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| FIP1L1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 識別子 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| エイリアス | FIP1L1、FIP1、Rhe、hFip1、PAPOLAおよびCPSF1と相互作用する因子 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：607686; MGI : 1914149;ホモロジーン：134000;ジーンカード：FIP1L1; OMA :FIP1L1 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| ウィキデータ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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PAPOLAおよびCPSF1と相互作用する因子（すなわち、FIP1L1、またはPre-mRNA 3'末端処理因子FIP1とも呼ばれる）は、ヒトではFIP1L1遺伝子（Rhe、FIP1、hFip1とも呼ばれる）によってコードされるタンパク質である。 [5] [6] FIP1L1遺伝子の医学的に重要な側面は、他の遺伝子と融合して融合遺伝子を形成し、ヒトにクローン性好酸球増多症および白血病を引き起こすことである。
遺伝子
ヒトのFIP1L1遺伝子は、染色体4のq12（4q12）に位置し、19のエクソンを含み、594個のアミノ酸からなる完全なタンパク質をコードしています。しかし、その前駆体mRNAの選択的スプライシングにより、異なるFIP1L1タンパク質アイソフォームをコードする複数の転写バリアントが生成されます。FIP1L1遺伝子は、サッカロミセス・セレビシエ（酵母）ではFIP1、ギンザケやマウス、その他多数の哺乳類ではfip1l1と指定されており、幅広い種に見られます。 [7] [8]
ヒトでは、 4q12 の約 800キロベースの染色体間欠失により、 CHIC2遺伝子 (システインリッチ疎水性ドメイン 2 遺伝子)が削除され、 FIP1L1遺伝子と血小板由来成長因子受容体アルファ遺伝子 ( PGDFRA )のインフレーム融合が作成されます。PDGFRA の産物である血小板由来成長因子受容体アルファ (PDGFRA) は、RTK クラス IIIのチロシンキナーゼ受容体です。適切なリガンドである血小板由来成長因子(PDGF) と結合すると、チロシンキナーゼは、他の機能の中でも特に細胞の成長と増殖を促進するタンパク質のリン酸化で活性化されます。 ( FIP1L1-PDGFRA変異は、染色体転座ではなく中間部欠失に起因する機能獲得変異の最初の記述でした。) FIP1L1-PDGFRA融合遺伝子は、FIP1L1の5' 末端とPGDFRAの3' 末端が、 FIP1L1の 40 キロベースの領域とPDGFRAのエクソン 12 の小さな領域にまたがる両遺伝子のさまざまなブレークポイントで結合したものです。融合遺伝子は、FIP1L1 の最初の 233 アミノ酸と PDGFRA の最後の 523 アミノ酸を結合したタンパク質、または他の FIP1L1 および PDGFRA アミノ酸長からなる融合タンパク質を生成する可能性があります。既知の FIP1L1-PDGFRA 融合タンパク質は、同一ではないにしても同様の病理学的活性を示します。[9]
FIP1L1（4q12）とレチノイン酸受容体α遺伝子（RARA ）（17q12）との染色体転座が様々な部位で起こり、（15;17）（q22;q21）融合遺伝子FIP1L1-RARAが生成されます。この遺伝子は3つの症例報告でヒトの白血病の発症にも関与していることが示唆されています。[10]
FIPL1機能
FIP1L1 は、前駆体 mRNA (pre-mRNA)の3' 末端をポリアデニル化する切断およびポリアデニル化特異性因子サブユニット 1 (CPSF1) 複合体のサブユニットです( CPSFを参照)。 FIP1L1 上の 40 アミノ酸の FIP1 モチーフは、CPSF1 への結合を担っています。 CPSF1 は、pre-mRNA 内のウラシルを多く含む配列に結合するRNAプロセシング タンパク質であり、同時に POPOLA (ポリヌクレオチド アデニル基転移酵素)に結合してこれを刺激し、その後 pre-mRNA にアデニル残基を付加します。 このポリアデニル化作用により、pre-mRNA の成熟と核から細胞質への移動が促進されるとともに、pre-mRNA から形成される mRNA の安定性も高まります。 FIP1L1 は Pre-mRNA 3' 末端プロセシング 因子です。FIP1L1遺伝子と血小板由来成長因子受容体α（PGDFRA）遺伝子またはレチノイン酸受容体α（RARA）遺伝子との融合は、病理学的に増加した血液中の好酸球レベルおよび/または白血病に関連する特定のヒト疾患の原因となる。[10] [7]
