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| ANK1、赤血球 | |||||||
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 アンキリンRの膜結合ドメイン断片のリボン図。[1] | |||||||
| 識別子 | |||||||
| シンボル | ANK1 | ||||||
| 代替記号 | アンキリンR、バンド2.1 | ||||||
| NCBI遺伝子 | 286 | ||||||
| HGNC | 492 | ||||||
| オミム | 182900 | ||||||
| ＰＤＢ | 1N11 | ||||||
| 参照シーケンス | NM_000037 | ||||||
| ユニプロット | P16157 | ||||||
| その他のデータ | |||||||
| 軌跡 | 第8章 p21.1-11.2 | ||||||
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| アンキリンリピート | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| シンボル | アンク | ||||||||
| パム | PF00023 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| 頭いい | SM00248 | ||||||||
| プロサイト | PDOC50088 | ||||||||
| SCOP2 | 1awc / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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| ANK2、神経細胞 | |||||||
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| 識別子 | |||||||
| シンボル | ANK2 | ||||||
| 代替記号 | アンキリンB | ||||||
| NCBI遺伝子 | 287 | ||||||
| HGNC | 493 | ||||||
| オミム | 106410 | ||||||
| 参照シーケンス | NM_001148 | ||||||
| ユニプロット | Q01484 | ||||||
| その他のデータ | |||||||
| 軌跡 | 第4章 q25-q27 | ||||||
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| ANK3、ランヴィエ絞輪 | |||||||
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| 識別子 | |||||||
| シンボル | ANK3 | ||||||
| 代替記号 | アンキリンG | ||||||
| NCBI遺伝子 | 288 | ||||||
| HGNC | 494 | ||||||
| オミム | 600465 | ||||||
| 参照シーケンス | NM_020987 | ||||||
| ユニプロット | Q12955 | ||||||
| その他のデータ | |||||||
| 軌跡 | 第10章 問21 | ||||||
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アンキリンは、スペクトリン-アクチンベースの膜細胞骨格への膜貫通タンパク質の付着を媒介するタンパク質ファミリーです。 [2]アンキリンには、スペクトリンのベータサブユニットと少なくとも12の膜貫通タンパク質ファミリーの結合部位があります。この結合は、細胞膜の完全性を維持し、特定のイオンチャネル、イオン交換体、イオントランスポーターを細胞膜に固定するために必要です。名前はギリシャ語の「アンカー」を意味するἄγκυρα ( ankyra )に由来しています。
構造
アンキリンには4つの機能ドメインが含まれています： 24個のタンデムアンキリンリピートを含むN末端ドメイン、スペクトリンに結合する中央ドメイン、アポトーシスに関与するタンパク質に結合するデスドメイン、および異なるアンキリンタンパク質間で大きく変化するC末端調節ドメインです。[2]
膜タンパク質認識
24 個のタンデムアンキリンリピートは、広範囲の膜タンパク質の認識を担っています。これら 24 個のリピートには、リピート 1 から 14 までの構造的に異なる 3 つの結合部位が含まれています。これらの結合部位は互いに準独立しており、組み合わせて使用できます。これらの部位が膜タンパク質に結合するために使用する相互作用は非特異的であり、水素結合、疎水性相互作用、および静電相互作用で構成されます。これらの非特異的相互作用により、配列を保存する必要がなく、アミノ酸の特性のみを保存すればよいため、アンキリンは広範囲のタンパク質を認識できます。準独立性とは、結合部位が使用されなくても、結合全体に大きな影響を及ぼさないことを意味します。これら 2 つの特性を組み合わせることで、アンキリンが認識できるタンパク質のレパートリーが広がります。
サブタイプ
アンキリンは、哺乳類では 3 つの遺伝子 ( ANK1、ANK2、ANK3 ) によってコード化されています。各遺伝子は、選択的スプライシングを通じて複数のタンパク質を生成します。
ANK1
ANK1遺伝子はアンキリンRタンパク質をコードします。アンキリンRはヒト赤血球で初めて特徴付けられ、このアンキリンは赤血球アンキリンまたはバンド2.1と呼ばれていました。[3]アンキリンRは、赤血球が循環で受けるせん断力に抵抗できるようにします。アンキリンRが減少したり欠陥がある人は、遺伝性球状赤血球症と呼ばれる溶血性貧血 の一種を患います。[4]赤血球では、アンキリンRは膜骨格をCl − /HCO 3 −陰イオン交換体に結び付けます。[5]
アンキリン1は膜受容体CD44をイノシトール三リン酸受容体と細胞骨格に結び付けます。[6]
アンキリン1はKAHRPと相互作用することが示唆されている（選択的プルダウン、SPR、ELISAで示されている）。[7]
ANK2
その後、アンキリンBタンパク質（ANK2遺伝子[8]の産物）が脳と筋肉で同定されました。アンキリンBとアンキリンGタンパク質は、Na + /K + ATPase、電位依存性Na +チャネル、Na + /Ca 2+交換輸送体など、多くの膜タンパク質の極性分布に必要です。
ANK3
アンキリンGタンパク質（ ANK3遺伝子産物[9]）は上皮細胞とニューロンで同定されました。2008年に実施された大規模な遺伝子解析では、ANK3が双極性障害に関与している可能性があることが示されました。[10] [11]
参照
- DARPin（設計されたアンキリンリピートタンパク質）、アンキリンリピートの構造に基づいて設計された抗体模倣物
参考文献
- ^ PDB : 1N11 ; Michaely P, Tomchick DR, Machius M, Anderson RG (2002年12月). 「ヒトアンキリンR由来の12 ANKリピートスタックの結晶構造」. The EMBO Journal . 21 (23): 6387–96. doi :10.1093/emboj/cdf651. PMC 136955. PMID 12456646 .
