Loading article…
| セレ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 識別子 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| エイリアス | SELE、CD62E、ELAM、ELAM1、ESEL、LECAM2、セレクチン E、セレクチン -e | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：131210; MGI : 98278;ホモロジーン: 389;ジーンカード：SELE; OMA :SELE - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ウィキデータ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
E-セレクチンは、 CD62抗原様ファミリーメンバーE（CD62E）、内皮白血球接着分子1（ELAM-1）、または白血球内皮細胞接着分子2（LECAM2）としても知られ、サイトカインによって活性化された内皮細胞にのみ発現するセレクチン 細胞接着分子です。他のセレクチンと同様に、炎症において重要な役割を果たします。ヒトでは、E-セレクチンはSELE遺伝子によってコードされています。[5]
構造
E セレクチンはカセット構造を持ち、N 末端、C 型レクチンドメイン、 EGF (上皮成長因子) 様ドメイン、6 つのSushi ドメイン(SCR リピート) ユニット、膜貫通ドメイン(TM)、細胞内細胞質テール (cyto) で構成されています。ヒト E セレクチンのリガンド結合領域の 3 次元構造は、1994 年に 2.0 Å の解像度で決定されました。[6]この構造から、2 つのドメイン間の限定的な接触と、他の C 型レクチンからは予測されないCa 2+の配位が明らかになりました。構造/機能解析から、リガンド結合に関与する可能性のある定義された領域と特定のアミノ酸側鎖が示されています。E セレクチンがシアリルルイスX (SLe X ; NeuNAcα2,3Galβ1,4[Fucα1,3]GlcNAc) 四糖に結合することは、2000 年に解明されました。[7]
遺伝子と制御
ヒトでは、E-セレクチンはSELE遺伝子によってコードされています。そのC型レクチンドメイン、EGF様ドメイン、SCRリピート、膜貫通ドメインはそれぞれ別のエクソンによってコードされていますが、E-セレクチン細胞質ドメインは2つのエクソンから派生しています。E-セレクチン遺伝子座は、染色体1上のL-セレクチン遺伝子座に隣接しています。[8]
ワイベル・パラーデ小体と呼ばれる小胞に貯蔵されるP-セレクチンとは異なり、E-セレクチンは細胞内に貯蔵されず、転写、翻訳され、細胞表面に輸送される必要がある。E-セレクチンの産生は P-セレクチンの発現によって刺激され、P-セレクチンは腫瘍壊死因子α（TNFα）、インターロイキン-1（IL-1）、リポ多糖（LPS）によって刺激される。[9] [10]サイトカイン認識 後、E-セレクチンが内皮細胞表面に発現するまでに約2時間かかる。E-セレクチンの最大発現はサイトカイン刺激後約6～12時間で起こり、レベルは24時間以内にベースラインに戻る。[10]
せん断力もE-セレクチンの発現に影響を与えることがわかっています。高い層流せん断は、虚血/再灌流障害の病理学的設定で見られるように、ナイーブまたはせん断条件付けされた内皮細胞におけるインターロイキン-1βに対する急性内皮細胞反応を増強し、同時に慢性炎症から保護するために急速なE-セレクチンのダウンレギュレーションをもたらします。[11]
ゲニステイン、フォルモノネチン、ビオカニンA、ダイゼインなどのエストロゲン様の生物学的活性を持つ植物性化合物である植物性エストロゲン、およびこれらの植物性エストロゲンの混合物は、細胞表面および培養上清中のEセレクチン、VCAM-1、ICAM-1を減少させることができることがわかった。 [ 12 ]
リガンド
E-セレクチンは、特定の白血球の表面タンパク質に存在するシアリル化炭水化物を認識して結合します。E-セレクチンリガンドは、好中球、単球、好酸球、メモリーエフェクターT様リンパ球、およびナチュラルキラー細胞によって発現されます。これらの各細胞タイプは、E-セレクチンの発現に関連して急性および慢性の炎症部位に見られるため、E-セレクチンはこれらの細胞をそのような炎症部位にリクルートすることに関与していると考えられます。
これらの炭水化物には、単球、顆粒球、Tリンパ球に存在するルイスXファミリーとルイスAファミリーのメンバーが含まれます。[13]
