電子伝達系

電子伝達系（ETC ^[1]）は、一連のタンパク質複合体と他の分子からなり、酸化還元反応（還元と酸化が同時に起こる）を介して電子供与体から電子受容体に電子を伝達し、この電子伝達を膜を介したプロトン（H ⁺イオン）の移動と結合させます。電子伝達系の酵素の多くは膜内に埋め込まれています。

電子伝達系を通る電子の流れは、発エルゴン的プロセスです。酸化還元反応からのエネルギーは、電気化学的プロトン勾配を作り出し、アデノシン三リン酸(ATP)の合成を促進します。好気呼吸では、電子の流れは分子状酸素を最終電子受容体として終了します。嫌気呼吸では、硫酸塩などの他の電子受容体が使用されます。

電子伝達系では、反応物と生成物のギブス自由エネルギーの差によって酸化還元反応が起こります。高エネルギーの電子供与体と受容体が低エネルギーの生成物に変換されるときに放出される自由エネルギーは、電子が低酸化還元電位から高酸化還元電位に移動する間に、電子伝達系内の複合体によってイオンの電気化学的勾配を作り出すために使用されます。この電気化学的勾配が、 ATP合成酵素による酸化的リン酸化と結合してATPの合成を促進します。^[2]

真核生物では、電子伝達系と酸化的リン酸化の場は、ミトコンドリア内膜上に存在する。酸素とシトクロム cおよび（間接的に）NADHとFADH ₂などの還元化合物との反応によって放出されるエネルギーは、電子伝達系によって膜間空間にプロトンをポンプするために使用され、ミトコンドリア内膜上に電気化学的勾配を生成する。光合成真核生物では、電子伝達系はチラコイド膜上に存在する。ここでは、光エネルギーがプロトンポンプを介して電子輸送を促進し、結果として生じるプロトン勾配によって、その後の ATP 合成が引き起こされる。細菌では、電子伝達系は種によって異なる可能性があるが、常に、電気化学的勾配の生成と ATP 合成酵素による酸化的リン酸化を介した ATP 合成と連動した一連の酸化還元反応を構成している。^[3]

ミトコンドリア電子伝達系

ほとんどの真核細胞にはミトコンドリアがあり、クエン酸回路、脂肪酸代謝、アミノ酸代謝の産物と酸素との反応からATPを生成します。ミトコンドリア内膜では、 NADHとFADH2からの電子が電子伝達系を通って酸素に渡され、酸素が水に還元される際にプロセスの駆動力となるエネルギーを提供します。_[^4]電子伝達系は、一連の酵素による電子供与体と受容体で構成されています。各電子供与体はより高い酸化還元電位を持つ受容体に電子を渡し、受容体は次にこれらの電子を別の受容体に与えます。このプロセスは、電子が連鎖の末端の電子受容体である酸素に渡されるまで続きます。各反応では、よりエネルギーの高い供与体と受容体がよりエネルギーの低い生成物に変換されるため、エネルギーが放出されます。転送された電子を介して、このエネルギーは、ミトコンドリア膜を横切るプロトン勾配を生成するために使用されます。これは、プロトンを膜間空間に「送り込む」ことによって行われ、作業を行う可能性のあるより高い自由エネルギー状態を生成します。このプロセス全体は、酸素のエネルギー放出反応によって駆動される電子伝達系の酸化還元反応によって確立された電気化学的勾配を使用して ADP が ATP にリン酸化されるため、酸化的リン酸化と呼ばれます。

