ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
HDAC1 利用可能な構造 電子データ オルソログ検索: PDBe RCSB
識別子 エイリアス HDAC1 、GON-10、HD1、RPD3、RPD3L1、ヒストン脱アセチル化酵素1、KDAC1 外部ID オミム ：601241; MGI : 108086; ホモロジーン : 68426; ジーンカード ：HDAC1; OMA :HDAC1 - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 染色体4（マウス） [2] バンド 4 D2.2|4 63.26 cM 始める 129,409,897 bp [2] 終わり 129,436,506 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 結腸粘膜 S状結腸粘膜 横行結腸粘膜 鼻咽頭上皮 直腸 リンパ節 幽門 右子宮管 盲腸 歯茎
トップの表現 胎児の尾 性器結節 桑実胚 心室帯 骨髄 卵黄嚢 胸腺 胚 胚盤胞 胎盤
参照表現データの詳細
バイオGPS 参照表現データの詳細
遺伝子オントロジー 分子機能
RNAポリメラーゼIIシス調節領域配列特異的DNA結合 NAD依存性ヒストン脱アセチル化酵素活性（H3-K14特異的） 転写コリプレッサー活性 ヒストン脱アセチル化酵素活性 タンパク質N末端結合 DNA結合転写因子活性 タンパク質脱アセチル化酵素活性 ヒストン脱アセチル化酵素結合 転写シス調節領域結合 NF-κB結合 脱アセチル化酵素活性 タンパク質結合 ヌクレオソームDNA結合 酵素結合 加水分解酵素活性 コアプロモーター配列特異的DNA結合 p53結合 転写因子結合 RNAポリメラーゼIIコアプロモーター配列特異的DNA結合 DNA結合 クロマチン結合 クルッペル関連ボックスドメイン結合 Eボックスバインディング プロモーター特異的クロマチン結合 細胞成分
細胞質 NuRD複合体 細胞質 ヒストン脱アセチル化酵素複合体 Sin3複合体 核質 核 クロマチン ヘテロクロマチン 転写制御因子複合体 転写抑制複合体 タンパク質含有複合体 神経細胞体 Sin3型複合体 生物学的プロセス
毛包プラコード形成 表皮細胞の分化 クロマチンリモデリング 転写の調節、DNAテンプレート リズミカルなプロセス アンドロゲン受容体シグナル伝達経路の負の調節 胎児の指の形態形成 アポトーシス過程の負の調節 血液凝固 RNAポリメラーゼIIによる転写の負の制御 カメラ型眼におけるまぶたの発達 遺伝子発現の概日リズム調節 遺伝子発現の負の調節 転写の正の制御、DNAテンプレート 象牙質を含む歯の歯牙形成 タンパク質の脱アセチル化 ヒストンH4の脱アセチル化 茸状乳頭形成 筋管分化の負の調節 ウイルスプロセス ヒストンの脱アセチル化 標準的なWntシグナル伝達経路の負の制御 RNAポリメラーゼIIによる転写の正の制御 転写、DNAテンプレート p53クラスメディエーターによるシグナル伝達の調節 DNAメチル化依存性ヘテロクロマチンアセンブリ ベータカテニン-TCF複合体の組み立て クロマチン組織 細胞集団増殖の正の調節 転写の負の調節、DNAテンプレート ヒストンH3の脱アセチル化 巨核球分化の制御 RNAポリメラーゼIIによる転写の調節 内胚葉の発達 概日リズム 海馬の発達 ニューロンの分化 I-κBキナーゼ/NF-κBシグナル伝達の負の制御 オリゴデンドロサイト分化の正の調節 エンドペプチダーゼ活性の調節 アミロイドβ除去の調節 内因性アポトーシスシグナル伝達経路の負の調節 出典:Amigo / QuickGO
ウィキデータ
ヒストン脱アセチル化酵素1 （ HDAC1 ）は 、ヒトでは HDAC1 遺伝子によってコードされる 酵素 である。 [5]
関数 ヒストンのアセチル化と脱アセチル化は 、多サブユニット複合体によって触媒され、 真核生物の 遺伝子発現の調節において重要な役割を果たしている。この遺伝子によってコードされるタンパク質は、ヒストン脱アセチル化酵素/acuc/aphaファミリーに属し、ヒストン脱アセチル化酵素複合体の構成要素である。また、網膜芽細胞腫腫瘍抑制タンパク質と相互作用し、この複合体は細胞増殖と分化の制御における重要な要素である。転移関連タンパク質2 MTA2 とともに、 p53を 脱アセチル化し、細胞増殖とアポトーシスに対するその効果を調節する。 [6]
インタラクション HDAC1 は以下と相互作用する ことが示されています :
アンドロゲン受容体 、 [7] BCL6 、 [8] [9] BTG2 、 [10] [11] BUB1B , [12] BUB1 , [12] BUB3 , [12] CBFA2T3 、 [13] [14] CDC20 , [12] CDH1 , [12] CHD3 、 [15] [16] CHD4 、 [15] [17] [18] クーデター [19 ] CTBP1 、 [20] [21] [22] DDX17 、 [23] DDX5 、 [23] DNMT3A 、 [24] DNMT3L 、 [25] [26] 死関連タンパク質6 、 [27] EED 、 [28] EVI1 、 [29] [30] EZH2 、 [28] FKBP3 , [31] GATA1 , [32] HMG20B 、 [33] HSPA4 、 [34] HUS1 , [35] ヒストン脱アセチル化酵素2 、 [15] [17] [28] [33] [ 34] [36] [ 37] [38] [39] [40] [41] [42] [43] ホメオボックスタンパク質TGIF1 、 [20] [44] 宿主細胞因子C1 、 [45] IFRD1 , [46] IKZF1 、 [47] [48] ING1 、 [16] [49] MBD3 、 [41] [50] [51] MIER1 , [52] MLL 、 [53] MTA1 、 [17] [54] MTA2 、 [17] [41] [55] [56] マッド1 、 [12] Mdm2 、 [57] メチルCpG結合ドメインタンパク質2 、 [41] [58] [59] デカペンタプレジックホモログ2に対する母親の反対 、 [60] MyoD 、 [61] [62] NFKB1 , [63] 核受容体コリプレッサー2 、 [36] [64] P21 、 [65] PCNA 、 [66] PHF21A 、 [33] [67] プロヒビチン 、 [68] [69] 前骨髄球性白血病タンパク質 、 [70] [71] RAD9A 、 [35] RBBP4 、 [17] [18] [41] [42] [43 ] [55 ] [58] [72] [73] [74] [75] RBBP7 、 [17] [41] [43] [58] RCOR1 、 [33] [55] レラ 、 [40] [63] [76] RFC1 、 [77] 網膜芽細胞腫タンパク質 、 [61] [69] [78] [79] [80] [81] [82] 網膜芽細胞腫様タンパク質1 、 [78] [79] 網膜芽細胞腫様タンパク質2 、 [78] [83] SAP30 、 [16] [41] [84] [85] [86] [87] SATB1 , [56] SIN3A 、 [15] [16] [17] [18] [41] [42] [55] [56] [72] [ 73] [88] [89] [90] [91] SIN3B 、 [41] [47] スペーン 、 [92] SUDS3 、 [88] [93] SUV39H1 、 [94] Sp1転写因子 、 [73] [95] [96] [97] TOP2A 、 [98] [99] TOP2B 、 [98] [99] および ジンクフィンガーとBTBドメイン含有タンパク質16。 [ 8] [100] [101]
参照
参考文献
