| RN7SL1 |
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| 識別子 |
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| 別名 | RN7SL1、7L1a、7SL、RN7SL、RNSRP1、シグナル認識粒子RNA、RNA、7SL、細胞質1、シグナル認識粒子7SL1のRNA成分 |
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| 外部ID | オミム: 612177 ;ジーンカード: RN7SL1 ; OMA : RN7SL1 - オルソログ |
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| RNA発現パターン |
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| Bgee | | 人間 | マウス(相同体) |
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| トップは | - 骨髄細胞
- 結腸上皮
- 脳梁
- アキレス腱
- 上前頭回
- 一次視覚野
- 腓腹神経
- 単球
- 太ももの筋肉
- 小脳の右半球
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| | | より多くの参照発現データ |
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| バイオGPS | |
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| ウィキデータ |
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ヒトSRP RNAの二次構造。らせんは2から8まで番号が付けられています。灰色で示されたらせん部分は小文字で命名されています。残基は10ずつ番号が付けられています。5'末端と3'末端が示されています。2つのヒンジと、SRP RNAの小ドメイン(Alu)および大ドメイン(S、「特異的」)が強調表示されています。シグナル認識粒子RNA(7SL、6S、ffs、または4.5S RNAとも呼ばれる)は、シグナル認識粒子(SRP)リボ核タンパク質複合体の一部です。SRPはシグナルペプチドを認識してリボソームに結合し、タンパク質合成を停止させます。SRP受容体は膜に埋め込まれたタンパク質で、膜貫通孔を持っています。SRP-リボソーム複合体がSRP受容体に結合すると、SRPはリボソームを解放して離れていきます。リボソームはタンパク質合成を再開しますが、今度はタンパク質はSRP受容体の膜貫通孔を通って移動します。
このようにして、SRPは細胞内のタンパク質の移動を制御し、膜貫通孔に結合することで、タンパク質が膜を通過して必要な場所へ移動できるようにする。この複合体のRNAとタンパク質の構成要素は高度に保存されているが、生物界によって多少の違いが見られる。
一般的なSINEファミリーAluは、おそらく中央配列の欠失後に7SL RNA遺伝子から生じたと考えられます。[ 3 ]
真核生物のSRPは、300ヌクレオチドの7S RNAと6つのタンパク質(SRP72、68、54、19、14、9)から構成される。古細菌のSRPは、7S RNAと真核生物のSRP19およびSRP54タンパク質の相同体から構成される。真核生物と古細菌の7S RNAは、非常に類似した二次構造を持つ。[ 4 ]
ほとんどの細菌では、SRPはRNA分子(4.5S)とFfhタンパク質(真核生物のSRP54タンパク質の相同体)から構成されています。一部のグラム陽性細菌(例えば枯草菌)は、 Aluドメインを含む、より長い真核生物のようなSRP RNAを持っています。[ 5 ]
真核生物と古細菌では、8つのらせん要素が長いリンカー領域によって隔てられたAluドメインとSドメインに折り畳まれます。 [ 6 ] [ 7 ] Aluドメインは、SRPのペプチド鎖伸長遅延機能を媒介すると考えられています。[ 6 ] SRP54 Mドメインと相互作用する普遍的に保存されたらせんは、シグナル配列認識を媒介します。[ 7 ] [ 8 ] SRP19-らせん6複合体は、SRPアセンブリに関与し、SRP54結合のためにらせん8を安定化すると考えられています。[ 6 ]ヒトは、便宜上RN7SL1、RN7SL2、RN7SL3と名付けられた3つの機能的なSRP RNA遺伝子を持っています。特にヒトゲノムには、 Aluリピートを含む大量のSRP RNA関連配列が含まれていることが知られています。[ 5 ]
構造
