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タンパク質構造において、βバレルは、タンデムリピートから構成されるβシートであり、ねじれてコイル状になり、最初のストランドが最後のストランドに結合した（水素結合）閉じたトーラス構造を形成します。多くのβバレルでは、βストランドは逆平行に配置されています。βバレル構造は、液体を収容するために使用されるバレルに似ていることからその名が付けられました。それらのほとんどは水溶性の外膜タンパク質であり、リポカリンのように、バレルの中心で疎水性リガンドと結合することがよくあります。その他は細胞膜を貫通しており、ポリンによく見られます。ポリン様バレル構造は、グラム陰性細菌の遺伝子の2～3%にコードされています。[ 1 ]オキシダーゼ、ジスムターゼ、アミラーゼなど、さまざまな機能を持つ600以上のタンパク質がβバレル構造を含んでいることが示されています。[ 2 ]
多くの場合、β鎖は極性アミノ酸と非極性アミノ酸（親水性アミノ酸と疎水性アミノ酸）が交互に並んでおり、疎水性残基はバレル内部に向かって疎水性コアを形成し、極性残基は溶媒に露出した表面のバレル外部に向かって配向している。ポリンやその他のβバレルを含む膜タンパク質ではこのパターンが逆転し、疎水性残基は周囲の脂質と接触する外部に向かって配向し、親水性残基は水性の内部細孔に向かって配向している。
すべてのベータバレルは、ベータシート内のストランド数 n と、ベータシート内のストランドのずれの尺度である「せん断数」 Sという 2 つの整数パラメータによって分類できます。 [ 3 ]これらの 2 つのパラメータ (n と S) は、バレルの軸に対するベータストランドの傾斜角に関連しています。[ 4 ] [ 5 ] [ 6 ]
上下バレルは最も単純なバレル構造であり、一連のベータストランドから構成され、それぞれのベータストランドは一次配列においてその直前と直後のストランドと水素結合している。
ゼリーロールフォールド、またはバレル（スイスロールとも呼ばれる）は、通常、2枚の4本鎖シートに配置された8本のベータ鎖から構成される。配列に沿って隣接する鎖は2枚のシート間で交互に配置され、3次元的に「巻き付けられ」、バレル形状を形成する。
ポリンは、細胞膜を拡散できないイオンや小分子の輸送体として機能するタンパク質で、16本または18本のβストランドが上下に並んだβバレル構造をしています。このような構造は、グラム陰性細菌、葉緑体、ミトコンドリアの外膜に存在します。タンパク質の中心にある孔（アイレットとも呼ばれる）は、正電荷と負電荷が孔の両側に現れるように配置された荷電残基で覆われています。2本のβストランドの間にある長いループが中心チャネルを部分的に塞いでおり、このループの正確なサイズと立体構造が、輸送体を通過する分子を識別するのに役立ちます。
ベータバレルは、ミトコンドリアや葉緑体などの内共生体由来の細胞小器官内でもタンパク質の輸送に機能する。[ 8 ]ミトコンドリア内には、ベータバレルが孔形成サブユニットとして機能する2つの複合体、外膜トランスロカーゼのTom40とソーティングおよびアセンブリ機構のSam50が存在する。葉緑体にも機能的に類似したベータバレル含有複合体があり、その中で最もよく特徴づけられているのはTOC複合体（葉緑体の外膜トランスロコン）のToc75である。
リポカリンは通常、8本のストランドからなる上下方向のβバレルタンパク質で、細胞外環境に分泌されます。特徴的なのは、バレルカリックス内で小さな疎水性分子を結合して輸送する能力です。このファミリーの例としては、レチノール結合タンパク質（RBP）と主要尿タンパク質（Mup）があります。RBPはレチノール（ビタミンA）を結合して輸送し、Mupは2-sec-ブチル-4,5-ジヒドロチアゾール（SBTまたはDHTと略される）、6-ヒドロキシ-6-メチル-3-ヘプタノン（HMH）、2,3-ジヒドロ-エキソ-ブレビコミン（DHB）など、多くの小さな有機フェロモンを結合します。[ 9 ] [ 10 ] [ 11 ]
紙は、向かい合う辺同士を合わせることで円筒形に成形できます。2つの端が合わさって線を形成します。この線に平行に2つの端をスライドさせることでせん断力が生じます。同様に、ベータシートの端を合わせて円筒形にすることでベータバレルを形成できます。これらの端をずらすとせん断力が生じます。
地質学においても同様の定義が見られ、せん断とは岩石表面に対して垂直な方向の岩石内部の変位を指します。物理学では、この変位量はせん断ひずみと呼ばれ、長さの単位を持ちます。バレル単位のせん断数では、変位はアミノ酸残基の単位で測定されます。
せん断数の決定には、 βシートの1本の鎖の各アミノ酸が、隣接する鎖の1つのアミノ酸にのみ隣接しているという仮定が必要です（たとえば、βバルジが存在する場合は、この仮定は成り立たない可能性があります）。[ 12 ]例として、緑色蛍光タンパク質のSを計算します。このタンパク質は、βバレルに平行鎖と逆平行鎖の両方が含まれているため選択されました。β鎖でどのアミノ酸残基が隣接しているかを決定するために、水素結合の位置が決定されます。
鎖間の水素結合は表にまとめることができます。各列には、1 つの鎖の残基が含まれています (最後の列には鎖 1 が繰り返されています)。矢印は、図で特定された水素結合を示しています。各鎖の相対的な方向は、表の下部にある「+」と「-」で示されています。鎖 1 と 6 を除いて、すべての鎖は逆平行です。鎖 1 と 6 の間の平行な相互作用により、水素結合パターンの外観が異なります。(予想されるすべての水素結合が特定されなかったため、一部の矢印が欠落しています。非標準アミノ酸は「?」で示されています)。バレルの外側を向いている側鎖は太字で示されています。
このバレルにせん断力が全く存在しない場合、例えばストランド1の12番目の残基Vは、最後のストランドでも元の位置と同じ高さになるはずです。しかし、せん断力が存在するため、12番目の残基Vは同じ高さではなく、元の位置より14残基高い位置にあります。したがって、そのせん断数Sは14となります。