ミトコンドリアの酸化還元輸送体

電子伝達系を伝わる電子の移動に伴うエネルギーは、ミトコンドリアマトリックスから膜間腔にプロトンを送り出すために使用され、ミトコンドリア内膜を横切る電気化学的プロトン勾配( ΔpH ) を作り出す。このプロトン勾配は、ミトコンドリア膜電位( ΔΨ _M ) の大部分を占めるが、排他的ではない。^[5]これにより、ATP 合成酵素は、酵素を通過する H ⁺の流れをマトリックスに戻し、アデノシン二リン酸(ADP) と無機リン酸から ATP を生成することができる。複合体 I ( NADH コエンザイム Q 還元酵素、標識 I) は、クレブス回路の電子キャリアであるニコチンアミドアデニンジヌクレオチド (NADH)から電子を受け取り、それをコエンザイム Q (ユビキノン、標識 Q) に渡す。コエンザイム Q は、複合体 II (コハク酸脱水素酵素、標識 II)からも電子を受け取る。 Q は電子を複合体 III (シトクロム bc ₁複合体、III と表示)に渡し、複合体 III はそれをシトクロムc (cyt c ) に渡します。cyt c は電子を複合体 IV (シトクロムcオキシダーゼ、IV と表示) に渡します。

ミトコンドリアでは 4 つの膜結合複合体が同定されています。それぞれは内膜に埋め込まれた極めて複雑な膜貫通構造です。そのうち 3 つはプロトンポンプです。これらの構造は脂溶性電子キャリアと水溶性電子キャリアによって電気的に接続されています。全体的な電子伝達チェーンは次のようにまとめることができます。

NADH、H ⁺ →複合体I → Q →複合体III →シトクロムc  →複合体IV → H ₂ O
                       ↑
                   複合体II
                       ↑
                   コハク酸

複合体I

複合体I（NADHユビキノン酸化還元酵素、I型NADH脱水素酵素、またはミトコンドリア複合体I; EC 1.6.5.3）では、2つの電子がNADHから除去され、脂溶性キャリアであるユビキノン（Q）に転送されます。還元された生成物であるユビキノール（QH ₂）は膜内で自由に拡散し、複合体Iは4つのプロトン（H ^{+ ）を膜を越えて移動させ、プロトン勾配を生成します。複合体Iは、酸素への早期電子漏出が発生する主な部位の1つであり、したがって}スーパーオキシドの生成の主な部位の1つです。^[6]

電子の経路は次のようになります。

NADH は、フラビンモノヌクレオチドを1 回の 2 電子ステップでFMNH ₂に還元することにより、NAD ^{+に酸化されます。次に、FMNH}_{2 は}セミキノン中間体を経て、2 回の 1 電子ステップで酸化されます。各電子は、このように FMNH _2からFe-S クラスターに、Fe-S クラスターからユビキノン (Q) に転移します。最初の電子の移動により、Q のフリーラジカル (セミキノン) 型が生成され、2 番目の電子の移動により、セミキノン型がユビキノール型、QH ₂に還元されます。このプロセス中に、4 つのプロトンがミトコンドリアマトリックスから膜間スペースに移行します。^{[7]電子が複合体を通って移動すると、膜内の複合体の 180}オングストロームの幅に沿って電子電流が生成されます。この電流は、NADH からの 2 つの電子ごとに 4 つのプロトンを膜間スペースに能動輸送する原動力となります。 ^[8]

複合体II

複合体 II (コハク酸脱水素酵素またはコハク酸-CoQ 還元酵素; EC 1.3.5.1)では、コハク酸に由来する追加の電子がキノンプール (Q) に送られ、(フラビンアデニンジヌクレオチド (FAD)を介して) Q に転送されます。複合体 II は、コハク酸脱水素酵素 (SDHA)、コハク酸脱水素酵素 [ユビキノン] 鉄硫黄サブユニットミトコンドリア (SDHB)、コハク酸脱水素酵素複合体サブユニット C (SDHC)、コハク酸脱水素酵素複合体サブユニット D (SDHD) の 4 つのタンパク質サブユニットで構成されています。その他の電子供与体 (脂肪酸やグリセロール 3-リン酸など) も、電子を Q に送ります (FAD を介して)。複合体 II は、複合体 I と並行する電子輸送経路ですが、複合体 I とは異なり、この経路ではプロトンが膜間腔に輸送されません。