好中球と骨髄細胞に存在する糖タンパク質 ESL-1 は、E セレクチンの対抗受容体として初めて記述されました。これはチロシンキナーゼ FGF 糖受容体の変異体であり、E セレクチンへの結合が結合細胞におけるシグナル伝達の開始に関与している可能性が示唆されています。
ヒト好中球由来のP-セレクチン糖タンパク質リガンド-1（PSGL-1）も、血流下で内皮細胞に発現するE-セレクチンの高効率リガンドである。[14]これは、炎症組織を囲む活性化内皮細胞上での白血球のローリングを媒介する。
ESL-1とPSGL-1は両方ともE/Pセレクチンに結合するためにシアリルルイスa/xを持っている必要がある。[15]
E-セレクチンは、腫瘍細胞上のE-セレクチンリガンドに結合することで、腫瘍細胞と内皮細胞の接着を媒介することがわかっています。E-セレクチンリガンドは癌の転移にも役割を果たしています。生体内での転移におけるこれら2つのE-セレクチンリガンドの役割は十分に定義されておらず、確実に実証される必要があります。PSGL-1は骨転移性前立腺腫瘍細胞の表面に検出されたため、前立腺腫瘍細胞の骨指向性に機能的な役割を果たしている可能性があります。[16]
癌細胞では、大腸癌細胞に存在するE-セレクチンリガンドとしてCD44、デスレセプター3（DR3）、LAMP1、LAMP2が同定され、 [17]乳癌細胞に存在するE-セレクチンリガンドとしてCD44v、Mac2-BP、ガングリオシドが同定された。[18] [19] [20]
ヒト好中球では、スフィンゴ糖脂質NeuAcα2-3Galβ1-4GlcNAcβ1-3[Galβ1-4(Fucα1-3)GlcNAcβ1-3]2[Galβ1-4GlcNAcβ1-3]2Galβ1-4GlcβCer（および密接に関連する構造）が機能的なEセレクチン受容体である。[21]
関数
炎症における役割
炎症の間、E-セレクチンは損傷部位に白血球を集める上で重要な役割を果たします。炎症組織のマクロファージによるサイトカインIL-1とTNF-αの局所的放出は、近くの血管の内皮細胞でのE-セレクチンの過剰発現を誘発します。 [22]適切なリガンドを発現する血液中の白血球は、血流のせん断応力下でもE-セレクチンに低い親和性で結合し、一時的な相互作用が作られて破壊されるにつれて、白血球が血管の内面に沿って「転がる」ようになります。
炎症反応が進行するにつれて、損傷した組織から放出されたケモカインが血管に入り、ローリング白血球を活性化します。これにより、白血球は内皮表面にしっかりと結合し、組織内に侵入し始めます。[13]
P-セレクチンは同様の機能を持っていますが、要求に応じて生成されるのではなく細胞内に蓄えられているため、数分以内に内皮細胞表面に発現します。[13]
がんにおける役割
E-セレクチンは、炎症刺激により内皮細胞に誘導され、単球性またはHL60白血病細胞の接着を媒介する膜貫通受容体として最初に発見されました。[23] [24]これにより、癌細胞がIL-1βやTNFαなどの炎症性サイトカインを分泌し、遠隔転移部位でE-セレクチンを誘導するという仮説が立てられました。この誘導により、循環腫瘍細胞は刺激部位で停止し、活性化内皮に沿って移動し、血管外に漏出して転移を形成できるようになります。[25]その後の研究では、大腸癌細胞へのE-セレクチンの結合が転移能の増加と相関していること、[26]また、複数の腫瘍タイプの癌細胞が、免疫細胞に通常発現している糖タンパク質または糖脂質リガンドを使用してE-セレクチンに結合することが示されています。[27] [28]研究ではさらに、癌細胞が最初にせん断流速でE-セレクチンに結合するメカニズムのカスケードが説明されています。E-セレクチンの結合によりベルクロのような相互作用が生じ、癌細胞はより親和性の高いインテグリン結合に従事できるようになり、最終的には腫瘍細胞と活性化内皮細胞との強固な結合につながります。[29] [30]
多数の試験管内および臨床的証拠が、E-セレクチンを介した癌転移というこの仮説を支持し続けている一方で、癌転移の生体内研究では、E-セレクチンノックアウトは、注射直後の骨への白血病細胞の接着に最小限の影響しか与えないことが示されています。 [31]一方、実験的な肺転移は、E-セレクチンの遺伝子欠失の影響を受けません。[32] [33]さらに、研究では、E-セレクチンノックアウトマウスで原発性腫瘍の成長が促進されることも示されています。[34] [35]このパラドックスは、最近、3つの研究によって解決されました。その研究では、E-セレクチンは、造血に不可欠な機能を果たすと考えられている骨髄内皮でのみ恒常的に発現していることが示されました。 [ 36 ] [37]この機能は、骨に転移する細胞によってのみハイジャックされ、他の部位には転移しません。[38]このデータは、E-セレクチン阻害薬を使用して乳癌の骨転移を阻害する進行中の臨床的取り組みを裏付けています。[39] E-セレクチンリガンドの生物学の複雑さも、これらのin vitroとin vivoの結果の矛盾に影響している可能性があります。E-セレクチンの少なくとも15種類の糖タンパク質と糖脂質基質がさまざまな癌細胞で報告されていますが、n-グリカンGlg1（Esl1）のみが骨転移を媒介することが示されている。[40]他のリガンドまたはその組み合わせは、癌転移中に異なるメカニズムをもたらす可能性があります。
腫瘍細胞との直接的な相互作用を超えて、癌細胞によって局所的に分泌されるサイトカインに反応してE-セレクチンが誘導されることで、抗腫瘍ペイロードを含むsLeX結合ナノ粒子またはチオアプタマーの特定の腫瘍標的化が可能になります。[41]さらに、E-セレクチンは、炎症性腫瘍誘発性微小環境を促進するために、原発性腫瘍または肺転移に単球をリクルートする機能も持つ可能性があります。[42]これらの相互作用を阻害するか、 CAR-T細胞のE-セレクチン陽性部位への輸送を可能にすることは、将来の治療開発に期待が持てます。
病理学的関連性
重篤疾患多発性神経筋症
敗血症などの血糖値が高い場合、E-セレクチンの発現が正常より高くなり、微小血管の透過性が高まります。透過性が高まると、骨格内皮（血管の内層）の浮腫（腫れ）が起こり、骨格筋虚血（血液供給の制限）を引き起こし、最終的には壊死（細胞死）につながります。この根本的な病理が、症状のある重篤疾患多発神経筋症（CIPNM）の原因です。 [43]ベルベリンなどの伝統的な漢方薬は、E-セレクチンをダウンレギュレーションします。[44]
病原体の付着
研究では、 TNF-αによるE-セレクチン発現の誘導により、Porphyromonas gingivalisのヒト臍静脈内皮細胞への付着が増加することが示されている。E-セレクチンおよびシアリルルイスXに対する抗体は、刺激を受けたHUVECへのP. gingivalisの付着を抑制した。OmpA様タンパク質Pgm6/7を欠くP. gingivalis変異体は、刺激を受けたHUVECへの付着が減少したが、線毛欠損変異体は影響を受けなかった。E-セレシン媒介P. gingivalis付着は、内皮細胞エキソサイトーシスを活性化した。これらの結果は、宿主E-セレクチンと病原体Pgm6/7の相互作用がP. gingivalisの内皮細胞への付着を媒介し、血管炎症を引き起こす可能性があることを示唆している。[45]
急性冠症候群
E-セレクチンとPECAM-1の免疫組織化学的発現は、急性冠症候群（ACS）群の脆弱プラークの内膜、特に新生血管内皮細胞で有意に増加し、炎症細胞密度と正の相関関係にあったことから、PECAM-1とE-セレクチンは炎症反応と脆弱プラークの発達に重要な役割を果たしている可能性が示唆された。E-セレクチンSer128Arg多型はACSと関連しており、ACSの危険因子である可能性がある。[46]
ニコチンによる誘導
喫煙は内皮機能障害を誘発し、動脈硬化の可能性を高めることに高い相関関係がある。内皮細胞では、E-セレクチンを含むさまざまな細胞接着分子が、タバコの煙の依存性成分であるニコチンへの曝露によってアップレギュレーションされることが示されている。ニコチン刺激による単球の内皮細胞への接着は、α7-nAChR、β-Arr1、cSrcの活性化に依存し、 E2F1を介したE-セレクチン遺伝子の転写の増加を制御する。したがって、E2F1の活性を標的とすることができるRRD-251などの薬剤は、タバコの煙誘発性動脈硬化症に対する潜在的な治療効果を持つ可能性がある。[47]
脳動脈瘤
また、ヒトの破裂した脳動脈瘤組織ではE-セレクチンの発現が増加していることも判明している。E-セレクチンは炎症を促進し、脳動脈壁を弱めることで、脳動脈瘤の形成と破裂の過程に関与する重要な因子である可能性がある。[48]
バイオマーカーとして
E-セレクチンは、大腸がんや再発を含むいくつかのがんの転移の可能性を示す新たなバイオマーカーでもある。[49]
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000007908 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000026582 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ Collins T、Williams A、Johnston GI、Kim J、Eddy R、Shows T、他 (1991 年 2 月)。「内皮白血球接着分子 1 の遺伝子の構造と染色体上の位置」。The Journal of Biological Chemistry。266 ( 4): 2466–73。doi : 10.1016/S0021-9258(18)52267-5。PMID 1703529。
