ラミニン、ベータ2

ラム2
識別子
エイリアス	LAMB2、LAMS、NPHS5、ラミニン、ベータ2、ラミニンサブユニットベータ2、PIERS
外部ID	オミム：150325; MGI : 99916;ホモロジーン: 1723;ジーンカード：LAMB2; OMA :LAMB2 - オルソログ
遺伝子の位置（ヒト）
クロ。	染色体3（ヒト）
終わり	49,133,118 bp
遺伝子の位置（マウス）
クロ。	9番染色体（マウス）
終わり	108,367,729 bp
RNA発現パターン
	トップの表現
	心の頂点; ; 甲状腺の右葉; ; 子宮内膜間質細胞; ; 右卵巣; ; 左卵巣; ; 右副腎皮質; ; 甲状腺の左葉; ; 上行大動脈; ; 胸部大動脈下行; ; 子宮頸管;
	トップの表現
	原腸胚; ; 脱落膜; ; 外頸動脈; ; 太ももの筋肉; ; 大動脈領域の中膜; ; 内頸動脈; ; 上行大動脈; ; 足首関節; ; 心室の心筋; ; リップ;
	参照表現データの詳細
	参照表現データの詳細
遺伝子オントロジー
分子機能	構造分子活性; インテグリン結合; 細胞外マトリックス構造成分;
細胞成分	細胞外マトリックス; シナプス; 細胞外領域; 基底膜; ラミニン3複合体; ラミニン11複合体; 細胞外エクソソーム; ラミニン複合体; 細胞外空間; シナプス間隙; 小胞体腔; 神経筋接合部; コラーゲン含有細胞外マトリックス;
生物学的プロセス	後腎糸球体内臓上皮細胞の発達; アストロサイトの発達; シュワン細胞の発達; シナプス組織; 再生に関与する軸索伸展; 細胞外マトリックスの組織化; 軸索誘導; 細胞接着; 神経筋接合部の発達; カメラ型眼における網膜の発達; 後腎糸球体基底膜の発達; 分化に関わる細胞形態形成; ニューロン投射の発達; 視覚; 翻訳後タンパク質修飾; 動物の器官の形態形成; 組織の発達; 細胞移動; 基質接着依存性細胞伸展; 基底膜アセンブリ;
	出典:Amigo / QuickGO
オルソログ
	3913
	16779
	ENSG00000172037
	ENSMUSG00000052911
	P55268
	Q61292
	NM_002292
	NM_008483
	NP_002283
	NP_032509
	ウィキデータ
人間の表示/編集	マウスの表示/編集

ラミニンサブユニットβ-2は、ヒトではLAMB2遺伝子によってコードされるタンパク質である。^[5]^[6]^[7]

関数

ラミニンは細胞外マトリックス糖タンパク質のファミリーで、基底膜の主要な非コラーゲン成分です。細胞接着、分化、遊走、シグナル伝達、神経突起伸展、転移など、さまざまな生物学的プロセスに関係しています。ラミニンは、ラミニンアルファ、ラミニンベータ、ラミニンガンマ (以前はそれぞれ A、B1、B2) の 3 つの非同一鎖で構成され、それぞれ異なる鎖で形成された 3 つの短腕と、3 つの鎖すべてで構成された長腕からなる十字形構造を形成します。各ラミニン鎖は、異なる遺伝子によってコード化されたマルチドメインタンパク質です。各鎖の複数のアイソフォームが説明されています。異なるアルファ、ベータ、ガンマ鎖異性体が組み合わさって、異なるヘテロ三量体ラミニンアイソフォームが生じます。これらは以前は発見順にアラビア数字で指定されていました。たとえば、アルファ1ベータ1ガンマ1ヘテロ三量体はラミニン1として知られていましたが、命名法では現在のところ、個々のラミニンサブユニットアイソフォームの番号を使用することになっています。たとえば、以前はラミニン1だったものは現在ラミニン111に、以前はラミニン5だったものは現在ラミニン332になっています。^[8] 異なる鎖と三量体分子の生物学的機能はほとんどわかっていませんが、一部の鎖は組織分布に関して異なることが示されており、おそらく生体内での多様な機能を反映していると考えられます。この遺伝子は、ベータ鎖アイソフォームラミニン、ベータ2をコードしています。ベータ2鎖には、短いアルファ領域を含む、ラミニンのベータ鎖に典型的な7つの構造ドメインが含まれています。しかし、ベータ 1 鎖とは異なり、ベータ 2 鎖は組織分布がより限定されています。神経筋接合部、腎臓糸球体、血管平滑筋の筋肉の基底膜に豊富に存在します。相同組み換えによってベータ 2 鎖遺伝子が不活性化されたトランスジェニックマウスは、神経筋接合部の成熟に欠陥があり、糸球体濾過に障害が見られました。この遺伝子の 5' UTR の非コンセンサス 5' スプライスサイト (gc) を含む選択的スプライシングが報告されています。タンパク質配列を変更しないこの最初のイントロンの非効率的なスプライシングにより、un の量が増加すると示唆されました^[7]

