構造 Galdieria sulphuraria CO₂ ： 活性部位に関与し、酵素触媒作用のためにCO₂ を 安定化させる残基は色分けされ、ラベルが付けられています。水素結合相互作用の距離はオングストローム単位で示されています。Mg²⁺イオン（ 緑色の球）はCO₂ に配位しており、その後ろに3つの水分子（赤色の球）が続いています。その他の残基は すべてグレースケールで表示されています。シロイヌナズナの葉緑体 ゲノムにおける rbcL 遺伝子の位置（約55～56.4kb）。rbcLは 光合成に関与する21個のタンパク質コード遺伝子の1つである（緑色の四角）。 植物、藻類 、シアノバクテリア 、および光合成 および化学合成独立栄養性の シュードモナス門 （以前はプロテオバクテリアと呼ばれていた）では、この酵素は通常、大鎖（L 、約55,000 Da ）と小鎖（S 、約13,000 Da）と呼ばれる2種類のタンパク質サブユニットから構成されています。大鎖 遺伝子（rbcL ）は、植物の葉緑体DNAによってコードされています。 [ 8 ] 植物細胞の核には、通常、関連する 小鎖 遺伝子がいくつか存在し、小鎖は葉緑体の外膜 を通過して細胞質 から葉緑体のストロマ 区画に輸送されます。[ 6 ] [ 9 ] 基質 （リブロース 1,5-ビスリン酸）結合部位は、各大鎖の アミノ酸 が結合部位に寄与する二量体 を形成する大鎖 にあります。合計8つの大きな鎖（=4つの二量体）と8つの小さな鎖が集まって、約540,000 Daのより大きな複合体を形成する。[ 10 ] 渦鞭毛藻類 では、大きなサブユニットのみからなる酵素が見つかっている。[ a ]
マグネシウム イオン （Mg 2+ 活性部位 におけるMg 2+ リジン への「活性化」二酸化炭素分子（CO 2 カルバメート の形成）が含まれます。[ 12 ] Mg 2+は トランス配座にすることで、Lysの窒素と CO 2 [ 13 ] Mg 2+は Mg 2+ は活性部位のHis残基（His300、His302、His335）によって配位され、3つの水分子の配位とそれらが−OH に変換されることで部分的に中和されます。[ 13 ] この配位により不安定な複合体が形成されるが、 Mg 2+ アルカリ性 pH によって促進される。液相区画 (植物では葉緑体のストロマ ) のpH とマグネシウムイオン濃度は 光によって上昇する。RuBisCO 酵素活性の調節における pH とマグネシウムイオン濃度の変化の役割については、以下で 説明する。カルバメートが形成されると、His335 は熱ゆらぎによって元の位置に戻ることで活性化を完了する。[ 13 ]
酵素活性 RuBisCoの主な反応は、CO2 固定と酸素化の2つである。 RuBisCOはカルビン回路 の多くの酵素の1つです。RuBisCOがRuBPのC2炭素へのCO2 の 攻撃とそれに続くC3炭素とC2炭素間の結合切断を促進すると、2分子のグリセリン酸-3-リン酸が生成されます。この変換には、エノール化 、カルボキシル化 、水和 、CC結合切断、プロトン化の ステップが含まれます。[ 14 ] [ 15 ] [ 16 ]
基質 基質は リブロース-1,5-ビスリン酸 と二酸化炭素 （「活性化」二酸化炭素とは異なる）です。RuBisCOは、二酸化炭素（CO₂ ）の代わりにリブロース-1,5-ビスリン酸と分子状酸素 （O₂ ） の反応も触媒します。[ 17 ] CO₂ と O₂ の区別は、基質の 四重極モーメント と高い静電場 勾配 の異なる相互作用によるものです。[ 13 ] この勾配は、最小限の活性を持つRuBisCOの二量 体によって確立され、その2つの構成要素により、酵素が O₂ とCO₂ と相互作用するために必要な反対の電荷を持つドメインの組み合わせが提供されます。これらの条件は、RuBisCO で見られる低いターンオーバー率を説明するのに役立ちます。基質の四重極 モーメントとの十分な相互作用に必要な電場 の強度を高めるために、酵素の C 末端および N 末端セグメントを閉じて、活性部位を溶媒から隔離し、誘電率を 低下させる必要があります。[ 18 ] エントロピー コストがかかり、その結果、低いターンオーバー率になります。
RuBPとの結合 Lys210 の ε-アミノ基のカルバミル化は、Mg 2+ [ 19 ] Mg 2+ Mg 2+に結合する。 [ 14 ] [ 20 ] [ 21 ]
エノリゼーション RuBPのエノール化は 、RuBPのケト互変異性体がエネジオール（エネジアート）に変換される過程である。エノール化はC3での脱プロトン化によって開始される。この段階における酵素塩基については議論が続いているが、[ 20 ] [ 22 ] [ 14 ] [ 20 ] [ 21 ]
カルボキシル化 ホウレンソウ由来RuBisCOの活性部位と阻害剤である2-カルボキシアラビニトール-1,5-ビスリン酸、CO2 、およびMg2 + と の複合体の3D画像。（PDB：1IR1、リガンドビュー[CAP]501：A） 2,3-エネジオラートのカルボキシル化により中間体3-ケト-2-カルボキシアラビニトール-1,5-ビスリン酸が生成され、Lys334はCO2基質の付加を促進する位置にあり、3 番目の Mg2 + [ 14 ] [ 22 ] ジェムジオール 中間体が形成されます。[ 20 ] [ 23 ] [ 20 ] [ 23 ] [ 14 ]
CC結合の切断 ジェムジオール中間体はC2-C3結合で切断され、1分子のグリセリン酸-3-リン酸と負電荷を帯びたカルボキシレートが生成される。[ 14 ] このカルバニオン のC2の立体特異的なプロトン化により、もう1分子のグリセリン酸-3-リン酸が生成される。この段階はLys175またはカルバミル化されたLys210によって促進されると考えられている。[ 14 ]
酵素活性の速度 カルビン回路 と炭素固定の概要。一部の酵素は毎秒数千の化学反応を実行できます。しかし、RuBisCOは遅く、酵素分子1つあたり毎秒3～10個の二酸化炭素分子しか固定しません。[ 25 ]
RuBisCOは通常、日中のみ活性を示します。これは、リブロース1,5-ビスリン酸が暗所では再生されないためです。これは、カルビン回路における他のいくつかの酵素の調節によるものです。さらに、RuBisCOの活性は、カルビン回路の他の酵素の活性といくつかの方法で協調しています。
イオンによって 葉緑体に光を照射すると、チラコイド膜を挟んでプロトン（水素イオン、 H + ストロマ のpH は7.0から8.0に上昇します。プロトンのチラコイドへの移動は光によって促進され 、葉緑体におけるATP合成 の基本となります（さらに読む： 光合成反応中心 ； 光依存性反応 ） 。膜を挟んだイオン電位のバランスを保つため、マグネシウムイオン（Mg2 +
