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| トランスグルタミナーゼ | |||||||||
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 トランスグルタミナーゼの例: ヒト血液からの凝固因子 XIII。PDB コード: 1EVU。 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 2.3.2.13 | ||||||||
| CAS番号 | 80146-85-6 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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トランスグルタミナーゼは、自然界では主にグルタミン残基側鎖のγ-カルボキサミド基（-（C=O）NH 2 ）とリジン残基側鎖のε-アミノ基（-NH 2）との間のイソペプチド結合の形成を触媒し、続いてアンモニア（NH 3 ）を放出する酵素である。リジンおよびグルタミン残基は、この架橋（別々の分子間）または分子内（同じ分子内）反応が起こるように、ペプチドまたはタンパク質に結合する必要がある。 [1]トランスグルタミナーゼによって形成された結合は、タンパク質分解（タンパク質分解）に対して高い耐性を示す。[2]反応は[1]
- Gln-(C=O)NH 2 + NH 2 -Lys → Gln-(C=O)NH-Lys + NH 3
トランスグルタミナーゼは、タンパク質/ペプチドに結合したグルタミン残基の側鎖カルボキシアミド基に第一級アミン（RNH 2 ）を結合させ、イソペプチド結合を形成することもできる[1]
- Gln-(C=O)NH 2 + RNH 2 → Gln-(C=O)NHR + NH 3
これらの酵素は水の存在下でグルタミン残基をグルタミン酸残基に脱アミド化することもできる[1]
- Gln-(C=O)NH 2 + H 2 O → Gln-COOH + NH 3
例えば、ストレプトマイセス・モバラエンシス細菌から単離されたトランスグルタミナーゼはカルシウム非依存性酵素である。他のトランスグルタミナーゼの中でも哺乳類のトランスグルタミナーゼは補因子としてCa2+イオンを必要とする。[1]
トランスグルタミナーゼは1959年に初めて記述されました。[3]トランスグルタミナーゼの正確な生化学的活性は、1968年に血液凝固タンパク質因子XIIIで発見されました。 [4]
例
ヒトでは9種類のトランスグルタミナーゼが特徴付けられており、[5]そのうち8種類がアミノ基転移反応を触媒する。これらのTGaseは3つまたは4つのドメインから構成され、免疫グロブリン様ドメインが中央の触媒ドメインを囲んでいる。コアドメインはパパイン様プロテアーゼスーパーファミリー（CAクラン）に属し、Cys-His-Asp触媒三元構造を使用する。[2] タンパク質4.2（バンド4.2とも呼ばれる）は、触媒三元構造でCysからAlaへの置換を有する、触媒的に不活性なヒトトランスグルタミナーゼファミリーのメンバーである。[6]
細菌のトランスグルタミナーゼは、同様に折り畳まれたコアを持つ単一ドメインタンパク質です。一部の細菌に見られるトランスグルタミナーゼは、Cys-Aspダイアド上で機能します。[8]
生物学的役割
トランスグルタミナーゼは広範囲に架橋した、一般的に不溶性のタンパク質ポリマーを形成します。これらの生物学的ポリマーは、生物がバリアと安定した構造を作るために不可欠です。例としては、血栓（凝固因子XIII）、皮膚、髪などがあります。触媒反応は一般的に不可逆的であると考えられており、広範な制御メカニズムを通じて厳密に監視する必要があります。[2]
病気における役割
第XIII因子の欠乏（まれな遺伝性疾患）は出血を起こしやすいため、濃縮酵素を使用することで異常を修正し、出血リスクを軽減することができます。[2]
抗トランスグルタミナーゼ抗体はセリアック病に見られ、この病気の特徴である食事中のグリアジンに対する小腸の損傷に関与している可能性がある。 [2]関連疾患である疱疹状皮膚炎では小腸の変化がよく見られ、グリアジンを含む小麦製品の食事からの排除に反応し、表皮トランスグルタミナーゼが主な自己抗原である。[9]
最近の研究では、ハンチントン病[10]やパーキンソン病[11]などの神経疾患の患者は、トランスグルタミナーゼの一種である組織トランスグルタミナーゼのレベルが異常に高い可能性があることが示されています。組織トランスグルタミナーゼはハンチントン病を引き起こすタンパク質凝集体の形成に関与している可能性があると仮定されていますが、必須ではない可能性があります。[2] [12]
ケラチノサイトトランスグルタミナーゼの変異は、葉状魚鱗癬に関係していると考えられています。
構造研究
2007 年末現在、このクラスの酵素については 19 の構造が解明されており、PDBアクセス コードは 1EVU、1EX0、1F13、1FIE、1G0D、1GGT、1GGU、1GGY、1IU4、1KV3、1L9M、1L9N、1NUD、1NUF、1NUG、1QRK、1RLE、1SGX、および 1VJJ です。
産業および料理用途
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商業的な食品加工では、トランスグルタミナーゼはタンパク質を結合するために使用されます。トランスグルタミナーゼを使用して作られた食品の例には、カニカマや魚団子などがあります。これは、ストレプトマイセス・モバラエンシス 発酵によって商業的に生産され（P81453）、動物の血液から抽出され、[13]加工肉や魚製品の製造を含むさまざまなプロセスで使用されます。
トランスグルタミナーゼは、すり身やハムなどのタンパク質を豊富に含む食品の食感を改善するための結合剤として使用できます。[14]
牛や豚由来のトロンビン-フィブリノゲン「肉の接着剤」は、2010年に欧州連合全域で食品添加物として禁止されました。[15]トランスグルタミナーゼは加工助剤とみなされ、最終製品に残る添加物ではないため、引き続き許可されており、申告する必要はありません。
分子ガストロノミー
トランスグルタミナーゼは分子ガストロノミーでも使用され、新しい食感と既存の味を融合させます。これらの主流の用途のほかに、トランスグルタミナーゼは珍しい食品を作るのにも使用されています。トランスグルタミナーゼを現代の料理に導入したのは、イギリス人シェフのヘストン・ブルメンソールだと言われています 。
