Loading article…
編集·画像
葉緑体 DNAニコチアナ タバカムの葉緑体 DNA のインタラクティブな遺伝子マップ。内側にラベルがあるセグメントはDNAの B 鎖上にあり、外側にラベルがあるセグメントは A 鎖上にあります。ノッチはイントロンを示します。
葉緑体 DNA ( cpDNA ) は、プラスチド DNA ( ptDNA )とも呼ばれ、一部の真核生物の細胞内にある光合成器官である葉緑体に存在する DNA です。葉緑体は、他の種類のプラスチドと同様に、細胞核とは別のゲノムを含んでいます。葉緑体 DNA の存在は、1959 年に生化学的に特定され、[1] 1962 年に電子顕微鏡によって確認されました。[2]葉緑体にリボソームが含まれていること[3]や、葉緑体がタンパク質合成を行うこと[4]が発見されたことで、葉緑体は遺伝的に半自律的であることが明らかになりました。最初の完全な葉緑体ゲノム配列は、1986 年に、杉浦らによってNicotiana tabacum (タバコ) が、尾関らによってMarchantia polymorpha (苔類)が発表されました。 [5] [6]それ以来、様々な種の数万の葉緑体ゲノムの配列が解読されてきました。
分子構造
葉緑体DNAは環状で、典型的には12万～17万塩基対の長さである。[7] [8] [9]葉緑体DNAの輪郭長は約30～60マイクロメートル、質量は約8000万～1億3000万ダルトンである。[10]
ほとんどの葉緑体はその葉緑体ゲノム全体が1つの大きなリングに結合されていますが、渦状藻類の葉緑体ゲノムは注目すべき例外であり、そのゲノムは約40個の小さなプラスミドに分割されており、それぞれが2,000～10,000塩基対の長さです。[11]各ミニサークルには1～3個の遺伝子が含まれていますが、[11]コードDNAのない空のプラスミドも見つかっています。
葉緑体DNAは長い間、環状構造をしていると考えられてきましたが、いくつかの証拠は葉緑体DNAが一般的には直線状であることを示唆しています。[12]トウモロコシの葉緑体中の葉緑体DNAの95％以上は、個々の円ではなく分岐した直線状であることが観察されています。[11]
逆繰り返し
多くの葉緑体DNAには2つの逆位反復配列が含まれており、長い単一コピーセクション（LSC）と短い単一コピーセクション（SSC）を分離しています。[9]
逆位反復配列の長さは大きく異なり、それぞれ4,000～25,000塩基対に及ぶ。 [11]植物の逆位反復配列は、この範囲の上限に位置する傾向があり、それぞれ20,000～25,000塩基対の長さである。[9] [13] 逆位反復配列領域には通常、3つのリボソームRNAと2つのtRNA遺伝子が含まれるが、4つほどの遺伝子から150を超える遺伝子まで拡大または縮小されることもある。 [11] 逆位反復配列の特定のペアが完全に同一であることはめったにないが、それらは常に互いに非常に似ており、協調的な進化の結果として生じていると思われる。[11]
逆位反復領域は陸上植物の間で高度に保存されており、変異はほとんど蓄積されない。[9] [13]同様の逆位反復はシアノバクテリアと他の2つの葉緑体系統（灰色藻類と紅藻類）のゲノムにも存在し、葉緑体より古いことを示唆しているが[11] 、エンドウ豆やいくつかの紅藻類[11]などの一部の葉緑体DNAはその後逆位反復を失っている。[13] [14]紅藻のポルフィラなどの他の藻類は、逆位反復の1つを反転（直接反復に）している。[11]逆位反復セグメントの一部を失った葉緑体DNAは再編成されやすいため、逆位反復が葉緑体ゲノムの残りの部分を安定化させるのに役立つ可能性がある。[14]
核様体
若い葉には葉緑体ごとに約100個のDNAコピーが含まれており、古い葉では15～20個に減少します。[15]これらは通常、複数の同一の葉緑体DNAリングを含む核様体に詰め込まれています。各葉緑体には多くの核様体が存在します。[10]
葉緑体DNAは真のヒストンとは関連がないが[16]、紅藻類では葉緑体DNAによってコードされ、葉緑体DNAの各リングを核様体にしっかりと詰め込んだヒストン様葉緑体タンパク質（HC）が発見されている。[17]
原始的な紅藻類では、葉緑体DNA核様体は葉緑体の中心部に集まっているが、緑植物や緑藻類では、核様体はストロマ全体に分散している。[17]
遺伝子含有量とプラスチド遺伝子発現
5000以上の葉緑体ゲノムが配列決定されており、NCBIオルガネラゲノムデータベースからアクセスできます。[18]最初の葉緑体ゲノムは1986年にタバコ（Nicotiana tabacum）[19]と苔類（Marchantia polymorpha）から配列決定されました。[20]シアノバクテリアSynechocystisの遺伝子配列をArabidopsisの葉緑体ゲノムと比較することで、葉緑体が共生起源であることが確認されました。 [21] [22]また、シアノバクテリアの祖先から核ゲノムへの遺伝子転移の程度がかなり大きいことも実証されました。
ほとんどの植物種では、葉緑体ゲノムは約120個の遺伝子をコードしています。[23] [24]遺伝子は主に光合成機構のコアコンポーネントと、それらの発現と組み立てに関与する因子をコードしています。[25]陸上植物の種全体で、葉緑体ゲノムによってコードされる遺伝子セットはかなり保存されています。これには、4つのリボソームRNA、約30のtRNA、21のリボソームタンパク質、およびプラスチド遺伝子の発現に関与するプラスチドコードRNAポリメラーゼ複合体の4つのサブユニットが含まれます。 [25]大きなルビスコサブユニットと28の光合成チラコイドタンパク質は、葉緑体ゲノム内にコードされています。[25]