参考文献

^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000172037 – Ensembl、2017 年 5 月
^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000052911 – Ensembl、2017 年 5 月
^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
^ Hunter DD、Shah V、Merlie JP、 Sanes JR (1989 年 3 月)。「神経筋接合部のシナプス間隙に集中するラミニン様接着タンパク質」。Nature。338 ( 6212 ) : 229–34。Bibcode :1989Natur.338..229H。doi : 10.1038 /338229a0。PMID 2922051。S2CID 4313384 。
^ Durkin ME、Jäger AC、Khurana TS、Nielsen FC、Albrechtsen R、Wewer UM (1999 年 7 月)。「ヒトラミニンベータ 2 鎖遺伝子座 (LAMB2) の特徴: 処理されずに転写された LAMB2 様擬似遺伝子 (LAMB2L) を含む遺伝子とグルタミニル tRNA 合成酵素 (QARS) をコードする遺伝子との連鎖」。細胞遺伝学および細胞遺伝学。84 (3–4): 173–8。doi : 10.1159 /000015249。PMID 10393422。S2CID 36315977。
^ ab 「Entrez Gene: LAMB2 ラミニン、ベータ 2 (ラミニン S)」。
^ オーマイリー M、ブルックナー＝トゥダーマン L、カーター WG、ドイツマン R、エドガー D、エクブロム P、エンゲル J、エングヴァル E、ホーエンスター E、ジョーンズ JC、クラインマン HK、マリンコヴィッチ MP、マーティン GR、メイヤー U、メネグッツィ G、マイナー JH 、宮崎 K、パタロヨ M、ポールソン M、クアランタ V、サネス JR、佐々木 T、関口K、ソローキン LM、タルツ JF、トリッグヴァソン K、ウイット J、ヴィルタネン I、フォンデアマーク K、ヴェーワー UM、山田 Y、ユルチェンコ PD (2005 年 8 月)。「簡略化されたラミニン命名法」。マトリックス生物学。24 (5): 326-32。土井：10.1016/j.matbio.2005.05.006。PMID 15979864。

