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内膜ミトコンドリア膜（IMM）は、ミトコンドリアマトリックスと膜間腔を隔てるミトコンドリア膜である。
ミトコンドリア内膜の構造は、複雑に折り畳まれ、区画化されている。膜の多数の陥入部はクリステと呼ばれ、クリステ接合部によって外膜に隣接する内境界膜から隔てられている。クリステは、滑らかな内膜と比較して膜の総表面積を大幅に増加させ、それによって酸化的リン酸化に利用できる作業空間を拡大させる。
内膜は2つの区画を形成する。内膜と外膜の間の領域は膜間腔と呼ばれ、細胞質とほぼ連続している一方、内膜の内側のより隔離された空間はマトリックスと呼ばれる。
典型的な肝臓ミトコンドリアでは、クリステのため、内膜の面積は外膜の約5倍になります。この比率は変動し、筋肉細胞などATPの需要が高い細胞のミトコンドリアには、さらに多くのクリステが含まれています。クリステ膜のマトリックス側には、プロトン勾配駆動型ATP合成の場であるF1粒子と呼ばれる小さな丸いタンパク質複合体が点在しています。クリステはミトコンドリアの全体的な化学浸透機能に影響を与えます。[ 1 ]
クリステと内側境界膜は接合部によって隔てられている。クリステの末端は、頭部同士が結合してボトルネック状に対向するクリステ膜を連結する膜貫通タンパク質複合体によって部分的に閉じられている。これは、疎水性カルジオリピンが豊富に存在することで膜に張力が生じ、湾曲が生じるためである。[ 2 ] [ 3 ]例えば、接合タンパク質IMMTの欠失は、内膜電位の低下と成長障害[ 4 ]、および典型的な陥入ではなく同心円状のスタックを形成する劇的に異常な内膜構造につながる。[ 5 ]
クリステ接合部はOMA1によってOPA1によって安定化される。[ 6 ]
ミトコンドリアの内膜は、脂質組成において細菌の膜と類似している。この現象は、ミトコンドリアが真核生物の宿主細胞に取り込まれた原核生物として起源するという、細胞内共生説によって説明できる。
ブタ心臓ミトコンドリアでは、ホスファチジルエタノールアミンがミトコンドリア内膜の大部分を占め、リン脂質組成の37.0%を占めています。ホスファチジルコリンは約26.5%、カルジオリピンは25.4%、ホスファチジルイノシトールは4.5%を占めています。[ 7 ] S. cerevisiaeミトコンドリアでは、ホスファチジルコリンがIMMの38.4%を占め、ホスファチジルエタノールアミンは24.0%、ホスファチジルイノシトールは16.2%、カルジオリピンは16.1%、ホスファチジルセリンは3.8%、ホスファチジン酸は1.5%を占めています。[ 8 ]
内膜は酸素、二酸化炭素、水のみを自由に透過します。[ 10 ]イオンや小分子に対する透過性は外膜よりはるかに低く、マトリックスを細胞質環境から分離することで区画を形成し、ATP合成を可能にする電気化学的勾配の形成を可能にします。ミトコンドリア内膜は電気的絶縁体と化学的障壁の両方です。細胞質で合成されたマトリックス標的タンパク質などの特定の分子がこの障壁を通過してマトリックスに入ることを可能にする高度な輸送タンパク質が存在します。内膜にはいくつかのアンチポートシステムが埋め込まれており、細胞質とミトコンドリアマトリックスの間で陰イオンの交換を可能にします。 [ 9 ]