葉緑体ゲノムの縮小と遺伝子導入
時間の経過とともに、葉緑体ゲノムの多くの部分が宿主の核ゲノムに移行しました。 [7] [8] [26]このプロセスは、共生遺伝子転移と呼ばれます。その結果、葉緑体ゲノムは自由生活性のシアノバクテリアに比べて大幅に縮小しています。葉緑体には60〜100個の遺伝子が含まれますが、シアノバクテリアのゲノムには1500個を超える遺伝子が含まれることがよくあります。 [27]寄生性のピロスタイルは、 tRNAのプラスチド遺伝子さえ失っています。[28]対照的に、細菌を含むさまざまなドナーから遺伝子が葉緑体に移行した例はわずかしか知られていません。[29] [30] [31]
共生遺伝子の伝達は、多くのクロマルベオラート系統で失われた葉緑体について知る方法である。葉緑体は最終的に失われたとしても、以前の宿主の核に提供した遺伝子は存続し、失われた葉緑体の存在の証拠となる。例えば、珪藻類（異形藻類）は現在、紅藻由来の葉緑体を持っているが、珪藻類の核に多くの緑藻類遺伝子が存在することは、珪藻類の祖先（おそらくすべてのクロマルベオラートの祖先でもある）がかつて緑藻由来の葉緑体を持っていたが、その後それが紅葉緑体に置き換えられたという証拠となる。 [32]
陸上植物では、核内のDNAの約11～14％が葉緑体にまで遡ることができ、[33]シロイヌナズナでは最大18％が葉緑体にまで遡ることができ、これは約4,500個のタンパク質コード遺伝子に相当します。[34]陸上植物では、最近、葉緑体DNAから核ゲノムへの遺伝子の転移がいくつか行われています。[8]
葉緑体によってコード化されたタンパク質
葉緑体には約3000種類のタンパク質があり、そのうち約95%は核遺伝子によってコードされています。葉緑体のタンパク質複合体の多くは、葉緑体ゲノムと宿主の核ゲノムの両方のサブユニットで構成されています。その結果、タンパク質合成は葉緑体と核の間で調整される必要があります。葉緑体は主に核の制御下にありますが、葉緑体は核内の遺伝子発現を制御するシグナルを発することもあります。これを逆行性シグナルと呼びます。[35]
タンパク質合成
葉緑体内のタンパク質合成は、葉緑体自身のゲノムによってコード化されたRNAポリメラーゼに依存しており、これは細菌に見られるRNAポリメラーゼと関連している。葉緑体には、植物の核ゲノムによってコード化された謎の2番目のRNAポリメラーゼも含まれている。2つのRNAポリメラーゼは、葉緑体ゲノム内の異なる種類のプロモーターを認識して結合する可能性がある。 [36]葉緑体のリボソームは細菌のリボソームに似ている。[37]
プラスチドにおけるRNA編集
RNA編集とは、タンパク質に翻訳される前のmRNA転写産物におけるヌクレオチドの挿入、削除、置換である。葉緑体内の高度に酸化された環境は突然変異率を高めるため、機能的配列を保存するために転写後修復が必要となる。葉緑体エディトソームは転写産物の非常に特定の場所でC -> UおよびU -> Cを置換する。これによりアミノ酸のコドンを変更したり、AUG開始コドンを追加したり未熟なUAA終止コドンを削除したりすることで機能しない擬似遺伝子を復元したりすることができる。[38]
エディトソームは編集部位の上流のシス配列を認識して結合する。結合部位と編集部位の距離は、エディトソームに関与する遺伝子とタンパク質によって異なる。核ゲノムからの何百もの異なるPPRタンパク質がRNA編集プロセスに関与している。これらのタンパク質は35塩基の反復アミノ酸で構成されており、その配列によって編集された転写産物のシス結合部位が決定される。[38]
苔類、コケ類、シダ類などの基底陸上植物には数百の編集部位があるが、顕花植物には通常30～40の編集部位がある。Epifagus virginianaなどの寄生植物はRNA編集の喪失を示し、光合成遺伝子の機能が失われる。[39]
DNA複製
cpDNA複製の主要モデル
葉緑体DNA（cpDNA）複製のメカニズムはまだ完全には解明されていないが、2つの主なモデルが提案されている。科学者らは1970年代から電子顕微鏡で葉緑体の複製を観察しようとしてきた。 [40] [41]顕微鏡実験の結果から、葉緑体DNAは二重置換ループ（Dループ）を使って複製するという考えが生まれた。Dループが環状DNA内を移動すると、ケアンズ複製中間体としても知られるシータ中間体を形成し、ローリングサークル機構で複製を完了する。[40] [12]複製は特定の起点から始まる。複数の複製フォークが開き、複製機構がDNAを複製できるようになる。複製が続くと、フォークは成長し、最終的に収束する。新しいcpDNA構造が分離し、娘cpDNA染色体が形成される。
初期の顕微鏡実験に加えて、このモデルはcpDNAに見られる脱アミノ化の量によっても裏付けられています。 [40]脱アミノ化はアミノ基が失われたときに起こり、塩基の変化をもたらす変異です。アデニンが脱アミノ化されると、ヒポキサンチン（H）になります。ヒポキサンチンはシトシンに結合し、HC塩基対が複製されるとGCになります（つまり、A→G塩基変化）。[42]
cpDNA には、A → G 脱アミノ化勾配がいくつかある。DNA は一本鎖になると脱アミノ化の影響を受けやすくなる。複製フォークが形成されると、コピーされない鎖は一本鎖になり、A → G 脱アミノ化のリスクがある。したがって、脱アミノ化の勾配は、複製フォークが存在した可能性が高く、最初に開いた方向を示している (最も高い勾配は、最も長い時間一本鎖であったため、開始部位に最も近い可能性が高い)。[40]このメカニズムは現在でも主流の理論であるが、2 番目の理論では、cpDNA の大部分は実際には直線状であり、相同組換えによって複製されると示唆されている。さらに、遺伝物質のごく一部だけが環状染色体に保持され、残りは分岐、直線状、またはその他の複雑な構造になっていると主張している。[40] [12]