^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000116478 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000028800 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ 「Human PubMed Reference:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ Taunton J 、 Hassig CA、Schreiber SL (1996 年 4 月)。「酵母転写調節因子 Rpd3p に関連する哺乳類ヒストン脱アセチル化酵素」。Science。272 ( 5260 ) : 408–11。Bibcode : 1996Sci ...272..408T。doi :10.1126/science.272.5260.408。PMID 8602529。S2CID 25717734 。 ^ 「Entrez Gene: HDAC1 ヒストン脱アセチル化酵素 1」。 ^ Gaughan L、Logan IR、Cook S、Neal DE、Robson CN (2002 年 7 月)。「Tip60 とヒストン脱アセチル化酵素 1 は、受容体のアセチル化状態の変化を通じてアンドロゲン受容体の活性を制御する」。The Journal of Biological Chemistry。277 ( 29): 25904–13。doi : 10.1074/ jbc.M203423200。PMID 11994312 。 ^ ab David G、Alland L、Hong SH、Wong CW、DePinho RA、Dejean A (1998 年 5 月)。「mSin3A に関連するヒストン脱アセチル化酵素は急性前骨髄球性白血病関連 PLZF タンパク質による抑制を媒介する」。Oncogene。16 ( 19 ) : 2549–56。doi : 10.1038 /sj.onc.1202043。PMID 9627120。S2CID 655636。 ^ Deltour S、Guerardel C、Leprince D (1999 年 12 月)。「SMRT/N-CoR-mSin3A-HDAC 抑制複合体のリクルートメントは、BTB/POZ 転写抑制因子の一般的なメカニズムではない: HIC-1 および gammaFBP-B の場合」。 米国 科学 アカデミー紀要 。96 (26): 14831–6。Bibcode : 1999PNAS ... 9614831D。doi : 10.1073 / pnas.96.26.14831。PMC 24733。PMID 10611298 。 ^ ファリオーリ＝ベッキオーリ S、タノーリ M、ミケーリ L、マンクーゾ M、レオナルディ L、サラン A、チョッティ MT、フェレッティ E、グリノ A、パッツァリア S、ティローネ F (2007 年 7 月)。 「抗増殖性および分化促進性遺伝子 PC3 による髄芽腫の腫瘍形成の阻害」。 FASEBジャーナル 。 21 (9): 2215–25。 土井 ： 10.1096/fj.06-7548com 。 PMID 17371797。S2CID 4974360 。 ^ Micheli L、D'Andrea G、Leonardi L、Tirone F (2017 年 7 月)。「HDAC1、HDAC4、および HDAC9 は PC3/Tis21/Btg2 に結合し、細胞周期の進行とサイクリン D1 の発現の阻害に必要である」 ( PDF ) 。Journal of Cellular Physiology。232 ( 7): 1696–1707。doi :10.1002/jcp.25467。PMID 27333946。S2CID 4070837。 ^ abcdef Yoon YM、Baek KH、Jeong SJ、Shin HJ、Ha GH、Jeon AH、Hwang SG、Chun JS、Lee CW (2004 年 9 月)。「WD リピートを含む有糸分裂チェックポイントタンパク質は、間期に転写抑制因子として作用する」。FEBS Letters。575 ( 1–3 ) : 23–9。doi : 10.1016/ j.febslet.2004.07.089。PMID 15388328。S2CID 21762011 。 ^ Hoogeveen AT、Rossetti S、Stoyanova V、Schonkeren J、Fenaroli A、Schiaffonati L、van Unen L、Sacchi N (2002 年 9 月)。「転写コリプレッサー MTG16a には、t (16; 21) 陽性骨髄悪性腫瘍で異常をきたした新しい核小体標的配列が含まれています」。Oncogene . 21 ( 43): 6703–12. doi :10.1038/sj.onc.1205882. PMID 12242670. S2CID 19634011。 ^ Amann JM、Nip J、Strom DK、Lutterbach B、Harada H、Lenny N、Downing JR、Meyers S、Hiebert SW (2001 年 10 月)。「急性白血病における t(8;21) の標的である ETO は、複数のヒストン脱アセチル化酵素と明確に接触し、オリゴマー化ドメインを介して mSin3A に結合する」。 分子 細胞 生物 学 。21 (19): 6470–83。doi :10.1128/ mcb.21.19.6470-6483.2001。PMC 99794。PMID 11533236 。 ^ abcd Tong JK、 Hassig CA、Schnitzler GR、Kingston RE、Schreiber SL (1998年10月)。「ATP依存性ヌクレオソームリモデリング複合体によるクロマチン脱アセチル化」。Nature。395 ( 6705 ) : 917–21。Bibcode : 1998Natur.395..917T。doi :10.1038/27699。PMID 9804427。S2CID 4355885 。 ^ abcd Kuzmichev A, Zhang Y, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Reinberg D (2002年2月). 「候補腫瘍抑制因子p33(ING1)による増殖調節におけるSin3-ヒストン脱アセチル化酵素複合体の役割」. 分子細胞生物学 . 22 (3): 835–48. doi :10.1128/mcb.22.3.835-848.2002. PMC 133546. PMID 11784859 . ^ abcdefg Yao YL、Yang WM (2003 年 10 月)。「転移関連タンパク質 1 と 2 はヒストン脱アセチル化酵素活性を持つ異なるタンパク質複合体を形成する」。The Journal of Biological Chemistry。278 ( 43): 42560–8。doi : 10.1074/ jbc.M302955200。PMID 12920132 。 ^ abc Grozinger CM、Hassig CA 、 Schreiber SL (1999年4月)。「3つのタンパク質が酵母Hda1pに関連するヒトヒストン脱アセチル化酵素のクラスを定義する」。 米国 科学 アカデミー紀要 。96 ( 9):4868–73。Bibcode :1999PNAS...96.4868G。doi : 10.1073 / pnas.96.9.4868。PMC 21783。PMID 10220385 。 ^ Smirnov DA、Hou S、Ricciardi RP (2000 年 3 月)。「腫瘍形成性 Ad12 形質転換細胞におけるヒストン脱アセチル化酵素と COUP-TF の関連および MHC クラス I 転写の遮断におけるその潜在的役割」。Virology . 268 ( 2): 319–28. doi : 10.1006/viro.1999.0181 . PMID 10704340。 ^ ab Melhuish TA、Wotton D (2000 年 12 月)。「カルボキシル末端結合タンパク質と Smad コリプレッサー TGIF の相互作用は、TGIF のホロプロセンセファリー変異によって阻害される」。