズムを備えた新しい小さな細菌細胞選択的抗菌ペプチドの設計のための有望な戦略であることがわかった。[ 52]マガイニンを基質表面に直接付着させることで、非特異的細胞結合が減少し、サルモネラ菌や大腸菌などの細菌細胞の検出限界が改善されることが示唆されている。[53]
細菌耐性
細菌は抗菌ペプチドによる殺菌を避けるために様々な耐性戦略を採用している。[13]
- 一部の微生物は正味表面電荷を変化させます。黄色ブドウ球菌はD-アラニンを細胞質から表面のテイコ酸に輸送し、塩基性アミノ基を導入することで正味の負電荷を減らします。[54] 黄色ブドウ球菌はまた、MprFを介してL-リジンで陰イオン膜を修飾し、正味の正電荷を増加させます。[54]
- 抗菌ペプチドと膜標的との相互作用は、クレブシエラ・ニューモニエの莢膜多糖類によって制限される可能性がある。[55]
- サルモネラ菌は、2-ヒドロキシミリステートでリピドAにミリステートを加え、パルミチン酸を加えてヘプタアシル化リピドAを形成することで、リピドAアシル末端間の疎水性相互作用を増加させ、外膜の流動性を低下させます。疎水性モーメントの増加は、抗菌ペプチドの挿入と孔形成を遅らせたり、無効にしたりすると考えられています。残留物は膜タンパク質で変化します。一部のグラム陰性細菌では、外膜タンパク質の産生の変化が抗菌ペプチドによる殺菌に対する抵抗性と相関しています。[56]
- 非分類型インフルエンザ菌はAMPを細胞内部に運び、そこで分解します。さらに、インフルエンザ菌は自身の膜を改造して、細菌がすでにAMPによる攻撃に成功したかのように見せかけ、さらなるAMPによる攻撃から身を守ります。[57]
- ATP結合カセットトランスポーターは抗菌ペプチドを輸入し、耐性根粒細胞分裂排出ポンプは抗菌ペプチドを輸出する。[58]両方のトランスポーターは抗菌ペプチド耐性と関連している。
- 細菌はタンパク質分解酵素を産生し、抗菌ペプチドを分解して耐性を獲得する可能性がある。[59]
- グラム陰性細菌によって生成される外膜小胞は抗菌ペプチドを結合し、それらを細胞から隔離することで細胞を保護します。[60]外膜小胞にはさまざまなプロテアーゼ、ペプチダーゼ、その他の溶解酵素が含まれていることも知られており、これらは細胞外ペプチドや核酸分子を分解する役割を果たしている可能性があります。これらが細菌細胞に到達すると、細胞にとって危険な場合があります。
- 環状ジグモイドGMPシグナル伝達は、緑膿菌における抗菌ペプチド耐性の制御にも関与していることが報告されている[61]。
これらの例は耐性が自然に進化する可能性があることを示しているが、抗菌ペプチドの医薬品コピーを使用すると耐性がより頻繁かつ迅速に発生する可能性があるという懸念が高まっている。場合によっては、医学的問題を治療するための医薬品として使用されるこれらのペプチドに対する耐性は、ペプチドの医学的用途だけでなく、それらのペプチドの生理学的機能に対する耐性につながる可能性がある。[62] [63]
この問題を解決する「トロイの木馬」アプローチは、病原体が本質的に鉄を必要とすることを利用する。抗菌剤を病原体に「密輸」するには、輸送のためにシデロフォアに結合させる。概念は単純だが、病原体の細胞膜を越えて抗菌剤を輸送するという困難なハードルをクリアするには、何十年もの研究が必要だった。「トロイの木馬」アプローチを用いた新薬開発中に評価されたシデロフォア結合薬の成功と失敗から得られた教訓がレビューされている。[64]
例
抗菌ペプチドは、生命の樹全体の種によって生成されます。
- 細菌（例： バクテリオシン、その他多数）
- 真菌（例： ペプタイボル、プレクタシン、その他多数）
- 刺胞動物（例： ヒドラマクイン、オーレリン）
- 多くは昆虫や節足動物由来（例： セクロピン、アタシン、メリチン、マストパラン、ドロソマイシン、チオエステル含有タンパク質1）[65]
