概要 翻訳 のプロセスは、DNA のヌクレオチド配列に格納されている情報から始まります。これはまずmRNAに変換され、次にtRNAが遺伝暗号のどの3ヌクレオチドコドンがどのアミノ酸に対応するかを指定します。[ 3 ] 各mRNAコドンは特定の種類のtRNAによって認識され、3ヌクレオチドのアンチコドン に沿って結合し、それらが一緒に3つの相補的な 塩基対 を形成します。
tRNAのもう一方の端には、アンチコドン配列に対応するアミノ酸が共有結合しており、各タイプのtRNAは特定のアミノ酸に結合します。遺伝暗号には同じアミノ酸を指定する複数のコドンが含まれているため、同じアミノ酸を運ぶ異なるアンチコドンを持つtRNA分子が複数存在します。
tRNAの3'末端への共有結合は、 アミノアシルtRNA合成 酵素と呼ばれる酵素によって触媒されます。タンパク質合成中、アミノ酸が結合したtRNAは、伸長因子 と呼ばれるタンパク質によってリボソーム に運ばれます。伸長因子は、tRNAとリボソームの結合、新しいポリペプチドの合成、およびmRNAに沿ったリボソームの移動（転座）を助けます。tRNAのアンチコドンがmRNAと一致する場合、すでにリボソームに結合している 別のtRNAが、成長中のポリペプチド鎖をその3'末端から、新しく運ばれてきたtRNAの3'末端に結合したアミノ酸に転移させます。この反応はリボソームによって触媒されます。tRNA分子内の多数の個々のヌクレオチドは、メチル化 または脱アミド化によって 化学的に修飾される ことがあります。これらの特殊な塩基は、tRNAとリボソームの相互作用に影響を与える場合があり、また、 アンチコドン に存在して塩基対形成特性を変化させる場合もあります。[ 4 ]
tRNA-His の 5′ 末端に -1 位 (G-1) でグアニンヌクレオチドが付加される反応は、tRNA -His グアニリルトランスフェラーゼ (Thg1) および Thg1 様タンパク質 (TLP) によって触媒され、他の既知の核酸ポリメラーゼが使用する標準的な 5′ から 3′ へのヌクレオチド付加とは逆の 3′ から 5′ の方向に進行するため、特に注目に値する。[ 5 ] [ 6 ] [ 7 ]
命名法 tRNA は、一般的に、目的のアミノ酸 (例: tRNA-Asn )、アンチコドン配列 (例: tRNA(GUU) )、またはその両方 (例: tRNA-Asn(GUU) またはtRNA Asn GUU ) で命名されます。[ 22 ] [ 23 ] [ 24 ]
アミノアシル化 アミノアシル化と は、化合物にアミノアシル基を付加するプロセスです。これは、アミノ酸を tRNA分子のCCA 3'末端に共有結合させます。各tRNAは、アミノアシルtRNA合成酵素 によって特定のアミノ酸でアミノアシル化（または荷電 ）されます。1つのアミノ酸に対して複数のtRNAと複数のアンチコドンが存在する可能性があるにもかかわらず、通常、各アミノ酸に対して1つのアミノアシルtRNA合成酵素が存在します。合成酵素による適切なtRNAの認識は、アンチコドンのみによって媒介されるわけではなく、アクセプターステムが重要な役割を果たすことがよくあります。[ 25 ]
アミノ酸 + ATP → アミノアシルAMP + PPi アミノアシル-AMP + tRNA → アミノアシル-tRNA + AMP 特定の生物では、アミノリン酸tRNA合成酵素が1つ以上欠損している場合があります。この場合、化学的に類似したアミノ酸がtRNAに結合し、酵素を用いてtRNAが正しく結合するように修飾されます。例えば、ヘリコバクター・ピロリ菌 グルタミン酸 を結合させます。次に、アミド転移酵素がグルタミン酸の酸性側鎖をアミドに変換し、正しく結合したgln-tRNA-Glnを形成します。