The Journal of Biological Chemistry。275 ( 50): 39762–6。doi : 10.1074/ jbc.C000416200。PMID 10995736 。 ^ Zhang CL、McKinsey TA、Lu JR、Olson EN（2001年1月）。「COOH末端結合タンパク質（CtBP）とMEF2相互作用転写リプレッサー（MITR）の結合は、MEF2転写因子の転写抑制に寄与する」。The Journal of Biological Chemistry。276 （ 1）：35–9。doi ： 10.1074 /jbc.M007364200。PMID 11022042 。 ^ Sundqvist A、 Sollerbrant K、Svensson C (1998 年 6 月)。「アデノウイルス E1A のカルボキシ末端領域は、C 末端結合タンパク質 - ヒストン脱アセチル化酵素複合体を標的として転写を活性化する」。FEBS Letters。429 ( 2 ) : 183–8。doi :10.1016/s0014-5793 ( 98)00588-2。PMID 9650586。S2CID 20660291 。 ^ ab Wilson BJ、Bates GJ、Nicol SM、Gregory DJ、Perkins ND、Fuller-Pace FV (2004 年 8 月)。「p68 および p72 DEAD ボックス RNA ヘリカーゼは HDAC1 と相互作用し、プロモーター特異的な方法で転写を抑制する 」 。BMC Molecular Biology。5 : 11。doi : 10.1186 / 1471-2199-5-11。PMC 514542。PMID 15298701 。 ^ Fuks F, Burgers WA, Godin N, Kasai M, Kouzarides T (2001 年 5 月). 「Dnmt3a は脱アセチル化酵素に結合し、配列特異的リプレッサーによってリクルートされて転写を抑制します」. The EMBO Journal . 20 (10): 2536–44. doi :10.1093/emboj/20.10.2536. PMC 125250. PMID 11350943 . ^ Aapola U、Liiv I、Peterson P (2002 年 8 月)。「イン プリンティング制御因子 DNMT3L は 、 ヒストン脱アセチル化酵素活性に関連する転写抑制因子である」。 核酸研究 。30 ( 16): 3602–8。doi :10.1093/ nar /gkf474。PMC 134241。PMID 12177302 。 ^ Deplus R、Brenner C、 Burgers WA、Putmans P、Kouzarides T、de Launoit Y、Fuks F (2002 年 9 月)。「Dnmt3L はヒストン脱アセチル化酵素をリクルートする転写抑制因子である」。 核酸 研究 。30 ( 17 ): 3831–8。doi :10.1093/nar/gkf509。PMC 137431。PMID 12202768 。 ^ Li H, Leo C, Zhu J, Wu X, O'Neil J, Park EJ, Chen JD (2000 年 3 月). 「PML による Daxx 介在転写抑制の隔離と阻害」. 分子細胞生物学 . 20 (5): 1784–96. doi :10.1128/mcb.20.5.1784-1796.2000. PMC 85360. PMID 10669754 . ^ abc van der Vlag J、Otte AP（1999年12月）。「ヒトポリコームグループタンパク質EEDによって媒介される転写抑制にはヒストンの脱アセチル化が関与する」。Nature Genetics。23 （ 4 ） ： 474–8。doi ： 10.1038/70602。PMID 10581039。S2CID 6748531。 ^ Vinatzer U、Taplick J、Seiser C、Fonatsch C、Wieser R (2001 年 9 月)。「白血病関連転写因子 EVI-1 および MDS1/EVI1 は転写を抑制し、ヒストン脱アセチル化酵素と相互作用する」。British Journal of Haematology。114 ( 3 ) : 566–73。doi :10.1046/j.1365-2141.2001.02987.x。PMID 11552981。S2CID 7643309。 ^ Chakraborty S、Senyuk V、Sitailo S、Chi Y、Nucifora G (2001 年 11 月)。「EVI1 と cAMP 応答性エレメント結合タンパク質 (CBP) および p300/CBP 関連因子 (P/CAF) との相互作用により、EVI1 の可逆的なアセチル化と核スペックルでの共局在化が引き起こされる」。The Journal of Biological Chemistry 。276 (48): 44936–43。doi : 10.1074/ jbc.M106733200。PMID 11568182 。 ^ Yang WM、Yao YL 、 Seto E (2001 年 9 月)。「FK506 結合タンパク質 25 はヒストン脱アセチル化酵素および転写因子 YY1 と機能的に関連している」。EMBO Journal。20 ( 17 ) : 4814–25。doi :10.1093/emboj/20.17.4814。PMC 125595。PMID 11532945 。 ^ Watamoto K, Towatari M, Ozawa Y, Miyata Y, Okamoto M, Abe A, Naoe T, Saito H (2003年12月). 「MEL細胞分化中のHDAC5とGATA-1の相互作用の変化」. Oncogene . 22 (57): 9176–84. doi :10.1038/sj.onc.1206902. PMID 14668799. S2CID 24491249. ^ abcd Hakimi MA, Bochar DA, Chenoweth J, Lane WS, Mandel G, Shiekhattar R (2002 年 5 月). 「ヒストン脱アセチル化酵素を含むコア BRAF35 複合体が神経特異的遺伝子の抑制を仲介する」 米国科学アカデミー紀要 . 99 (11): 7420–5. Bibcode :2002PNAS...99.7420H. doi : 10.1073/pnas.112008599 . PMC 124246. PMID 12032298 . ^ ab Johnson CA、White DA、Lavender JS、O'Neill LP、Turner BM (2002 年 3 月)。「ヒトクラス I ヒストン脱アセチル化酵素複合体は、ATP 存在下で触媒活性が高まり、ATP 依存性シャペロンタンパク質 Hsp70 と共免疫沈降する」。The Journal of Biological Chemistry。277 ( 11): 9590–7。doi : 10.1074/jbc.M107942200。PMID 11777905 。 ^ ab Cai RL、Yan-Neale Y、Cueto MA、Xu H、Cohen D (2000 年 9 月)。「ヒストン脱アセチル化酵素 HDAC1 は、2 つの G2/M チェックポイント Rad タンパク質である Hus1 および Rad9 と複合体を形成する」。The Journal of Biological Chemistry。275 ( 36): 27909–16。doi : 10.1074/jbc.M000168200。PMID 10846170 。 ^ ab Fischer DD, Cai R, Bhatia U, Asselbergs FA, Song C, Terry R, Trogani N, Widmer R, Atadja P, Cohen D (2002 年 2 月). 「新規クラス II ヒストン脱アセチル化酵素 HDAC10 の単離と特性評価」. The Journal of Biological Chemistry . 