複合体III

複合体 III (シトクロムbc ₁複合体または CoQH ₂ - シトクロムc還元酵素; EC 1.10.2.2)では、 Q サイクルが非対称なプロトンの吸収/放出によってプロトン勾配に寄与しています。2 つの電子が QH ₂からQ _O部位で除去され、膜間腔内にある水溶性電子キャリアである2 つのシトクロムc_{分子に順次転送されます。他の 2 つの電子は、タンパク質を横切って Q i}部位に順次渡され、ここでユビキノンのキノン部分がキノールに還元されます。プロトン勾配は、 Q _o部位での 1 つのキノール ( ) の酸化によって形成され、Q _i部位で1 つのキノン ( )が形成されます。(合計で 4 つのプロトンが転座します。2 つのプロトンがキノンをキノールに還元し、2 つのプロトンが 2 つのユビキノール分子から放出されます。) ${\ce {2H+2e-}}$ ${\ce {2H+2e-}}$

{\ce {QH2 + 2}}

{\text{ シトクロム }}c

{\ce {(Fe^{III}) + 2 H}}

_{\text{in}}^{+}

{\ce {-> Q + 2}}

{\text{ シトクロム }}c

{\ce {(Fe^{II}) + 4 H}}

_{\text{out}}^{+}

電子伝達が減少すると（高い膜電位やアンチマイシンAなどの呼吸阻害剤によって）、複合体IIIは電子を分子状酸素に漏らし、スーパーオキシドの形成を引き起こす可能性があります。

この複合体は、ジメルカプロール（British Anti-Lewisite、BAL）、ナフトキノン、アンチマイシンによって阻害されます。

複合体IV

複合体IV（シトクロムc酸化酵素; EC 1.9.3.1）はシトクロムAA3とも呼ばれ、4つの電子が4つのシトクロムc分子から取り除かれ、分子状酸素（O ₂）と4つのプロトンに移行して、2分子の水が生成される。複合体には配位銅イオンといくつかのヘム基が含まれる。同時に、8つのプロトンがミトコンドリアマトリックスから取り除かれ（ただし、膜を越えて転座するのは4つだけ）、プロトン勾配に寄与する。複合体IVにおけるプロトンポンプの正確な詳細はまだ研究中である。^[9] シアン化物は複合体IVの阻害剤である。

酸化的リン酸化とのカップリング

ノーベル化学賞受賞者のピーター・D・ミッチェルが提唱した化学浸透圧カップリング仮説によれば、電子伝達系と酸化的リン酸化は、ミトコンドリア内膜を横切るプロトン勾配によってカップリングされている。ミトコンドリアマトリックスからのプロトンの流出により、電気化学的勾配（プロトン勾配）が形成される。この勾配は、F _O F ₁ATP合成酵素複合体によって、酸化的リン酸化を介してATPを生成するのに用いられる。ATP合成酵素は、電子伝達系の複合体Vと呼ばれることもある。 ^[10]ATP合成酵素のF _{O成分は、ミトコンドリアマトリックスへのプロトン流入を可能にする}イオンチャネルとして働く。これは、a、b、cサブユニットから構成される。ミトコンドリアの膜間空間にあるプロトンは、まずaサブユニットチャネルを通ってATP合成酵素複合体に入る。次にプロトンはcサブユニットに移動する。^{[11] cサブユニットの数によって、F}_Oを1回転させるために必要なプロトンの数が決まります。たとえば、ヒトではcサブユニットが8つあるため、必要なプロトンも8つになります。 ^[12]cサブユニットの後、プロトンは最終的にミトコンドリアマトリックスに通じるaサブユニットチャネルを通ってマトリックスに入ります。 ^[11]この逆流により、O _{2によってエネルギーが供給され、電子キャリア（NAD}⁺およびQ）の酸化型の生成中に生成された自由エネルギーが放出されます。自由エネルギーは、複合体のF _{1成分によって触媒されるATP合成を促進するために使用されます。}^[13]酸化的リン酸化との共役は、ATP生成の重要なステップです。ただし、特定のケースでは、2つのプロセスを分離することが生物学的に有用な場合があります。脱共役タンパク質であるサーモゲニンは褐色脂肪組織のミトコンドリア内膜に存在し、ミトコンドリア内マトリックスへ陽子を戻す代替の流れを提供します。チロキシンも天然の脱共役剤です。この代替の流れはATP生成ではなく熱産生をもたらします。 ^[14]

