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ラミニンは、すべての動物の細胞外マトリックスの糖タンパク質ファミリーです。ラミニンは基底膜、つまり基底膜（ほとんどの細胞や臓器のタンパク質ネットワークの基盤）の主要構成要素です。ラミニンは生物学的活動に不可欠であり、細胞の分化、移動、接着に影響を与えます。[1] [2]
ラミニンは高分子量（約400～900 kDa ）のヘテロ三量体タンパク質で、3つの異なる鎖（α、β、γ）を持ち、それぞれヒトでは5、4、3つのパラログ遺伝子によってコードされています。ラミニン分子は鎖の構成に応じて命名されており、例えばラミニン511にはα5、β1、γ1鎖が含まれています。[3]他に14種類の鎖の組み合わせが生体内で確認されています。三量体タンパク質は交差して十字形構造を形成し、細胞外マトリックスや細胞膜の他の分子と結合することができます。[4] 3本の短い腕は他のラミニン分子と結合する親和性があり、シート形成を促進します。長い腕は細胞と結合することができ、組織化された組織細胞を基底膜に固定するのに役立ちます。
ラミニンは生物のほぼすべての組織の構造的足場として不可欠であり、細胞関連の細胞外マトリックスに分泌され組み込まれます。これらの糖タンパク質は組織の維持と活力に不可欠です。ラミニンに欠陥があると筋肉の形成が不適切になり、筋ジストロフィー、致命的な皮膚水疱症（接合部表皮水疱症）、および/または腎臓フィルターの欠陥（ネフローゼ症候群）を引き起こす可能性があります。[5]
種類
ヒトでは15種類のラミニン三量体が同定されている。ラミニンは異なるα鎖、β鎖、γ鎖の組み合わせである。[6]
- 5つのアルファ鎖アイソフォーム：LAMA1、LAMA2、LAMA3（3つのスプライスフォームを持つ）、LAMA4、LAMA5
- 4 つのベータ鎖アイソフォーム: LAMB1、LAMB2、LAMB3、LAMB4 (LAMB4 を組み込んだラミニン三量体は知られておらず、その機能は十分に理解されていないことに注意してください)。
- 3つのガンマ鎖アイソフォーム：LAMC1、LAMC2、LAMC3
ラミニンは以前は発見された順に番号が付けられていました（ラミニン1、ラミニン2、ラミニン3など）。しかし、命名法は各アイソフォームにどの鎖が存在するかを説明するために変更されました（ラミニン111、ラミニン211など）。[3]さらに、ラミニンの命名法が確立される前から、多くのラミニンは一般的な名前を持っていました。[7] [8]
関数
ラミニンは独立したネットワークを形成し、エンタクチン[9] 、フィブロネクチン[10]、およびパールカンを介してIV型コラーゲンネットワークと関連している。また、タンパク質はインテグリンや、ジストログリカン糖タンパク質複合体やルーテル血液型糖タンパク質などの他の細胞膜分子を介して細胞膜に結合している。 [4]これらの相互作用を通じて、ラミニンは細胞の接着と分化、細胞の形状と運動、組織表現型の維持、および組織の生存の促進に決定的に寄与している。[4] [6]ラミニンのこれらの生物学的機能の一部は、ラミニンの特定のアミノ酸配列または断片と関連付けられている。[4]たとえば、ラミニンのα鎖に位置するペプチド配列[GTFALRGDNGDNGQ]は、内皮細胞の接着を促進する。 [11]
ラミニンα4は、末梢神経、背根神経節、骨格筋、毛細血管など、さまざまな組織に分布しており、神経筋接合部ではシナプスの特殊化に必要です。[12]ラミニンGドメインの構造はペントラキシンに似ていると予測されています。[13]
神経発達における役割
ラミニン 111 は、生体内および生体外の両方で神経軸索が成長する主要な基質です。たとえば、発達中の網膜神経節細胞が網膜から視蓋に向かう途中でたどる経路を定めます。また、細胞培養実験の基質としてもよく使用されます。ラミニン 1 の存在は、成長円錐が他の刺激に反応する方法に影響を与える可能性があります。たとえば、成長円錐はラミニン 111 上で成長するとネトリンに反発されますが、フィブロネクチン上で成長するとネトリンに引き寄せられます。[引用が必要]ラミニン 111 のこの効果は、細胞内サイクリック AMP の低下によって発生すると考えられます。[引用が必要]
末梢神経修復における役割
ラミニンは末梢神経損傷後の損傷部位に濃縮され、シュワン細胞から分泌されます。末梢神経系のニューロンはラミニンに付着して損傷後の神経再生を促進するインテグリン受容体を発現します。[14]
病理学
特定のラミニン、ラミニン211の機能不全構造は、先天性筋ジストロフィーの一種の原因です。[15]ラミニン211は、α2、β1、γ1鎖で構成されています。このラミニンは脳と筋線維に分布しています。筋肉では、Gドメインを介してαジストログリカンとインテグリンα7 - β1に結合し、もう一方の端を介して細胞外マトリックスに結合します。
上皮細胞の基底膜への接着に不可欠な異常なラミニン 332 は、全身の水疱、皮膚と粘膜の肉芽組織の過剰形成、および陥凹した歯を特徴とする 接合部表皮水疱症を引き起こします。
腎臓フィルター内のラミニン521の機能不全により、尿中にタンパク質が漏れ出し、ネフローゼ症候群を引き起こす。[5]
がんにおける役割