- ^ Graves BJ、Crowther RL、Chandran C、Rumberger JM、Li S、Huang KS、他 (1994 年 2 月)。「lec/EGF ドメインの結晶構造と変異誘発による E-セレクチン/リガンド相互作用の洞察」。Nature。367 ( 6463 ) : 532–8。Bibcode : 1994Natur.367..532G。doi : 10.1038 /367532a0。PMID 7509040。S2CID 4338500。
- ^ Somers WS、Tang J、Shaw GD、Camphausen RT (2000 年 10 月)。「SLe(X) および PSGL-1 に結合した P-および E-セレクチンの構造から明らかになった白血球の結合とローリングの分子基盤に関する洞察」。Cell。103 ( 3 ) : 467–79。doi : 10.1016 /S0092-8674(00) 00138-0。PMID 11081633。S2CID 12719907 。
- ^ Cummings RD (2008)。「セレクチン」。Varki A、Cummings RD、Esko JD、Freeze HH、Stanley P、Bertozzi CR、Hart GW、Etzler ME (編)。糖鎖生物学の基礎(第 2 版)。プレーンビュー、NY: Cold Spring Harbor Laboratory Press。ISBN 978-0-87969-770-9。
- ^ Janeway C (2005).免疫生物学: 健康と病気における免疫システム. ニューヨーク: Garland Science. ISBN 0-8153-4101-6。
- ^ ab Leeuwenberg JF、Smeets EF、Neefjes JJ、Shaffer MA、Cinek T、Jeunhomme TM、et al. (1992 年 12 月)。「E-セレクチンと細胞間接着分子-1 は、in vitro で活性化されたヒト内皮細胞によって放出される」。免疫学。77 ( 4 ): 543–9。PMC 1421640。PMID 1283598 。
- ^ Huang RB、Eniola-Adefeso O (2012)。「ヒト内皮細胞におけるIL-1β誘導性E-セレクチン発現のせん断応力調節」。PLOS ONE。7 ( 2 ): e31874。Bibcode : 2012PLoSO ... 731874H。doi : 10.1371 /journal.pone.0031874。PMC 3286450。PMID 22384091。
- ^ Andrade CM、Sá MF、 Toloi MR（2012年4月）。「大豆由来の植物エストロゲンがHUVECの接着分子の発現に及ぼす影響」。Climacteric。15 （2 ）：186–94。doi ：10.3109 /13697137.2011.582970。PMID 22066752。S2CID 29123853。
- ^ abc Robbins SL、Cotran RS、Kumar V、Collins T (1999)。ロビンズの疾患の病理学的根拠。フィラデルフィア：WB Saunders。ISBN 0-7216-7335-X。
- ^ Zou X、Shinde Patil VR、Dagia NM、Smith LA、Wargo MJ、Interliggi KA、他 (2005 年 8 月)。「ヒト好中球由来の PSGL-1 は、血流下で内皮細胞に発現する E-セレクチンの高効率リガンドである」。American Journal of Physiology 。細胞生理学。289 (2): C415-24。doi : 10.1152 /ajpcell.00289.2004。PMID 15814589 。
- ^ Kannagi R, Izawa M, Koike T, Miyagi K, Kimura N (2004 年 5 月). 「癌転移と血管新生 における炭水化物を介した細胞接着」. Cancer Science . 95 (5): 377–84. doi : 10.1111/j.1349-7006.2004.tb03219.x . PMC 11159147. PMID 15132763. S2CID 27761640.