複製の代替モデル
cpDNA の主要な競合モデルの 1 つは、ほとんどの cpDNA は線状であり、バクテリオファージ T4に似た相同組換えおよび複製構造に関与していると主張しています。[12]トウモロコシなど、一部の植物は線状 cpDNA を持ち、さらに多くの植物が科学者がまだ理解していない複雑な構造を含むことが確立されています。 [12]しかし、今日では、ほとんどの cpDNA は環状であるという見解が主流です。cpDNA の最初の実験が行われたとき、科学者は線状構造に気付きましたが、これらの線状構造は壊れた円によるものだと考えました。[12] cpDNA 実験で見られる分岐した複雑な構造が本物であり、連結された環状 DNA や壊れた円によるものでない場合、D ループ複製メカニズムでは、それらの構造がどのように複製されるかを説明するのに不十分です。[12]同時に、相同組換えでは、プラストームで見られる複数の A → G 勾配を説明できません。[40]この欠点は線形構造理論にとって最大の欠点の一つである。
タンパク質の標的化と輸入
多数の葉緑体遺伝子が核に移動したということは、葉緑体で翻訳されるはずだった多くの葉緑体タンパク質が細胞質で合成されるようになったことを意味します。つまり、これらのタンパク質は葉緑体に戻され、少なくとも2つの葉緑体膜を介して輸入される必要があるということです。[43]
興味深いことに、移入された遺伝子のタンパク質産物の約半分は、葉緑体に戻されることすらありません。多くは適応し、細胞分裂、タンパク質のルーティング、さらには耐病性など、新しい機能を担うようになりました。葉緑体遺伝子のいくつかはミトコンドリアゲノムに新たな居場所を見つけました。ほとんどは機能しない擬似遺伝子になりましたが、いくつかのtRNA遺伝子はミトコンドリアでまだ機能しています。[27]移入された葉緑体DNAタンパク質産物の一部は分泌経路に向けられます[27]（ただし、多くの二次プラスチドは宿主の細胞膜に由来する最外膜に囲まれているため、位相的には細胞の外側にあります。なぜなら、細胞質から葉緑体に到達するには、細胞外空間に向かうのと同じように、細胞膜を通過する必要があるからです。そのような場合、葉緑体を標的としたタンパク質は、最初は分泌経路に沿って移動します）。[44]
葉緑体を獲得した細胞にはすでにミトコンドリア（およびペルオキシソーム、分泌のための細胞膜）が存在していたため、新しい葉緑体宿主は、葉緑体タンパク質が間違った細胞小器官に送られるのを避けるために、独自のタンパク質標的システムを開発する必要がありました。[43]
細胞質翻訳とN末端トランジット配列
タンパク質の前駆体であるポリペプチドは、アミノ酸の鎖です。ポリペプチドの両端は、N末端またはアミノ末端とC末端またはカルボキシル末端と呼ばれます。[45]核遺伝子によってコードされている多くの（ただしすべてではない）[46]葉緑体タンパク質では、切断可能なトランジットペプチドがポリペプチドのN末端に付加され、輸入のためにポリペプチドを葉緑体に導くために使用されます[43] [47] （N末端トランジットペプチドは、植物のミトコンドリアにポリペプチドを導くためにも使用されます）。[48] N末端トランジット配列は、ポリペプチドの「前」端に位置するため、プレシーケンス とも呼ばれます[43] 。リボソームは、N末端からC末端に向かってポリペプチドを合成します。[45]
葉緑体トランジットペプチドは、長さとアミノ酸配列に大きなばらつきがあります。[47]長さは20～150アミノ酸です。 [43]これは異常に長い長さであり、トランジットペプチドが実際には異なる機能を持つドメインの集合体であることを示唆しています。 [47]トランジットペプチドは正に帯電する傾向があり、[43]セリン、スレオニン、プロリンなどのヒドロキシル化アミノ酸が豊富で、アスパラギン酸やグルタミン酸などの酸性アミノ酸は少ないです。[47]水溶液中では、トランジット配列はランダムコイルを形成します。[43]
ただし、すべての葉緑体タンパク質にN末端切断可能なトランジットペプチドが含まれているわけではありません。[43 ]タンパク質自体の機能部分にトランジット配列が含まれているものもあります。 [ 43]トランジット配列がC末端に付加されているものもあります。 [49] N末端標的配列を欠くポリペプチドのほとんどは、外葉緑体膜に送られるものであり、少なくとも1つは内葉緑体膜に送られます。[43]
リン酸化、シャペロン、輸送
葉緑体ポリペプチドが細胞質内のリボソームで合成された後、ATPエネルギーを使って輸送配列中の多くのポリペプチド（全てではない）をリン酸化、つまりリン酸基を付加することができる。 [43]セリンとスレオニン（どちらも葉緑体輸送配列では非常に一般的で、配列の20～30%を占める）[50]は、リン酸基を受け入れるアミノ酸であることが多い。[48] [50]リン酸化を行う酵素は葉緑体ポリペプチドに特異的であり、ミトコンドリアやペルオキシソーム用のものは無視する。[ 50 ]
リン酸化によりポリペプチドの形状が変化し、[50] 14-3-3タンパク質がポリペプチドに付着しやすくなります。 [43] [51]植物では、14-3-3タンパク質は葉緑体のプレタンパク質にのみ結合します。[48]また、ポリペプチドが早期に折り畳まれるのを防ぐヒートショックタンパク質Hsp70にも 結合します。[43]これは、葉緑体タンパク質が活性型になり、葉緑体機能を間違った場所、つまり細胞質で実行するのを防ぐため重要です。[48] [51]同時に、それらは認識され、葉緑体に取り込まれるのに十分な形状を維持する必要があります。[48]
