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| エイリアス | HSPA1A、HEL-S-103、HSP70-1、HSP70-1A、HSP70I、HSP72、HSPA1、HSP70.1、熱ショックタンパク質ファミリーA（Hsp70）メンバー1A、HSP70.2、HSP70-2、HSP70 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：140550; MGI : 96244;ホモロジーン: 74294;ジーンカード：HSPA1A; OMA :HSPA1A - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| ウィキデータ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ヒートショック 70 kDa タンパク質 1 はHsp72 とも呼ばれ、ヒトではHSPA1A遺伝子によってコードされるタンパク質です。[5] [6]ヒートショックタンパク質 70 ファミリーのメンバーでありシャペロンタンパク質であるこのタンパク質は、新しく翻訳されたタンパク質や誤って折り畳まれたタンパク質の適切な折り畳みを促進し、変異タンパク質を安定化または分解します。[5] [6]さらに、Hsp72 は DNA 修復も促進します。[7]その機能は、シグナル伝達、アポトーシス、タンパク質恒常性、細胞の成長と分化などの生物学的プロセスに寄与します。[6] [8]これは、多数の癌、神経変性疾患、細胞老化と老化、および2 型糖尿病や関節リウマチなどの炎症性疾患と関連付けられています。[9] [10] [8]
構造
このイントロンのない遺伝子は、熱ショックタンパク質70（Hsp70）ファミリーのメンバーである70kDaの熱ショックタンパク質をコードしています。[5] Hsp70タンパク質として、 C末端タンパク質基質結合ドメインとN末端 ATP結合ドメインを持っています。[11] [12] [13] 基質結合ドメインは、2層のβサンドイッチサブドメイン（SBDβ）とαヘリカルサブドメイン（SBDα）の2つのサブドメインで構成され、ループLα,βで接続されています。SBDβにはペプチド結合ポケットが含まれ、SBDαは基質結合溝を覆う蓋として機能します。ATP結合ドメインは、中央のATP / ADP結合ポケットによって2つのローブに分割された4つのサブドメインで構成されています。2つの末端ドメインは、アロステリック制御に重要なループLL,1と呼ばれる保存された領域によって一緒にリンクされています。 C末端の最末端にある構造化されていない領域は、コシャペロンのドッキング部位であると考えられている。[13]
関数
このタンパク質はHsp70ファミリーのメンバーです。他の熱ショックタンパク質とともに、このタンパク質は既存のタンパク質を凝集に対して安定化させ、細胞質および細胞小器官で新しく翻訳されたタンパク質の折り畳みを仲介します。[5]非ネイティブタンパク質を適切に折り畳むために、このタンパク質はATP制御方式でタンパク質の疎水性ペプチドセグメントと相互作用します。正確なメカニズムはまだ不明ですが、少なくとも2つの代替作用モードがあります。それは、動的分割と局所的展開です。動的分割では、Hsp70は基質に結合して放出するサイクルを繰り返し、遊離基質の濃度を低く維持します。これにより、凝集を効果的に防ぎながら、遊離分子をネイティブ状態に折り畳むことができます。局所的展開では、結合と放出のサイクルによって基質の局所的な展開が誘発され、ネイティブ状態に折り畳むための運動学的障壁を克服するのに役立ちます。[6]最終的には、タンパク質の折り畳みにおけるその役割は、シグナル伝達、アポトーシス、タンパク質の恒常性、および細胞の成長と分化における機能に寄与します。[6] [8]
タンパク質の折り畳み、輸送、分解のプロセスに加えて、このHsp70メンバーは変異タンパク質の機能を保持することができます。それでも、ストレス条件下でHsp70シャペロンが圧倒されると、これらの変異の影響が依然として現れる可能性があります。[6] Hsp72はDNA損傷からも保護し、塩基除去修復（BER）やヌクレオチド除去修復（NER）などのDNA修復に関与しています。[7]さらに、このタンパク質は、細胞傷害性T細胞へのより効率的な抗原提示を促進することで、抗原特異的腫瘍免疫を強化します。[8]また、 AUリッチエレメントRNA結合タンパク質1との相互作用を介してユビキチン-プロテアソーム経路にも関与しています。 この遺伝子は、主要組織適合遺伝子複合体クラスIII領域にあり、同様のタンパク質をコードする2つの密接に関連した遺伝子と同じクラスター内にあります。 [5]最後に、Hsp72は免疫細胞における炎症性サイトカイン、腫瘍壊死因子-α、インターロイキン1β、インターロイキン-6の産生を誘導することで代謝恒常性の乱れを防ぎ、炎症を軽減し骨格筋の酸化を改善します。[9] [14]通常の状態では非常に低いレベルですが、HSP72の発現はストレス下で大幅に増加し、さまざまな病理学的状態における悪影響から細胞を効果的に保護します。[15]