- ^ Dimitroff CJ、Descheny L、Trujillo N、Kim R、Nguyen V、Huang W、他 (2005 年 7 月)。「ヒト転移性前立腺腫瘍細胞における白血球 E-セレクチンリガンド、P-セレクチン糖タンパク質リガンド-1、および E-セレクチンリガンド-1 の同定」。Cancer Research。65 ( 13 ) : 5750–60。doi : 10.1158 / 0008-5472.CAN -04-4653。PMC 1472661。PMID 15994950。
- ^ Gout S、 Tremblay PL、Huot J (2008)。「がん細胞の血管外漏出と転移の臓器選択性におけるセレクチンとセレクチンリガンド」。臨床および実験転移。25 (4): 335–44。doi :10.1007/s10585-007-9096-4。PMID 17891461。S2CID 11272581 。
- ^ Shirure VS、Liu T、Delgadillo LF、Cuckler CM、Tees DF、Benencia F、et al. (2015 年 1 月)。「乳がん細胞によって発現される CD44 バリアントアイソフォームは、流動条件下で機能的な E セレクチンリガンドである」。American Journal of Physiology。細胞生理学。308 (1): C68-78。doi :10.1152/ajpcell.00094.2014。PMC 4281670。PMID 25339657。
- ^ Shirure VS、Reynolds NM、Burdick MM (2012)。「Mac-2結合タンパク質は乳がん細胞によって発現される新規Eセレクチンリガンドである」。PLOS ONE。7 ( 9 ) :e44529。Bibcode : 2012PLoSO ... 744529S。doi : 10.1371 /journal.pone.0044529。PMC 3435295。PMID 22970241。
- ^ Shirure VS、Henson KA、Schnaar RL、Nimrichter L、Burdick MM (2011 年 3 月)。「乳がん細胞に発現するガングリオシドは E セレクチンリガンドである」。生化学および生物物理学的研究通信。406 (3): 423–9。doi :10.1016/j.bbrc.2011.02.061。PMID 21329670 。
- ^ Nimrichter L、Burdick MM、Aoki K、Laroy W、Fierro MA、Hudson SA、他。 （2008年11月）。 「ヒト白血球上のE-セレクチン受容体」。血。112 (9): 3744–52。土井：10.1182/blood-2008-04-149641。PMC 2572800。PMID 18579791。
- ^ ジェインウェイの免疫生物学、第 8 版:「自然免疫システムの細胞によるパターン認識」、第 3 章、83 ページ。
- ^ Bevilacqua MP、Pober JS、Mendrick DL、Cotran RS、Gimbrone MA (1987 年 12 月)。「誘導性内皮細胞-白血球接着分子の同定」。米国科学アカデミー紀要。84 (24): 9238–42。Bibcode :1987PNAS... 84.9238B。doi : 10.1073 / pnas.84.24.9238。PMC 299728。PMID 2827173 。
- ^ Walz G、Aruffo A、Kolanus W、Bevilacqua M、Seed B (1990 年 11 月)。 「骨髄細胞および腫瘍細胞におけるシアリル-Lex 決定基の ELAM-1 による認識」。科学。250 (4984): 1132–5。Bibcode :1990Sci...250.1132W。土井：10.1126/science.1701275。PMID 1701275。
- ^ Khatib AM、Kontogiannea M、Fallavollita L、Jamison B、Meterissian S、Brodt P（1999年3月）。「転移性腫瘍細胞に対する肝臓でのサイトカインおよびEセレクチン発現の急速な誘導」。Cancer Research。59（6 ）：1356–61。PMID 10096570。
- ^ Sawada R, Tsuboi S, Fukuda M (1994年1月). 「異なる転移能を示すヒト結腸癌のサブラインにおけるEセレクチン依存性接着効率の差」The Journal of Biological Chemistry . 269 (2): 1425–31. doi : 10.1016/S0021-9258(17)42275-7 . PMID 7507108.