熱ショックタンパク質と14-3-3タンパク質は一緒に細胞質ガイダンス複合体を形成し、葉緑体ポリペプチドが葉緑体へ移入されやすくします。[43]
あるいは、葉緑体プレタンパク質のトランジットペプチドがリン酸化されていない場合でも、葉緑体プレタンパク質は熱ショックタンパク質またはToc159に結合することができる。これらの複合体は、GTPエネルギーを使用して葉緑体外膜上のTOC複合体に結合することができる。[43]
葉緑体外膜上のトランスロコン（目次）
TOC複合体、または外葉緑体膜上のトランスロコンは、外葉緑体エンベロープを介してプレタンパク質を輸入するタンパク質の集合体です。TOC複合体には5つのサブユニットが同定されています。2つのGTP結合タンパク質Toc34とToc159、タンパク質輸入トンネルToc75、およびタンパク質Toc64 [43]とToc12です。[46]
最初の3つのタンパク質は、1つのToc159、4つから5つのToc34、および直径13ナノメートルの円盤に4つの穴を形成する4つのToc75からなるコア複合体を形成します。コア複合体全体の重量は約500キロダルトンです。他の2つのタンパク質、Toc64とToc12はコア複合体と関連していますが、その一部ではありません。[46]
Toc34と33
![エンドウ豆由来のToc34。Toc34にはほぼ同一の分子が3つあり（わずかに異なる緑色で表示）、それぞれが隣接する分子の1つと二量体を形成します。GDP分子結合部位の一部はピンク色で強調表示されています。[52]](https://img-server.japedia.wiki/wikipedia/commons/thumb/e/e4/TOC34.png/500px-TOC34.png)
エンドウ豆由来のToc34。Toc34は3つのほぼ同一の分子（わずかに異なる緑色で表示）から成り、それぞれが隣接する分子の1つと二量体を形成します。GDP分子結合部位の一部はピンク色で強調表示されています。[52]
Toc34は葉緑体外膜に必須のタンパク質で、疎水性の[53] C末端テールによって膜に固定されています。[43] [51]しかし、大きなグアノシン三リン酸（GTP）結合ドメインを含むタンパク質の大部分は間質に突出しています。[51]
Toc34 の仕事は、細胞質内のいくつかの葉緑体プレタンパク質を捕らえ、TOC 複合体の残りの部分に引き渡すことです。[43] ATPに似たエネルギー分子であるGTPが Toc34 に結合すると、タンパク質は細胞質内の多くの葉緑体プレタンパク質に結合しやすくなります。[43]葉緑体プレタンパク質の存在により、Toc34 は GTP をグアノシン二リン酸(GDP) と無機リン酸に分解します。この GTP の損失により、Toc34 タンパク質は葉緑体プレタンパク質を放出し、次の TOC タンパク質に引き渡します。[43]次に、Toc34 はおそらく未知のGDP 交換因子の助けを借りて、枯渇した GDP 分子を放出します。Toc159のドメインは、GDP 除去を実行する交換因子である可能性があります。その後、Toc34 タンパク質は別の GTP 分子を取り込み、サイクルを再開できます。[43]
Toc34はリン酸化によってオフにすることができる。葉緑体外膜上を漂うタンパク質キナーゼはATPを使ってToc34タンパク質にリン酸基を付加し、別のGTP分子を受け取るのを防ぎ、タンパク質の活動を阻害することができる。これは葉緑体へのタンパク質の輸入を制御する方法となるかもしれない。[43] [51]
シロイヌナズナには、AtToc33とAtToc34（ AtはA rabidopsis t halianaの略）2つの相同タンパク質があり、 [43] [51]それぞれエンドウ豆のToc34（ ps Toc34と呼ばれる）とアミノ酸配列が約60％同一です。 [51] AtToc33はシロイヌナズナで最も一般的であり、 [51]リン酸化によってオフにできるため、Toc34の機能類似体です。一方、AtToc34はリン酸化されません。 [43] [51]
目次159
Toc159 はToc34 と同様にGTP結合 TOCサブユニットである。Toc159 には 3 つのドメインがある。N 末端には酸性アミノ酸に富み、タンパク質の長さの約半分を占める A ドメインがある。[43] [53] A ドメインはしばしば切断され、Toc86 と呼ばれる 86キロダルトンの断片が残る。[53]中央にはGTP結合ドメインがあり、これは Toc34 の相同GTP 結合ドメインと非常によく似ている。 [43] [53] C 末端には親水性のM ドメインがあり[43] 、これがタンパク質を外葉緑体膜に固定する。[53]
Toc159はおそらくToc34とよく似ており、GTPを使用して細胞質内のタンパク質を認識します。これはリン酸化によって制御されますが、 Toc34をリン酸化するものとは異なるタンパク質キナーゼによって制御されます。 [46]そのMドメインは葉緑体のプレタンパク質が通過するトンネルの一部を形成し、 GTPからのエネルギーを使用してプレタンパク質を押し出す力を提供するようです。[43]
Toc159は常にTOC複合体の一部として見つかるわけではなく、細胞質に溶解した状態で見つかることもあります。これは、細胞質内の葉緑体プレタンパク質を見つけてTOC複合体に運ぶシャトルとして機能している可能性を示唆しています。ただし、この動作を直接示す証拠はあまりありません。[43]