リボソームへの結合 tRNAがリボソーム上のA/T部位からP/E部位を通過する際にとる立体構造の範囲。アニメーションの終点として使用される構造モデルのタンパク質データバンク（PDB）コードが示されています。両方のtRNAは、大腸菌 由来のフェニルアラニン特異的tRNAとしてモデル化されており、A/T tRNAは登録された座標の相同性モデルです。tRNA三次構造 について示されているように色分けされています。[ 26 ]より改変。 リボソームには、2 つの リボソームサブユニット 間の空間にまたがる 3 つの tRNA 分子結合部位があります。A (アミノアシル) 部位、[ 27 ] P (ペプチジル) 部位、およびE (出口) 部位 です。さらに、リボソームには、mRNA のデコード中または タンパク質合成 の開始中に使用される 2 つの tRNA 結合部位があります。これらは、T 部位 (伸長因子 Tu と呼ばれる) および I 部位 (開始) です。[ 28 ] [ 29 ] 慣例として、tRNA 結合部位は、小リボソームサブユニット 上の部位が最初にリストされ、大リボソームサブユニット 上の部位が 2 番目にリストされる形で示されます。たとえば、A 部位は A/A、P 部位は P/P、E 部位は E/E と表記されることがよくあります。[ 28 ] Proc. Natl. Acad. Sci, USA 、pp. 230–234、1974）。
翻訳開始が完了すると、最初のアミノアシルtRNAはP/P部位に位置し、後述する伸長サイクルに備えます。翻訳伸長中、tRNAはまず伸長因子Tu（EF-Tu ）またはその真核生物（eEF-1 ）もしくは古細菌の対応物との複合体の一部としてリボソームに結合します。この最初のtRNA結合部位はA/T部位と呼ばれます。A/T部位では、A部位半分はmRNAデコード部位があるリボソーム小サブユニットに存在します。mRNAデコード部位は、翻訳中に mRNA コドン が読み取られる場所です。T部位半分は主にEF-TuまたはeEF-1がリボソームと相互作用するリボソーム大サブユニット に存在します。mRNAデコードが完了すると、アミノアシルtRNAはA/A部位に結合し、結合したアミノ酸との次のペプチド結合 [ 30 ] 3'末端が遊離 状態になり、A/A部位のtRNAは成長中のポリペプチド鎖を解離します。次の伸長サイクルを可能にするため、tRNAはハイブリッドA/PおよびP/E結合部位を通過し、サイクルを完了してP/PおよびE/E部位に留まります。A/AおよびP/P tRNAがP/PおよびE/E部位に移動すると、mRNAも1コドン分移動し、 A/T部位は空になり、次のmRNAデコードの準備が整います。E/E部位に結合したtRNAはリボソームから離れます。
P/I部位は実際にはアミノアシルtRNAに最初に結合する部位であり、アミノアシルtRNAは細菌ではIF2と呼ばれる開始因子によって運ばれてくる。 [ 29 ] しかし、真核生物または古細菌のリボソーム にP/I部位が存在することはまだ確認されていない。P部位タンパク質L27は、E. CollatzとAP Czernilofskyによってアフィニティーラベリングによって決定された（FEBS Lett. 、Vol. 63、pp. 283–286、1976）。
tRNA遺伝子 生物によってゲノム 中のtRNA遺伝子 の数は異なります。たとえば、遺伝学 研究でよく使われるモデル生物である線 虫C. elegansは 、核 ゲノムに29,647個の遺伝子を持ち、[ 31 ] [ 32 ] [ 33 ] Saccharomyces cerevisiae FusobacteriaやTenericutesなどのグループの細菌種はゲノムあたり約30個の遺伝子を持ち、ゼブラフィッシュ（ Danio rerio ）のような複雑な真核生物のゲノムは1万個以上のtRNA遺伝子を持つことがあります。[ 34 ]
2013年1月の推定によると、ヒトゲノムには合計で約20,848個のタンパク質コード遺伝子[ 35 ] があり、細胞質tRNA分子をコードする核遺伝子が497個、tRNA由来の偽遺伝子 （もはや機能していないと考えられているtRNA遺伝子）が324個あります[ 36 ] 抗生物質耐性 に関与していることが示されています）。 [ 37 ] [ 38 ] すべての真核生物と同様に、ヒトには22個のミトコンドリア tRNA遺伝子[ 39 ] MELAS症候群 などの重篤な疾患と関連付けられています。ミトコンドリアtRNA遺伝子と配列が非常によく似ている核染色体 の領域も特定されています（tRNA類似体）。 [ 40 ] 核ミトコンドリアDNA （ミトコンドリアから核へ転移した遺伝子）の一部とも考えられています。[ 40 ] [ 41 ] [ 42 ]、
