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| L1CAM | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| エイリアス | L1CAM、CAML1、CD171、HSAS、HSAS1、MASA、MIC5、N-CAM-L1、N-CAML1、NCAM-L1、S10、SPG1、L1細胞接着分子 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：308840; MGI : 96721;ホモロジーン: 20128;ジーンカード：L1CAM; OMA :L1CAM - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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L1はL1CAMとしても知られ、L1タンパク質ファミリーの膜貫通タンパク質メンバーであり、 L1CAM遺伝子によってコードされています。このタンパク質は200〜220kDaで、細胞の移動、接着、神経突起の成長、髄鞘形成、神経分化に深く関与する神経細胞接着分子です。 [5]また、その機能により、治療抵抗性の癌において重要な役割を果たしています。1984年にM. Schachnerによって初めて特定され、彼は有糸分裂後のマウスのニューロンでこのタンパク質を発見しました。
L1タンパク質の変異はL1症候群の原因であり、CRASH （脳梁低形成、精神遅滞、失語症、痙性対麻痺、水頭症）の頭字語で呼ばれることもある。 [6]
組織と細胞の分布
L1タンパク質は神経系全体のニューロン表面に存在します。細胞膜に沿って配置されているため、タンパク質の一方の端は神経細胞内に留まり、もう一方の端はニューロンの外側表面に留まります。この位置により、タンパク質はニューロン全体に広がる化学信号を活性化することができます。[7]
L1タンパク質を発現する細胞は多種多様で、神経細胞だけでなく非神経細胞もいくつかある。[8]現在L1タンパク質を発現することが知られている細胞は、神経細胞を支え保護しミエリンを形成する非神経細胞である未熟オリゴデンドロサイトとシュワン細胞、細胞性免疫に関与するリンパ球であるT細胞、 B細胞や単球などの他の種類のリンパ球である。また、腸管上皮前駆細胞、小脳顆粒細胞やプルキンエ細胞などの小脳ニューロンでも発現している。最後に、黒色腫や肺癌細胞など、複数の腫瘍細胞でも発現している。[5]
L1CAMは神経細胞由来の細胞外小胞（EV）のマーカーとしてもよく使用されますが、神経細胞由来のEVに特異的に存在するかどうかは議論の余地があります。[9]
遺伝子
ヒトのL1CAM遺伝子は、さまざまな神経筋疾患に関係するX染色体領域、および精神遅滞に関連する領域の近くに存在します。L1CAM遺伝子は、X染色体の長腕のXq28の位置にあります。[10] [11]
構造
L1 細胞接着分子 (L1CAM) は、ヒト (およびマウスなどの他の生物) に見られる細胞表面糖タンパク質で、1253 アミノ酸のタンパク質配列を持っています。細胞外部分は 6 つの免疫グロブリンドメインとそれに続く 5 つのフィブロネクチンタイプ III ドメインで構成され、これらは膜貫通ヘリックスによって小さな細胞内ドメインに接続されています。ヒトのタンパク質はマウスに見られるものと非常によく似ています (アミノ酸レベルで 92% 同一であるため、科学者はその構造を研究することができます)。Ng-CAM (ニワトリに見られる) などの他の CAM タンパク質は、ヒトのものとそれほど類似していません (アミノ酸レベルで 40% 同一)。ヒト、マウス、ニワトリ、ショウジョウバエの配列を比較し、その良好な保存性から、L1免疫グロブリンドメイン2 とフィブロネクチンタイプ III ドメイン2 はおそらく機能的に重要であることがわかります。[12] [13]
関数
L1 は、細胞接着と運動性の両方に影響を与える 神経系の発達にとって重要なタンパク質です。
細胞接着
L1は異なる細胞を接着する細胞接着分子として静的機能を持ち、ニューロン間の接着や神経突起束形成と呼ばれる神経突起の成長と会合に関与している。 [14]
細胞運動性
運動促進機能は、神経発達中の神経細胞の動きの調節に関連しています。L1は発達中のニューロンに存在し、新しいニューロンを正しい位置に導き、軸索の成長と他のニューロンとの結合を助ける重要な役割を果たしています。L1はシナプス可塑性にも関与しており、シナプスが強化または弱化する能力であり、外傷後の再生にも役割を果たしています。