逆電子流

逆電子流とは、逆酸化還元反応による電子伝達系を介した電子の移動である。通常、かなりの量のエネルギーを使用する必要があり、これにより電子供与体の酸化形態が還元される。例えば、NAD ^{+ は}複合体 I によって NADH に還元される。 ^[15]逆電子流を誘発することが示されている要因はいくつかある。しかし、これを確認するにはさらなる研究が必要である。一例は、ATP 合成酵素の阻害であり、その結果プロトンが蓄積し、したがってプロトン駆動力が高まり、逆電子流が誘発される。^[16]

原核生物の電子伝達系

真核生物では、NADH が最も重要な電子供与体です。関連する電子伝達経路は、NADH →複合体 I → Q →複合体 III →シトクロムc →複合体 IV → O ₂です。ここで、複合体 I、III、IVはプロトンポンプであり、Q とシトクロムc は可動性電子キャリアです。このプロセスの電子受容体は分子状酸素です。

原核生物（細菌と古細菌）では、複数の異なる電子供与体と複数の異なる電子受容体が存在するため、状況はより複雑です。細菌における一般的な電子伝達系は次のようになります。

                     寄付者            寄付者                    寄付者
                       ↓ ↓ ↓
                 脱水素酵素   →   キノン   →   bc ₁   →   シトクロム  
                                        ↓ ↓
                                酸化酵素（還元酵素）       酸化酵素（還元酵素）
                                        ↓ ↓
                                     アクセプタ                 アクセプタ

電子は、脱水素酵素のレベル、キノンプールのレベル、または可動性シトクロム電子キャリアのレベルの 3 つのレベルで鎖に入ることができます。これらのレベルは、連続的に正の酸化還元電位、または末端電子受容体に対する連続的に減少する電位差に対応します。言い換えると、これらは、酸化還元反応全体のギブス自由エネルギー変化が連続的に小さくなることに相当します。

個々の細菌は、複数の電子伝達系を、多くの場合同時に使用します。細菌は、多数の異なる電子供与体、多数の異なる脱水素酵素、多数の異なる酸化酵素と還元酵素、および多数の異なる電子受容体を使用できます。たとえば、大腸菌(エネルギー源としてグルコースと酸素を使用して好気的に増殖する場合) は、2 つの異なる NADH 脱水素酵素と 2 つの異なるキノール酸化酵素を使用し、合計 4 つの異なる電子伝達系が同時に動作します。

すべての電子伝達鎖に共通する特徴は、膜上に電気化学勾配を作り出すプロトンポンプの存在です。細菌の電子伝達鎖には、ミトコンドリアのように最大 3 つのプロトンポンプが含まれる場合もあれば、2 つまたは少なくとも 1 つのプロトンポンプが含まれる場合もあります。

電子供与体

現在の生物圏において、最も一般的な電子供与体は有機分子です。有機分子を電子源として利用する生物は、有機栄養生物と呼ばれます。化学有機栄養生物（動物、菌類、原生生物）と光合成生物（植物、藻類）は、身近な生命体の大部分を占めています。

原核生物の中には、無機物を電子源として利用できるものもある。このような生物は（化学）岩石栄養生物（「岩を食べる生物」）と呼ばれる。無機の電子供与体には、水素、一酸化炭素、アンモニア、亜硝酸塩、硫黄、硫化物、酸化マンガン、第一鉄などがある。岩石栄養生物は、地表から数千メートル下の岩層で生育しているのが見つかっている。分布域の広さから、岩石栄養生物は、私たちの生物圏において、有機栄養生物や光栄養生物よりも実際に数が多い可能性がある。