277 (8): 6656–66. doi : 10.1074/jbc.M108055200 . PMID 11739383. ^ Hakimi MA、Dong Y、Lane WS、Speicher DW、Shiekhattar R (2003 年 2 月)。「X 連鎖性精神遅滞の候補遺伝子は、ヒストン脱アセチル化酵素を含む複合体の新しいファミリーの構成要素である」。The Journal of Biological Chemistry。278 ( 9): 7234–9。doi : 10.1074/jbc.M208992200。PMID 12493763 。 ^ Fischle W, Dequiedt F, Hendzel MJ, Guenther MG, Lazar MA, Voelter W, Verdin E (2002 年 1 月). 「クラス II HDAC に関連する酵素活性は、HDAC3 と SMRT/N-CoR を含む多タンパク質複合体に依存する」. Molecular Cell . 9 (1): 45–57. doi :10.1016/s1097-2765(01)00429-4. hdl : 11858/00-001M-0000-002C-9FF7-D . PMID 11804585. ^ Fischle W, Dequiedt F, Fillion M, Hendzel MJ, Voelter W, Verdin E (2001 年 9 月). 「ヒト HDAC7 ヒストン脱アセチル化酵素活性は生体内で HDAC3 と関連している」. The Journal of Biological Chemistry . 276 (38): 35826–35. doi : 10.1074/jbc.M104935200 . PMID 11466315. ^ ab Ashburner BP、Westerheide SD、Baldwin AS (2001 年 10 月)。「NF-kappaB の p65 (RelA) サブユニットはヒストン脱アセチル化酵素 (HDAC) コリプレッサー HDAC1 および HDAC2 と相互作用して遺伝子発現を負に制御する」。 分子 細胞 生物 学 。21 (20): 7065–77。doi : 10.1128 /MCB.21.20.7065-7077.2001。PMC 99882。PMID 11564889 。 ^ abcdefghi Zhang Y、Ng HH、Erdjument-Bromage H、Tempst P、Bird A、Reinberg D (1999 年 8 月)。「NuRD サブユニットの分析により、ヒストン脱アセチル化酵素コア複合体と DNA メチル化との関連が明らかになる」。 遺伝子 と 発達 。13 ( 15): 1924–35。doi :10.1101/ gad.13.15.1924。PMC 316920。PMID 10444591 。 ^ abc Hassig CA, Tong JK, Fleischer TC, Owa T, Grable PG, Ayer DE, Schreiber SL (1998 年 3 月). 「HDAC1 を介した転写抑制におけるヒストン脱アセチル化酵素活性の役割」. 米国科学アカデミー紀要 . 95 (7): 3519–24. Bibcode :1998PNAS...95.3519H. doi : 10.1073/pnas.95.7.3519 . PMC 19868. PMID 9520398 . ^ abc Zhang Y、Iratni R、Erdjument-Bromage H、Tempst P、Reinberg D (1997年5月)。「ヒストン脱アセチル化酵素と新規ポリペプチドSAP18はヒトSin3複合体の構成要素である」。Cell . 89 ( 3): 357–64. doi : 10.1016/s0092-8674(00)80216-0 . PMID 9150135。 ^ Melhuish TA、Gallo CM、Wotton D (2001 年 8 月)。「TGIF2 はヒストン脱アセチル化酵素 1 と相互作用 し 、転写を抑制する」。The Journal of Biological Chemistry。276 ( 34): 32109–14。doi : 10.1074/ jbc.M103377200。PMID 11427533 。 ^ Wysocka J、Myers MP、Laherty CD、Eisenman RN、Herr W (2003 年 4 月)。「ヒト Sin3 脱アセチル化酵素とトリソラックス関連 Set1/Ash2 ヒストン H3-K4 メチルトランスフェラーゼは、細胞増殖因子 HCF-1 によって選択的に結合される」。 遺伝子 と 発達 。17 ( 7 ): 896–911。doi :10.1101/gad.252103。PMC 196026。PMID 12670868 。 ^ Vietor I、Vadivelu SK、Wick N、Hoffman R、Cotten M、Seiser C、Fialka I、Wunderlich W、Haase A、Korinkova G、Brosch G、Huber LA (2002 年 9 月)。「TIS7 は上皮細胞内の哺乳類 SIN3 ヒストン脱アセチル化酵素複合体と相互作用する」。The EMBO Journal。21 ( 17 ) : 4621–31。doi :10.1093/emboj/ cdf461。PMC 125408。PMID 12198164 。 ^ ab Koipally J、Renold A、Kim J、Georgopoulos K (1999 年 6 月)。「Ikaros および Aiolos による抑制はヒストン脱アセチル化酵素複合体を介して行われる」。The EMBO Journal。18 ( 11 ): 3090–100。doi : 10.1093/ emboj /18.11.3090。PMC 1171390。PMID 10357820 。 ^ Koipally J, Georgopoulos K (2002年8月). 「Ikarosの抑制回路の分子解剖」. The Journal of Biological Chemistry . 277 (31): 27697–705. doi : 10.1074/jbc.M201694200 . PMID 12015313. ^ Vieyra D、Loewith R、Scott M、Bonnefin P、Boisvert FM、Cheema P、Pastyryeva S、Meijer M、Johnston RN、Bazett-Jones DP、McMahon S、Cole MD、Young D、Riabowol K (2002 年 8 月)。「ヒト ING1 タンパク質はヒストンのアセチル化を異なる方法で制御する」。The Journal of Biological Chemistry。277 ( 33): 29832–9。doi : 10.1074/ jbc.M200197200。PMID 12015309 。 ^ Sakai H, Urano T, Ookata K, Kim MH, Hirai Y, Saito M, Nojima Y, Ishikawa F (2002年12月). 「NuRD複合体の2つの構成要素であるMBD3とHDAC1は、M期のAurora-A陽性中心体に局在する」 The Journal of Biological Chemistry . 277 (50): 48714–23. doi : 10.1074/jbc.M208461200 . PMID 12354758. ^ Saito M, Ishikawa F (2002年9月). 「ヒトMBD3のmCpG結合ドメインはmCpGに結合しないが、NuRD/Mi2成分HDAC1およびMTA2と相互作用する」 The Journal of Biological Chemistry . 277 (38): 35434–9. doi : 10.1074/jbc.M203455200 . PMID 12124384. ^ Ding Z、Gillespie LL、Paterno GD (2003 年 1 月)。