さらに読む

Ljubimova JY、Fujita M、Khazenzon NM、Ljubimov AV 、Black KL (2006)。「脳腫瘍の浸潤と血管新生に関連するラミニンアイソフォームの変化」。Frontiers in Bioscience。11 : 81–8。doi : 10.2741/1781。PMC 3506377。PMID 16146715。
Wewer UM、Gerecke DR、Durkin ME、Kurtz KS、Mattei MG、Champliaud MF、Burgeson RE、Albrechtsen R (1994 年 11 月)。「ヒトラミニンのベータ 2 鎖 (旧 S 鎖): cDNA クローニング、染色体局在、および癌における発現」。Genomics . 24 ( 2): 243–52. doi :10.1006/geno.1994.1612. PMID 7698745。
Iivanainen A、Vuolteenaho R、Sainio K、Eddy R、Shows TB、Sariola H、Tryggvason K (1995 年 2 月)。「ヒトラミニンベータ 2 鎖 (S-ラミニン): 構造、胎児組織での発現、および LAMB2 遺伝子の染色体割り当て」。Matrix Biology。14 ( 6 ) : 489–97。doi : 10.1016 /0945-053X(95)90006-3。PMID 7795887。
バージソン RE、シケ M、ドイツマン R、エクブロム P、エンゲル J、クラインマン H、マーティン GR、メネグッツィ G、ポールソン M、サネス J (1994 年 4 月)。「ラミニンの新しい命名法」。マトリックス生物学。14 (3): 209–11。土井：10.1016/0945-053X(94)90184-8。PMID 7921537。
Wewer UM、Wayner EA、Hoffstrom BG、Lan F、Meyer-Nielsen B、Engvall E、Albrechtsen R (1994 年 11 月)。「ヒト癌細胞によるラミニン変異体の選択的集合」。研究所の調査。71 (5): 719–30。PMID 7967523。
Durkin ME、Gautam M、Loechel F、Sanes JR、Merlie JP、Albrechtsen R、Wewer UM (1996 年 6 月)。「ヒトおよびマウスのラミニンベータ 2 鎖遺伝子の構造的構成、およびヒト転写産物の 5' 末端での選択的スプライシング」。The Journal of Biological Chemistry。271 ( 23): 13407–16。doi : 10.1074 /jbc.271.23.13407。PMID 8662701。
Vogel W、Kanz L、Brugger W、Berndt A、Kosmehl H (1999 年 8 月)。「正常なヒト骨髄におけるラミニンベータ 2 鎖の発現」。Blood . 94 (3): 1143–5. PMID 10454804。
吉川裕、三善直、藤原博、ゾンネンベルクA、関口和（2000年3月）。「ラミニン-10/11 のインテグリン結合特異性: ラミニン-10/11 は、アルファ 3 ベータ 1、アルファ 6 ベータ 1 およびアルファ 6 ベータ 4 インテグリンによって認識されます。」細胞科学ジャーナル。113 (5): 869–76。土井：10.1242/jcs.113.5.869。PMID 10671376。
Champliaud MF、Virtanen I、Tiger CF、Korhonen M、Burgeson R、Gullberg D (2000 年 9 月)。「ヒトラミニン α1 鎖およびラミニン α5 鎖の翻訳後修飾とベータ/ガンマ鎖の関連性: 胎盤からのラミニン 3 の精製」。実験細胞研究。259 (2): 326–35。doi :10.1006/excr.2000.4980。PMID 10964500 。
McArthur CP、Wang Y、Heruth D、Gustafson S (2001 年 6 月)。「ラミニン、フィブロネクチン、コラーゲン I、III、IV、c-myc、p53 の発現を伴う tat トランスフェクトヒト唾液腺細胞株における細胞外マトリックスと癌遺伝子の増幅」。Archives of Oral Biology。46 ( 6): 545–55。doi : 10.1016 /S0003-9969(01)00014-0。PMID 11311202 。
Gu J、Fujibayashi A、Yamada KM、Sekiguchi K (2002 年 5 月)。「ラミニン 10/11 とフィブロネクチンは、ホスファチジルイノシトール 3-キナーゼ/Akt および MEK1/ERK 依存性経路を介して血清除去によって誘導されるアポトーシスを差別的に防止する」。The Journal of Biological Chemistry。277 ( 22): 19922–8。doi : 10.1074/jbc.M200383200。PMID 11891225。
Brandenberger R、Wei H、Zhang S、Lei S、Murage J、Fisk GJ、Li Y、Xu C、Fang R、Guegler K、Rao MS、Mandalam R、Lebkowski J、Stanton LW (2004 年 6 月)。「トランスクリプトーム特性評価により、ヒト ES 細胞の成長と分化を制御するシグナル伝達ネットワークが解明」。Nature Biotechnology。22 ( 6 ) : 707–16。doi :10.1038/nbt971。PMID 15146197。S2CID 27764390 。
Suzuki Y, Yamashita R, Shirota M, Sakakibara Y, Chiba J, Mizushima-Sugano J, Nakai K, Sugano S (2004 年 9 月). 「ヒト遺伝子とマウス遺伝子の配列比較によりプロモーター領域に相同ブロック構造が明らかになる」. Genome Research . 14 (9): 1711–8. doi :10.1101/gr.2435604. PMC 515316. PMID 15342556 .
Zenker M、Aigner T、Wendler O、Tralau T、Müntefering H、Fenski R、Pitz S、Schumacher V、Royer-Pokora B、Wühl E、Cochat P、Bouvier R、Kraus C、Mark K、Madlon H、Dötsch J、Rascher W、Maruniak-Chudek I、Lennert T、Neumann LM、Reis A (2004 年 11 月)。「ヒトのラミニンベータ 2 欠乏症は、メサンギウム硬化症および明確な眼異常を伴う先天性ネフローゼを引き起こす」。ヒト分子遺伝学。13 (21): 2625–32。doi :10.1093/hmg/ddh284。PMID 15367484 。
Fukuda Y, Yotsuyanagi H, Ooka S, Sekine T, Koike J, Takano T, Suzuki M, Itoh F, Nishioka K, Kato T (2004 年 12 月)。「慢性肝炎患者における新しい自己抗体の同定」。Human Immunology。65 ( 12 ) : 1530–8。doi :10.1016/j.humimm.2004.08.186。PMID 15603881 。
Zurowska A、Załuska-Leśniewska I、Zenker M (2006)。「[明らかな目の異常と眼緊張低下を伴う先天性ネフローゼ症候群の原因としての LAMB2 遺伝子変異]」。プシェグラッド・レカルスキ63 (補足 3): 37–9。PMID 16898484。

