リボヌクレアーゼP

古細菌RNase P
古細菌RNase P
	古細菌RNase Pの予測される二次構造と配列の保存
識別子
シンボル	RNaseP_arch
Rfam	RF00373
その他のデータ
RNAタイプ	遺伝子;リボザイム
ドメイン	古細菌
行く	GO:0008033 GO:0004526 GO:0030680
それで	0000386 0000000
PDB構造	PDBe

細菌RNase PクラスB
細菌RNase PクラスB
	RNaseP_bact_bの予測される二次構造と配列の保存
識別子
シンボル	RNaseP_bact_b
Rfam	品番
その他のデータ
RNAタイプ	遺伝子;リボザイム
ドメイン	細菌
行く	GO:0008033 GO:0004526 GO:0030680
それで	0000386 0000000
PDB構造	PDBe

細菌RNase PクラスA
細菌RNase PクラスA
	RNaseP_bact_a の予測される二次構造と配列の保存性
識別子
シンボル	RNaseP_bact_a
Rfam	RF00010
その他のデータ
RNAタイプ	遺伝子;リボザイム
ドメイン	細菌
行く	GO:0008033 GO:0004526 GO:0030680
それで	0000386 0000000
PDB構造	PDBe

古細菌RNase PクラスT
識別子
シンボル	RNaseP-T
Rfam	RF02357
その他のデータ
RNAタイプ	遺伝子;リボザイム
ドメイン	古細菌
行く	GO:0008033 GO:0004526 GO:0030680
それで	0000386 0000000
PDB構造	PDBe

リボヌクレアーゼP（EC 3.1.26.5、RNase P ）は、 RNAを切断するリボヌクレアーゼの一種です。RNase Pは、リボザイム（タンパク質ベースの酵素と同じように触媒として働くリボ核酸）であるという点で、他のRNaseとは異なります。その機能は、 tRNA分子上のRNAの余分な配列、つまり前駆体配列を切断することです。 ^[1]さらに、RNase Pは、自然界で知られている2つの多重ターンオーバーリボザイムの1つです（もう1つはリボソーム）。この発見により、シドニー・アルトマンとトーマス・チェックは1989年にノーベル化学賞を受賞しました。1970年代に、アルトマンは、隣接配列を持つ前駆体tRNAの存在を発見し、RNase Pと、前駆体tRNAの5'リーダー配列の処理におけるその活性を特徴付けた最初の人物でした。最近の研究では、RNase Pが新たな機能を持つことも明らかになっています。^[2]ヒト核RNase Pは、 tRNA、 5S rRNA、SRP RNA、U6 snRNA遺伝子などのさまざまな小さな非コードRNAの正常かつ効率的な転写に必要であることが示されています。 ^{[3]これらは、ヒト細胞内の3つの主要な核RNAポリメラーゼの1つである}RNAポリメラーゼIIIによって転写されます。

細菌では

細菌性RNase Pには、M1 RNAと呼ばれるRNA鎖と、C5タンパク質と呼ばれるポリペプチド鎖またはタンパク質の2つの成分があります。 ^[4]^[5] 生体内では、両方の成分がリボザイムが適切に機能するために必要ですが、試験管内では、M1 RNAが単独で触媒として作用します。^[1] C5タンパク質の主な役割は、おそらく活性部位の金属イオン親和性を高めることによって、M1 RNA酵素の基質結合親和性と触媒速度を高めることです。細菌性RNase Pホロ酵素とtRNAの結晶構造が最近解明され、RNase P RNAの大きな共軸に積み重ねられたらせんドメインが、プレtRNAターゲットの形状選択的認識にどのように関与するかが示されました。この結晶構造は、基質認識と触媒の以前のモデルを確認し、活性部位の位置を特定し、タンパク質成分がRNase Pの機能性を高める方法を示しています。^[6]^[7]

細菌RNase PクラスAおよびB

リボヌクレアーゼ P (RNase P) は、古細菌、細菌、真核生物のほか、葉緑体やミトコンドリアにも見られる、遍在するエンドリボヌクレアーゼです。最もよく知られている活性は、前駆体 tRNA の 5' リーダー要素を切断して tRNA の成熟 5' 末端を生成することです。細胞の RNase P はリボ核タンパク質(RNP) です。細菌の RNase P の RNA は、タンパク質サブユニットがなくても触媒活性を保持します。つまり、リボザイムです。単離された真核生物および古細菌の RNase P RNA は、触媒機能を保持しているとは示されていませんが、ホロ酵素の触媒活性には依然として不可欠です。古細菌および真核生物のホロ酵素は真正細菌のホロ酵素よりもはるかに多くのタンパク質含有量を持っていますが、3 つの系統すべての RNA コアは相同であり、P1、P2、P3、P4、および P10/11 に対応するヘリックスはすべての細胞 RNase P RNA に共通です。しかし、特に真核生物の RNA 間では、配列にかなりのばらつきがあります。