ニューヨークの前衛的なレストランwd~50のシェフ、ワイリー・デュフレーンは、ブルーメンタールからトランスグルタミナーゼを紹介され、トランスグルタミナーゼのおかげで95%以上がエビでできた「パスタ」を発明した。[16]
同義語
- タンパク質グルタミンγ-グルタミルトランスフェラーゼ（系統的）
- フィブリノリガーゼ
- グルタミニルペプチドγ-グルタミルトランスフェラーゼ
- タンパク質-グルタミン:アミン γ-グルタミルトランスフェラーゼ
- R-グルタミニルペプチド:アミンγ-グルタミルトランスフェラーゼ
参照
参考文献
- ^ abcde DeJong GA、Koppelman SJ (2002)。「トランスグルタミナーゼ触媒反応：食品への応用への影響」。Journal of Food Science。67 ( 8): 2798–2806。doi :10.1111/j.1365-2621.2002.tb08819.x 。
- ^ abcdef Griffin M、Casadio R、 Bergamini CM (2002 年 12 月)。「トランスグルタミナーゼ: 自然の生物学的接着剤」。The Biochemical Journal。368 ( Pt 2): 377–96。doi :10.1042/ BJ20021234。PMC 1223021。PMID 12366374。
- ^ Clarke DD, Mycek MJ, Neidle A, Waelsch H (1959). 「タンパク質へのアミンの取り込み」Arch Biochem Biophys . 79 :338–354. doi :10.1016/0003-9861(59)90413-8.
- ^ Pisano JJ、 Finlayson JS、Peyton MP (1968 年 5 月)。「[因子 13 によって重合されたフィブリンの架橋: イプシロン-(ガンマ-グルタミル)リジン]」。Science。160 ( 3830 ): 892–3。Bibcode : 1968Sci ...160..892P。doi : 10.1126/science.160.3830.892。PMID 4967475。S2CID 95459438 。
- ^ Grenard P、Bates MK、Aeschlimann D (2001 年 8 月)。「トランスグルタミナーゼ遺伝子の進化: ヒト染色体 15q15 上のトランスグルタミナーゼ遺伝子クラスターの同定。トランスグルタミナーゼ X をコードする遺伝子と新規遺伝子ファミリー メンバーであるトランスグルタミナーゼ Z の構造」。The Journal of Biological Chemistry。276 ( 35): 33066–78。doi : 10.1074/ jbc.M102553200。PMID 11390390。
- ^ Eckert RL、Kaartinen MT、Nurminskaya M、Belkin AM、Colak G、Johnson GV、Mehta K (2014年4月)。「トランスグルタミナーゼによる細胞機能の調節」。生理学 レビュー。94 ( 2 ): 383–417。doi : 10.1152/physrev.00019.2013。PMC 4044299。PMID 24692352。
- ^ Aeschlimann D、Koeller MK、Allen-Hoffmann BL、Mosher DF (1998 年 2 月)。「ヒトケラチノサイトからのトランスグルタミナーゼ遺伝子ファミリーの新規メンバーをコードする cDNA の分離。変性プライマーを使用した逆転写ポリメラーゼ連鎖反応に基づくトランスグルタミナーゼ遺伝子産物の検出と同定」。The Journal of Biological Chemistry。273 ( 6 ): 3452–60。doi : 10.1074/ jbc.273.6.3452。PMID 9452468。
- ^ 柏木 孝文、横山 健、石川 健、小野 健、江島 大輔、松井 秀、鈴木 栄一 (2002 年 11 月)。「Streptoverticillium mobaraense 由来の微生物トランスグルタミナーゼの結晶構造」。The Journal of Biological Chemistry . 277 (46): 44252–60. doi : 10.1074/jbc.M203933200 . PMID 12221081。
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- ^ Jon B (2005年2月11日). 「Noodles, reinvented」. NBCニュース. 2008年4月2日閲覧。
さらに読む
- Akbari, et al. (2021). 「微生物によるトランスグルタミナーゼ生合成の最近の進歩と食品産業への応用」。Trends in Food Science & Technology。doi : 10.1016/j.idairyj.2023.105701 。2023年8月31日閲覧。
- Fesus L、Hitomi K、Kojima S (2015)。トランスグルタミナーゼ：新薬発見のための多様な機能修飾子とターゲット。Springer Japan。ISBN 978-4-431-55823-1。
- Nuijens T、Schmidt M (2019)。酵素媒介ライゲーション法。Humana、ニューヨーク、NY。ISBN 978-1-4939-9545-5。
- Kuddus M (2018).食品技術における酵素：改良と革新。Springer、シンガポール。ISBN 978-981-13-1932-7。
- Kelleher JB (2012 年 5 月 11 日)。「業界は、原料批評家が「肉の接着剤」と揶揄するのを擁護」シカゴ・トリビューン。2012年7 月 20 日閲覧。
- Marhons, et al. (2023). 「微生物トランスグルタミナーゼとエキソ多糖類で処理したヨーグルトの特性」International Dairy Journal . 144 . doi :10.1016/j.idairyj.2023.105701 . 2023年8月31日閲覧。
- 米国特許 5,156,956 – Ca 2+ の非存在下でペプチドまたはタンパク質鎖中のグルタミン残基の Γ-カルボキシアミド基のアシル転移反応を触媒するトランスグルタミナーゼ