いくつかの研究では、L1タンパク質の過剰発現が悪性細胞の細胞運動を改善するため、L1が腫瘍の増殖、腫瘍細胞の浸潤、黒色腫、卵巣癌、大腸癌の転移に役割を果たしていることが証明されています [15] 。
このタンパク質のドメインは、ある細胞上の接着分子が他の細胞上の同一の分子と相互作用する同種親和性相互作用を促進します。また、ある細胞上の接着分子が他の細胞上の異なる分子と結合する受容体として機能する異種親和性相互作用も促進します。 [16] [17]これらの相互作用は細胞接着とシグナル伝達の調節を促進します。
さらに、L1 は、軸索に沿った シュワン細胞の伸長を媒介することにより、神経系を通じたミエリンの増殖（具体的には神経軸索線維の進行性ミエリン形成）に関与するミエリン形成プロセスに関与します。
神経系
L1は、ニューロン間の接着、神経突起の束形成、神経突起の伸展、小脳顆粒細胞の移動、シュワン細胞上の神経突起の伸展、および腸陰窩の上皮細胞間の相互作用に関与しています。[18]結果として、L1CAM遺伝子の変異は神経系の機能不全を引き起こします。この変異に関連する主な疾患は、頭字語CRASHで知られており、 L1症候群とも呼ばれます。これには、 HSAS、MASA症候群、脳梁無形成症、痙性対麻痺などの疾患が含まれます。下肢の痙縮、精神遅滞、水頭症、および親指の屈曲変形は、この疾患に苦しむ男性に主に現れる症状の一部です。[19] [20] [21] L1症候群につながる病理学的メカニズムはまだ不明ですが、L1CAM遺伝子の約200の変異が特定され、この症候群と関連付けられています。これらの変異は主に、L1の細胞外領域の構造的に重要な主要残基に影響を及ぼし、タンパク質結合特性の変化を引き起こします。これは、細胞接着や他の分子との特異的相互作用などの神経生理学的メカニズムの障害と相関しています。[22] L1CAMと アンキリンの相互作用は、CRASH患者で失敗するタンパク質結合の例です[23]。これは、SFIGQYモチーフで、アンキリンがL1CAMファミリーの細胞質末端に結合するはずのセリンとチロシンがそれぞれロイシンとヒスチジンに置き換わる変異が原因です。 [24] [25]アンキリン-L1CAM相互作用は成長円錐の開始に関与しており、この相互作用が失敗すると神経突起がシナプス標的に到達しなくなる。
さらに、エタノールはL1を介した接着と神経突起の伸展を阻害するため、胎児性アルコールスペクトラム障害とL1タンパク質の間には相関関係があることが証明されている。 [26]ヒルシュスプルング病もL1CAMの機能不全に関連している。[27]
転写と合成
L1CAM転写を制御する遺伝子は、染色体Xにあります。L1CAM遺伝子は24,657 bpの長さで、28のエクソンで構成されています。この遺伝子の選択的スプライシングにより、複数の転写バリアント（遺伝子には7つの異なる転写物があります）が生じます。[28]その中には、ニューロンに特有であると考えられる代替エクソンを持つものもあります。[29] L1転写は、ヒト胎児脳、神経芽細胞腫、網膜芽細胞腫の細胞株で起こることが知られています。L1は、横紋筋肉腫細胞株RDおよびA-204でも発現しています。ヒトには2つの形式のL1が見られ、1つには12 bpの細胞質セグメントがあり、もう1つにはそれがないという違いがあります。[30]転写におけるL1CAM発現の制御は完全には解明されていません。子宮内膜癌細胞株では2つの部位が確認されており、細胞の種類に応じて特定の方法で使用されているようです。2つの異なるエクソン（非翻訳エクソン0の前と最初のタンパク質コードエクソン1の隣）に位置する2つの転写開始部位があります。 [31]転写因子であるSLUG（SNAI2）は、L1CAMの発現をアップレギュレーションします。[32]
配列と異なるアイソフォーム
L1CAMには3つの異なるアイソフォームがあり、選択的スプライシング（ mRNAの1つの一次転写産物から異なるmRNA成熟分子を得ることを可能にするプロセス）によりアミノ酸配列が異なります。L1CAMアイソフォーム1は標準配列として知られています。[33]これらの主な違いは、それらが見つかる場所にあります。たとえば、全長アイソフォーム（アイソフォーム1）は通常神経細胞に見られ、短いアイソフォームまたは非神経アイソフォーム（アイソフォーム2）は他の細胞タイプに多く見られます。[34]
インタラクション
L1（タンパク質）はNUMBと相互作用することが示されている。[36]
Ig様ドメイン相互作用
L1CAM は、同じタンパク質の Ig 様ドメイン内で同種親和性相互作用を確立することで、馬蹄形に折り畳むことができます (1 番目と 2 番目の Ig モチーフが 4 番目と 3 番目のモチーフに折り畳まれます)。この構造は、L1CAM が他の分子と相互作用し、その後その最も重要な機能のいくつかを実行するために不可欠です。