RuBisCOアクチバーゼによる 植物や一部の藻類では、RuBisCO の活性部位で重要なカルバメート を迅速に形成するために、別の酵素であるRuBisCO アクチバーゼ (Rca、GO:0046863、P10896 ) が必要です。 [ 26 ] [ 27 ] リブロース 1,5-ビスリン酸 (RuBP) が RuBisCO の活性部位に強く結合し、プロセスが前進するのを妨げるためです。光の下では、RuBisCO アクチバーゼは、RuBisCO の触媒部位から阻害性 (または一部の見解では貯蔵) RuBP の放出を促進します。アクチバーゼは、一部の植物 (タバコや多くの豆など) でも必要です。これは、暗所では、これらの植物が合成する競合阻害剤である基質アナログ 2-カルボキシ-D-アラビチノール 1-リン酸 (CA1P) によって RuBisCO が阻害される (または加水分解から保護される) ためです。[ 28 ] プロテオリシス から保護されたコンフォメーション に保つことも示されています。[ 29 ] CA1Pホスファターゼ によって速やかに非阻害型に変換されます。これらの強力な阻害剤がなくても、数百回の反応ごとに、二酸化炭素または酸素との通常の反応が完了しません。活性部位には、他の阻害性基質アナログが依然として形成されます。ここでも、RuBisCOアクチバーゼはこれらのアナログを触媒部位から放出し、酵素を触媒活性型に維持することができます。しかし、高温では、RuBisCOアクチバーゼは凝集し、RuBisCOを活性化できなくなります。これは、熱ストレス時に観察されるカルボキシル化能力の低下に寄与する。[ 30 ] [ 31 ]
アクチバーゼによって アクチバーゼによる阻害性RuBP、CA1P、およびその他の阻害性基質アナログの除去にはATPの消費が必要である。この反応は ADP の存在によって阻害されるため、アクチバーゼ活性は葉緑体ストロマ中のこれらの化合物の比率に依存する。さらに、ほとんどの植物では、ATP/ADP比に対するアクチバーゼの感受性は、別の小さな調節タンパク質であるチオレドキシンを介してストロマの酸化 還元 状態によって変化する。このようにして、アクチバーゼの活性とRuBisCOの活性化状態は光強度に応じて調節され、それによってリブロース1,5-ビスリン酸基質の生成速度が調節される。[ 32 ]
リン酸塩によって シアノバクテリアでは、無機リン酸 （P i ）も光合成の協調的制御に関与しています。P i は RuBisCO の活性部位と、酵素の活性化コンフォメーションと非活性コンフォメーション間の遷移に影響を与えることができる大きな鎖上の別の部位に結合します。このようにして、細菌の RuBisCO の活性化は P i レベルに特に敏感である可能性があり、高等植物の RuBisCO アクチバーゼの機能と同様の方法で作用する可能性があります。[ 33 ]
二酸化炭素によって 二酸化炭素と酸素はRuBisCOの活性部位で競合するため、RuBisCOを含む区画（ 葉緑体ストロマ ）内の二酸化炭素濃度を高めることで、RuBisCOによる炭素固定を促進できます。 C4 炭素固定を光呼吸の原因であり、明るい光の下では、RuBisCOが利用できる O2 とCO2 の比率が酸素側に大きく傾くと、健康な葉でも正味の炭素固定がゼロになることがあります。この現象は主に温度に依存しており、高温は葉組織の水分に溶解したCO2 の濃度を低下させる可能性があります。この現象は水分ストレス にも関連しており、植物の葉は蒸発冷却されるため、水分が不足すると葉の温度が高くなります 。 C4 植物は 、 最初に CO2 に対する親和性が高い酵素であるPEPカルボキシラーゼ を使用します。このプロセスでは、まず4炭素の中間化合物が生成されます。これがC4 植物という名前の由来です。この中間化合物はC3 光合成 の 場所に運ばれ、脱炭酸されてCO2が放出され 、 CO2 の 濃度が高まります。
気孔を閉じており、水分を節約する一方で、光非依存性反応（ カルビン回路 とも呼ばれる）が起こらないようにしています。これらの反応には、気孔を通して二酸化炭素がガス交換によって通過する必要があるためです。 葉 の 上面からの蒸発は、ワックス の層によって防がれています。
遺伝子工学 RuBisCOは植物の光合成において律速段階となることが多いため、植物のRuBisCO遺伝子を改変して触媒活性を高めたり、酸素化速度を低下させたりすることで光合成効率を改善できる可能性がある。 [ 34 ] [ 35 ] [ 36 ] [ 37 ] CO2 の 隔離が 改善され、作物収量を増やす戦略となる可能性がある。[ 38 ] 葉緑体DNA からRuBisCO小鎖を発現させること、RuBisCO遺伝子を改変して二酸化炭素に対する特異性を高めたり、炭素固定速度を上げたりすることなどがある。[ 39 ] [ 40 ]
植物における突然変異 一般的に、 RuBisCO の部位特異的変異誘発は ほとんど成功していないが、[ 38 ] サブユニットC4 種を持つタバコ植物ではこのタンパク質の変異型が得られており、[ 41 ] 核形質転換によりイネではよりC4 に似た速度論的特性を持つ RuBisCO が得られている。[ 42 ] RuBisCO およびC3 サイクルの他の酵素の収量に対する堅牢で信頼性の高いエンジニアリングが可能であることが示されており、[ 43 ] [ 37 ]
一つの方法は、紅藻 Galdieria partita 由来のもののように、自然に高い特異性値を持つ RuBisCO 変異体を植物に導入することです。これにより、作物の光合成効率が向上する可能性がありますが、考えられる負の影響についてはまだ研究されていません。[ 44 ] この分野の進歩には、タバコの酵素を紫色の光合成細菌Rhodospirillum rubrum [ 45 ] 2014 年に、シアノバクテリア Synechococcus elongatus 、 CO2 固定速度が増加していた。しかし、変異体植物は野生型よりも成長が遅かった。[ 46 ]
最近の理論では、相対的特異性（すなわち、光呼吸 というエネルギーを浪費するプロセスにつながるO 2の取り込みよりも CO 2 固定を優先する能力）と生成物の形成速度との間のトレードオフが検討されている。著者らは、RuBisCOは実際には多くの植物（基質利用可能性と環境条件が大きく異なる）において「ほぼ完璧」な状態に進化し、特異性と反応速度の間の妥協点に達した可能性があると結論付けている。[ 47 ] [ 48 ] また、RuBisCOのオキシゲナーゼ反応は、活性部位付近でのCO 2の 枯渇を防ぎ、葉緑体の酸化還元状態の維持に寄与するとも示唆されている。[ 49 ]