SRP RNAの特徴と命名法。ヒトSRP RNAの二次構造は薄い灰色で示され、5'末端と3'末端が示されている。保存モチーフは濃い灰色で示されている。らせんは1から12まで番号が付けられ、らせん部分は小文字で、らせん挿入部は点線で示されている。らせん3と4の頂端ループ間、およびらせん6と8間の三次相互作用は点線で示されている。2005年に、すべてのSRP RNAの命名法として、12本のらせんからなる番号付けシステムが提案された。らせんの各セクションは小文字の接尾辞で命名される(例:5a)。挿入部分、つまりらせんの「分岐」には点線で区切られた番号が付けられる(例:9.1、12.1)。
SRP RNAは、サイズと構造的特徴の数に関して、幅広い系統発生スペクトルに及ぶ(下記のSRP RNA二次構造の例を参照)。最小の機能的SRP RNAは、マイコプラズマおよび関連種で発見されている。大腸菌SRP RNA(4.5S RNAとも呼ばれる)は114ヌクレオチド残基から構成され、RNAステムループを形成する。グラム陽性細菌である枯草菌は、アーキア相同体と似ているがSRP RNAヘリックス6を欠く、より大きな6S SRP RNAをコードしている。アーキアSRP RNAはヘリックス1~8を持ち、ヘリックス7を欠き、ヘリックス3とヘリックス4の頂端ループを含む三次構造を特徴とする。真核生物SRP RNAはヘリックス1を欠き、可変サイズのヘリックス7を含む。原生動物のSRP RNAの中には、ヘリックス3と4が縮小しているものがある。子嚢菌類のSRP RNAは、小ドメインが完全に縮小しており、ヘリックス3と4を欠いている。現在までに知られている最大のSRP RNAは酵母(サッカロミセス)に見られ、ヘリックス5への挿入としてヘリックス9~12を獲得し、さらにヘリックス7が拡張されている。種子植物は、非常に多様なSRP RNAを多数発現している。[ 4 ]
モチーフ
4つの保存された特徴(モチーフ)が特定されました(図では濃い灰色で示されています):(1) SRP54結合モチーフ、(2) ヘリックス6 GNARテトラループモチーフ、(3) 5eモチーフ、および(4) UGU(NR)モチーフ。
三次
| SRP RNA |
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| Rfam | CL00003 |
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| PDB構造 | PDBe 2IY3 、1Z43 、1RY1 、1QZW 、1MFQ 、1L9A 、1LNG 、1JID 、1E8S 、1E8O 、1DUL 、1DUH 、1D4R 、28SR 、28SP |
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X線結晶構造解析、核磁気共鳴(NMR)、クライオ電子顕微鏡(クライオEM)を用いて、様々な生物種由来のSRP RNAの一部の分子構造が決定されてきた。利用可能なPDB構造は、RNA分子が遊離状態、または1つ以上のSRPタンパク質に結合した状態を示している。
結合タンパク質
1 つ以上の SRPタンパク質がSRP RNAに結合して機能的な SRP を組み立てます。SRP タンパク質は、キロダルトンで測定されたおおよその分子量に基づいて命名されています。[ 32 ]ほとんどの細菌のSRP は、SRP RNA と SRP54 (「54 番目のホモログ」を意味する Ffh とも呼ばれる) で構成されています。古細菌のSRPは、 SRP54 と SRP19 というタンパク質を含んでいます。真核生物では、SRP RNA は、核小体の領域で輸入された SRP タンパク質 SRP9/14、SRP19、および SRP68/72 と結合します。この pre-SRP は細胞質に輸送され、そこでタンパク質 SRP54 に結合します。[ 33 ]遊離または SRP RNA に結合したタンパク質SRP9/14、SRP19、または SRP54 の分子構造は高解像度で知られています。
SRP19
SRP19は真核生物と古細菌のSRPに存在します。その主な役割は、SRP RNAのヘリックス6と8を適切に配置することで、SRP54、SRP68、SRP72の結合のためにSRP RNAを準備することです。[ 31 ]酵母のSRPには、SRP19のより大きなホモログであるSec65pが含まれています。[ 36 ]
参考文献
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外部リンク
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- 多細胞動物型シグナル認識粒子RNAのRfamエントリー
- 細菌性小シグナル認識粒子RNAのRfamエントリー
- 細菌性大型シグナル認識粒子RNAのRfamエントリー
- 真菌シグナル認識粒子RNAのRfamエントリー
- 植物シグナル認識粒子RNAのRfamエントリー
- 原生動物シグナル認識粒子RNAのRfamエントリー
- 古細菌シグナル認識粒子RNAのRfamエントリー
- DNAtube信号認識粒子動画