「ヒト MI-ER1 α および β は、ヒストン脱アセチル化酵素 1 を保存された ELM2 ドメインにリクルートすることで転写抑制因子として機能する」。 分子 細胞 生物 学 。23 (1): 250–8。doi :10.1128/ mcb.23.1.250-258.2003。PMC 140656。PMID 12482978 。 ^ Xia ZB、Anderson M、Diaz MO、Zeleznik-Le NJ (2003 年 7 月)。「MLL 抑制ドメインはヒストン脱アセチル化酵素、ポリコーム グループ タンパク質 HPC2 および BMI-1、コリプレッサー C 末端結合タンパク質と相互作用する」。 米国 科学 アカデミー 紀要 。100 ( 14): 8342–7。Bibcode :2003PNAS..100.8342X。doi : 10.1073 / pnas.1436338100。PMC 166231。PMID 12829790 。 ^ Mazumdar A、Wang RA、Mishra SK、Adam L、Bagheri-Yarmand R、Mandal M、Vadlamudi RK、Kumar R (2001 年 1 月)。「転移関連タンパク質 1 コリプレッサーによるエストロゲン受容体の転写抑制」。Nature Cell Biology。3 ( 1 ) : 30–7。doi :10.1038/35050532。PMID 11146623。S2CID 23477845。 ^ abcd You A, Tong JK, Grozinger CM, Schreiber SL (2001 年 2 月). 「CoREST は、CoREST ヒトヒストン脱アセチル化酵素複合体の不可欠な構成要素です」。 米国 科学 アカデミー紀要 。98 ( 4 ): 1454–8。Bibcode :2001PNAS ... 98.1454Y。doi : 10.1073/ pnas.98.4.1454。PMC 29278。PMID 11171972 。 ^ abc Yasui D, Miyano M, Cai S, Varga-Weisz P, Kohwi-Shigematsu T (2002年10月). 「SATB1はクロマチンリモデリングを標的とし、長距離にわたって遺伝子を制御する」. Nature . 419 (6907): 641–5. Bibcode :2002Natur.419..641Y. doi :10.1038/nature01084. PMID 12374985. S2CID 25822700. ^ Ito A, Kawaguchi Y, Lai CH, Kovacs JJ, Higashimoto Y, Appella E, Yao TP (2002年11月). 「MDM2-HDAC1によるp53の脱アセチル化はp53の分解に必要である」. The EMBO Journal . 21 (22): 6236–45. doi :10.1093/emboj/cdf616. PMC 137207. PMID 12426395. ^ abc Ng HH、Zhang Y、Hendrich B、Johnson CA、Turner BM、Erdjument-Bromage H、Tempst P、Reinberg D、Bird A (1999 年 9 月)。「MBD2 は MeCP1 ヒストン脱アセチル化酵素複合体に属する転写抑制因子です」。Nature Genetics . 23 (1): 58–61. doi :10.1038/12659. hdl : 1842/684 . PMID 10471499. S2CID 6147725. ^ Brackertz M、Boeke J、Zhang R、Renkawitz R (2002 年 10 月)。「2 つの高度に関連する p66 タンパク質が、MBD2 および MBD3 と相互作用する強力な転写抑制因子の新しいファミリーを構成します」。The Journal of Biological Chemistry。277 ( 43): 40958–66。doi : 10.1074/ jbc.M207467200。PMID 12183469 。 ^ Wotton D, Lo RS, Lee S, Massagué J (1999年4月). 「Smad転写コリプレッサー」. Cell . 97 (1): 29–39. doi : 10.1016/s0092-8674(00)80712-6 . PMID 10199400. S2CID 6907878. ^ ab Polesskaya A、Rudnicki MA (2002年12月)。「MyoD依存性分化チェックポイント：ゲノムの完全性の確保」。Developmental Cell。3 ( 6 ) : 757–8。doi : 10.1016 /s1534-5807(02)00372-6。PMID 12479798 。 ^ Mal A、Sturniolo M、Schiltz RL、Ghosh MK、Harter ML (2001 年 4 月)。「ヒストン脱アセチル化酵素 HDAC1 による MyoD の転写活性の調節における役割: 筋原性プログラムの阻害」。The EMBO Journal。20 ( 7 ) : 1739–53。doi :10.1093 / emboj/20.7.1739。PMC 145490。PMID 11285237 。 ^ ab Zhong H、May MJ、Jimi E 、 Ghosh S (2002年3月)。「核NF-κBのリン酸化状態がCBP/p300またはHDAC-1との関連性を決定する」。 分子 細胞 。9 (3):625–36。doi : 10.1016/s1097-2765(02)00477- x。PMID 11931769 。 ^ Underhill C、Qutob MS、Yee SP、Torchia J (2000 年 12 月)。「新規核受容体コリプレッサー複合体 N-CoR には、哺乳類の SWI/SNF 複合体とコリプレッサー KAP-1 の成分が含まれている」。The Journal of Biological Chemistry。275 ( 51): 40463–70。doi : 10.1074/ jbc.M007864200。PMID 11013263 。 ^ Zupkovitz G, Lagger S, Martin D, Steiner M, Hagelkruys A, Seiser C, Schöfer C, Pusch O (2018年6月28日). 「短命の魚Nothobranchius furzeriにおけるヒストン脱アセチル化酵素1の発現は年齢と逆相関している」. 組織化学および細胞生物学 . 150 (3): 255–269. doi :10.1007/s00418-018-1687-4. PMC 6096771. PMID 29951776 . ^ Milutinovic S、Zhuang Q、Szyf M (2002 年 6 月)。「増殖細胞核抗原はヒストン脱アセチル化酵素活性と関連し、DNA 複製とクロマチン修飾を統合する」。The Journal of Biological Chemistry。277 ( 23): 20974–8。doi : 10.1074/ jbc.M202504200。PMID 11929879 。 ^ Iwase S, Januma A, Miyamoto K, Shono N, Honda A, Yanagisawa J, Baba T (2004 年 9 月). 「ニューロン特異的遺伝子抑制に関与する BRAF-HDAC 複合体の BHC80 の特性」. 生化学および生物物理学的研究通信 . 322 (2): 601–8. doi :10.1016/j.bbrc.2004.07.163. PMID 15325272. ^ Joshi B、Ko D、Ordonez-Ercan D、Chellappan SP (2003 年 12 月)。「プロヒビチンの推定コイルドコイルドメインは、E2F1 媒介転写を抑制し、アポトーシスを誘導するのに十分である」。 