水素などの無機電子ドナーをエネルギー源として使用することは、進化の研究において特に興味深いことです。論理的に、このタイプの代謝は、エネルギー源として有機分子や酸素を使用する前に行われていたに違いありません。

脱水素酵素：複合体IおよびIIに相当

細菌は数種類の異なる電子供与体を使用できる。有機物が電子源である場合、供与体は NADH またはコハク酸であり、その場合、電子は NADH 脱水素酵素 (ミトコンドリアの複合体 Iに類似) またはコハク酸脱水素酵素 (複合体 IIに類似) を介して電子伝達系に入る。他の脱水素酵素は、異なるエネルギー源を処理するために使用される場合がある: ギ酸脱水素酵素、乳酸脱水素酵素、グリセルアルデヒド-3-リン酸脱水素酵素、H ₂脱水素酵素 (ヒドロゲナーゼ)、電子伝達系。一部の脱水素酵素はプロトンポンプでもあるが、他の脱水素酵素は電子をキノンプールに送り込む。ほとんどの脱水素酵素は、細胞が成長する環境によって引き起こされる代謝ニーズに応じて、細菌細胞内で誘導発現を示す。大腸菌の乳酸脱水素酵素の場合、酵素は好気的に、および他の脱水素酵素と組み合わせて使用される。これは誘導性であり、細胞内のDL-乳酸濃度が高いときに発現します。^[^要出典^]

キノンキャリア

キノンは、膜に埋め込まれた大きく比較的動かない高分子複合体の間で電子（およびプロトン）を運ぶ、可動性の脂溶性キャリアです。細菌はユビキノン（コエンザイムQ、ミトコンドリアが使用するのと同じキノン）やメナキノン（ビタミンK ₂ ）などの関連キノンを使用します。サルフォロバス属の古細菌はカルダリエラキノンを使用します。^[17]異なるキノンが使用されるのは、構造の変化によって引き起こされる酸化還元電位のわずかな変化によるものです。これらのキノンの酸化還元電位の変化は、電子受容体の変化や細菌複合体の酸化還元電位の変化に適している可能性があります。^[18]

プロトンポンプ

プロトンポンプとは、膜を横切るプロトン勾配を作り出すプロセスのことです。ミトコンドリア複合体 IおよびIVに見られるように、プロトンは膜を横切って物理的に移動できます。同じ効果は、電子を反対方向に移動させることによっても生成できます。その結果、細胞質からプロトンが消失し、ペリプラズムにプロトンが現れます。ミトコンドリア複合体 III は、キノン ( Q サイクル)によって媒介される 2 番目のタイプのプロトンポンプです。

一部の脱水素酵素はプロトンポンプですが、そうでないものもあります。ほとんどの酸化酵素と還元酵素はプロトンポンプですが、そうでないものもあります。シトクロムbc ₁は、多くの細菌（ただしすべてではありません）に見られるプロトンポンプです（大腸菌には見られません）。名前が示すように、細菌のbc _{1 は}ミトコンドリアのbc ₁（複合体 III ）に似ています。

シトクロム電子伝達体

シトクロムは鉄を含むタンパク質です。シトクロムは 2 つの非常に異なる環境で見つかります。

シトクロムの中には、膜に埋め込まれた大きくて動かない高分子構造との間で電子を輸送する水溶性キャリアもあります。ミトコンドリア内の可動性シトクロム電子キャリアはシトクロムcです。細菌はさまざまな可動性シトクロム電子キャリアを使用します。

