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| ITGA7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 識別子 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| エイリアス | ITGA7、インテグリンサブユニットα7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：600536; MGI : 102700;ホモロジーン: 37592;ジーンカード：ITGA7; OMA :ITGA7 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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α7インテグリンは、ヒトではITGA7遺伝子によってコードされるタンパク質である。[5] [6] α7インテグリンは、細胞マトリックス相互作用の調節に重要である。α7インテグリンは、心筋、骨格筋、平滑筋細胞で高度に発現しており、Zディスクおよびコスタメア構造に局在する。ITGA7の変異は、先天性ミオパシーおよび非緻密性心筋症と関連付けられており、α7インテグリンの発現レベルの変化は、さまざまな形態の筋ジストロフィーで確認されている。
構造
ITGA7はタンパク質α7インテグリンをコードしています。α7インテグリンの分子量は128.9 kDaで、長さは1181アミノ酸です。 [7] インテグリンは、α鎖とβ鎖からなるヘテロ二量体の膜貫通タンパク質です。α7インテグリンは細胞外ドメイン内で翻訳後切断を受けてジスルフィド結合した軽鎖と重鎖を生じ、β1と結合してインテグリンを形成し、細胞外マトリックスタンパク質ラミニン1と結合します。α7インテグリンの主な結合パートナーは、ラミニン1（α1 - β1 - γ1）、ラミニン2（α2 - β1 - γ1）、ラミニン4（α2 - β2 - γ1）です。[8] α7/ β1は、分化した筋細胞で発現する主要なインテグリン複合体です。
細胞外ドメインと細胞質ドメインの両方が異なるα7インテグリンのスプライスバリアントがマウスに存在し[9]、マウスとラットの筋肉組織で発達的に制御されています。[9] [10] [11] [12] [13] X1/X2選択的スプライシング領域は細胞外ドメインにあり、リガンド結合部位、具体的には保存された相同性反復ドメイン3と4を変更します。 [9]最初に特定されたヒトの転写物には、それぞれマウスのX2バリアントとBバリアントに対応する細胞外ドメインと細胞質ドメインが含まれています。ユニークな細胞外スプライスバリアントもヒトで特定されました。 [6] [14]げっ歯類で検出された差次的スプライシングバリアントは、ヒトでも検出されています。主要な細胞質、発達的に制御されたバリアントであるα7Aとα7B、および細胞外 バリアントであるX1とX2がヒトで特定されました。さらに、D変異体はヒトでは検出されたが、C変異体は検出されなかった。[15]
α7インテグリンは横紋筋、すなわち骨格筋と心筋に多く発現しており、主要なラミニン結合インテグリンとして機能している。[16]その後、α7インテグリンは平滑筋でも多く発現していることが示された。[17] α7インテグリンの2つの主要なスプライスバリアントは、発達的に制御された発現をしているようで、α7Aインテグリンは骨格筋でのみ発現しているが、α7Bインテグリンは横紋筋と血管系でより緩やかに発現している。[18]
関数
α7インテグリンの機能は、ほとんどのインテグリンと同様に、細胞膜と細胞外マトリックスとの相互作用を媒介することです。[19]
α7/β1インテグリン複合体は、明らかに横紋筋と平滑筋の発達に役割を果たしている。α7/β1インテグリンは筋芽細胞の接着と運動性を促進し、筋分化中の筋原性前駆細胞の動員に重要であると考えられる。[20]しかし、β1Dインテグリンは胎生11日目に出現し、α7インテグリンは胎生17日目まで出現しないことが示された。つまり、β1Dはα7より前に交互のαサブユニット（ α5、α6A ）と結合する。 [21]ヒトの骨格筋では、α7インテグリンも発達的に制御されており、2歳で初めて検出される。[8]
成体の横紋筋細胞では、α7インテグリン（β1インテグリンと複合体を形成している）はZディスクとコスタメア構造に局在し、4.5 LIMドメインタンパク質であるFHL1とFHL2に結合している。[10] [22] [23] α7インテグリンは骨格筋細胞の細胞表面でモノADPリボシル化できることが実証されているが、[24]この修飾の機能的意義は研究されていない。
α7インテグリンの機能に関する知見は、マウスの遺伝子組み換えを用いた研究から得られている。ITGA7遺伝子のヌル対立遺伝子 を発現するマウスは生存可能であることから、α7インテグリンは正常な筋形成に必須ではないことが示唆される。しかし、これらのマウスは筋ジストロフィーに似た表現型を発現する。ヒラメ筋では、筋腱接合部の著しい破壊、線維の大きさの変動、核の中心位置、壊死、貪食、および血清中のクレアチンキナーゼ値の上昇が認められた。[25]また、α7インテグリンとγサルコグリカンは骨格筋において重複した機能を有すると提案されている。これを裏付けるように、 γサルコグリカンとα7インテグリンの二重ノックアウトでは、どちらか一方のみのノックアウトよりもはるかに悪い表現型が生じた。マウスは生後1ヶ月以内に死亡し、重度の筋肉変性がみられたことから、これらのタンパク質の役割は筋鞘の安定性を維持するために重複している可能性があることが示唆された。[26]さらに、ジストロフィンとα7インテグリンの二重ノックアウトによりデュシェンヌ型筋ジストロフィー様表現型が生成され、α7インテグリンの変化がジストロフィン欠損で観察される病理学的変化に影響を与えることが実証された。[27]この考えを裏付けるように、デュシェンヌ型筋ジストロフィー（DMD）マウスの骨格筋におけるITGA7のAAV過剰発現は、DMDに関連する有害な機能パラメータに対する有意な保護効果を示し、これらの負の特徴を逆転させたことから、α7インテグリンはデュシェンヌ型筋ジストロフィーの治療薬候補となる可能性があることが示唆された。[28]
変異α7インテグリン構造を用いた研究では、α7Bインテグリンの細胞質尾部がラメリポディア形成の調節とラミニン1/E8およびp130(CAS) / Crk複合体形成を介した細胞移動調節の調節に必須であることが示されている。[29]
臨床的意義
ITGA7の変異は、分類不能な先天性ミオパチーの患者で発見されている。[30]さらに、重度の先天性線維型不均衡および左室非緻密化心筋症の患者では、ITGA7のミスセンス変異であるGlu 882 LysとMYH7Bのミスセンス変異が同定されており、どちらの新規疾患遺伝子も疾患の重症度に相乗効果を及ぼしている。[31]
ラミニンα2鎖欠損型先天性筋ジストロフィー患者では、筋線維膜におけるα7Bインテグリンの発現が著しく低下していることが示されています。さらに、デュシェンヌ型筋ジストロフィーとベッカー型筋ジストロフィーでは、α7Bインテグリンの発現が増強されていました。[8]
インタラクション
ITGA7 は以下と相互作用することが示されています:
参照
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外部リンク
- ITGA7 情報 (Cell Migration Gateway のリンク付き) 2014-12-11 にWayback Machineでアーカイブされました