DNA修復における役割に加えて、Hsp72はApaf-1に結合してプロカスパーゼ9の活性化とシトクロムcの放出を阻害することでカスパーゼ依存性アポトーシスにも直接関与している。[11]さらに、Hsp72はSMAC/Diabloの放出を防ぎ、XIAPに結合してその分解を防ぐことでアポトーシスを阻害することが観察されている。[12] Hsp72はAIFM1にも結合するため、カスパーゼ非依存性アポトーシスにも関与している。[11]
臨床的意義
Hsp70 メンバータンパク質は、重要なアポトーシス構成要素です。通常の発生過程、または細胞損傷 (心臓発作や脳卒中中の虚血再灌流障害など)、あるいは癌の発生過程やプロセス中に、アポトーシス細胞は、細胞収縮、細胞膜ブレブ形成、核凝縮、DNAおよび核の断片化などの構造変化を起こします。その後、アポトーシス小体への断片化が起こり、食細胞によって速やかに除去されるため、炎症反応が防止されます。[16]これは、特徴的な形態学的、生化学的、分子的変化によって定義される細胞死のモードです。最初は「収縮壊死」として説明されていましたが、その後、組織動態における有糸分裂と反対の役割を強調するために、この用語はアポトーシスに置き換えられました。アポトーシスの後期段階では、細胞全体が断片化され、核および/または細胞質要素を含む、細胞膜で囲まれた多数のアポトーシス小体が形成されます。壊死の超微細構造の外観は大きく異なり、主な特徴はミトコンドリアの膨張、細胞膜の破壊、および細胞の崩壊です。アポトーシスは多くの生理学的および病理学的プロセスで発生します。プログラムされた細胞死として胚の発達中に重要な役割を果たし、さまざまな正常な退縮プロセスを伴い、「不要な」細胞を除去するメカニズムとして機能します。
Hsp72を含むHsp70メンバータンパク質は、カスパーゼ依存性経路に作用してアポトーシスを阻害し、腫瘍壊死因子α（TNFα）、スタウロスポリン、ドキソルビシンなどのアポトーシス誘導剤に対抗します。この役割により、腫瘍形成、神経変性、老化などの多くの病理学的プロセスに関与します。特に、HSP72の過剰発現は、肝細胞癌、胃癌、大腸癌、乳癌、肺癌などの一部の癌の発生に関連付けられており、これらの癌の予後マーカーとして使用されています。[8]腫瘍細胞内のHsp70レベルの上昇は、癌胎児性タンパク質および産物を複合化して安定化させ、それらを細胞内部位に輸送して腫瘍細胞の増殖を促進することにより、悪性度および治療に対する抵抗性を高める可能性があります。[6] [8]その結果、Hsp70に対する腫瘍ワクチン戦略は動物モデルで大きな成功を収め、臨床試験に進みました。 [ 8] 1つの治療法であるHsp72/AFP組み換えワクチンは、マウス実験でAFP発現腫瘍に対する強力な防御免疫を誘発しました。したがって、このワクチンは肝細胞癌の治療に有望です。[8]また、Hsp70の過剰発現は、心筋の虚血再灌流による損傷、アルツハイマー病、パーキンソン病、ハンチントン病、脊髄小脳失調症などの神経変性疾患による損傷、および熱ショックチャレンジを受けた百歳以上の高齢者で観察される老化と細胞老化による損傷を軽減することができます。[6] [17]
2 型糖尿病 (T2DM) では、BGP-15 という名の Hsp72 の小分子活性化因子が、インスリン抵抗性マウス モデルでインスリン感受性と炎症を改善し、ミトコンドリア容積を増加させ、T2DM のラット モデルで代謝恒常性を改善することが示されています。BGP-15 は現在、第 2b 相臨床試験に進んでおり、これまでのところ副作用は示されていません。初期の推測では、Hsp72 の発現が GLUT4 との直接的な相互作用を通じてインスリン感受性に影響している可能性があると考えられていましたが、研究ではこの関連性を検証できませんでした。実験では、Hsp72 が T2DM 患者の高インスリン正常血糖クランプ中にグルコースの取り込みを刺激することでインスリン感受性を改善することが明らかになりました。[9]さらに、Hsp72 は別の炎症性疾患である関節リウマチと関連しており、患者の疾患活動の診断と監視に役立つ可能性があります。[10]
インタラクション
HSPA1A は以下と相互作用することが示されています。
参照
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外部リンク
- 米国国立医学図書館の医学主題標目表(MeSH)における HSPA1A+タンパク質、+ヒト
- PDBe-KBのUniProt : P0DMV8 (熱ショック 70 kDa タンパク質 1A)のPDBで入手可能なすべての構造情報の概要。
- PDBe-KBのUniProt : P0DMV9 (熱ショック 70 kDa タンパク質 1B)のPDBで入手可能なすべての構造情報の概要。