ヒトでは、細胞質tRNA遺伝子はアンチコドンの特徴に基づいて49のファミリーに分類できます。これらの遺伝子は、22番染色体とY染色体を除くすべての染色体上に存在します。6p（140個のtRNA遺伝子）と1番染色体には高い集積が見られます。[ 36 ]
HGNCは 、ゲノムtRNAデータベース（GtRNAdb）および当該分野の専門家と協力して、tRNAをコードするヒト遺伝子の固有名称を承認した。
一般的に、細菌のtRNA遺伝子は、古細菌（平均=83.1 bp）や真核生物（平均=84.7 bp）のtRNA遺伝子よりも短い（平均=77.6 bp）。[ 34 ] [ 34 ]
進化 ゲノムtRNA含有量は、生物のドメイン間でゲノムを区別する特徴です。古細菌は、ゲノムtRNA含有量に関して最も単純な状況を示し、遺伝子コピー数は均一です。細菌は中間的な状況であり、真核生物は最も複雑な状況を示します。[ 43 ] 遺伝子コピー数 に大きな変動があり、この複雑さはtRNA遺伝子の重複とアンチコドン特異性の変化によるものと思われます。
異なる種間での tRNA 遺伝子コピー数の進化は、特定の tRNA 修飾酵素 (細菌ではウリジンメチルトランスフェラーゼ、真核生物ではアデノシンデアミナーゼ) の出現と関連付けられており、これにより特定の tRNA のデコード能力が増加する。[ 43 ] Ala は 4 種類の異なる tRNA アイソアクセプター (AGC、UGC、GGC、CGC) をコードしている。真核生物では、AGC アイソアクセプターは他のアイソアクセプターと比較して遺伝子コピー数が極めて豊富であり、これはウォブル塩基の A から I への修飾と相関している。この同じ傾向は、真核生物のほとんどのアミノ酸で示されている。実際、これら 2 つの tRNA 修飾の影響は、コドン使用バイアス にも見られる。高発現遺伝子は、これらの修飾tRNAによって解読されるコドンのみを使用するコドンに富んでいるようで、これはこれらのコドン、ひいてはこれらのtRNA修飾が翻訳効率において何らかの役割を果たしている可能性を示唆している。[ 43 ]
多くの種は進化の過程で特定のtRNAを失っています。例えば、哺乳類と鳥類はどちらも、可能な64個のtRNA遺伝子のうち同じ14個を欠いていますが、他の生物はこれらのtRNAを持っています。[ 44 ] 正確にペアリングするtRNAが欠落しているコドンを翻訳するために、生物はウォブリング と呼ばれる戦略に頼っています。この戦略では、不完全にマッチしたtRNA/mRNAペアでも翻訳が行われますが、この戦略は翻訳エラーの発生率も高めます。[ 45 ] [ 46 ]
仮説上の起源 tRNAの上半分（Tアームと、5'末端リン酸基および3'末端CCA基を持つアクセプターステムから構成される）と下半分（Dアームとアンチコドンアームから構成される）は、構造的にも機能的にも独立した単位である。上半分は、初期のRNAワールドにおいて複製のためにtRNA様分子を標識していたと考えられる3'末端ゲノムタグを含めて、先に進化してきた可能性がある。下半分は、例えばRNAワールドでタンパク質合成が始まり、リボ核タンパク質ワールド（ RNPワールド ）へと変化したように、後に拡張として進化してきた可能性がある。この提案されたシナリオは、ゲノムタグ仮説 と呼ばれている。実際、tRNAおよびtRNA様凝集体は、今日でも複製において重要な触媒作用（すなわち、リボザイムとして）を持っている。これらの役割は、RNAワールドの「 分子（または化学）化石 」とみなすことができる。[ 47 ] 起源 において複製リボザイム 分子であった可能性を示唆する証拠を報告した。[ 48 ] [ 49 ]
