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| シグナル認識粒子（SRP）受容体αサブユニット、N末端 | |||||||||
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 真核生物シグナル認識粒子受容体のβサブユニットの構造。[1] | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | SRX | ||||||||
| パム | PF09201 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| SCOP2 | 1nrj / スコープ / SUPFAM | ||||||||
| OPMスーパーファミリー | 136 | ||||||||
| OPMタンパク質 | 1nrj | ||||||||
| メンブラノーム | 38 | ||||||||
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シグナル認識粒子（SRP）受容体はドッキングタンパク質とも呼ばれ、哺乳類細胞の粗面小胞体にのみ関連する2つの異なるサブユニットで構成された二量体です。その主な機能はSRPユニットを識別することです。SRP（シグナル認識粒子）は、リボソーム-mRNA-ポリペプチド複合体が小胞体の膜上に定着するのを助ける分子です。
真核生物のSRP受容体（SRと呼ばれる）は、SR-α（70 kDa; SRPRA）とSR-β（25 kDa; SRPRB）のヘテロ二量体であり、どちらもGTP結合ドメインを含みます。[2]一方、原核生物のSRP受容体は、単量体の緩く膜結合したSR-αホモログFtsY（ P10121 ）のみで構成されています。
SRXドメイン
SR-αは、SRP-リボソーム-新生ポリペプチド複合体のトランスロコンへの標的化を制御します。[3] SR-αはSRP複合体のSRP54サブユニットに結合します。SR-βサブユニットは膜貫通型GTPaseであり、SR-αサブユニット（周辺膜GTPase）をER膜に固定します。[4] SR-βは、細菌のFtsYホモログには存在しないSR-αのN末端SRXドメインと相互作用します。SR-βは、SRP新生ポリペプチドをタンパク質伝導チャネルにリクルートする機能も果たします。
SRX ファミリーは、SR 受容体のアルファサブユニットの真核生物相同体です。このエントリーのメンバーは、片側にヘリックス アルファ 1、もう片側にヘリックス アルファ 2-アルファ 4 で挟まれた中央の 6 本鎖逆平行ベータシートで構成されています。これらは小さな GTPase SR-ベータと相互作用し、Rap-Raf、Ras-PI3K(ガンマ)、Ras-RalGDS、および Arl2-PDE(デルタ) を含む小さな G タンパク質エフェクター複合体のクラスに一致する複合体を形成します。[2] SR-アルファと FtsY の C 末端には、SRP54 に似た NG ドメインがあります。
NGドメイン
受容体は、4ヘリカル束「N」ドメイン（InterPro： IPR013822）とGTPase「G」ドメイン（InterPro： IPR000897）の組み合わせである「NGドメイン」によってSPR54/Ffhに結合し、両方のタンパク質に共有されます。結合構造は、標的複合体と呼ばれる準対称ヘテロ二量体です。[5]
信号認識粒子（SRP）
シグナル認識粒子（SRP）は多量体タンパク質であり、その共役受容体（SR）とともに、真核生物では粗面小胞体（RER）膜、原核生物では細胞膜への分泌タンパク質の標的化に関与しています。[6] [7] SRPはリボソーム上の新生ポリペプチドのシグナル配列を認識し、その伸長を遅らせ、SR受容体を介してSRP-リボソーム-ポリペプチド複合体をRER膜にドッキングします。SRPは6つのポリペプチド（SRP9、SRP14、SRP19、SRP54、SRP68、SRP72）と1つの300ヌクレオチドの7S RNA分子で構成されています。RNA成分はSRPとそのSR受容体との相互作用を触媒します。[8]高等真核生物では、SRP複合体はSRP RNAによって結合されたAluドメインとSドメインで構成されています。 Alu ドメインは、SRP RNA の 5' 末端配列と 3' 末端配列に結合した SRP9 と SRP14 のヘテロ二量体で構成されています。このドメインは、新生ポリペプチド鎖の伸長を遅らせるために必要であり、これにより SRP はリボソーム-ポリペプチド複合体を RER 膜にドッキングする時間を確保します。
参考文献
- ^ Schwartz T, Blobel G (2003年3月). 「真核生物シグナル認識粒子受容体のβサブユニットの機能の構造的基礎」. Cell . 112 (6): 793–803. doi : 10.1016/S0092-8674(03)00161-2 . PMID 12654246.
- ^ ab Blobel G, Schwartz T (2003). 「真核生物シグナル認識粒子受容体のβサブユニットの機能の構造的基礎」. Cell . 112 (6): 793–803. doi : 10.1016/S0092-8674(03)00161-2 . PMID 12654246.
- ^ Andrews DW、Legate KR、Falcone D (2000)。「シグナル認識粒子受容体βサブユニットのGTPaseドメインのαサブユニットへのヌクレオチド依存性結合」。J . Biol. Chem . 275 (35): 27439–46. doi : 10.1074/jbc.M003215200 . PMID 10859309。
- ^ Walter P、Miller JD、Tajima S、Lauffer L (1995)。「シグナル認識粒子受容体のβサブユニットは膜貫通型GTPaseであり、周辺膜GTPaseであるαサブユニットを小胞体膜に固定する」。J . Cell Biol . 128 (3): 273–282. doi :10.1083/jcb.128.3.273. PMC 2120348. PMID 7844142 。
- ^ Wild, Klemens; Becker, Matthias MM; Kempf, Georg; Sinning, Irmgard (2019年12月18日). 「大きなSRP変異体の構造、ダイナミクス、相互作用」.生物化学. 401 (1): 63–80. doi : 10.1515/hsz-2019-0282 . PMID 31408431.
- ^ Stroud RM、Walter P、Rutenber E、 Reyes CL (2007)。Zhang S (編)。「シグナル認識粒子受容体のX線構造が標的サイクル中間体を明らかにする」。PLOS ONE。2 ( 7 ) : e607。Bibcode : 2007PLoSO...2..607R。doi : 10.1371 / journal.pone.0000607。PMC 1904258。PMID 17622352。
- ^ Dobberstein B、High S、Romisch K 、 Miller FW (2006)。「シグナル認識粒子の54kDaタンパク質に対するヒト自己抗体は、複数の段階で機能をブロックします」。関節炎 研究と治療。8 （2）：R39。doi ：10.1186 / ar1895。PMC 1526608。PMID 16469117。
- ^ Walter P、Bradshaw N (2007)。「シグナル認識粒子（SRP）RNAはSRPの構造変化をタンパク質標的化に結び付ける」。Mol . Biol. Cell . 18 (7): 2728–2734. doi :10.1091/mbc.E07-02-0117. PMC 1924838. PMID 17507650 .