Ig 様ドメインは、隣接細胞にある他の L1CAM タンパク質との多くの同種親和性相互作用に関与しています。L1CAM 分子は Ig (1-4) 様ドメインを介して相互作用し、細胞間の接着を可能にします。また、NCAM、TAG-1、F11、受容体チロシンキナーゼとの異種親和性相互作用の形成にも重要です(特に神経系の発達中)。
L1タンパク質の6つのIgモチーフには、さまざまな表面細胞インテグリンとの結合を可能にするArg-Gly-Asp配列が含まれています。この相互作用はシグナル伝達カスケードにつながり、接着斑キナーゼ（FAK）を活性化し、それが活性状態に変換されてFAK/ SRC複合体を形成します。最新の機能は、ミトゲン活性化タンパク質キナーゼの活性化因子として機能します。インテグリン結合から派生するもう1つの機能は、 NF-κBの活性化であり、その結果、細胞の運動性と侵襲性が向上します。[5]
フィブロネクチンドメイン相互作用
L1タンパク質のフィブロネクチンドメインは細胞表面インテグリンに結合することもできる。これらは線維芽細胞増殖因子受容体1と相互作用し、神経分化の調節に関連している可能性を示唆している。[5]
細胞質尾部の相互作用
L1タンパク質の細胞質尾部の最も重要な結合パートナーはアンキリンです。相互作用は、膜結合ドメインとしても知られるいわゆる「ANKリピート」内に位置する高親和性結合部位で行われます。[5]この相互作用により、L1タンパク質は細胞の細胞骨格と結合できます。また、L1タンパク質の細胞質尾部は、クラスリンを介したエンドサイトーシスの重要な構成要素であるアダプター2（ADP）と結合できます。
この領域にいくつかのリン酸化部位が含まれているという事実は、L1がキナーゼによる制御を受ける可能性があることを示唆している。[5]
癌転移への影響
L1CAMタンパク質の発現は通常、ニューロンに限定されています。しかし、すべての種類の癌細胞でL1CAMが過剰発現していることが指摘されており、これは予後不良、腫瘍の進行、転移に関連しています。[37]この上方制御は、必ずしもL1転写因子の変異に関連しているわけではありません。このタンパク質は、腫瘍周囲の組織で起こる炎症反応と同様に、炎症反応において重要な役割を果たしていることがわかっています。これは、このタンパク質が腫瘍細胞で突然過剰産生される理由を説明できます。L1CAMの多様な機能により、腫瘍細胞はより攻撃的かつ耐性になります。その移動および運動性に関連する機能は、細胞上皮間葉転換（EMT）の鍵となる可能性があり、細胞は細胞間の静的接合と頂基底極性を失い、移動性で独立した状態になります。また、異なる細胞タイプ内で接着相互作用を形成する能力は、周囲の組織や毛細血管を吸収して侵入する際に腫瘍細胞に有利になる可能性があります。
L1 のアップレギュレーションにより、腫瘍細胞が足場非依存性かつ遊走性になると、腫瘍細胞は所属する組織を離れ、毛細血管を通って他の臓器に移動します。腫瘍細胞のよくある行き先は脳です。そのため、脳に定着するためには、腫瘍細胞は血液脳関門 (BBB)を通過し、アストロサイトから分泌されるプラスミンにさらされる必要があります。プラスミンはL1CAM を破壊し、悪性細胞の移動力を阻害します。しかし、最近の研究では、これらの癌細胞がプラスミンの通常の阻害剤である抗 PA セルピンを過剰に生成し、BBB を通過して転移に成功することがわかっています。[37]
L1CAMに関連する可能性のある治療法
L1CAMは転移の重要な要因であると考えられているため、このタンパク質を阻害すると、癌細胞の移動と腫瘍の進行を阻害できる可能性があると言われています。マウスの癌モデルにおけるL1CAMに対する抗体療法は、腫瘍の成長を阻害しますが、 EMTを促進します。[38]リポソームに封入された低分子干渉RNAも、転写後に特定の範囲のmRNA 塩基対（この場合は、L1CAMアミノ酸配列をコードするもの）を分解してタンパク質が合成されないようにする機能があるため、L1CAM発現の効果的な阻害剤であることが証明されています。 [出典が必要]ただし、ヒト癌の標的としてL1CAMを含むこれらの可能性のある治療法は、まだ前臨床研究の段階です。[39]
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外部リンク
- GeneReviews/NCBI/NIH/UW の L1 症候群に関するエントリー
- 米国国立医学図書館医学件名標目(MeSH)の L1+細胞+接着+分子
この記事には、パブリック ドメインである米国国立医学図書館のテキストが組み込まれています。
腫瘍学および血液学における遺伝学および細胞遺伝学のアトラス: http://atlasgeneticsoncology.org/Genes/L1CAMID44110chXq28.html