タイプ I およびタイプ II tRNA の進化は、地球上の生命以前から生命への移行も説明する 3 つの 31 ヌクレオチド ミニヘリックス tRNA 進化定理によって最後のヌクレオチドまで説明されます。[ 50 ] [ 51 ][52][53] [ 54 ] 既知 の 配列 を 持つ 3 つの 31 ヌクレオチド ミニヘリックスが ? は未知の塩基の同一性を示します) に連結され、93 ヌクレオチド tRNA 前駆体が形成されました。タイプII tRNAを生成するには、連結されたアクセプターステム内で単一の内部9ヌクレオチド欠失が起こった（CCGCCGCGCGGCGGがGGCGGに）。タイプI tRNAを生成するには、可変ループ領域内の連結されたアクセプターステム内で、関連する追加の9ヌクレオチド欠失が起こった（CCGCCGCGCGGCGGがCCGCCに）。これら2つの9ヌクレオチド欠失は、相補的なRNA鎖上で同一である。tRNAome（生物のすべてのtRNA）は、重複と突然変異によって生成された。
生命は、RNAリピートとRNA逆方向リピート（ステムループステム）を含むポリマーワールドから進化してきたことは明らかです。特に重要なのは、7ヌクレオチドのUターンループ（CU/???AA）でした。LUCA（最後の普遍的共通（細胞）祖先）以降、TループはtRNAの「エルボー」でDループと相互作用するように進化しました（Tループ：LUCA以降はUU/CAAAU）。ポリマーワールドはミニヘリックスワールドを経てtRNAワールドへと発展し、tRNAワールドは約40億年存続しました。tRNA配列の解析は、地球上の生命の進化における主要な成功経路を明らかにしています。
tRNA由来断片 tRNA由来断片（またはtRF）は、成熟tRNAまたは前駆体転写産物の切断後に生じる短い分子です。[ 55 ] [ 56 ] [ 57 ] [ 58 ] [ 59 ] [ 55 ] [ 59 ] [ 60 ] [ 55 ] [ 56 ] [ 61 ] tRF はRNA 干渉 、特に tRNA を複製のプライマーとして使用するレトロウイルスやレトロトランスポゾンの抑制に役割を果たしているようです。アンジオゲニンによって切断されたハーフ tRNA は tiRNA としても知られています。piRNA として機能するものを含む、より小さな断片の生合成についてはあまり理解されていません。[ 62 ]
tRF は、性別、人種、疾患状態によって大きな変化を示すなど、複数の依存性と役割を持っています。[ 59 ] [ 63 ] [ 64 ] [ 57 ] [ 60 ] [ 65 ] [ 66 ] [ 67 ] [ 68 ] [ 69 ] [ 60 ] [ 61 ] [ 70 ]
tRFはヒトに限定されず、複数の生物に存在することが示されている。[ 60 ] [ 71 ] [ 72 ] [ 73 ]
tRF についてさらに詳しく知りたい人向けに、2 つのオンライン ツールが利用可能です。ミトコンドリアおよび核 t RNA 断片のインタラクティブな探索のためのフレームワーク( MINTbase ) [ 74 ] [ 75 ] と、 トランスファー RNA関連 ( tRFdb 、Wayback Machineに2024年 3 月 15 日に アーカイブ) [ 76 ]
臨床的意義 アミノアシル化の阻害は、いくつかの疾患の治療アプローチとして有用である可能性がある。癌細胞は、健康な細胞と比較して、アミノアシル化の障害に対して比較的脆弱である可能性がある。癌やウイルス生物学に関連するタンパク質合成は、特定のtRNA分子に大きく依存していることが多い。例えば、肝臓癌の場合、tRNA-Lys-CUUにリジンを結合させることで肝臓癌細胞の増殖と転移が維持されるが、健康な細胞では、細胞生理を維持するためにこのtRNAへの依存度ははるかに低い。[ 104 ] [ 105 ]
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外部リンク tRNAdb（SpritzlsのtRNAコンパイルの更新版および完全再構築版） 2011年7月19日にWayback Machine に アーカイブ済み tRNAが乳がんの増殖において驚くべき役割を果たす（2023年12月3日にWayback Machine に アーカイブ済み） tRNAは心臓病や脳卒中と関連している GtRNAdb：完全ゲノムから同定されたtRNAのコレクション HGNC：ヒトtRNAの遺伝子命名法 今月の分子© RCSBタンパク質データバンク： トランスファーRNA アミノアシルtRNA合成酵素 伸長係数 tRNAのRfamエントリ