FIP1L1-PDGFRA融合遺伝子
表現
FIP1L1-PDGFRA融合遺伝子は、造血悪性腫瘍に関与する好酸球、好中球、肥満細胞、単球、Tリンパ球、Bリンパ球で検出されている。これは、これらの悪性腫瘍の根底にある最初の遺伝子欠陥が、骨髄またはリンパ系前駆細胞、またはこれらの骨髄およびリンパ系前駆細胞の前駆細胞で始まる可能性があることを示唆している。 [9]ほとんどの場合、この融合は好酸球系統に沿った骨髄前駆細胞に現れ、その増殖と分化を促進します。しかし、他の場合には、融合は骨髄前駆細胞で発生しながら、好中球系統に沿った前駆細胞の増殖と分化を促進したり、まれにリンパ系前駆細胞で発生してリンパ系前駆細胞の増殖と分化を促進したりする。[11]
関数
FIP1L1-PDGFRA融合タンパク質はPDGFRA関連のチロシンキナーゼ活性を保持していますが、PDGFRAとは異なり、そのチロシンキナーゼは構成的、つまり継続的に活性です。融合タンパク質には、 PDGFRAがその活性化リガンドである血小板由来成長因子に結合していない限りチロシンキナーゼ活性を通常ブロックする膜近傍ドメインを含むタンパク質の3'末端がありません。FIP1L1-PDGFRA融合タンパク質は、PDGFRAの通常の分解経路、つまりプロテアソーム依存性ユビキチン化にも耐性があります。その結果、これらは非常に安定しており、長寿命で、制御されておらず、PDGFRAチロシンキナーゼ成分の刺激作用を継続的に発現します。[9]その結果、FIP1L1-PDGFRA融合タンパク質を発現する細胞は、好酸球、他の顆粒球、またはTリンパ球系統に沿って分化および増殖し、これらの変異の保有者は、a)好酸球増多症、好酸球増多症候群、および慢性好酸球性白血病に進行する可能性のある慢性好酸球増多症、b)好酸球増多症で区別されない骨髄増殖性腫瘍/骨髄芽球性白血病の一種、またはc) Tリンパ芽球性白血病/リンパ腫のいずれかを患います。[9] [11] [12]好酸球増多を伴う骨髄肉腫として現れるFIP1L1-PDGFRA誘発性疾患の少なくとも1つの症例が報告されています。[9]（すなわち、これらの病的な増殖および分化反応は、融合タンパク質のチロシンキナーゼがこれらの機能を促進する特定のタンパク質をリン酸化して活性化する活動が衰えないために起こります。例えば、in vitro 研究では、FIP1L1-PDGFRA融合遺伝子がNF-κB、STAT5、およびタンパク質キナーゼB細胞シグナル伝達経路の活性化を引き起こし、CD34 +細胞の増殖と好酸球系統に沿った分化を刺激することが示されています。FIP1L1-PDGFRAのFIP1L1成分は、融合タンパク質がSTAT4とタンパク質キナーゼBを活性化するために必要です。[9] [10]
臨床的側面
入射
国際腫瘍学分類（第3版）で報告されている好酸球増多症候群/慢性好酸球性白血病の年齢調整発症率は10万人あたり約0.036人で、先進国で検出された好酸球増多症患者の約10％にFIP1L1-PDGFRA遺伝子融合の平均頻度が見られます。融合遺伝子は男女比1.47で発生しますが、男性優位の理由は不明です。融合遺伝子はすべての年齢層の人々に見られますが、乳児や小児ではまれです。[12]
プレゼンテーション
FIP1L1-PDGFRA融合遺伝子（F/P融合遺伝子とも呼ばれる）を持ち、著しい好酸球増多症を呈する患者の約70％は、一般的に衰弱や倦怠感を訴えます。また、皮膚の発疹や紅斑、好酸球性心筋炎（冠動脈疾患、心筋損傷による心不全、心臓線維症による拘束性心筋症、または心臓内からの血栓塞栓症による動脈閉塞として現れる心疾患）、肺気道および実質疾患、好酸球性胃腸炎、好酸球性食道炎、および好酸球が標的とする他の臓器の機能不全など、組織浸潤好酸球の損傷作用による徴候や症状がみられる、または既往歴がある場合もあります。融合遺伝子が非好酸球性顆粒球またはリンパ球系細胞系統に影響を与える患者の約30％は、急性骨髄性白血病またはリンパ腫Tリンパ芽球性白血病/リンパ腫またはリンパ性白血病の徴候と症状をそれぞれ呈する。[9] [13] [14]
診断