光合成は地球の大気中の二酸化炭素 を最も効果的に調節する唯一の自然現象であるため、[ 50 ]
細菌宿主における発現 現在、遺伝子操作研究のために細菌宿主で機能的な植物ルビスコを発現させる効果的な方法は非常に少ない。これは主に、ルビスコの生合成と代謝維持に、核コードされたRbcSサブユニットを含む複雑な細胞機構が必要であり、これらのサブユニットは通常、折り畳まれていないタンパク質として葉緑体 に取り込まれるためである。[ 51 ] [ 52 ] [ 39 ] 大腸菌 シロイヌナズナの [ 53 ]
RuBisCOの進化
系統発生学的研究 RuBisCOの大きなサブユニットをコードする葉緑体遺伝子rbcLは、 植物分類学 における系統 解析に適した遺伝子座 として広く用いられてきた。[ 62 ]
起源 図3。 この図では、(LS) 2 複合体の各タンパク質鎖が識別しやすいようにそれぞれ異なる色で示されている。RuBisCOに類似した非炭素固定タンパク質は、RuBisCO様タンパク質（RLP）と呼ばれ、バチルス・サブチリス のような一般的な生物にも野生で見られます。この細菌は、メチオニンサルベージ経路の一部である 2,3-ジケト-5-メチルチオペンチル-1-リン酸エノラーゼ 機能を持つrbcL様タンパク質を持っています。[ 63 ] [ 15 ] [ 64 ] 2よりも CO 2 に対する特異性を高める進化を可能にした。小サブユニットがないと効果のない置換は、結合すると突然有益になる。さらに、小サブユニットは、その存在下でのみ許容される置換の蓄積を可能にした。このような置換の蓄積は、小サブユニットへの厳密な依存性につながり、これは小サブユニットに結合する現存するRubiscoで観察される。
C 4 多様な植物系統におけるC 4 固定経路 の大規模な収斂進化に伴い、祖先の C 3 型 RuBisCO は、葉肉細胞 から維管束鞘細胞 へのCO 2 の局在化が進んだ結果、特異性が低下する代わりにCO 2 の回転速度が速くなるように進化しました。[ 65 ] これは、カルビン回路 の「開閉」遷移の構造的柔軟性を高めることによって達成されました。実験室ベースの系統発生学的研究では、この進化は、C 4 RuBisCO に必要な一連の 変異 によってもたらされる安定性と活性のトレードオフによって制約されていることが示されています。[ 66 ] 4 RuBisCO への進化に先立って、変異によって酵素の安定性が高まり、C 4 RuBisCOに必要な変異を維持するための緩衝材が確立された期間がありました。この緩衝プロセスを支援するために、新たに進化した酵素は、さらに一連の安定化変異を発達させていることがわかった。RuBisCOは常に新しい変異を蓄積してきたが、生き残ったこれらの変異のほとんどは、タンパク質の安定性に大きな影響を与えていない。RuBisCOの不安定化C4変異は 、低 CO2 濃度などの環境圧力によって維持されており、新しい適応機能のために安定性を犠牲にする必要がある。[ 66 ]
用語の歴史 「RuBisCO」という用語は、1979年にデビッド・アイゼンバーグが、初期の著名なRuBisCO研究者で あるサム・ワイルドマン の退職を記念するセミナーでユーモラスに考案したもので、ワイルドマンがタバコの葉から食用タンパク質サプリメントを作ろうとした試みにちなんで、スナック食品の商標「ナビスコ 」をも示唆している。[ 67 ] [ 68 ]
名前の大文字表記については長年議論されてきた。フルネームの各文字を大文字にする（Ribulose-1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ）こともできるが 、scuba や laserなど の他 の用語と同様に、すべて小文字にする（rubisco）べきだという意見もある。[ 1 ]
参考文献 1 2 Sharkey TD (2019 年 5 月) 「標準的なカルビン・ベンソン回路の発見」Photosynthesis Research . 140 (2): 235– 252. Bibcode : 2019PhoRe.140..235S . doi : 10.1007/s11120-018-0600-2 . OSTI 1607740 . PMID 30374727 . S2CID 53092349 . ↑ Nivison, Helen; Stocking, C. (1983). "オオムギの葉におけるリブロースビスリン酸カルボキシラーゼ合成" . Plant Physiology . 73 (4): 906– 911. doi : 10.1104/pp.73.4.906 . PMC 1066578 . PMID 16663341 . ↑ Mächler, Felix; Nösberger, Josef (1988). "重炭酸塩はリブロース-1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼを阻害する" . Plant Physiology . 88 (2): 462– 465. doi : 10.1104/pp.88.2.462 . PMC 1055600 . PMID 16666327 . ↑ 光合成の未来へ：10億年前の酵素を復活させることで、光合成が酸素の増加にどのように適応したかが明らかになる。マックス・プランク協会ニュース、2022年10月13日 ↑ Cooper GM (2000). "10.葉緑体ゲノム" . The Cell: A Molecular Approach (第2 版). Washington, DC: ASM Press. ISBN 978-0-87893-106-4 リブロース-1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ（ルビスコ）のサブユニットの一つは、葉緑体DNAによってコードされています。ルビスコは、カルビン回路においてリブロース-1,5-ビスリン酸にCO₂を付加する反応を触媒する重要な酵素です 。また 、地球上で最も豊富なタンパク質の一つと考えられているため、そのサブユニットの一つが葉緑体ゲノムによってコードされていることは注目に値します。 1 2 Dhingra A、Portis AR、Daniell H (2004 年 4 月)。 