Loading article…
| TERF2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 識別子 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| エイリアス | TERF2、TRBF2、TRF2、テロメア反復結合因子2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：602027; MGI : 1195972;ホモロジーン: 4133;ジーンカード：TERF2; OMA :TERF2 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ウィキデータ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
テロメア反復結合因子2は、細胞周期を通じてテロメアに存在するタンパク質です。TERF2、TRF2、TRBF2としても知られ、ヒトではTERF2遺伝子によってコード化されています。[5]シェルタリン核タンパク質複合体の構成要素であり、テロメア長の2番目の負の調節因子であり、テロメアの保護活性において重要な役割を果たしています。1997年にTitia de Langeの研究室で初めて報告され、[6] Mybドメインに関してTERF1に類似しているが同一ではないDNA配列が発見されました。De Langeは新しいMyb含有タンパク質配列を単離し、TERF2と名付けました。
構造とドメイン
TERF2はTERF1と類似の構造を有する。両タンパク質はC末端にMybモチーフを持ち、N末端近くにTERF1関連の大きな二量体化ドメインを有する。[6]しかし、共免疫沈降アッセイ分析によって証明されているように、両タンパク質はホモ二量体としてのみ存在し、互いにヘテロ二量体化しない。[6]また、TERF2はTERF1の酸性N末端とは異なり塩基性N末端を持ち、はるかに保存されていることがわかり、2つのタンパク質が異なる機能を持つことを示唆している。[7]
TERF2 タンパク質には 4 つのドメインカテゴリがあり、これによりシェルターリンタンパク質複合体内の他のタンパク質と特定の種類の DNA の 両方に結合できます。
TERF相同ドメイン
TERFホモロジードメイン（TRFH; InterPro : IPR013867）は、TERF2のそれ自体とのホモ二量体化を促進するのに役立つ領域です。これにより、このタンパク質の特徴である四次構造が形成されます。このTRFHドメインにより、TERF2は他の多くの種類のタンパク質に結合し、ドックとして機能することもできます。シェルタリンアクセサリ因子であるアポロヌクレアーゼは、TRFHドメインをドックとして使用します。TERF2によるアポロのリクルートメントにより、 DNA合成によって形成されたテロメア末端が処理されるようになります。そうすることで、テロメア末端は末端構造の形成を通じてATMキナーゼの活性化を回避できます。 [8]構造特異的DNA修復ヌクレアーゼの 足場として機能することでDNA修復に重要なSLX4も、TERF2のTRFHドメインに結合します。[9] TRFHドメインは、RTEL1やTBD部位を含むタンパク質を含む他の結合イベントにも関与しています。
Mybドメイン
Mybドメイン( InterPro : IPR017930 )は、二本鎖テロメア DNA に結合することによって機能します。この領域の名前は、鳥類骨髄芽球症ウイルスに由来する Myb と呼ばれるウイルスタンパク質に由来しています。具体的には、この Myb ドメインが DNA 上でターゲットとする配列は (GGTTAG/CCAATC)n です。
基本ドメインとヒンジドメイン
他の2つのドメインもTERF2タンパク質に関連するタンパク質に結合し、その活性に影響を与える働きをします。どちらもTERF2に特有です。基本ドメインはN末端にあり、XRCC3によるtループ切除の防止とSLX4の阻害という2つの主な機能があります。TERF2の最後のドメインはヒンジドメイン（InterPro： IPR031902 ）と呼ばれています。このドメインには、シェルターリンタンパク質TIN2に結合するモチーフが含まれています。これは安定化タンパク質として機能し、二本鎖DNAと一本鎖DNAに付着したユニットを接続します。[10]このドメインはRAP1への結合にも関与し、テロメアでのRNF168のリクルートを阻害するのに役立ちます。
関数
このタンパク質は細胞周期の中期にテロメアに存在し、テロメア長の2番目の負の調節因子であり、テロメアの保護活性において重要な役割を果たします。TERF2は同様のテロメア結合活性とドメイン構成を持ちますが、N末端が酸性ではなく塩基性であるという点でTERF1とは異なります。[7]
Tループ形成