- ^ Dimitroff CJ、Lechpammer M、Long-Woodward D、Kutok JL (2004 年 8 月)。「せん断流下でのヒト骨髄内皮細胞上のヒト骨転移性前立腺腫瘍細胞のローリングは E-セレクチンによって媒介される」。Cancer Research。64 ( 15 ) : 5261–9。doi : 10.1158 /0008-5472.CAN-04-0691。PMID 15289332。S2CID 11632075 。
- ^ Laferrière J、Houle F、Huot J (2004)。「HT-29結腸癌細胞の内皮細胞への接着には、Eセレクチンとインテグリンβ4が関与する連続的なイベントが必要」。臨床および実験転移。21 (3): 257–64。doi : 10.1023 /B:CLIN.0000037708.09420.9a。PMID 15387376。S2CID 22354589 。
- ^ Barthel SR、Hays DL、Yazawa EM、Opperman M、Walley KC、Nimrichter L、他 (2013 年 1 月)。「前立腺癌細胞の骨浸出の分子的決定因子の定義」。Cancer Research。73 ( 2 ) : 942–52。doi :10.1158/0008-5472.CAN - 12-3264。PMC 3548951。PMID 23149920。
- ^ Esposito M、 Kang Y (2014年2月)。「骨転移における腫瘍間質相互作用の標的化」。薬理学と治療学。141 (2): 222–33。doi :10.1016/ j.pharmthera.2013.10.006。PMC 3947254。PMID 24140083。
- ^ Sipkins DA, Wei X, Wu JW, Runnels JM, Côté D, Means TK, et al. (2005 年 6 月). 「腫瘍移植のための特殊な骨髄内皮細胞ミクロドメインの生体内イメージング」. Nature . 435 (7044): 969–73. Bibcode :2005Natur.435..969S. doi :10.1038/nature03703. PMC 2570168. PMID 15959517 .
- ^ Läubli H, Borsig L (2010年2月). 「肺転移のメディエーターとしてのセレクチン」. Cancer Microenvironment . 3 (1): 97–105. doi : 10.1007/s12307-010-0043-6. PMC 2990482. PMID 21209777.
- ^ Esposito M, Mondal N, Greco TM, Wei Y, Spadazzi C, Lin SC, et al. (2019年5月). 「骨血管ニッチEセレクチンは癌細胞の間葉上皮転換とWnt活性化を誘導し、骨転移を促進する」Nature Cell Biology . 21 (5): 627–639. doi :10.1038/s41556-019-0309-2. PMC 6556210. PMID 30988423 .
- ^ Esposito M, Mondal N, Greco TM, Wei Y, Spadazzi C, Lin SC, et al. (2019年5月). 「骨血管ニッチEセレクチンは癌細胞の間葉上皮転換とWnt活性化を誘導し、骨転移を促進する」Nature Cell Biology . 21 (5): 627–639. doi :10.1038/s41556-019-0309-2. PMC 6556210. PMID 30988423 .
- ^ Taverna D、Moher H、Crowley D、Borsig L、Varki A、Hynes RO (2004 年 1 月)。「β3 または β3/β5 インテグリンまたはセレクチンが欠損したマウスにおける原発性腫瘍の増殖増加」。米国科学 アカデミー紀要。101 ( 3): 763–8。Bibcode : 2004PNAS..101..763T。doi : 10.1073/ pnas.0307289101。PMC 321755。PMID 14718670 。
- ^ Price TT、Burness ML、Sivan A、Warner MJ、Cheng R、Lee CH、他 (2016 年 5 月)。「乳がんの休眠微小転移は特定の骨髄ニッチに存在し、骨への転移と骨からの転移を制御する」。Science Translational Medicine。8 ( 340 ) : 340ra73。doi : 10.1126/scitranslmed.aad4059。PMC 8722465。PMID 27225183。S2CID 31317455 。
- ^ Winkler IG、Barbier V、Nowlan B、 Jacobsen RN、Forristal CE 、Patton JT、他 (2012 年 11 月)。「血管ニッチ E セレクチンは造血幹細胞の休眠、自己再生、化学療法抵抗性を制御する」。Nature Medicine。18 ( 11 ) : 1651–7。doi :10.1038/nm.2969。PMID 23086476。S2CID 5593456。
- ^ Esposito M, Mondal N, Greco TM, Wei Y, Spadazzi C, Lin SC, et al. (2019年5月). 「骨血管ニッチEセレクチンは癌細胞の間葉上皮転換とWnt活性化を誘導し、骨転移を促進する」Nature Cell Biology . 21 (5): 627–639. doi :10.1038/s41556-019-0309-2. PMC 6556210. PMID 30988423 .