古細菌では

古細菌では、RNase Pリボ核タンパク質はRNAに関連する4～5個のタンパク質サブユニットで構成されています。in vitro再構成実験で明らかになったように、これらのタンパク質サブユニットは、本質的にRNA成分によって媒介されるtRNA処理には個別には必要ありません。^[8]^[9]^[10]古細菌RNase Pのタンパク質サブユニットの構造は、X線結晶構造解析とNMRによって解明され、機能の基本となる新しいタンパク質ドメインとフォールディングが明らかになりました。

比較ゲノム学と改良された計算方法を使用することで、「タイプ T」と呼ばれる、RNase P RNA の極小化形態が、Pyrobaculum、 Caldivirga 、およびVulcanisaeta属の種を含む、クレナーキア系統分類学上のThermoproteaceae科のすべての完全なゲノムで発見されました。^[11]すべて従来の触媒ドメインを保持していますが、認識可能な特異性ドメインがありません。 RNA のみの 5' tRNA 処理活性は実験的に確認されました。 Pyrobaculum およびCaldivirga RNase P RNA は、トランス作用リボザイムとして機能することがこれまでに発見された最小の自然発生形態です。^[11]これらの RNA の特異性ドメインの喪失は、基質特異性の変化の可能性を示唆しています。

最近、古細菌ナノアーキエウム・エクイタンスはRNase Pを持たないと主張されている。計算および実験的研究ではその存在の証拠は見つからなかった。この生物ではtRNAプロモーターがtRNA遺伝子の近くにあり、転写はtRNAの最初の塩基から始まるためRNase Pは必要ないと考えられている。^[12]

真核生物では

ヒトや酵母などの真核生物では、^[13]ほとんどのRNase Pは、細菌に見られるものと構造的に類似したRNA鎖^[14]と、9〜10個の関連タンパク質（細菌のRNase Pタンパク質C5のみ）で構成されています。^[2]^[15]これらのタンパク質サブユニットのうち5つは、古細菌の対応するものと相同性を示しています。 RNase Pのこれらのタンパク質サブユニットは、核小体でのリボソームRNAの処理に関与する触媒リボ核タンパク質であるRNase MRP ^[15]^[16]^[17]と共有されています。^[18]真核生物のRNase Pがリボザイムであることが最近になって実証されました。^[19]したがって、真核生物のRNase Pの多数のタンパク質サブユニットは、tRNAの処理自体にはわずかな貢献しかありませんが、^{[20]遺伝子転写や}細胞周期などの他の生物学的設定では、RNase PとRNase MRPの機能に不可欠であると思われます。^[3]^[21]ミトコンドリアと葉緑体は細菌起源であるにもかかわらず、高等動物や植物のプラスチドにはRNAベースのRNase Pが含まれていないようです。ヒトのミトコンドリアRNase Pはタンパク質であり、RNAを含まないことが示されている。^[22]ほうれん草の葉緑体RNase Pも、RNAサブユニットなしで機能することが示されている。^[23]

RNase Pを用いた治療法

RNase Pは現在、単純ヘルペスウイルス^[24] 、サイトメガロウイルス^[24]、^[25]、インフルエンザやその他の呼吸器感染症^[26] 、 HIV-1 ^[27]、融合遺伝子BCR-ABLによって引き起こされる癌[24]などの疾患の潜在的な治療法として研究されています。^[^28]外部ガイド配列（EGS）は、ウイルスまたは癌のmRNAと相補性を持ち、 tRNAのTループとアクセプターステムを模倣した構造を形成します。^[26]これらの構造により、RNase PはEGSを認識し、標的mRNAを切断することができます。 EGS療法は培養および生きたマウスで有効であることが示されています。^[29]

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さらに読む

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外部リンク

1989年ノーベル化学賞受賞者、シドニー・アルトマンのノーベル講演
RNase P データベースは 2008-05-14 にncsu.edu のWayback Machineにアーカイブされました
Rfamの核 RNase P のページ
Rfamの Archaeal RNase P のページ
Rfamの細菌 RNase P クラス A のページ
Rfamの細菌 RNase P クラス B のページ
米国国立医学図書館医学件名標目表(MeSH)の RNase+P
EC3.1.26.5

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