テロメア末端は構造的に染色体上の二本鎖切断に似ている。細胞の DNA 修復機構がテロメアを染色体切断と誤って認識するのを防ぐために、テロメアの 3' TTAGGG オーバーハングが DNA 二重鎖にループする t ループが形成される。TERF2 は、3' TTAGGG 一本鎖オーバーハングを含むテロメア二本鎖 DNA 二重鎖に優先的に結合することにより、t ループ形成を促進する。3' TTAGGG オーバーハングが存在しない場合、TERF2 は結合しない。結合すると、一本鎖オーバーハングが上流の二本鎖領域に侵入する t ループ接合部へ移動する。他のシェルターリンタンパク質がこの過程を促進することは示されていないが、TERF2 と TERF2IP の相互作用は、 in vitro でより高い t ループ形成を促進することが示されている。[12]研究ではTERF2の欠失によりTループ形成が阻害され、テロメアDNAの過剰な喪失と早期細胞死につながることが実証されている。[13]
ATMキナーゼの予防
TERF2 は、ATM キナーゼDNA 損傷応答の防止において中心的な役割を果たしています。TERF2 はテロメアの dsDNA に結合し、テロメアが ATM キナーゼを活性化するのを防ぎます。TERF2 と ATM のこの相互作用は、TERF2 が ATM シグナル伝達をブロックするメカニズムに関連していると考えられています。TERF2 はオリゴマーの性質を持っているため、ATM モノマーを架橋し、キナーゼを不活性な二量体状態に保持して、活性化の初期段階で ATM シグナルの増幅をブロックする可能性があります。ただし、TERF2 二量体化ドメインの変異によりタンパク質が不安定になるため、TERF2 オリゴマー化が ATM 抑制にどのように寄与するかを直接テストすることはできませんでした。TERF2 を除去すると、保護されていない染色体末端に活性なリン酸化形態の ATM が局在し、ATM 依存性アポトーシスが誘導されます。 TERF2はテロメアに特異的に結合し、DNA損傷が誘発されてもそこに留まるため、DNA損傷の異なる部位でのATMキナーゼの活性化を阻害する可能性は低い。したがって、TERF2はテロメア特異的なATMキナーゼ阻害剤として機能する可能性がある。[14]
TERF2ノックアウト効果
マウス細胞におけるTERF2の条件付き欠失は、シェルターリン核タンパク質複合体を効果的に除去する。この複合体の除去の結果、ATMキナーゼシグナル伝達、ATRキナーゼシグナル伝達、非相同末端結合（NHEJ）、alt-NHEJ、C-NHEJ、5'切除、および相同性誘導修復（HDR）を含むいくつかの望ましくないDNA損傷応答経路が活性化される。[15]これらの修復経路（ P53ノックアウトおよびCreの存在下）は、染色体末端が非常に長い鎖で互いに接続される表現型に寄与することが多く、これはDAPI染色と蛍光in situハイブリダイゼーション（FISH）技術の組み合わせによって視覚化できる。
インタラクション
TERF2 は、アクセサリー因子としても知られる特定のクライアントタンパク質をリクルートすることも知られています。これらのクライアントタンパク質は、多くの場合、特定の時間に特定の機能のために TERF2 にリクルートされ、一時的に使用されます。TRFH ドメインには F120 残基が含まれており、これがクライアントタンパク質をリクルートする TERF2 の結合部位です。これらのクライアントタンパク質には、TRFH 結合モチーフも含まれています。これは、次の式で表される保存された 6アミノ酸配列で構成されています: Y x L x P ( 「x」は任意のアミノ酸に置換できます)。[16]上記の Apollo ヌクレアーゼ (TERF2 の多くのクライアントタンパク質の 1 つ) にもこの式モチーフが含まれています。その特定のモチーフ配列はY L L T Pです。
TERF1 も TERF2 と同様のクライアントタンパク質リクルートメント メカニズムを示しますが、次の 2 つの概念で異なります。1) TERF1 の TRFH には F142 残基が含まれます。2) TERF1 に固有のクライアントタンパク質には、アミノ酸Y (チロシン) がF (フェニルアラニン) に置き換えられたF x L x Pの TRFH 結合モチーフ配列が含まれます。
TERF2 は以下とも相互作用することが示されています。
- Ku70、[17]
- MRE11A , [18]
- ニブリン[18]と
- Rad50、[18] [19]
- RE1サイレンシング転写因子、[20]
- TERF2IP、[18] [19] [21]
- ウェルナー症候群ATP依存性ヘリカーゼ[ 22]
TERF2の疾患関連性
癌