- ^ 「GlycoMimetics、GMI-1359を評価する乳がん臨床試験の開始計画を発表」www.businesswire.com 2019年4月12日2019年6月10日閲覧。
- ^ Esposito M, Mondal N, Greco TM, Wei Y, Spadazzi C, Lin SC, et al. (2019年5月). 「骨血管ニッチEセレクチンは癌細胞の間葉上皮転換とWnt活性化を誘導し、骨転移を促進する」Nature Cell Biology . 21 (5): 627–639. doi :10.1038/s41556-019-0309-2. PMC 6556210. PMID 30988423 .
- ^ Mai J, Huang Y, Mu C, Zhang G, Xu R, Guo X, et al. (2014年8月). 「転移性乳がんに対する骨髄内皮細胞標的治療」. Journal of Controlled Release . 187 :22–9. doi :10.1016/j.jconrel.2014.04.057. PMC 4109393. PMID 24818768 .
- ^ Läubli H, Spanaus KS, Borsig L (2009年11月). 「セレクチンを介した内皮細胞の活性化はCCL5の発現を誘導し、単球の動員を通じて転移を促進する」Blood . 114 (20): 4583–91. doi : 10.1182/blood-2008-10-186585 . PMID 19779041.
- ^ Visser LH (2006 年 11 月). 「重篤疾患多発神経障害およびミオパチー: 臨床的特徴、危険因子および予後」. European Journal of Neurology . 13 (11): 1203–12. doi :10.1111/j.1468-1331.2006.01498.x. PMID 17038033. S2CID 7557453.
- ^ Hu Y, Chen X, Duan H, Hu Y, Mu X (2009). 「漢方薬成分はLPS誘導ラット腸管微小血管内皮細胞におけるIL-6、IL-8、E-セレクチンおよびTXB2の分泌を阻害する」免疫薬理学および免疫毒性学. 31 (4): 550–5. doi :10.3109/08923970902814129. PMID 19874221. S2CID 207481204.
- ^ 小松哲也、永野和人、杉浦晋三、萩原正人、谷川直人、我孫子祐也、他(2012 年 7 月)。 「E-セレクチンはポルフィロモナス・ジンジバリスのヒト内皮細胞への接着を媒介する」。感染症と免疫。80 (7): 2570–6。土井：10.1128/IAI.06098-11。PMC 3416463。PMID 22508864。
- ^ Fang F、Zhang W、Yang L、Wang Z、Liu DG (2011年12月)。「急性冠症候群患者における脆弱ペストにおけるPECAM-1およびE-セレクチン発現と心筋PECAM-1のLeu125Val多型およびE-セレクチンのSer128Arg多型との関係」。中華新学館雑誌(中国語)。39 ( 12): 1110–6。PMID 22336504 。
- ^ Alamanda V、Singh S、Lawrence NJ、Chellappan SP (2012年2月)。「大動脈内皮細胞におけるニコチンによるEセレクチンの誘導にはSrcキナーゼとE2F1転写活性が必要」。生化学および 生物物理学的研究通信。418 (1):56–61。doi :10.1016/ j.bbrc.2011.12.127。PMC 3273677。PMID 22240023。
- ^ Jia W, Wang R, Zhao J, Liu IY, Zhang D, Wang X, et al. (2011年11月). 「ヒトの破裂脳動脈瘤組織におけるE-セレクチン発現の増加」.カナダ神経科学ジャーナル. 38 (6): 858–62. doi : 10.1017/s0317167100012439 . PMID 22030423.
- ^ Sato H, Usuda N, Kuroda M, Hashimoto S, Maruta M, Maeda K (2010年11月). 「大腸癌の予後におけるE-セレクチンとCA19-9の血清濃度の意義」. Japanese Journal of Clinical Oncology . 40 (11): 1073–80. doi : 10.1093/jjco/hyq095 . PMID 20576794.
外部リンク
- 米国国立医学図書館の医学件名標目表(MeSH)における E-セレクチン