「葉緑体で発現する RbcS 遺伝子の翻訳の強化により、核 RbcS アンチセンス植物の小サブユニットレベルと光合成が回復する」 。 米国 科学 アカデミー紀要 。101 (16): 6315–6320。Bibcode : 2004PNAS..101.6315D。doi : 10.1073/pnas.0400981101。PMC 395966。PMID 15067115。 （ ルビスコ ）は地球上で最も広く存在する酵素 で あり、葉緑体内の全可溶性タンパク質の 30～50% を占め て い ます 。 1 2 Feller U、Anders I、Mae T (2008)。 「 Rubiscolytics: 細胞内での酵素機能が終了した後のRubiscoの運命」 。Journal of Experimental Botany。59 ( 7): 1615–1624。doi : 10.1093/jxb / erm242。PMID 17975207 。 ↑ Vitlin Gruber A 、Feiz L ( 2018)。 「 葉緑体におけるルビスコの集合」 。Frontiers in Molecular Biosciences。5 24。doi : 10.3389 / fmolb.2018.00024。PMC 5859369。PMID 29594130 。 ↑ シロイヌナズナに M、Putterill JJ、Ross GS、Laing WA (2001 年 4 月)「cDNA 末端の迅速増幅によるシロイヌナズナの rubisco 小サブユニット遺伝子の相対的発現レベルの決定」 Analytical Biochemistry 291 ( 2): 237– 244. doi : 10.1006/abio.2001.5042 . PMID 11401297 . ↑ Stryer L、Berg JM、Tymoczko JL (2002)。 「第20章： カルビン 回路とペントースリン酸経路」 。 生化学 （第5 版）。サンフランシスコ：WH Freeman。ISBN 978-0-7167-3051-4 図20.3 .ルビスコの構造（色分けリボン図） ↑ Goodsell D (2000年11月). "Rubisco" . 今月の分子 . RCSB PDB (構造バイオインフォマティクス研究協力機構 PDB). doi : 10.2210/rcsb_pdb/mom_2000_11 . ↑ Lodish H、Berk A、Zipursky SL、Matsudaira P、Baltimore D、Darnell JE (2000)。 「分子細胞生物学」 （第4 版）。ニューヨーク：WH Freeman & Co. 1 2 3 4 Stec B (2012 年11 月 )。 「活性部位リジンのカルバミル化による RuBisCO 活性化の構造的メカニズム」 。 米国 科学 アカデミー 紀要 。109 ( 46 ) : 18785–18790。Bibcode : 2012PNAS..10918785S。doi : 10.1073 / pnas.1210754109。PMC 3503183。PMID 23112176 。 1 2 3 4 5 6 7 Andersson I (2008 年 5 月). 「Rubisco における触媒作用と調節」 . Journal of Experimental Botany . 59 (7): 1555–1568 . doi : 10.1093/jxb/ern091 . PMID 18417482 . 1 2 Erb TJ、Zarzycki J ( 2018 年 2 月)。 「RubisCO の短い歴史: 自然界 で最も優勢な CO 2 固定酵素 の 盛衰 (?) 」 。 Current Opinion in Biotechnology。49 : 100–107。doi : 10.1016 / j.copbio.2017.07.017。PMC 7610757。PMID 28843191 。 ↑ Lundqvist T 、Schneider G (1991年7月)。 「基質であるリブロース-1,5- ビスリン 酸と複合体 を 形成した活性化リブロース-1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼの結晶構造」 。The Journal of Biological Chemistry。266 (19): 12604–12611。doi : 10.1016 / S0021-9258( 18 )98942-8。PMID 1905726 。 ↑ Goodsell D (2000年11月). "Rubisco" . 今月の分子 . RCSB PDB (構造バイオインフォマティクス研究協力機構 PDB). doi : 10.2210/rcsb_pdb/mom_2000_11 . ↑ Satagopan S、Spreitzer RJ (2008年7 月 )。 「クラミドモナスRubiscoの大型サブユニットカルボキシ末端における植物様置換によりCO2/O2特異性が向上する」 。BMC Plant Biology。8 ( 1 ) : 85。Bibcode : 2008BMCPB...8... 85S。doi : 10.1186 / 1471-2229-8-85。PMC 2527014。PMID 18664299 。 ↑ Lorimer GH、Miziorko HM ( 1980年11月)。「CO2 とMg2+によるリブロースビスリン酸カルボキシラーゼ活性化の基礎として の リジル残基のεアミノ基上のカルバメート形成」。Biochemistry。19 ( 23 ) : 5321–5328。doi : 10.1021 /bi00564a027。PMID 6778504 。 1 2 3 4 5 Cleland WW 、 Andrews TJ、Gutteridge S、Hartman FC、Lorimer GH ( 1998 年 4 月) 。 「 Rubisco の メカニズム: 一般塩基としてのカルバメート」。Chemical Reviews。98 ( 2): 549–562。doi : 10.1021/cr970010r。PMID 11848907 。 1 2 Andersson I、Knight S、Schneider G、Lindqvist Y 、Lundqvist T、Brändén CI、Lorimer GH (1989)。「リブロース-ビスリン酸カルボキシラーゼの活性部位の結晶 構造 」 。Nature。337 ( 6204 ) : 229–234。