テロメラーゼは、 DNAのテロメア末端を作る働きをする酵素であり、がんの発生に重要な役割を果たしていると考えられている。特に、がん細胞ではテロメアの安定性が一般的に起こっていることが知られている。[23]テロメラーゼとともに、シェルタリン複合体、具体的にはTERF2とTERF1も、これらのテロメラーゼによって形成されるテロメアの長さを制御することが知られている。シェルタリンは、上記の機能のセクションで述べたように、DNA損傷応答経路の不適切な活性化からテロメアを保護するように働く。シェルタリン複合体の一部であるTERF2は、ATMシグナル伝達経路をブロックし、染色体末端融合を防ぐことが知られている。がん細胞では、細胞外シグナル制御キナーゼ（ERK1 / 2 ）によるTERF2のリン酸化は、テロメアの安定性に影響を与える主要な発がん性シグナル伝達経路（RAS/RAF/MEK/ERK）の制御因子である。[23]さらに、メラノーマ細胞でTERF2がリン酸化されていない場合、細胞誘導性DNA損傷反応があり、成長が停止し、腫瘍の逆戻りを引き起こします。[23]研究により、腫瘍細胞ではTERF2レベルが高いことが観察されており、このTERF2レベルの上昇はさまざまな方法で腫瘍形成に寄与していることがわかりました。 [24] [25] [26]このTERF2の高レベルは、ヒト腫瘍細胞でナチュラルキラー細胞を動員して活性化する能力を低下させます。 [24]ある研究では、 TERF2を阻害するためにTERF2の優性負性形態ΔBΔCを使用し、それがヒトメラノーマ細胞で悪性表現型の逆戻りを誘発する可能性があることを発見しました。[25]したがって、 TERF2のブロックを引き起こすTERF2 ΔBΔCの過剰発現は、特定の細胞株でアポトーシスを誘発し、腫瘍形成を低下させました。[25]さらに、 TERF2の上方制御は、短いテロメアの形成と維持の原因である可能性があります。[26]これらの短いテロメアは染色体の不安定性を高め、白血病などの特定の癌が体内で進行する可能性を高めます。[26]胃粘膜組織では、TERF2タンパク質の発現が正常よりも有意に高く、TERF2の過剰発現は、TERF1、TIN2、 TERT、およびBRCA1の過剰発現とともに見られました。タンパク質転座はテロメア長の減少を引き起こし、胃癌の多段階発癌にさらに寄与する可能性がある。[27]
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000132604 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000031921 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ Sakaguchi AY、Padalecki SS、Mattern V、Rodriguez A、Leach RJ、McGill JR、Chavez M、Giambernardi TA (1998 年 5 月)。「転写されたヒトテロメア反復結合因子 2 遺伝子の染色体サブローカリゼーションとマウスでの比較マッピング」。Somat . Cell Mol. Genet . 24 (3): 157–63. doi :10.1023/b:scam.0000007118.47691.d7. PMID 10226653. S2CID 26610531。
- ^ abc Broccoli D、Smogorzewska A、Chong L、de Lange T (1997 年 10 月)。「ヒトのテロメアには、2 つの異なる Myb 関連タンパク質、TRF1 と TRF2 が含まれている」。Nature Genetics。17 ( 2 ) : 231–5。doi :10.1038/ng1097-231。PMID 9326950。S2CID 41204064 。
- ^ ab 「Entrez Gene: TERF2 テロメア反復結合因子 2」。
- ^ Wu P、van Overbeek M、Rooney S、de Lange T (2010 年 8 月)。「ApolloはG オーバーハングの維持に寄与し、末端テロメアを保護する」。Molecular Cell。39 ( 4 ): 606–17。doi :10.1016/ j.molcel.2010.06.031。PMC 2929323。PMID 20619712。
- ^ Wilson JS、Tejera AM、Castor D、Toth R、Blasco MA、Rouse J (2013 年 9 月)。「テロメアの制御における SLX4 の局在依存的および非依存的役割」。Cell Reports。4 ( 5 ) : 853–60。doi : 10.1016 /j.celrep.2013.07.033。PMC 3969258。PMID 23994477。
- ^ Palm W, de Lange T (2008-11-04). 「シェルターリンが哺乳類のテロメアを保護する仕組み」. Annual Review of Genetics . 42 (1): 301–34. doi :10.1146/annurev.genet.41.110306.130350. PMID 18680434.