Toc159タンパク質ファミリーであるToc159、Toc132、Toc120、およびToc90は、シロイヌナズナで発見されています。これらのタンパク質はAドメインの長さが異なり、Toc90ではAドメインが完全に消失しています。Toc132、Toc120、およびToc90は、非光合成性プレタンパク質などの物質を輸入する特殊な機能を持っているようで、Toc159を置き換えることはできません。[43]
トック75
βバレルβバレルの一般的な形状は、複数のβシートで裏打ちされた中空の円筒です。示されているタンパク質は、特に Toc75ではないことに注意してください。
Toc75は、葉緑体外膜で最も豊富なタンパク質です。これは膜貫通チューブであり、TOC孔自体の大部分を形成しています。Toc75は、 16枚のβプリーツシートで裏打ちされたβバレルチャネルです。 [ 43]それが形成する孔は、両端で約2.5ナノメートルの幅があり、最も狭い部分では直径約1.4〜1.6ナノメートルに収縮します。これは、部分的に折り畳まれた葉緑体プレタンパク質が通過できるほどの幅です。[43]
Toc75も葉緑体のプレタンパク質に結合することができるが、Toc34やToc159よりも結合力ははるかに弱い。[43]
シロイヌナズナにはToc75の複数のアイソフォームがあり、それらをコードする遺伝子の染色体上の位置によって命名されています。AtToc75 IIIはこれらの中で最も豊富です。 [43]
葉緑体内膜上のトランスロコン（チック）
TICトランスロコン、または内葉緑体膜トランスロコン[43]上のトランスロコンは、内葉緑体エンベロープを介してタンパク質を輸入する別のタンパク質複合体です。葉緑体のポリペプチド鎖は、おそらく2つの複合体を同時に通過することが多いですが、TIC複合体は膜間空間で失われたプレタンパク質を回収することもできます。[43]
TOCトランスロコンと同様に、TICトランスロコンは、 Tic110、Tic40、Tic21などの緩く結合した周辺タンパク質に囲まれた大きなコア複合体を持っています。 [54] コア複合体の重量は約100万ダルトンで、Tic214、Tic100、Tic56、Tic20 Iがそれぞれ3つずつ含まれている可能性があります。[54]
ティック20
Tic20は、4つの膜貫通αヘリックスを持つと考えられている必須タンパク質です。[43]これは、100万ダルトンのTIC複合体に含まれています。[54]細菌のアミノ酸トランスポーターやミトコンドリア輸入タンパク質Tim17 [ 43]（ミトコンドリア内膜のトランスロカーゼ）に類似しているため、[55] TIC輸入チャネルの一部であると提案されています。[43]ただし、これに関するin vitro証拠はありません。 [43]シロイヌナズナでは、外葉緑体膜のToc75タンパク質約5つごとに、内葉緑体膜にTic20 Iタンパク質（シロイヌナズナにおけるTic20の主な形態）が2つあることが知られています。[54]
Tic214、Tic100、Tic56とは異なり、Tic20はシアノバクテリアやほぼすべての葉緑体系統に相同な近縁種が存在することから、最初の葉緑体共生以前に進化したと考えられます。Tic214、Tic100、Tic56はクロロプラスチダン葉緑体に特有であり、後から進化したと考えられます。[54]
ティック214
Tic214はTICコア複合体タンパク質の1つで、重量が214キロダルトン弱であることからこの名前が付けられました。長さは1786アミノ酸で、 N末端に6つの膜貫通ドメインがあると考えられています。Tic214は葉緑体DNA、具体的には最初のオープンリーディングフレームycf1によってコード化されていることで有名です。Tic214とTic20はおそらく一緒になって、膜全体に広がる100万ダルトンのTIC複合体の一部を構成しています。Tic20は複合体の内側に埋め込まれていますが、Tic214は内側の葉緑体膜の両側に露出しています。[54]
ティック100
Tic100は、871個のアミノ酸からなる核コード化タンパク質である。871個のアミノ酸の総重量は10万ダルトンをわずかに下回る。成熟したタンパク質は、葉緑体に取り込まれた際にアミノ酸を失わない可能性が高いため（切断可能な輸送ペプチドを持たない）、Tic100と名付けられた。Tic100は、100万ダルトンの複合体の葉緑体膜間腔に面した側の端に存在する。[54]
ティック56
Tic56 も核コード化タンパク質である。その遺伝子がコード化するプレタンパク質は 527 アミノ酸長で、重量は 62,000ダルトン近くある。成熟型はおそらく、葉緑体に取り込まれる際に 56,000 ダルトンの重量にまで削減される。Tic56 は主に 100 万ダルトンの複合体内に埋め込まれている。[54]
Tic56とTic100は陸上植物で高度に保存されているが、機能が知られているタンパク質とは類似していない。どちらも膜貫通ドメインを持っていない。[54]
参照
参考文献
- ^ Stocking, CR & Gifford, EM (1959). 「Spirogyraの葉緑体へのチミジンの取り込み」.生化学および生物物理学的研究通信. 1 (3): 159–164. doi :10.1016/0006-291X(59)90010-5.
- ^ Ris, H. & Plaut, W. (1962). 「クラミドモナスの葉緑体における DNA 含有領域の超微細構造」J. Cell Biol . 13 (3): 383–91. doi : 10.1083/jcb.13.3.383. PMC 2106071. PMID 14492436.