生化学 および生物物理学的研究通信 。312 (2): 459–66。doi :10.1016/ j.bbrc.2003.10.148。PMID 14637159 。 ^ ab Wang S、Fusaro G、Padmanabhan J、Chellappan SP (2002 年 12 月)。「プロヒビチンは核内で Rb と共局在し、転写抑制のために N-CoR と HDAC1 をリクルートする」。Oncogene . 21 ( 55): 8388–96. doi :10.1038/sj.onc.1205944. PMID 12466959. S2CID 22880111. ^ Khan MM、Nomura T、Kim H、Kaul SC、Wadhwa R、Shinagawa T、Ichikawa-Iwata E、Zhong S、Pandolfi PP、Ishii S (2001 年 6 月)。「Mad を介した転写抑制における PML および PML-RARalpha の役割」。 分子 細胞 。7 (6): 1233–43。doi : 10.1016 /s1097-2765(01)00257- x。PMID 11430826 。 ^ Wu WS、Vallian S、Seto E、Yang WM、Edmondson D、Roth S、Chang KS (2001 年 4 月)。「成長抑制因子 PML はヒストン脱アセチル化酵素と機能的かつ物理的に相互作用することで転写を抑制する」。 分子 細胞 生物 学 。21 (7): 2259–68。doi : 10.1128 /MCB.21.7.2259-2268.2001。PMC 86860。PMID 11259576 。 ^ ab Zhang Y 、 Dufau ML (2003 年 6 月)。「核オーファン受容体とヒストン脱アセチル化酵素複合体による黄体形成ホルモン受容体遺伝子の転写制御の二重メカニズム」。 ステロイド 生化学 および分子生物学ジャーナル 。85 (2–5): 401–14。doi : 10.1016 /s0960-0760(03)00230-9。PMID 12943729。S2CID 28512341。 ^ abc Zhang Y、Dufau ML（2002年9月）。「ヒストン脱アセチル化酵素-mSin3A複合体によるヒト黄体形成ホルモン受容体遺伝子の転写のサイレンシング」。The Journal of Biological Chemistry。277 （ 36）：33431–8。doi ： 10.1074/ jbc.M204417200。PMID 12091390 。 ^ Nicolas E、Ait-Si-Ali S 、 Trouche D (2001 年 8 月)。「ヒストン脱アセチル化酵素 HDAC3 は RbAp48 を網膜芽細胞腫タンパク質に標的とする」。 核酸 研究 。29 ( 15): 3131–6。doi :10.1093/ nar /29.15.3131。PMC 55834。PMID 11470869 。 ^ Hassig CA、Fleischer TC、Billin AN、Schreiber SL、Ayer DE (1997 年 5 月)。「mSin3A による完全な転写抑制にはヒストン脱アセチル化酵素活性が必要である」。Cell . 89 (3): 341–7. doi : 10.1016/s0092-8674 ( 00)80214-7 . PMID 9150133. S2CID 14233219. ^ Kiernan R, Brès V, Ng RW, Coudart MP, El Messaoudi S, Sardet C, Jin DY, Emiliani S, Benkirane M (2003 年 1 月). 「NF-κB 依存性転写の活性化後のターンオフは p65 のアセチル化によって制御される」. The Journal of Biological Chemistry . 278 (4): 2758–66. doi : 10.1074/jbc.M209572200 . PMID 12419806. ^ Anderson LA、 Perkins ND (2002 年 8 月)。「複製因子 C の大サブユニットはヒストン脱アセチル化酵素 HDAC1 と相互作用する」。The Journal of Biological Chemistry。277 ( 33): 29550–4。doi : 10.1074/jbc.M200513200。PMID 12045192 。 ^ abc Ferreira R、Magnaghi-Jaulin L、Robin P、Harel-Bellan A、Trouche D (1998 年 9 月)。「ポケットタンパク質ファミリーの 3 つのメンバーは、ヒストン脱アセチル化酵素のリクルートメントを通じて E2F 活性を抑制する能力を共有している」。 米国 科学 アカデミー 紀要 。95 (18): 10493–8。Bibcode : 1998PNAS ...9510493F。doi : 10.1073 / pnas.95.18.10493。PMC 27922。PMID 9724731 。 ^ ab Lai A, Lee JM, Yang WM, DeCaprio JA, Kaelin WG, Seto E, Branton PE (1999 年 10 月). 「RBP1 はヒストン脱アセチル化酵素依存性および非依存性の両方の抑制活性を網膜芽細胞腫ファミリータンパク質に誘導する」. 分子 細胞生物学 . 19 (10): 6632–41. doi :10.1128/mcb.19.10.6632. PMC 84642. PMID 10490602 . ^ Dick FA、Sailhamer E、Dyson NJ (2000 年 5 月)。「pRB ポケットの変異誘発により、細胞周期停止機能はウイルス性腫瘍タンパク質への結合とは分離可能であることが明らかになりました」。 分子 細胞 生物 学 。20 (10): 3715–27。doi :10.1128/ mcb.20.10.3715-3727.2000。PMC 85672。PMID 10779361 。 ^ Fuks F, Burgers WA, Brehm A, Hughes-Davies L, Kouzarides T (2000 年 1 月). 「DNA メチルトランスフェラーゼ Dnmt1 はヒストン脱アセチル化酵素活性と関連する」. Nature Genetics . 24 (1): 88–91. doi :10.1038/71750. PMID 10615135. S2CID 20428600. ^ Luo RX、Postigo AA 、 Dean DC (1998年2月)。「 Rb はヒストン脱アセチル化酵素と相互作用して転写を抑制する」。Cell.92(4):463–73.doi: 10.1016 / s0092-8674 ( 00 ) 80940 - x.PMID9491888.S2CID18857544 . ^ Bouzahzah B、Fu M、Iavarone A、Factor VM、Thorgeirsson SS、Pestell RG（2000年8月）。「トランスフォーミング成長因子β1は、生体内でトランスジェニックマウスのヒストン脱アセチル化酵素1をp130リプレッサー複合体にリクルートする」。Cancer Research。60 （ 16 ） ：4531–7。PMID 10969803。 ^ Huang NE、Lin CH、Lin YS、Yu WC (2003 年 6 月)。「SAP30 による YY1 活性の調節」。 生化学 および 生物物理学的研究通信 。306 (1): 267–75。doi :10.1016/S0006-291X(03)00966-5。PMID 12788099 。 ^ Zhang Y、Sun ZW、Iratni R、Erdjument-Bromage H、Tempst P、Hampsey M、Reinberg D (1998 年 6 月)。「ヒトと酵母の間で保存されている新規タンパク質 SAP30 は、ヒストン脱アセチル化酵素複合体の構成要素である」。Molecular Cell。1 ( 7 ) : 1021–31。