MyoD （筋芽細胞決定タンパク質1 とも呼ばれる） [ 5 ] は 筋分化の 調節に重要な役割を果たすタンパク質 である。Harold M. Weintraub の研究室で発見されたMyoD[6]は、筋形成 調節 因子 （MRF）と呼ばれるタンパク質ファミリーに属する[ 7 ] bHLH （基本ヘリックスループヘリックス）転写因子は、 筋形成分化において順次作用する。脊椎動物のMRFファミリーメンバーには、MyoD1、Myf5 、ミオゲニン 、MRF4 （Myf6）が含まれる。無脊椎動物 では、通常、単一のMyoDタンパク質が見られる。
MyoDは筋形成決定の初期マーカーの1つです。MyoDは静止期のサテライト細胞 では非常に低いレベルで発現しており、実質的に検出できませんが、運動や筋肉組織の損傷に応じてMyoDの発現が活性化されます。サテライト細胞に対するMyoDの効果は用量依存的です。MyoDの高発現は細胞の再生を抑制し、終末分化を促進し、アポトーシスを誘導する可能性があります。MyoDは筋芽細胞の決定をマークしますが、MyoD遺伝子を欠損したマウス変異体では筋肉の発達が劇的に阻害されることはありません。これはおそらくMyf5および/またはMrf4による機能的冗長性によるものです。それにもかかわらず、MyoDとMyf5の組み合わせは筋形成 の成功に不可欠です。[ 8 ] [ 9 ]
歴史 MyoDは、1987年にDavis、Weintraub、LassarによってCell誌に報告された筋形成の機能アッセイによってクローニングされました。核リン酸化タンパク質として最初に記述されたのは、1988年にTapscott、Davis、Thayer、Cheng、Weintraub、LassarによってScience誌 に掲載されたものです。研究者らは、マウスMyoDタンパク質の相補的DNA（cDNA）を異なる細胞株（線維芽細胞 と脂肪芽細胞 ）で発現させ、MyoDがそれらを筋原性細胞に変換することを発見しました。[ 6 ] [ 10 ] 基本ヘリックスループヘリックスと呼ばれている）で構成され、このbHLH領域の上流にある塩基性部位は、タンパク質が 二量体 になったときにのみDNA結合を促進するという彼らの最初の提案を確認しました。[ 11 ]
メカニズム MyoDは転写因子であり、 Eボックス と呼ばれるDNAモチーフに結合することでクロマチン リモデリングを誘導することもできます。MyoDは数百の筋遺伝子プロモーター と結合相互作用を持ち、筋芽細胞の 増殖を可能にすることが知られています。完全には解明されていませんが、MyoDは現在、KAP1（KRAB [Krüppel様関連ボックス]関連タンパク質1）のリン酸化 によって媒介されるオン/オフスイッチ結合において、主要な筋形成制御因子として機能すると考えられています。[ 15 ] KAP1は、MyoDおよびMef2 （筋細胞転写エンハンサー因子）とともに、筋芽細胞の筋関連遺伝子に局在しています。ここで、KAP1は足場として機能し、 G9a やヒストン脱アセチル化酵素 HDAC1を含むいくつかの共抑制因子に加えて、共活性化因子p300 およびLSD1 をリクルートします。この共活性化因子/共抑制因子のリクルートの結果、筋遺伝子の促進領域がサイレンシングされます。キナーゼMSK1がKAP1をリン酸化すると、足場に結合していたコアプレッサーが解放され、MyoDとMef2が転写を活性化できるようになる。[ 16 ]
「マスターコントローラー」であるMyoDが活性化すると、細胞内でMyoDの発現を維持するためにSETDB1が必要になります。Setdb1は、MyoDの発現と筋組織に特異的な遺伝子の両方を維持するために必要であると考えられます。なぜなら、Setdb1の発現が減少すると、筋芽細胞の分化と決定が著しく遅れるからです。 [ 17 ]
証拠によれば、Setdb1はMyoDの抑制因子を阻害し、これが分化した筋芽細胞においてMyoDの発現が維持されるメカニズムであると考えられる。 MyoDは、腫瘍抑制遺伝子で ある網膜芽細胞腫 （pRb）と協調して、終末分化した筋芽細胞で細胞周期停止を引き起こすことも示されています。 [ 18 ] サイクリン D1 の調節によって行われます。細胞周期停止（筋芽細胞が筋形成の終了を示す）は、D1サイクリンの継続的かつ安定的な抑制に依存します。サイクリンD1の抑制にはMyoDとpRbの両方が必要ですが、サイクリンD1に直接作用するのではなく、サイクリンD1の直前にあるFra-1に作用します。MyoDとpRbは両方ともFra-1（したがってサイクリンD1）の抑制に必要であり、MyoDまたはpRbのいずれか一方だけでは、サイクリンD1の抑制、ひいては細胞周期停止を誘導するには不十分です。Fra-1のイントロンエンハンサー には、2つの保存されたMyoD結合部位が発見されました。 Fra-1イントロンエンハンサーではMyoDとpRbが協調的に作用し、エンハンサーを抑制することでサイクリンD1を抑制し、最終的に終末分化した筋芽細胞の細胞周期停止を引き起こす。[ 19 ]