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000172037 – Ensembl、2017 年 5 月

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000052911 – Ensembl、2017 年 5 月

[3] 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。

[4] 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。

[pmid2922051-5] ^ Hunter DD、Shah V、Merlie JP、 Sanes JR (1989 年 3 月)。「神経筋接合部のシナプス間隙に集中するラミニン様接着タンパク質」。Nature。338 ( 6212 ) : 229–34。Bibcode :1989Natur.338..229H。doi : 10.1038 /338229a0。PMID 2922051。S2CID 4313384 。

[pmid10393422-6] Durkin ME、Jäger AC、Khurana TS、Nielsen FC、Albrechtsen R、Wewer UM (1999 年 7 月)。「ヒトラミニンベータ 2 鎖遺伝子座 (LAMB2) の特徴: 処理されずに転写された LAMB2 様擬似遺伝子 (LAMB2L) を含む遺伝子とグルタミニル tRNA 合成酵素 (QARS) をコードする遺伝子との連鎖」。細胞遺伝学および細胞遺伝学。84 (3–4): 173–8。doi : 10.1159 /000015249。PMID 10393422。S2CID 36315977。

[entrez-7] 「Entrez Gene: LAMB2 ラミニン、ベータ 2 (ラミニン S)」。

[pmid15979864-8] オーマイリー M、ブルックナー＝トゥダーマン L、カーター WG、ドイツマン R、エドガー D、エクブロム P、エンゲル J、エングヴァル E、ホーエンスター E、ジョーンズ JC、クラインマン HK、マリンコヴィッチ MP、マーティン GR、メイヤー U、メネグッツィ G、マイナー JH 、宮崎 K、パタロヨ M、ポールソン M、クアランタ V、サネス JR、佐々木 T、関口K、ソローキン LM、タルツ JF、トリッグヴァソン K、ウイット J、ヴィルタネン I、フォンデアマーク K、ヴェーワー UM、山田 Y、ユルチェンコ PD (2005 年 8 月)。「簡略化されたラミニン命名法」。マトリックス生物学。24 (5): 326-32。土井：10.1016/j.matbio.2005.05.006。PMID 15979864。