Bibcode : 1989Natur.337..229A。doi : 10.1038 / 337229a0。S2CID 4370073 。 1 2 Hartman FC、Harpel MR ( 1994)。「D- リブロース -1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼの構造、機能、調節、およびアセンブリ」。Annual Review of Biochemistry。63 ： 197–234。doi ： 10.1146 / annurev.bi.63.070194.001213。PMID 7979237 。 1 2 Taylor TC、Andersson I (1997 年 1 月)。「ルビスコ とその天然基質 で ある リブロース 1,5-ビスリン酸との複合体の構造」。Journal of Molecular Biology。265 ( 4): 432–444。doi : 10.1006/ jmbi.1996.0738。PMID 9034362 。 ↑ Pearce FG (2006年11月) 「 異なる 系統 の リブロースビスリン酸カルボキシラーゼによる触媒副産物形成とリガンド結合」 。The Biochemical Journal。399 ( 3 ): 525–534。doi : 10.1042/ BJ20060430。PMC 1615894。PMID 16822231 。 ↑ Ellis RJ (2010年1月)「生化学：非知的な設計へ の挑戦」 Nature . 463 (7278): 164–165 . Bibcode : 2010Natur.463..164E . doi : 10.1038/463164a . PMID 20075906. S2CID 205052478 . ↑ Portis AR (2003). "Rubisco activase - Rubiscoの触媒シャペロン". Photosynthesis Research . 75 (1): 11– 27. Bibcode : 2003PhoRe..75...11P . doi : 10.1023/A:1022458108678 . PMID 16245090 . S2CID 2632 . ↑ Jin SH、Jiang DA、Li XQ、Sun JW (2004 年 8 月 )。「アンチセンス Rubisco activase 遺伝子を導入したイネの光合成特性」。 浙江 大学 科学ジャーナル 。5 (8): 897–899。doi : 10.1631/jzus.2004.0897 (2025年10 月26 日 非アクティブ)。PMID 15236471。S2CID 1496584 。 {{cite journal}}: CS1メンテナンス: DOIは2025年10月現在非アクティブです（リンク）↑ Andralojc PJ、Dawson GW、Parry MA、Keys AJ (1994 年 12 月)。 「 光合成産物からの炭素の 2-カルボキシアラビニトール -1-リン酸および 2-カルボキシアラビニトールへの取り込み」 。The Biochemical Journal。304 ( 3 ) : 781–786。doi : 10.1042 / bj3040781。PMC 1137402。PMID 7818481 。 ↑ Khan S、Andralojc PJ、Lea PJ、Parry MA (1999 年 12 月)。 「 2'-カルボキシ-D-アラビチノール 1-リン酸 は リブロース 1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼをタンパク質分解から保護する」 。European Journal of Biochemistry。266 ( 3): 840–847。doi : 10.1046/ j.1432-1327.1999.00913.x。PMID 10583377 。 ↑ Salvucci ME、Osteryoung KW、Crafts - Brandner SJ、Vierling E ( 2001年11月)。 「Rubiscoアクチバーゼのin vitroおよびin vivoにおける熱変性に対する例外的な感受性 」 。Plant Physiology。127 ( 3 ) : 1053–1064。doi : 10.1104 / pp.010357。PMC 129275。PMID 11706186 。 ↑ Crafts-Brandner SJ、Salvucci ME (2000年11月)。 「ルビスコ活性化酵素 は 高温およびCO2条件下で葉の光合成能力を制限する」 。 米国 科学 アカデミー 紀要 。97 ( 24 ) : 13430–13435。Bibcode : 2000PNAS...9713430C。doi : 10.1073/ pnas.230451497。PMC 27241。PMID 11069297 。 ↑ Zhang N, Kallis RP, Ewy RG, Portis AR (2002年3月). 「シロイヌナズナにおけるRubiscoの光調節には、より大きなRubiscoアクチバーゼアイソフォームの酸化還元調節能力が必要である」 . 米国科学アカデミー紀要 . 99 (5): 3330– 3334. Bibcode : 2002PNAS...99.3330Z . doi : 10.1073/pnas.042529999 . PMC 122518 . PMID 11854454 . ↑ Marcus Y、Gurevitz M (2000 年 10 月)。 「シアノバクテリア RuBP カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼの活性化は、2 つの独立したメカニズムを介して無機リン酸によって促進される」 。European Journal of Biochemistry。267 ( 19 ) : 5995–6003。doi : 10.1046 / j.1432-1327.2000.01674.x。PMID 10998060 。 ↑ Spreitzer RJ、Salvucci ME ( 2002 ) 。 「 Rubisco: 構造、調節相互作用、およびより優れた酵素の可能性」。Annual Review of Plant Biology。53 ( 1 ) : 449–475。Bibcode : 2002AnRPB..53..449S。doi : 10.1146 / annurev.arplant.53.100301.135233。PMID 12221984。