- ^ Lyttleton, JW (1962). 「ほうれん草葉緑体からのリボソームの単離」. Exp. Cell Res . 26 (1): 312–317. doi :10.1016/0014-4827(62)90183-0. PMID 14467684.
- ^ Heber, U. (1962). 「光合成中の葉緑体におけるタンパク質合成」. Nature . 195 (1): 91–92. Bibcode :1962Natur.195...91H. doi :10.1038/195091a0. PMID 13905812. S2CID 4265095.
- ^ 篠崎 功; 大目 正; 田中 正; 若杉 孝; 林田 暢; 松林 孝; 財田 暢; チュンウォンセ 淳; 小保方 淳; 山口 篠崎 功; 大戸 千恵子 (1986). 「タバコ葉緑体ゲノムの完全なヌクレオチド配列：その遺伝子構成と発現」. EMBO Journal . 5 (9): 2043–2049. doi :10.1002/j.1460-2075.1986.tb04464.x. ISSN 0261-4189. PMC 1167080. PMID 16453699 .
- ^ 大山、完治;福沢英也；高知 隆之；白井宏正佐野 亨;佐野 聡;梅園和彦；子規、安彦；竹内 正幸；チャン、ジェン;青田伸一（1986） 「ゼニゴケ ゼニゴケ ポリモルファ葉緑体 DNA の完全配列から推定された葉緑体遺伝子構成」自然。322 (6079): 572–574。Bibcode :1986Natur.322..572O。土井：10.1038/322572a0。ISSN 1476-4687。S2CID 4311952。
- ^ ab Dann L (2002). バイオサイエンス—解説(PDF) . グリーンDNA: バイオサイエンス解説.
- ^ abc Clegg MT、Gaut BS、 Learn GH、Morton BR（1994年7月）。「葉緑体DNAの進化の速度とパターン」。 米国科学アカデミー紀要。91 （15）：6795–801。Bibcode ：1994PNAS ...91.6795C。doi ：10.1073/ pnas.91.15.6795。PMC 44285。PMID 8041699。
- ^ abcd Shaw J、Lickey EB、Schilling EE、Small RL（2007年3月）。「被子植物の系統発生研究のための非コード領域を選択するための全葉緑体ゲノム配列の比較：カメとウサギIII」。American Journal of Botany。94（3）：275–88。doi ： 10.3732 /ajb.94.3.275。PMID 21636401。S2CID 30501148 。
- ^ ab Burgess J (1989). 植物細胞発達入門. ケンブリッジ: ケンブリッジ大学出版局. p. 62. ISBN 978-0-521-31611-8。
- ^ abcdefghi Sandelius AS (2009). 葉緑体：環境との相互作用. Springer. p. 18. ISBN 978-3-540-68696-5。
- ^ abcdefg Bendich AJ (2004年7月). 「円形葉緑体染色体：壮大な幻想」. The Plant Cell . 16 (7): 1661–6. doi : 10.1105/tpc.160771. PMC 514151. PMID 15235123.
- ^ abc Kolodner R, Tewari KK (1979年1月). 「高等植物の葉緑体DNAにおける逆位反復配列」.米国科学アカデミー紀要. 76 (1): 41–5. Bibcode :1979PNAS...76...41K. doi : 10.1073/pnas.76.1.41 . PMC 382872. PMID 16592612 .
- ^ ab Palmer JD、Thompson WF (1982 年 6 月)。「大きな逆位反復配列が失われると、葉緑体 DNA の再配置がより頻繁に起こる」。Cell . 29 (2): 537–50. doi :10.1016/0092-8674 ( 82)90170-2. PMID 6288261. S2CID 11571695.
- ^ 植物生化学（第3版）。アカデミックプレス。2005年。517ページ。ISBN 9780120883912
葉緑体あたりの ctDNA のコピー数
。 - ^ 生物学第8版 キャンベル＆リースベンジャミン・カミングス（ピアソン） 2009年 516頁。
- ^ ab Kobayashi T, Takahara M, Miyagishima SY, Kuroiwa H, Sasaki N, Ohta N, Matsuzaki M, Kuroiwa T (2002年7月). 「葉緑体核様体を構成する葉緑体コード化HU様タンパク質の検出と局在」. The Plant Cell . 14 (7): 1579–89. doi :10.1105/tpc.002717. PMC 150708. PMID 12119376 .
- ^ 「NCBIオルガネラゲノムリソース」。国立衛生研究所。 2021年8月18日閲覧。
- ^ 篠崎 功; 大目 正; 田中 正; 若杉 孝; 林田 暢; 松林 孝; 財田 暢; チュンウォンセ 淳; 小保方 淳 & 山口-篠崎 功 (1986). 「タバコ葉緑体ゲノムの完全なヌクレオチド配列：その遺伝子構成と発現」. EMBO J. 5 ( 9): 2043–2049. doi :10.1002/j.1460-2075.1986.tb04464.x. PMC 1167080 . PMID 16453699.
- ^ Ohyama, K.; Fukuzawa, H.; Kohchi, T.; Shirai, H.; Sano, T.; Sano, S.; Umesono, K.; Shiki, Y.; Takeuchi, M.; Chang, Z. & Aota, S. (1986). 「苔類 Marchantia polymorpha 葉緑体 DNA の完全配列から推定した葉緑体遺伝子構成」Nature . 322 (6079): 572–574. Bibcode :1986Natur.322..572O. doi :10.1038/322572a0. S2CID 4311952.
- ^ Kaneko, T. & Tabata, S. (1997). 「単細胞シアノバクテリア Synechocystis sp. PCC6803 の完全なゲノム構造」. Plant Cell Physiol . 38 (11): 1171–1176. doi : 10.1093/oxfordjournals.pcp.a029103 . PMID 9435137.