好酸球駆動融合タンパク質を発現している患者は、通常、好酸球増多症を呈します。これは、6 か月以上持続している1.5 x 10 9 /リットルを超える好酸球を含む血球数として任意に定義されます。ただし、好酸球数が低い場合や好酸球増多症の期間が短い場合は、診断の不適応とはなりません。これらの患者では、血清中のビタミン B 12およびトリプターゼ値の上昇も示されます。血清中のビタミン B 12 およびトリプターゼの上昇は、全身性肥満細胞症で定期的に見られます。この疾患も好酸球増多症を呈することがあり、この 2 種類の疾患に対する治療法が大きく異なるため、 FIP1L1-PDGFRA誘発性疾患と区別する必要があります。骨髄検査では、好酸球および肥満細胞の増加が明らかになることがあるが、通常、前駆細胞数の増加や顕微鏡で確認できる染色体異常を伴う細胞は含まれない。この検査は、急性骨髄性白血病など、好酸球増多症に関連する他の悪性疾患を除外するのに有用であるが、FIP1L1 - PDGFRA誘発性疾患を示す決定的な結果は得られない。むしろ、蛍光 in situ ハイブリダイゼーションまたはネスト逆転写ポリメラーゼ連鎖反応試験を用いた細胞遺伝学的分析によって、患者の血液および/または骨髄細胞中のFIP1L1-PDGFRA融合遺伝子の存在を検出することで、決定的な結果が得られる。FIP1L1-PDGFRA 融合遺伝子誘発性疾患の非好酸球性形態は、血液または骨髄中の骨髄細胞またはリンパ細胞の形態学的異常または過剰数の存在、およびリンパ系変異体に関しては、リンパ節腫脹および/またはリンパ腫腫瘤の存在によって示唆される。最終的には、これらの変異も診断のためにFIP1L1-PDGFRA融合遺伝子の証明を必要とする。[9] [11] [15]
処理
FIP1L1-PDGFRA融合遺伝子誘発性好酸球性白血病は、好酸球増多を伴う他のほとんどの疾患とは異なり、典型的にはコルチコステロイド療法に抵抗性である。[16]しかし、骨髄性白血病のほとんどの症例とは異なり、FIP1L1-PDGFRA融合遺伝子誘発性好酸球性白血病（骨髄肉腫を呈する症例を含む）は、チロシンキナーゼ阻害剤イマチニブの低用量を使用することで大きな成功を収め、長期の寛解が得られている。[13]グリベックとしても知られるこの薬剤は、フィラデルフィア染色体陽性慢性骨髄性白血病（CML）および他の特定の疾患に対するFDA承認の最も成功した治療薬である。最近では、FDAはグリベックをFIP1L1-PDGFRA融合遺伝子誘発性好酸球性白血病の治療薬として承認した。一般的に、この疾患の患者は低用量（例：100 mg/日）のグリベックで反応しますが、この用量で完全寛解が得られない場合は、CMLの治療に一般的に使用される高用量（最大400 mg/日）が必要になる場合があります。グリベックに対する耐性獲得はまれですが、変異細胞が融合遺伝子でT674IまたはD842V変異を発症した患者で観察されています。[15] [11] FIP1L1-PDGFRA融合遺伝子誘発性好酸球性白血病疾患がグリベック療法中に耐性になるか、加速期または急性転化期に入った場合は、進行性白血病の治療に使用される積極的な化学療法および/または骨髄移植が必要になる場合があります。
グリベックがFIP1L1-PDGFRA融合遺伝子誘発性疾患の骨髄増殖性腫瘍/骨髄芽球性白血病または T リンパ芽球性白血病/リンパ腫の治療に効果があるかどうかは不明ですが、この薬剤による初期治療が推奨されます。
FIP1L1-RARA
RARA（レチノイン酸受容体アルファ遺伝子）は、ヒト染色体 17 番の q21.2 の位置（17q21.2）に位置し、17 個のエクソンから構成され、核レチノイン酸受容体アルファ（RARA）タンパク質をコード化します。RARA タンパク質は、リガンド結合すると、発達、分化、アポトーシス、骨髄形成、および時計遺伝子の転写を制御する転写因子の転写の制御に関与する遺伝子の発現を制御します。この 17q21.2 遺伝子座と他のいくつかの遺伝子座との間の転座は、急性前骨髄球性白血病と関連付けられています。[17] 3件の症例報告では、FIP1L1とRARA遺伝子座の間の染色体転座が、急性前骨髄球性白血病2例と若年性骨髄単球性白血病1例に関連していることが判明している。これらの転座の機能や治療法については、次の点を除いてほとんどわかっていない。a )融合遺伝子は、それぞれFIP1L1とRARAのエクソン15と3を並置して生成された。b ) RARAタンパク質のリガンドであるレチノイン酸は、ヒト好酸球系をアポトーシスによって死滅させるのに非常に強力である。c )疾患の重症度と急速な進行のため、レチノイン酸やより積極的な治療法に対する疾患反応を評価できなかった。d )試験管内研究では、FIP1L1-RARA融合タンパク質がRARA活性化遺伝子の活性化を抑制することが示されている。[10] [18]
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