- ^ ab Bennett V、Baines AJ (2001年7 月)。「スペクトリンとアンキリンに基づく経路: 細胞を組織に統合するための後生動物の発明」。生理学レビュー。81 (3): 1353–92。doi : 10.1152 /physrev.2001.81.3.1353。PMID 11427698。S2CID 15307181。
- ^ Bennett V、Stenbuck PJ (1979 年4月)。「ヒト赤血球スペクトリンの高親和性膜付着部位であるアンキリンの同定と部分精製」。The Journal of Biological Chemistry。254 ( 7): 2533–41。doi : 10.1016 /S0021-9258(17)30254-5。PMID 372182 。
- ^ Lux SE、Tse WT、Menninger JC、John KM、Harris P、Shalev O、Chilcote RR、Marchesi SL、Watkins PC、Bennett V (1990 年 6 月)。「染色体 8 のヒト赤血球アンキリン遺伝子の欠失に関連する遺伝性球状赤血球症」。Nature。345 ( 6277 ) : 736–9。Bibcode : 1990Natur.345..736L。doi : 10.1038/345736a0。PMID 2141669。S2CID 4334791 。
- ^ Bennett V、 Stenbuck PJ (1979 年 8 月)。「スペクトリンの膜付着タンパク質はヒト赤血球膜のバンド 3 と関連している」。Nature . 280 ( 5722): 468–73。Bibcode :1979Natur.280..468B。doi : 10.1038/280468a0。PMID 379653。S2CID 4268702 。
- ^ Singleton PA、Bourguignon LY（2004年4月）。「脂質ラフトにおけるアンキリンおよびIP3受容体とのCD44の相互作用は、ヒアルロン酸を介したCa2+シグナル伝達を促進し、一酸化窒素の生成と内皮細胞の接着および増殖につながる」。実験細胞研究。295 （1）：102–18。doi ：10.1016/ j.yexcr.2003.12.025。PMID 15051494 。
- ^ Weng H、Guo X、Papoin J、Wang J、Coppel R、Mohandas N、An X (2014 年 1 月)。「マラリア原虫のノック関連ヒスチジンリッチタンパク質 (KAHRP) と赤血球アンキリン R の相互作用は、赤血球膜への付着に必要である」。Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes。1838 (1 Pt B ): 185–92。doi :10.1016/ j.bbamem.2013.09.014。PMC 4403245。PMID 24090929。
- ^ Schott JJ、Charpentier F、Peltier S、Foley P、Drouin E、Bouhour JB、Donnelly P、Vergnaud G、Bachner L、Moisan JP (1995 年 11 月)。「QT 延長症候群の遺伝子の染色体 4q25-27 へのマッピング」。American Journal of Human Genetics。57 ( 5): 1114–22。PMC 1801360。PMID 7485162 。
- ^ Kapfhamer D、Miller DE、Lambert S、Bennett V、Glover TW、Burmeister M (1995 年 5 月)。「アンキリン G 遺伝子 (ANK3/Ank3) のヒト 10q21 およびマウス 10 への染色体局在」。Genomics . 27 ( 1): 189–91. doi :10.1006/geno.1995.1023. PMID 7665168。
- ^ Ferreira MA、O'Donovan MC、Meng YA、Jones IR、Ruderfer DM、Jones L、他 (2008 年 9 月)。「ゲノムワイド関連解析による共同研究で、双極性障害における ANK3 と CACNA1C の役割が示唆される」。Nature Genetics . 40 (9): 1056–8. doi :10.1038/ng.209. PMC 2703780 . PMID 18711365。
- ^ 「精神疾患のチャネリング：GWAS がイオンチャネルと双極性障害を関連付ける」。統合失調症研究フォーラム：ニュース。schizophreniaforum.org。2008 年 8 月 19 日。2010 年 12 月 18 日時点のオリジナルよりアーカイブ。2008年 8 月 21 日閲覧。