doi : 10.1016/s1097-2765(00)80102-1。PMID 9651585 。 ^ Swanson KA、Knoepfler PS、Huang K、Kang RS、Cowley SM、Laherty CD、Eisenman RN、Radhakrishnan I (2004 年 8 月)。「HBP1 および Mad1 リプレッサーは、逆のらせん方向で Sin3 コリプレッサー PAH2 ドメインに結合する」。Nature Structural & Molecular Biology。11 ( 8 ): 738–46。doi :10.1038/nsmb798。PMID 15235594。S2CID 44324333。 ^ Yochum GS 、 Ayer DE (2001 年 7 月)。「Pf1、TLE コリプレッサーを mSin3A-ヒストン脱アセチル化酵素複合体 に リンク する 新規 PHD ジンクフィンガータンパク質」。 分子細胞生物学 。21 (13): 4110–8。doi :10.1128/ MCB.21.13.4110-4118.2001。PMC 87072。PMID 11390640 。 ^ ab Fleischer TC、Yun UJ、Ayer DE (2003 年 5 月)。「mSin3A コリプレッサー複合体の 3 つの新しい構成要素の同定と特徴付け」。 分子 細胞 生物学 。23 (10): 3456–67。doi : 10.1128/ mcb.23.10.3456-3467.2003。PMC 164750。PMID 12724404 。 ^ Yang L、Mei Q、Zielinska-Kwiatkowska A、Matsui Y、Blackburn ML、Benedetti D、Krumm AA、Taborsky GJ、Chansky HA (2003 年 2 月)。「ERG (ets 関連遺伝子) 関連ヒストンメチルトランスフェラーゼはヒストン脱アセチル化酵素 1/2 および転写コリプレッサー mSin3A/B と相互作用する」。The Biochemical Journal。369 ( Pt 3 ): 651–7。doi :10.1042/ BJ20020854。PMC 1223118。PMID 12398767 。 ^ Zhang J、Kalkum M、 Chait BT、Roeder RG（2002年3月）。「N-CoR-HDAC3核受容体コリプレッサー複合体は、インテグラルサブユニットGPS2を介してJNK経路を阻害する」。 分子 細胞 。9 （ 3）：611–23。doi ： 10.1016/s1097-2765（02）00468-9。PMID 11931768 。 ^ Huang EY、Zhang J、Miska EA、Guenther MG、Kouzarides T 、Lazar MA (2000 年 1 月)。「核受容体コリプレッサーは、Sin3 非依存性抑制経路でクラス II ヒストン脱アセチル化酵素と連携する」。 遺伝子 と 発達 。14 ( 1): 45–54。doi :10.1101/gad.14.1.45。PMC 316335。PMID 10640275 。 ^ Shi Y、Downes M、Xie W、Kao HY、Ordentlich P、Tsai CC、Hon M、Evans RM (2001 年 5 月)。「Sharp は、核受容体の抑制と活性化を統合する誘導性補因子です」。 遺伝子 と 発達 。15 ( 9 ): 1140–51。doi :10.1101/gad.871201。PMC 312688。PMID 11331609 。 ^ Alland L、David G、Shen-Li H、Potes J、Muhle R、Lee HC、Hou H、Chen K、DePinho RA (2002 年 4 月)。「Sin3/ヒストン脱アセチル化酵素コリプレッサー複合体の不可欠な構成要素としての哺乳類 Sds3 の同定」。 分子 細胞生物学 。22 (8): 2743–50。doi : 10.1128 / mcb.22.8.2743-2750.2002。PMC 133736。PMID 11909966 。 ^ Vaute O、Nicolas E、Vandel L、Trouche D (2002 年 1 月)。「ヒストンメチルトランスフェラーゼ Suv39H1 とヒストン脱アセチル化酵素間の機能的および物理的相互作用」。 核酸 研究 。30 ( 2): 475–81。doi :10.1093 / nar /30.2.475。PMC 99834。PMID 11788710 。 ^ Di Padova M、Bruno T、De Nicola F、Iezzi S、D'Angelo C、Gallo R、Nicosia D、Corbi N、Biroccio A、Floridi A、Passananti C、Fanciulli M (2003 年 9 月)。「Che-1 は HDAC1 を p21WAF1/CIP1 プロモーターから除去することでヒト結腸癌細胞の増殖を抑制する」。The Journal of Biological Chemistry 。278 ( 38 ) : 36496–504。doi : 10.1074/jbc.M306694200。PMID 12847090 。 ^ Singh J、Murata K、Itahana Y、Desprez PY (2002 年 3 月)。「ヒト転移性乳がん細胞における Id-1 プロモーターの構成的発現は、NF-1/Rb/HDAC-1 転写抑制因子複合体の消失と関連している」。Oncogene . 21 ( 12): 1812–22. doi :10.1038/sj.onc.1205252. PMID 11896613. S2CID 30129174. ^ Sun JM、Chen HY、Moniwa M、 Litchfield DW、Seto E、Davie JR (2002 年 9 月)。「転写抑制因子 Sp3 は CK2 リン酸化ヒストン脱アセチル化酵素 2 と関連している」。The Journal of Biological Chemistry。277 ( 39): 35783–6。doi : 10.1074/ jbc.C200378200。PMID 12176973 。 ^ ab Tsai SC、Valkov N、Yang WM、Gump J、Sullivan D、Seto E (2000 年 11 月)。「ヒストン脱アセチル化酵素は DNA トポイソメラーゼ II と直接相互作用する」。Nature Genetics 26 ( 3 ) : 349–53。doi :10.1038/81671。PMID 11062478。S2CID 19301396 。 ^ ab Johnson CA、Padget K、Austin CA、Turner BM (2001 年 2 月)。「脱アセチル化酵素活性はトポイソメラーゼ II と関連し、エトポシド誘導性アポトーシスに必要である」。The Journal of Biological Chemistry。276 ( 7): 4539–42。doi : 10.1074/ jbc.C000824200。PMID 11136718 。 ^ Chauchereau A、Mathieu M、de Saintignon J、Ferreira R、Pritchard LL、Mishal Z、Dejean A、Harel-Bellan A (2004 年 11 月)。「HDAC4 は急性前骨髄球性白血病関連タンパク質 PLZF による転写抑制を媒介する」。Oncogene . 23 ( 54): 8777–84. doi :10.1038/sj.onc.1208128. PMID 15467736. S2CID 26092755. ^ Wong CW、Privalsky ML (1998 年 10 月)。「SMRT コリプレッサー複合体の成分は、POZ ドメインオンコプロテイン PLZF、PLZF-RARalpha、および BCL-6 と特徴的な相互作用を示す」。The Journal of Biological Chemistry。273 ( 42): 27695–702。doi : 10.1074/jbc.273.42.27695。PMID 9765306 。