ラミニンアイソフォームのいくつかは、がんの病態生理に関係している。内部リボソーム進入部位（IRES）を持つ転写産物の大部分は、対応するタンパク質を介してがんの発生に関与している。上皮間葉転換（EMT）と呼ばれる腫瘍の進行における重要なイベントにより、がん細胞は浸潤特性を獲得する。EMT中の細胞外マトリックス成分ラミニンB1（LAMB1）の翻訳活性化が最近報告され、IRES媒介メカニズムを示唆している。LamB1のIRES活性は、独立したバイシストロニックレポーターアッセイによって測定された。強力な証拠により、潜在的プロモーターまたはスプライス部位がIRES駆動によるLamB1の翻訳に影響を与えない。さらに、その翻訳制御を説明する代替転写開始部位またはポリアデニル化シグナルから生じる他のLamB1 mRNA種は検出されなかった。 LamB1 5'-非翻訳領域 (UTR) のマッピングにより、開始コドンの上流 -293 と -1 の間に最小限の LamB1 IRES モチーフが明らかになりました。RNA アフィニティー精製により、La タンパク質が LamB1 IRES と相互作用することが実証されました。この相互作用と EMT 中のその調節は、リボ核タンパク質免疫沈降によって確認されました。La は LamB1 IRES の翻訳を正に調節できるため、LamB1 IRES は La に結合することで活性化され、肝細胞 EMT 中の翻訳の上方調節につながります。[16]
細胞培養での使用
ラミニンは、コラーゲンやフィブロネクチンなどのECMの他の主要成分とともに、哺乳類の細胞培養、特に多能性幹細胞や、他の基質では増殖が難しい一部の一次細胞培養を強化するために使用されてきた。天然由来のラミニンには、マウス肉腫から抽出されたラミニン111と、提供元に応じて主にラミニン211、411、または511に相当するヒト胎盤由来のラミニン混合物の2種類が市販されている。[17]さまざまなラミニンアイソフォームは、広範な架橋と、分解を引き起こすタンパク質分解酵素や低pHなどの厳しい抽出条件が必要であるため、組織から純粋な形で分離することは事実上不可能である。そのため、2000年から組換えラミニンが生産されています。[18]これにより、ラミニンが人体と同じように試験管内で重要な役割を果たすかどうかをテストすることが可能になりました。2008年には、2つのグループが独立して、マウス胚性幹細胞を組換えラミニン-511の上で数か月間培養できることを示しました。 [19] [20]その後、ロディンらは、組換えラミニン-511を使用して、ヒト多能性ES細胞とヒトiPS細胞を培養するための異種物質を含まない定義された細胞培養環境を作成できることを示しました。[21]
ラミニンドメイン
| ラミニンドメインI | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | ラミニン_I | ||||||||
| パム | PF06008 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
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| ラミニンドメイン II | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | ラミニン_II | ||||||||
| パム | PF06009 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
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| ラミニン B (ドメイン IV) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | ラミニン_B | ||||||||
| パム | PF00052 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
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| ラミニン EGF 様 (ドメイン III および V) | |||||||||
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 ニドゲン結合部位を有するラミニンガンマ1鎖の3つの連続したラミニン型上皮成長因子様（LE）モジュールの結晶構造 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | ラミニン_EGF | ||||||||
| パム | PF00053 | ||||||||
| ファム一族 | CL0001 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| プロサイト | PDOC00021 | ||||||||
| SCOP2 | 1tle / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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| ラミニンGドメイン | |||||||||
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 ラミニンα2鎖lg4-5ドメインペア、ca1部位変異体 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | ラミニン_G_1 | ||||||||