- ^ Sato, S.; Nakamura, Y.; Kaneko, T.; Asamizu, E. & Tabata, S. (1999). 「シロイヌナズナの葉緑体ゲノムの完全構造」. DNA Res . 6 (5): 283–290. doi : 10.1093/dnares/6.5.283 . PMID 10574454.
- ^ Daniell, H.; Lin, C.; Yu, M. & Chang, W (2016). 「葉緑体ゲノム：多様性、進化、遺伝子工学への応用」Genome Biol . 17 (1): 134. doi : 10.1186/s13059-016-1004-2 . PMC 4918201 . PMID 27339192.
- ^ Clegg, MT; Gaut, BS; Learn, GH & Morton, BR (1994). 「葉緑体DNAの進化の速度とパターン」. PNAS . 91 (15): 6795–6801. Bibcode :1994PNAS...91.6795C. doi : 10.1073/pnas.91.15.6795 . PMC 44285. PMID 8041699 .
- ^ abc Berry, JO; Yerramsetty, P.; Zielinski, AM & Mure, CM (2013). 「高等植物における光合成遺伝子発現」. Photosynth. Res . 117 (1): 91–120. Bibcode :2013PhoRe.117...91B. doi :10.1007/s11120-013-9880-8. PMID 23839301. S2CID 16536768.
- ^ Huang CY、Ayliffe MA、Timmis JN (2003 年 3 月)。「葉緑体 DNA の核への移行速度の直接測定」。Nature . 422 ( 6927 ): 72–6。Bibcode :2003Natur.422...72H。doi : 10.1038/nature01435。PMID 12594458。S2CID 4319507 。
- ^ abc Martin W, Rujan T, Richly E, Hansen A, Cornelsen S, Lins T, Leister D, Stoebe B, Hasegawa M, Penny D (2002 年 9 月). 「シロイヌナズナ、シアノバクテリア、葉緑体ゲノムの進化解析により、プラスチド系統発生と核内のシアノバクテリア遺伝子数千個が明らかに」。米国科学アカデミー紀要。99 ( 19 ) : 12246–51。Bibcode :2002PNAS...9912246M。doi : 10.1073 / pnas.182432999。PMC 129430。PMID 12218172。
- ^ Bellot, Sidonie; Renner, Susanne S. (2016). 「内部寄生虫ピロスタイル属（キバナフシ科）の2種のプラストームはそれぞれ、機能する可能性のある遺伝子を5つまたは6つだけ保持している」。 ゲノム生物学と進化。8 （1）：189–201。doi ：10.1093 / gbe/evv251。PMC 4758247。PMID 26660355。
- ^ Mackiewicz P, Bodył A, Moszczyński K (2013年7月). 「細菌から特異な渦鞭毛藻プラスチドゲノムへの水平遺伝子伝達の事例」. Mobile Genetic Elements . 3 (4): e25845. doi :10.4161/mge.25845. PMC 3812789. PMID 24195014 .
- ^ Leliaert F, Lopez-Bautista JM (2015年3月). 「Bryopsis plumosa と Tydemania expeditiones (Bryopsidales、緑藻植物門) の葉緑体ゲノム: コンパクトなゲノムと細菌起源の遺伝子」. BMC Genomics . 16 (1): 204. doi : 10.1186/s12864-015-1418-3 . PMC 4487195. PMID 25879186 .
- ^ Robison, TA, Grusz AL, Wolf PG, Mower, JP, Fauskee BD, Sosa K, Schuettpelz E (2018年10月). 「シダのプラストーム進化を形作る可動要素」.ゲノム生物学と進化. 10 (10): 2669–2571. doi :10.1093/gbe/evy189. PMC 6166771. PMID 30165616 .
- ^ Moustafa A, Beszteri B, Maier UG, Bowler C, Valentin K, Bhattacharya D (2009 年 6 月). 「珪藻類における隠れたプラスチド共生のゲノムフットプリント」(PDF) . Science . 324 (5935): 1724–6. Bibcode :2009Sci...324.1724M. doi :10.1126/science.1172983. PMID 19556510. S2CID 11408339.
- ^ Nowack EC、Vogel H、Groth M、Grossman AR、Melkonian M、Glöckner G (2011年1月)。「Paulinella chromatophoraにおける細胞内遺伝子導入と導入遺伝子の転写制御」。分子生物学 と進化。28 (1): 407–22。doi : 10.1093/ molbev /msq209。PMID 20702568。
- ^ Archibald JM (2006 年 12 月). 「藻類ゲノミクス: 共生の痕跡を探る」. Current Biology . 16 (24): R1033-5. Bibcode :2006CBio...16R1033A. doi : 10.1016/j.cub.2006.11.008 . PMID 17174910. S2CID 17830745.
- ^ Koussevitzky S, Nott A, Mockler TC, Hong F, Sachetto-Martins G, Surpin M, Lim J, Mittler R, Chory J (2007 年 5 月). 「葉緑体からのシグナルが収束して核遺伝子発現を調節する」. Science . 316 (5825): 715–9. Bibcode :2007Sci...316..715K. doi :10.1126/science.1140516. PMID 17395793.