- 両生類、カエル（マガイニン、デルマセプチン、オーレインなど）[66] [67]
- 鳥類（例：鳥類ディフェンシン）[68]
- および哺乳類（例： カテリシジン、α-およびβ-ディフェンシン、regIIIペプチド）
近年、SNAPPなどの抗菌ペプチドの人工的な模倣品を開発する研究が増加しているが、これは天然由来のAMPの製造コストが高額なことが一因である。[69]その一例は、ヒト血小板因子IVのC末端ドメインから設計された、面陽イオン性ペプチドC18Gである。 [70]現在、最も広く使用されている抗菌ペプチドはニシンである。FDAに承認された唯一の抗菌ペプチドであるため、人工防腐剤として一般的に使用されている。[71]
バイオインフォマティクス
抗菌ペプチドをカタログ化するバイオインフォマティクスデータベースはいくつか存在する。抗菌ペプチドデータベース（ APD）は、抗菌ペプチドのオリジナルおよびモデルデータベースです（https://aps.unmc.edu）。APDに基づいて、ADAM（抗菌ペプチドのデータベース）、 [72] BioPD（生物学的に活性なペプチドデータベース）、CAMP（抗菌ペプチドの配列と構造のコレクション）、 [73] DBAASP（ペプチドの抗菌活性と構造のデータベース）、DRAMP（抗菌ペプチドのデータリポジトリ）Welcome To Dramp Database、 [74]およびLAMP（AMPのリンク）などの他のデータベースも構築されています。
抗菌ペプチド データベースは、含まれるペプチドのソースに基づいて、特定のデータベースと一般的なデータベースの 2 つのカテゴリに分けられます。これらのデータベースには、抗菌ペプチドの分析と予測のためのさまざまなツールがあります。たとえば、APD には広く使用されている計算インターフェイスがあります。また、他の多くのツールへのリンクも提供しています。CAMP には、AMP 予測、機能計算機、BLAST 検索、ClustalW、VAST、PRATT、ヘリカル ホイールなどが含まれています。さらに、ADAM を使用すると、AMP 配列と構造の関係を検索または参照できます。抗菌ペプチドには、抗真菌、抗菌、抗結核ペプチドなど、幅広いカテゴリが含まれることがよくあります。
dbAMP: [75]トランスクリプトームおよびプロテオームデータ上で機能活性および物理化学的特性を持つ抗菌ペプチドを探索するためのオンラインプラットフォームを提供します。dbAMPは、抗菌ペプチド（AMP）の配列情報、抗菌活性、翻訳後修飾（PTM）、構造可視化、抗菌効力、最小阻害濃度（MIC）の標的種、物理化学的特性、またはAMP-タンパク質相互作用などのさまざまなトピックを扱うオンラインリソースです。[要出典]
PeptideRanker [76] 、 PeptideLocator [77]、AntiMPmod [78] [79]などのツールは抗菌ペプチドの予測を可能にし、他のツールは抗真菌および抗結核活性を予測するために開発されています。[80] [81]
参照
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- CAMP:国立生殖保健研究所 (NIRRH) における抗菌ペプチドの収集
- DBAASP - ペプチドの抗菌活性と構造のデータベース]
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- PeptideLocator タンパク質配列中の抗菌ペプチドを含む機能性ペプチドの予測
- PeptideRanker 抗菌ペプチドを含む生理活性ペプチドの予測
- modlAMP 抗菌ペプチドの計算作業用の Python パッケージ。配列処理、設計、予測、記述子計算、プロットなどが含まれます。