| パム | PF00054 | ||||||||
| ファム一族 | CL0004 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| SCOP2 | 1qu0 / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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| ラミニンGドメイン | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 ニューレキシン 1β のリガンド結合ドメインの構造: 選択的スプライシングによる LNS ドメイン機能の調節 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | ラミニン_G_2 | ||||||||
| パム | PF02210 | ||||||||
| ファム一族 | CL0004 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| 頭いい | TSPN | ||||||||
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| ラミニン N 末端 (ドメイン VI) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | ラミニン_N | ||||||||
| パム | PF00055 | ||||||||
| ファム一族 | CL0202 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| 頭いい | ラムNT | ||||||||
| SCOP2 | 1klo / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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ラミニンにはいくつかの保存された タンパク質ドメインが含まれています。
ラミニンIとラミニンII
ラミニンは三量体分子であり、ラミニン1はα1β1γ1三量体である。ラミニンA、B1、B2のドメインIとIIが集まって三重らせんコイルドコイル 構造を形成する可能性が示唆されている。[22]
ラミニンB
ラミニン B ドメイン (ドメイン IV とも呼ばれる) は、機能が不明な細胞外モジュールです。これは、基底膜のヘパラン硫酸プロテオグリカン、線虫のラミニン様タンパク質、ラミニンなど、さまざまなタンパク質に見られます。ラミニン IV ドメインは、短いラミニン鎖 (アルファ 4 またはベータ 3) には見られません。
ラミニン EGF 様
異なるタイプの球状ドメインの他に、各ラミニンサブユニットの前半には、8つの保存されたシステインを含む約60アミノ酸の長さの連続した繰り返しが含まれています。[23]このドメインの三次構造は、N末端がEGF様モジュールのものとわずかに似ています。[24] [25]これは、「LE」または「ラミニン型EGF様」ドメインとしても知られています。 異なる形態のラミニンにおけるラミニンEGF様ドメインのコピー数は非常に多様で、3から最大22のコピーが見つかっています。マウスラミニンガンマ1鎖では、7番目のLEドメインがニドゲンに高い親和性で結合する唯一のドメインであることが示されている。[26]結合部位は、ループC1-C3およびC5-C6内の表面にあります。 [24] [25]ラミニン中のラミニンEGF様ドメインの長い連続配列は、限られた柔軟性を持つ棒状の要素を形成し、基底膜のラミニンネットワークの形成における間隔を決定します。[27] [28]
ラミニンG
ラミニン球状（G）ドメインは、LNS（ラミニンアルファ、ニューレキシン、性ホルモン結合グロブリン）ドメインとしても知られ、平均177アミノ酸長であり、さまざまなラミニンファミリーメンバーおよび多数の他の細胞外 タンパク質に1～6個のコピーで見られます。[29]たとえば、すべてのラミニンアルファ鎖には5つのラミニンGドメインがあり、すべてのコラーゲンファミリータンパク質には1つのラミニンGドメインがあり、CNTNAPタンパク質には4つのラミニンGドメインがあり、ニューレキシン1と2はそれぞれ6つのラミニンGドメインを持っています。平均して、ラミニンGドメインを持つタンパク質の約4分の1は、これらのラミニンGドメイン自体によって占められています。最小のラミニンGドメインはコラーゲンタンパク質の1つ（COL24A1; 77 AA）に見られ、最大のドメインはTSPEAR（219 AA）にあります。
ラミニンGドメインの正確な機能は不明のままで、さまざまな結合機能がさまざまなラミニンGモジュールに帰せられています。たとえば、ラミニンα1鎖とα2鎖はそれぞれ5つのC末端ラミニンGドメインを持ち、LG4とLG5ドメインのみにヘパリン、スルファチド、細胞表面受容体ジストログリカンの結合部位が含まれています。[30]ラミニンG含有タンパク質は、細胞接着、シグナル伝達、移動、集合、分化において多種多様な役割を果たしているようです。
ラミニンN末端