さらに読む
Wolffe AP (1996 年 4月 )。「ヒストン脱アセチル化酵素: 転写の調節因子」。Science 272 ( 5260): 371–2。Bibcode : 1996Sci ...272..371W。doi : 10.1126/science.272.5260.371。PMID 8602525。S2CID 27257723 。 Ahringer J (2000 年 8 月)。「発達における NuRD およびSIN3 ヒストン脱アセチル化酵素複合体」。 遺伝学の動向 。16 (8): 351–6。doi : 10.1016 /S0168-9525(00)02066-7。PMID 10904264 。 Verdin E、Dequiedt F、Kasler HG (2003 年 5 月)。「クラス II ヒストン脱アセチル化酵素: 多用途調節因子」。 遺伝学の動向 。19 (5): 286–93。doi : 10.1016/S0168-9525(03)00073-8。hdl : 2268 / 80861。PMID 12711221 。 Zhang Y、Dufau ML (2003 年 6 月)。「核オーファン受容体とヒストン脱アセチル化酵素複合体による黄体形成ホルモン受容体遺伝子の転写制御の二重メカニズム」。 ステロイド 生化学および分子生物学ジャーナル 。85 (2–5): 401–14。doi : 10.1016/S0960-0760( 03 )00230-9。PMID 12943729。S2CID 28512341 。 Stevens M、De Clercq E、 Balzarini J (2006 年 9 月)。「HIV-1 転写の制御: 化学療法介入の分子標的」。Medicinal Research Reviews。26 ( 5 ): 595–625。doi :10.1002/med.20081。PMC 7168390。PMID 16838299 。 Hijmans EM、Voorhoeve PM、Beijersbergen RL、van 't Veer LJ、Bernards R (1995 年 6 月)。「E2F-5、生体内で p130 と相互作用する新しい E2F ファミリー メンバー」。 分子 細胞 生物 学 。15 ( 6): 3082–9。doi :10.1128/mcb.15.6.3082。PMC 230539。PMID 7760804 。 Maruyama K, Sugano S (1994年1月). 「オリゴキャッピング: 真核生物mRNAのキャップ構造をオリゴリボヌクレオチドで置き換える簡単な方法」. Gene . 138 (1–2): 171–4. doi :10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298. Margolis DM、Somasundaran M、Green MR (1994 年 2 月)。「ヒト転写因子 YY1 はヒト免疫不全ウイルス 1 型の転写とウイルス粒子の産生を抑制する」。Journal of Virology。68 ( 2 ) : 905–10。doi : 10.1128 /JVI.68.2.905-910.1994。PMC 236527。PMID 8289393 。 古川 勇、川上 剛、須藤 健、稲澤 淳、松峯 明、秋山 剛、中村 勇 (1996)。「サッカロミセス・セレビシエの転写因子 RPD3 と相同なヒト遺伝子 (RPD3L1) の単離とマッピング」。 細胞 遺伝 学と細胞遺伝学 。73 (1–2): 130–3。doi :10.1159/000134323。PMID 8646880 。 Hassig CA、Fleischer TC、Billin AN、Schreiber SL、Ayer DE (1997 年 5 月)。「mSin3A による完全な転写抑制にはヒストン脱アセチル化酵素活性が必要である」。Cell . 89 (3): 341–7. doi : 10.1016/S0092-8674 ( 00)80214-7 . PMID 9150133. S2CID 14233219。 Laherty CD、Yang WM、Sun JM、Davie JR、Seto E、Eisenman RN (1997 年 5 月)。「mSin3 コリプレッサーに関連するヒストン脱アセチル化酵素が mad 転写抑制を媒介する」。Cell . 89 ( 3): 349–56. doi : 10.1016/S0092-8674(00)80215-9 . PMID 9150134. S2CID 13490886。 Zhang Y、Iratni R、Erdjument-Bromage H、Tempst P、Reinberg D (1997 年 5 月)。「ヒストン脱アセチル化酵素と新規ポリペプチド SAP18 は、ヒト Sin3 複合体の構成要素である」。Cell . 89 (3): 357–64. doi : 10.1016/S0092-8674 ( 00)80216-0 . PMID 9150135。 Romerio F、Gabriel MN、Margolis DM (1997 年 12 月) 。 「ヒト因子 YY1 と LSF の新しい連携によるヒト免疫不全ウイルス 1 型の抑制」。Journal of Virology。71 ( 12): 9375–82。doi : 10.1128 / JVI.71.12.9375-9382.1997。PMC 230241。PMID 9371597 。 Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (1997年10月). 「全長濃縮cDNAライブラリーおよび5'末端濃縮cDNAライブラリーの構築と特性評価」. Gene . 200 (1–2): 149–56. doi :10.1016/S0378-1119(97)00411-3. PMID 9373149. Brehm A、Miska EA、McCance DJ、Reid JL、Bannister AJ、Kouzarides T (1998 年 2 月)。「網膜芽細胞腫タンパク質はヒストン脱アセチル化酵素をリクルートして転写を抑制する」。Nature . 391 ( 6667 ) : 597–601。Bibcode :1998Natur.391..597B。doi : 10.1038/35404。PMID 9468139。S2CID 4326464 。 Magnaghi-Jaulin L、Groisman R、Naguibneva I、Robin P、Lorain S、Le Villain JP、Troalen F、Trouche D、Harel-Bellan A (1998 年 2 月)。「網膜芽細胞腫タンパク質はヒストン脱アセチル化酵素をリクルートすることで転写を抑制する」。Nature。391 ( 6667 ) : 601–5。Bibcode : 1998Natur.391..601M。doi : 10.1038/35410。PMID 9468140。S2CID 4315457 。 Lin RJ、Nagy L、Inoue S、Shao W、Miller WH、Evans RM (1998 年 2 月)。「急性前骨髄球性白血病におけるヒストン脱アセチル化酵素複合体の役割」。Nature。391 ( 6669 ) : 811–4。Bibcode : 1998Natur.391..811L。doi : 10.1038 / 35895。PMID 9486654。S2CID 4383951 。 Luo RX、Postigo AA、Dean DC (1998 年 2 月)。「Rb はヒストン脱アセチル化酵素と相互作用して転写を抑制する」。Cell . 92 (4): 463–73. doi : 10.1016/S0092-8674 ( 00)80940-X . PMID 9491888. S2CID 18857544。
外部リンク 米国国立医学図書館の 医学主題標目表 (MeSH)における HDAC1+タンパク質、+ヒト