その他のシトクロムは、複合体 IIIや複合体 IVなどの高分子内に存在します。これらも電子キャリアとして機能しますが、非常に異なる分子内固体環境にあります。

電子は、可動性シトクロムまたはキノンキャリアのレベルで電子伝達系に入ることがあります。たとえば、無機電子供与体 (亜硝酸塩、第一鉄、電子伝達系) からの電子は、シトクロムレベルで電子伝達系に入ります。電子が NADH よりも高い酸化還元レベルで入ると、電子伝達系は逆方向に動作して、必要な高エネルギー分子を生成する必要があります。

電子受容体と末端酸化酵素/還元酵素

さまざまな電子供与体（有機栄養生物では有機物、岩石栄養生物では無機物）が存在するように、有機および無機の両方のさまざまな電子受容体が存在します。電子伝達系の他のステップと同様に、このプロセスを支援するために酵素が必要です。

酸素が利用できる場合、好気性細菌および通性嫌気性細菌では、酸素が末端電子受容体として最もよく使用されます。酸化酵素は、他の何かを酸化しながらO _{2 を}水に還元します。ミトコンドリアでは、末端膜複合体 (複合体 IV ) はシトクロムを酸化するシトクロム酸化酵素です。好気性細菌は、いくつかの異なる末端酸化酵素を使用します。たとえば、大腸菌(通性嫌気性細菌) には、シトクロム酸化酵素もbc ₁複合体もありません。好気条件下では、2 つの異なる末端キノール酸化酵素 (両方ともプロトンポンプ) を使用して酸素を水に還元します。

細菌末端酸化酵素は、末端電子受容体として働く分子に応じてクラスに分けられます。クラス I 酸化酵素はシトクロム酸化酵素で、末端電子受容体として酸素を使用します。クラス II 酸化酵素はキノール酸化酵素で、さまざまな末端電子受容体を使用できます。これらのクラスは両方とも、含まれる酸化還元活性成分に基づいてカテゴリに細分化できます。たとえば、ヘム aa3 クラス 1 末端酸化酵素はクラス 2 末端酸化酵素よりもはるかに効率的です。^[2]

嫌気性環境では、主に、硝酸塩、亜硝酸塩、鉄、硫酸塩、二酸化炭素、フマル酸塩などの小さな有機分子など、さまざまな電子受容体が使用されます。細菌が嫌気性環境で増殖すると、末端の電子受容体は還元酵素と呼ばれる酵素によって還元されます。大腸菌は、環境内でのこれらの受容体の利用可能性に応じて、フマル酸還元酵素、硝酸還元酵素、亜硝酸還元酵素、DMSO 還元酵素、またはトリメチルアミン N オキシド還元酵素を使用できます。

ほとんどの末端酸化酵素と還元酵素は誘導性です。これらは、特定の環境条件に応じて、必要に応じて生物によって合成されます。

光合成

酸化的リン酸化では、電子伝達系を介してNADHなどの電子供与体からO2などの受容体に電子が伝達され、エネルギーが放出されます。光リン酸化では_、太陽光のエネルギーを利用して高エネルギーの電子供与体が生成され、その後、酸化された成分が還元され、電子伝達系によるプロトンの移動を介してATP合成につながります。^[9]

ミトコンドリア鎖のような光合成電子伝達鎖は、細菌システムの特殊なケースと見なすことができます。これらは、可動性の脂溶性キノンキャリア（フィロキノンとプラストキノン）と可動性の水溶性キャリア（シトクロム）を使用します。また、プロトンポンプも含まれています。すべての光合成鎖のプロトンポンプは、ミトコンドリア複合体 IIIに似ています。一般的な共生理論では、両方の細胞小器官が細菌から派生したと提唱されています。

参照

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外部リンク

米国国立医学図書館の医学主題標目表(MeSH)における電子輸送鎖複合体タンパク質
カーンアカデミー、ビデオ講義
KEGG経路: 酸化リン酸化、Pseudomonas fluorescens Pf0-1 で見つかった遺伝子と重ね合わせたものです。方法については、「ヘルプ」をクリックしてください。

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