基底膜の組み立ては、ラミニンがN末端ドメイン（LNまたはドメインVI）を介して重合し、 Gドメインを介して細胞表面に固定する協調プロセスです。ネトリンも、異型LNドメイン相互作用を介してこのネットワークに結合する可能性があります。[28]これにより、接着ラミニンにリクルートされたインテグリンとジストログリカン（およびおそらく他の受容体）を介した細胞シグナル伝達が促進されます。このLNドメイン依存性の自己組み立ては、 α2ラミニン鎖からLNモジュールが欠失した筋ジストロフィーの遺伝性形態によって強調されているように、基底膜の完全性にとって非常に重要であると考えられています。 [31]ラミニンN末端ドメインは、ラミニンα3A、α4、γ2を除く すべてのラミニンおよびネトリンサブユニットに存在します。
ラミニンドメインを含むヒトタンパク質
- ラミニンドメイン I : すべてのラミニンアルファ鎖 ( LAMA1、LAMA2、LAMA3、LAMA4、LAMA5 )
- ラミニンドメイン II : すべてのラミニンアルファ鎖 ( LAMA1、LAMA2、LAMA3、LAMA4、LAMA5 )
- ラミニン B (ドメイン IV) : すべてのラミニン アルファ鎖 ( LAMA1、LAMA2、LAMA3、LAMA4、LAMA5 )、ガンマ鎖 ( LAMC1、LAMC2、LAMC3 )、およびパールカン ( HSPG2 )
- ラミニン EGF 様 (ドメイン III および V) : すべてのラミニン鎖 ( LAMA1、LAMA2、LAMA3、LAMA4、LAMA5、LAMB1、LAMB2、LAMB3、LAMB4、LAMC1、LAMC2、LAMC3 )、アトラクチン ( ATRN、ATRNL1)、カドヘリン EGF LAG 7 パス G 型受容体 ( CELSR1、CELSR2、CELSR3 )、システインに富んだ EGF 様ドメインタンパク質 ( CRELD1、CRELD2 )、複数の EGF 様ドメインタンパク質 ( MEGF6、MEGF8、MEGF9、MEGF10、PEAR1)、ほとんどのネトリン ( NTN1、NTN3、NTN4、NTNG1、NTNG2 )、ムチン 3A および 3B ( MUC3A、MUC3B )、クラス F スカベンジャー受容体 (SCARF1、SCARF2)、スタビリン ( STAB1、STAB2 )、アグリン ( AGRIN )、アンジオポエチン-1 受容体 ( TEK )、パールカン ( HSPG2 )、テネイシン N (TNN)、およびアシェリン ( USH2A )。
- ラミニン G ドメイン: すべてのラミニン α 鎖 ( LAMA1、LAMA2、LAMA3、LAMA4、LAMA5 )、カドヘリン EGF LAG 7 パス G 型受容体 ( CELSR1、CELSR2、CELSR3 )、コンタクチン関連タンパク質 ( CNTNAP1、CNTNAP2、CNTNAP3、CNTNAP3B、CNTNAP4、CNTNAP5)、一部のコラーゲン ( COL5A1、COL5A3、COL9A1、COL11A1、COL11A2、COL12A1、COL14A1、COL15A1、COL16A1、COL18A1、COL19A1、COL20A1、COL21A1、COL22A1 )、COL24A1、COL27A1）、クラムスホモログ 1 および 2（CRB1、CRB2）、脂肪ホモログ（FAT1、 FAT2、 FAT3、FAT4）、NEL 様タンパク質（NELL1、NELL2）、ニューレキシン（NRXN1、NRXN2、NRXN3）、スリットホモログ（SLIT1、SLIT2、SLIT3）、トロンボスポンジン（THBS1、THBS2、THBS3、THBS4、 TSPEAR ）、アグリン（AGRIN）、コンドロイチン硫酸プロテオグリカン 4（CSPG4）、アイシャットホモログ（ EYS ）、成長停止特異的タンパク質 6（GAS6）、パールカン（HSPG2）、ピカチュリン（EGFLAM）、タンパク質 S（PROS1）、性ホルモン結合グロブリン（SHBG）、およびウシェリン（USH2A）
- ラミニン N 末端 (ドメイン VI) : ほとんどのラミニン鎖 ( LAMA1、LAMA2、LAMA3、LAMA5、LAMB1、LAMB2、LAMB3、LAMB4、LAMC1、LAMC3 )、ほとんどのネトリン ( NTN1、NTN3、NTN4、NTNG1、NTNG2 )、およびアシェリン ( USH2A )
参照
参考文献
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外部リンク
Wikiquoteにラミニンに関する引用があります。
- ラミニンタンパク質
- 米国国立医学図書館の医学件名標目表(MeSH)におけるラミニン
- PDBe-KBのUniProt : P19137 (ラミニンサブユニットアルファ-1)のPDBで入手可能なすべての構造情報の概要。
- PDBe-KBのUniProt : P24043 (ラミニンサブユニットアルファ-2)のPDBで入手可能なすべての構造情報の概要。
- PDBe-KBのUniProt : O15230 (ラミニンサブユニットアルファ-5)のPDBで入手可能なすべての構造情報の概要。
- 「ラミニンを好きになったきっかけ」。YouTube。インペリアル・カレッジ・ロンドン。2011 年 4 月 13 日。（エアハルト・ホーエネセター教授による講演）