S2CID 9387705 。 ↑ Timmer J (2017年12月7日) 「地球上で最も重要な、役に立たない酵素を人工的に作り出すことができるかもしれない」 Ars Technica 。 2019年 1月5日 閲覧 。 ↑ Timmer J (2019年1月3日) 「毒性のある間違いをリサイクルするように光合成を工学的に修正する」 Ars Technica 。 2019年 1月5日 取得 。 1 2 South PF、Cavanagh AP、Liu HW、Ort DR (2019 年 1 月)。 「合成グリコール酸代謝 経路 は 圃場での作物の成長と生産性を刺激する」 。Science。363 ( 6422 ) eaat9077。doi : 10.1126 / science.aat9077。PMC 7745124。PMID 30606819 。 1 2 Furbank RT、Quick WP、Sirault XR (2015)。 「標的遺伝子操作による穀物 作物 の光合成と収量ポテンシャルの向上：展望、進歩、課題」 。Field Crops Research。182 ： 19–29。Bibcode ： 2015FCrRe.182 ... 19F。doi ： 10.1016 / j.fcr.2015.04.009 。 1 2 Parry MA、Andralojc PJ、Mitchell RA、Madgwick PJ、Keys AJ (2003 年 5 月)。 「 Rubisco の操作: 量、活性、機能、および制御」 。Journal of Experimental Botany。54 ( 386 ): 1321–1333。doi : 10.1093 / jxb / erg141。PMID 12709478 。 ↑ Ogbaga CC、Stepien P、Athar HU、Ashraf M (2018 年 6 月)。 「 高温感受性植物への好熱性シアノバクテリア由来の Rubisco アクチバーゼのエンジニアリング」。Critical Reviews in Biotechnology。38 ( 4 ) : 559–572。doi : 10.1080 /07388551.2017.1378998。PMID 28937283。S2CID 4191791 。 ↑ Whitney SM、Sharwood RE、Orr D、White SJ、Alonso H、Galmés J (2011 年 8 月)。 「イソロイシン 309は 、 フラベリアにおけるリブロース-1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ (ルビスコ) カルボキシル化速度を増加させる C4 触媒スイッチとして機能する」 。 米国 科学 アカデミー 紀要 。108 ( 35 ): 14688– 14693。Bibcode : 2011PNAS..10814688W。doi : 10.1073 / pnas.1109503108。PMC 3167554。PMID 21849620 。 ↑ 石川千尋、畑中哲也、三尾聡、三宅千尋、深山博（2011年7月） 「ソルガム小サブユニットの機能的導入により、形質転換イネにおけるルビスコの触媒回転率が上昇する」 . 植物生理学 . 156 (3): 1603– 1611. doi : 10.1104/pp.111.177030 . PMC 3135941 . PMID 21562335 . ↑ Stracquadanio G、Umeton R、Papini A、Lio P、Nicosia G (2010)「C3光合成炭素代謝の解析と最適化」 2010 IEEE International Conference on BioInformatics and BioEngineering . Philadelphia, PA, USA: IEEE. pp. 44–51 . doi : 10.1109/BIBE.2010.17 . hdl : 1721.1/101094 . ISBN 978-1-4244-7494-3 . S2CID 5568464 . ↑ Whitney SM、Andrews TJ (2001 年 12 月)。 「葉緑体ゲノムにコードされた細菌リブロース-1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ (RubisCO) はタバコの光合成と成長をサポートする」 。 米国 科学 アカデミー 紀要 。98 ( 25 ): 14738–14743。Bibcode : 2001PNAS ... 9814738W。doi : 10.1073 / pnas.261417298。PMC 64751。PMID 11724961 。 ↑ John Andrews T、Whitney SM (2003 年 6 月)。「高等植物の 葉緑体におけるリブロースビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼの操作」。Archives of Biochemistry and Biophysics。414 ( 2): 159–169。doi : 10.1016/S0003-9861(03) 00100-0。PMID 12781767 。 ↑ Lin MT 、 Occhialini A 、Andralojc PJ、Parry MA、Hanson MR (2014 年 9 月)。 「 作物の光合成を増加させる可能性のある、より高速な Rubisco 」 。Nature。513 ( 7519 ) : 547–550。Bibcode : 2014Natur.513..547L。doi : 10.1038 / nature13776。PMC 4176977。PMID 25231869 。 ↑ Tcherkez GG、Farquhar GD、Andrews TJ (2006 年 5 月)。 「触媒作用が遅く基質特異性が不明瞭であるにもかかわらず、すべてのリブロース ビスリン酸カルボキシラーゼはほぼ完全に最適化されている可能性がある 」 。 米国 科学 アカデミー 紀要 。103 ( 19 ) : 7246–7251。Bibcode : 2006PNAS..103.7246T。doi : 10.1073 / pnas.0600605103。PMC 1464328。PMID 16641091 。 ↑ Savir, Yonatan; Noor, Elad; Milo, Ron; Tlusty, Tsvi (2010-02-23). "Cross-species analysis traces adaptation of Rubisco toward optimality in a low-dimensional landscape" . Proceedings of the National Academy of Sciences . 107 (8): 3475–3480 . arXiv : 1007.4461 . Bibcode : 2010PNAS..107.3475S . doi : 10.1073/pnas.0911663107 . PMC 2840432 . PMID 20142476 . ↑ Igamberdiev AU (2015). "CO2供給の恒常性平衡によるRubisco機能の制御" . Frontiers in Plant Science . 6 : 106. doi : 10.3389/fpls.2015.00106 . PMC 4341507 . PMID 25767475 . ↑ Igamberdiev AU 、Lea PJ (2006 年2 月 )。 「陸上植物 は 大気中の O2 と CO2 濃度を平衡させる」。Photosynthesis Research。87 ( 2 ) : 177–194。Bibcode : 2006PhoRe..87..177I。doi : 10.1007 / s11120-005-8388-2。PMID 16432665。S2CID 10709679 。 ↑ Bracher A、 Whitney SM、Hartl FU、Hayer - Hartl M (2017年4 月 )。 「Rubiscoの生合成と代謝維持」 。Annual Review of Plant Biology。68 ( 1 ): 29–60。Bibcode : 2017AnRPB..68...29B。doi : 10.1146 /annurev- arplant -043015-111633。PMID 28125284 。 ↑ Sjuts I、Soll J 、 Bölter B (2017 ) 。 「可溶性タンパク質の葉緑体への輸送と潜在的な制御機構」 。Frontiers in Plant Science。8 ： 168。Bibcode ： 2017FrPS .... 8..168S。doi ： 10.3389 / fpls.2017.00168。PMC 5296341。PMID 28228773 。 ↑ Aigner H、Wilson RH、Bracher A、Calisse L、Bhat JY、Hartl FU、Hayer-Hartl M (2017 年 12 月)。 「BSD2 を含む 5 つの葉緑体シャペロンによる E. coli での植物 RuBisCo アセンブリ」。Science。358 ( 6368 ) : 1272– 1278。Bibcode : 2017Sci ... 358.1272A。doi : 10.1126 / science.aap9221。hdl : 11858 / 00-001M - 0000-002E -8B4D- B。PMID 29217567 。 1 2 Heazlewood J (2012). 生物学におけるプロテオミクスの応用 . ニューヨーク: InTech Manhattan. ISBN 978-953-307-613-3 。↑ Gupta R、Kim ST (2015)「プロタミン硫酸沈殿法を用いたRuBisCOタンパク質の除去」。 プロテオミクス プロファイリング 。Methods in Molecular Biology。Vol. 1295。ニューヨーク州ニューヨーク：Humana Press。pp. 225–33。doi ： 10.1007 / 978-1-4939-2550-6_17。ISBN 978-1-4939-2549-0 PMID 25820725 ↑ Krishnan HB、Natarajan SS (2009 年 12 月)。「低存在量タンパク質の プロテオミクス解析のため の ダイズ (Glycine max) 葉からの Rubisco の 迅速な除去法」 。Phytochemistry。70 ( 17–18 ) : 1958–1964。B ibcode : 2009PChem..70.1958K。doi : 10.1016 / j.phytochem.2009.08.020。PMID 19766275 。 ↑ Kim ST, Cho KS, Jang YS, Kang KY (2001年6月). "タンパク質アレイのためのポリエチレングリコール分画による米タンパク質の二次元電気泳動分析". Electrophoresis . 22 (10): 2103– 2109. doi : 10.1002/1522-2683(200106)22:10 < 2103::aid-elps2103 > 3.0.co ; 2-w . PMID 11465512 . S2CID 38878805 . ↑ Xi J, Wang X, Li S, Zhou X, Yue L, Fan J, Hao D (2006年11月). "ポリエチレングリコール分画法による植物プロテオームの二次元電気泳動分析による低存在量タンパク質の検出の改善". Phytochemistry . 67 (21): 2341– 2348. Bibcode : 2006PChem..67.2341X . doi : 10.1016/j.phytochem.2006.08.005 . PMID 16973185 . ↑ Cellar NA、Kuppannan K、Langhorst ML、Ni W、Xu P、Young SA (2008 年 1 月)。「リブロース-1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼに対する豊富なタンパク質除去カラムの種間適用性」。Journal of Chromatography . B、Analytical Technologies in the Biomedical and Life Sciences。861 ( 1 ): 29–39。doi : 10.1016 / j.jchromb.2007.11.024。PMID 18063427 。 ↑ Agrawal GK、Jwa NS、Rakwal R (2009 年2 月 )。「イネのプロテオミクス: フェーズ I の 終了とフェーズ II の開始」。Proteomics。9 ( 4 ): 935–963。doi : 10.1002/ pmic.200800594。PMID 19212951。S2CID 2455432 。 ↑ Cho JH, Hwang H, Cho MH, Kwon YK, Jeon JS, Bhoo SH, Hahn TR (2008年7月). 「プロテオミクス解析のためのタンパク質調製におけるDTTの影響：高存在量の植物酵素、リブロースビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼの除去」. Journal of Plant Biology . 51 (4): 297–301 . Bibcode : 2008JPBio..51..297C . doi : 10.1007/BF03036130 . ISSN 1226-9239 . S2CID 23636617 . ↑ Chase MW、Soltis DE、Olmstead RG、Morgan D、Les DH、Mishler BD、et al. (1993)。 「種子植物 の系統発生：プラスチド遺伝子 rbc Lのヌクレオチド配列の解析」 （ PDF ） 。 ミズーリ 植物 園年報 。80 （ 3 ） ： 528–580。Bibcode ： 1993AnMBG..80..528C。doi ： 10.2307/2399846。hdl ： 1969.1 / 179875。JSTOR 2399846 。 ↑ Ashida H, Saito Y, Nakano T, Tandeau de Marsac N, Sekowska A, Danchin A, Yokota A (2007年6月19日). "メチオニンサルベージ経路におけるエノラーゼ酵素としてのRuBisCO様タンパク質：RuBisCO様タンパク質と光合成RuBisCOの機能的および進化的関係" . Journal of Experimental Botany . 59 (7): 1543– 1554. doi : 10.1093/jxb/ern104 . PMID 18403380 . ↑ Schulz, L; Guo, Z; Zarzycki, J; Steinchen, W; Schuller, JM; Heimerl, T; Prinz, S; Mueller-Cajar, O; Erb, TJ; Hochberg, GKA (2022-10-14). "Evolution of increased complexity and specificity at the dawn of form I Rubiscos". Science . 378 (6616): 155– 160. Bibcode : 2022Sci...378..155S . doi : 10.1126/science.abq1416 . PMID 36227987 . S2CID 252897276 . ↑ Sage RF、Sage TL、Kocacinar F (2012 ) 。「光呼吸とC4光合成の進化」。Annual Review of Plant Biology。63 ( 1 ) : 19–47。Bibcode : 2012AnRPB..63...19S。doi : 10.1146 /annurev - arplant - 042811-105511。PMID 22404472。S2CID 24199852 。 1 2 Studer RA、Christin PA、Williams MA、Orengo CA (2014 年 2 月)。 「安定性と活性のトレードオフが RubisCO の適応進化を制約する」 。 米国 科学 アカデミー 紀要 。111 ( 6 ) : 2223– 2228。Bibcode : 2014PNAS..111.2223S。doi : 10.1073 / pnas.1310811111。PMC 3926066。PMID 24469821 。 ↑ Wildman SG (2002). "Along the trail from Fraction I protein to Rubisco (ribulose bisphosphate carboxylase-oxygenase)". Photosynthesis Research . 73 ( 1– 3): 243– 250. Bibcode : 2002PhoRe..73..243W . doi : 10.1023/A:1020467601966 . PMID 16245127 . S2CID 7622999 . ↑ Portis AR、Parry MA ( 2007 年10 月 )。「Rubisco (リブロース 1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ) の発見: 歴史的展望 」 。Photosynthesis Research。94 ( 1 ) : 121–143。Bibcode : 2007PhoRe..94..121P。doi : 10.1007 / s11120-007-9225-6。PMID 17665149。S2CID 39767233 。
さらに読む Marcus Y、Altman-Gueta H、Finkler A、Gurevitz M (2005 年 6 月)。「2 つの異なるリン酸結合部位での変異誘発により、Rubisco の活性化と触媒作用の調節におけるそれらの異なる役割が明らかになる 」。Journal of Bacteriology。187 ( 12 ) : 4222–4228。doi : 10.1128 / JB.187.12.4222-4228.2005。PMC 1151729。PMID 15937184 。 菅原 浩、山本 浩、柴田 奈緒、井上 哲也、岡田 聡、三宅 千尋、 他 (1999 年 5 月) 「好熱性紅藻 Galdieria partita 由来のカルボキシラーゼ反応指向型リブロース 1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼの結晶構造」 . The Journal of Biological Chemistry . 274 (22): 15655– 15661. doi : 10.1074/jbc.274.22.15655 . PMID 10336462 .
外部リンク Gerritsen VB (2003 年 9 月) 「植物界の怠け者」Protein Spotlight .スイスバイオインフォマティクス研究所 (SIB)。Rubiscoは、1 秒あたりわずか 3 分子という遅い速度でゆっくりと進みます... このような怠惰を回避するために、植物は大量の Rubisco を合成し、時には全タンパク質含有量の最大 50% に達することもあります。