- ^ Hedtke B、Börner T、Weihe A (1997 年 8 月)。 「シロイヌナズナのミトコンドリアおよび葉緑体ファージ型RNAポリメラーゼ」。科学。277 (5327): 809–11。土井：10.1126/science.277.5327.809。PMID 9242608。
- ^ Harris EH、Boynton JE 、 Gillham NW (1994 年 12 月) 。「葉緑体リボソームとタンパク質合成」。Microbiological Reviews。58 ( 4): 700–54。doi : 10.1128 /MMBR.58.4.700-754.1994。PMC 372988。PMID 7854253 。
- ^ ab Takenaka M、Zehrmann A、Verbitskiy D、Härtel B、Brennicke A (2013). 「植物におけるRNA編集とその進化」。遺伝学の年次レビュー。47 (1): 335–52。土井：10.1146/annurev-genet-111212-133519。PMID 24274753。
- ^ Tillich M、Krause K (2010年7月)。「プラスチドRNAの編集と スプライシングの詳細：寄生植物からの教訓」。New Biotechnology 。特別号：Biotechnology Annual Review 2010RNAの基礎とバイオテクノロジーの応用。27 (3): 256–66。doi :10.1016/j.nbt.2010.02.020。PMID 20206308 。
- ^ abcdef Krishnan NM、Rao BJ (2009 年 5 月)。「葉緑体ゲノム複製を解明するための比較アプローチ」BMC Genomics . 10 (237): 237. doi : 10.1186/1471-2164-10-237 . PMC 2695485 . PMID 19457260。
- ^ Heinhorst, Gordon C. Cannon, Sabine (1993). 「葉緑体におけるDNA複製」Journal of Cell Science . 104 : 1–9. doi :10.1242/jcs.104.1.1.
- ^ 「化学的変異原のヌクレオチド配列に対する影響」。バイオサイクロペディア。 2015年10月24日閲覧。
- ^ abcdefghijklmnopqrstu vwxyz aa ab ac ad ae af ag ah ai aj ak al am an Soll J, Schleiff E (2004 年 3 月). 「葉緑体へのタンパク質の輸入」(PDF) . Nature Reviews. Molecular Cell Biology . 5 (3): 198–208. doi :10.1038/nrm1333. PMID 14991000. S2CID 32453554.
- ^ Keeling PJ (2010 年 3 月)。「プラスチドの共生的起源、多様化、運命」。ロンドン王立協会哲学論文集。シリーズ B、生物科学。365 ( 1541): 729–48。doi : 10.1098 /rstb.2009.0103。PMC 2817223。PMID 20124341。
- ^ ab 生物学第8版—キャンベル＆リース。ベンジャミン・カミングス。2008年。p.340。ISBN 978-0-321-54325-7。
- ^ abcd Wise RR、Hoober JK (2007)。プラスチドの構造と機能。ベルリン：シュプリンガー。pp. 53–74。ISBN 978-1-4020-6570-5。
- ^ abcd Lee DW、Lee S、Lee GJ、Lee KH 、 Kim S、Cheong GW、Hwang I (2006 年 2 月)。「シロイヌナズナのルビスコ小サブユニットのトランジットペプチドにおける配列モチーフの機能的特徴付け」。植物生理学。140 (2): 466–83。doi :10.1104 / pp.105.074575。PMC 1361317。PMID 16384899 。
- ^ abcde May T、Soll J (2000 年 1 月)。「14-3-3 タンパク質は植物の葉緑体前駆タンパク質とガイダンス複合体を形成する」。The Plant Cell。12 ( 1 ): 53–64。doi : 10.1105 /tpc.12.1.53。PMC 140214。PMID 10634907。
- ^ Lung SC 、 Chuong SD（2012年4月）。「C末端の輸送ペプチド様選別シグナルは、Bienertia sinuspersiciのプレタンパク質受容体Toc159を葉緑体外膜に誘導する」。The Plant Cell。24 （4）：1560–78。doi ：10.1105/tpc.112.096248。PMC 3398564。PMID 22517318 。
- ^ abcd Waegemann K, Soll J (1996年3月). 「葉緑体前駆タンパク質のトランジット配列のリン酸化」. The Journal of Biological Chemistry . 271 (11): 6545–54. doi : 10.1074/jbc.271.11.6545 . PMID 8626459. S2CID 26014578.
- ^ abcdefghi ジャービス P、ソル J (2001 年 12 月)。 「Toc、Tic、および葉緑体タンパク質のインポート」。Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - 分子細胞研究。1541年(1-2): 64-79。土井：10.1016/S0167-4889(01)00147-1。PMID 11750663。
- ^ Sun YJ、Forouhar F、Li Hm HM、Tu SL、Yeh YH、Kao S、Shr HL、Chou CC、Chen C、Hsiao CD (2002 年 2 月)。「エンドウ豆 Toc34 の結晶構造、葉緑体タンパク質トランスロコンの新規 GTPase」。Nature Structural Biology。9 ( 2 ) : 95–100。doi :10.1038/nsb744。PMID 11753431。S2CID 21855733。
- ^ abcde Agne B、Andrès C、Montandon C、Christ B、Ertan A、Jung F、Infanger S、Bischof S、Baginsky S、Kessler F (2010 年 7 月)。「アラビドプシス TOC159 の酸性 A ドメインは、高リン酸化タンパク質として発生する」。植物生理学 。153 ( 3 ): 1016–30。doi : 10.1104 /pp.110.158048。PMC 2899928。PMID 20457805。
- ^ abcdefghi 菊地 S、ベダール J、平野 M、平林 Y、大石 M、今井 M、高瀬 M、井出 T、中井 M (2013 年 2 月)。 「葉緑体内エンベロープ膜におけるタンパク質トランスロコンの解明」。科学。339 (6119): 571-4。Bibcode :2013Sci...339..571K。土井：10.1126/science.1229262。PMID 23372012。S2CID 5062593 。
- ^ Curran SP、Koehler CM (2004)。ミトコンドリアの機能と生合成。Springer。p. 59。ISBN 9783540214892。