Wntシグナル伝達はMyoDに影響を与える可能性がある 隣接組織からのWntシグナル伝達は、これらのWntシグナルを受け取る体節の細胞に、 Myf5 やMyoDなどの筋形成調節因子 に加えてPax3 およびPax7を 発現させることが示されている。具体的には、 Wnt3aは遠位エンハンサーおよび Wnt応答エレメントとの シスエレメント 相互作用を介してMyoDの発現を直接誘導することができる。[ 20 ] 胚葉 からのWnt6/ Wnt7a も体節の筋形成を促進することが示唆されており、後者のシグナルは主にMyodを介して作用する可能性がある。
安静状態（生理的ストレスがない状態）の典型的な成人の筋肉では、発現する特定のWntファミリータンパク質はWnt5a 、Wnt5b、Wnt7a 、およびWnt4 です。筋肉が損傷を受けると（再生が必要になると）、Wnt5a、Wnt5b、およびWnt7aの発現が増加します。筋肉の修復が完了すると、Wnt7bとWnt3aも増加します。筋細胞修復におけるWntシグナル伝達の発現のこのパターンは、前駆細胞の分化を誘導し、利用可能なサテライト細胞の数を減少させます。Wntは、サテライト細胞の制御、骨格筋の老化、および再生において重要な役割を果たします。Wntは、Wnt1とWnt7aによってMyf5とMyoDの発現を活性化することが知られています。Wnt4、Wnt5、およびWnt6は、両方の制御因子の発現を増加させる働きをしますが、より微妙なレベルです。さらに、筋芽細胞が分化すると、MyoDはWnt3aを増加させます。 MyoDがWntによってシス調節による直接的な標的化を介して活性化されるのか、間接的な生理学的経路を介して活性化されるのかはまだ解明されていない。[ 21 ]
共活性化因子と抑制因子 IFRD1はMyoDの正の補因子であり、 MEF2C の転写活性を誘導する際にMyoDと協力します（HDAC4を MEF2Cから置換することによって）。さらにIFRD1はNF-κBの転写活性も抑制し、 NF-κB はMyoD mRNAの蓄積を阻害することが知られています。[ 22 ] [ 23 ]
NFATc1は 、線維タイプの構成を調節する転写因子であり、有酸素運動によって生じる速筋線維から遅筋線維への移行にはNFATc1の発現が必要です。MyoDの発現は速筋線維における重要な転写因子であり、酸化型線維ではNFATc1によって阻害されます。NFATc1は、MyoDのN末端活性化ドメインとの物理的な相互作用を介してMyoDを阻害し、必要な転写共活性化因子p300 のリクルートを阻害します。NFATc1は、MyoDとp300の相互作用を物理的に破壊します。これにより、NFATc1とMyoDが相反する役割を担い、運動によって生体内で線維タイプが移行する分子メカニズムが確立されます。NFATc1は、遅筋線維タイプにおけるMyoDの物理的な阻害によってこのバランスを制御します。[ 24 ]
MyoDは、他の転写因子がDNAに結合するのを防ぎ、DNAを不活性な立体構造に保つ働きをする一時的なプレースホルダータンパク質と協働します。プレースホルダーが除去される（あるいは不活性化される）と、必要な転写因子が自由に結合できるようになり、RNAポリメラーゼIIのリクルートを開始し、活性なRNA転写が始まります。 ヒストン脱アセチルトランスフェラーゼp300は、MyoDと相互作用して機能し、この相互作用はMyoDによって媒介される線維芽細胞からの筋管形成に不可欠である。p300のリクルートは、線維芽細胞から筋管への変換における律速段階である。[ 25 ] H3K4me1 、H3K27ac 、およびRNAP II を結合しているエンハンサーにリクルートすることも知られており、これにより、MyoDのリクルートによって確立される条件特異的な筋遺伝子の活性化が可能になる。ただし、内因性p300は、必須の共活性化因子として作用することにより、MyoDの機能に必要である。MyoDは、特定の不活性なコンフォメーションを確立および維持するのに役立つプレースホルダー「推定パイオニア因子」と共存してエンハンサー領域に結合する。エンハンサーに結合したプレースホルダータンパク質が除去または不活性化されると、エンハンサー活性を正に制御するのに役立つ追加の転写因子群のリクルートが可能になり、その結果、MyoD-転写因子-エンハンサー複合体は転写活性状態になる。
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