- ^ Arnoult N, Karlseder J (2015年11月). 「DNA損傷応答と哺乳類テロメアの複雑な相互作用」. Nature Structural & Molecular Biology . 22 (11): 859–66. doi :10.1038/nsmb.3092. PMC 4739752. PMID 26581520 .
- ^ Arat NÖ、Griffith JD (2012 年12 月)。「ヒト Rap1はテロメア DNA と直接相互作用し、テロメアにおける TRF2 の局在を調節する」。The Journal of Biological Chemistry。287 ( 50): 41583–94。doi : 10.1074/ jbc.M112.415984。PMC 3516710。PMID 23086976。
- ^ Stansel RM、de Lange T、Griffith JD (2001 年10 月)。「in vitro での T ループアセンブリには、3' テロメアオーバーハング付近の TRF2 の結合が関与する」。EMBOジャーナル。20 ( 19): 5532–40。doi : 10.1093/ emboj /20.19.5532。PMC 125642。PMID 11574485。
- ^ Karlseder J、Hoke K、Mirzoeva OK、Bakkenist C、Kastan MB、Petrini JH、de Lange T (2004 年 8 月)。「テロメアタンパク質 TRF2 は ATM キナーゼに結合し、ATM 依存性 DNA 損傷応答を阻害できる」。PLOS Biology。2 ( 8 ) : E240。doi : 10.1371 / journal.pbio.0020240。PMC 509302。PMID 15314656。
- ^ Sfeir A, de Lange T (2012年5月). 「シェルタリンの除去によりテロメア末端保護の問題が明らかになる」. Science . 336 (6081): 593–7. Bibcode :2012Sci...336..593S. doi :10.1126/science.1218498. PMC 3477646. PMID 22556254 .
- ^ ab Chen Y, Yang Y, van Overbeek M, Donigian JR, Baciu P, de Lange T, Lei M (2008年2月). 「テロメアタンパク質の差別的リクルートメントに使用されるTRF1とTRF2の共有ドッキングモチーフ」. Science . 319 (5866): 1092–6. Bibcode :2008Sci...319.1092C. doi : 10.1126/science.1151804. PMID 18202258. S2CID 54523266 .
- ^ Song K, Jung D, Jung Y, Lee SG, Lee I (2000 年 9 月). 「ヒト Ku70 と TRF2 の相互作用」. FEBS Letters . 481 (1): 81–5. doi :10.1016/s0014-5793(00)01958-x. PMID 10984620. S2CID 22753893.
- ^ abcd Zhu XD、Küster B、Mann M、Petrini JH、de Lange T (2000 年 7 月)。「細胞周期によって制御される RAD50/MRE11/NBS1 と TRF2 およびヒトテロメアとの関連」。Nature Genetics . 25 (3): 347–52. doi :10.1038/77139. PMID 10888888. S2CID 6689794.
- ^ ab O'Connor MS、Safari A、Liu D、Qin J、Songyang Z (2004 年 7 月)。「ヒト Rap1 タンパク質複合体とテロメア長の調節」。The Journal of Biological Chemistry。279 ( 27): 28585–91。doi : 10.1074/jbc.M312913200。PMID 15100233。
- ^ Zhang P、Casaday-Potts R、Precht P、Jiang H、Liu Y、Pazin MJ、Mattson MP (2011 年 9 月)。「テロメア反復結合因子 2 の非テロメアスプライスバリアントは、リプレッサーエレメント 1 サイレンシング転写因子を隔離することで神経特性を維持する」。米国科学アカデミー紀要。108 ( 39 ): 16434–9。Bibcode :2011PNAS..10816434Z。doi : 10.1073 / pnas.1106906108。PMC 3182730。PMID 21903926。
- ^ Li B, Oestreich S, de Lange T (2000年5月). 「ヒトRap1の同定：テロメア進化への影響」. Cell . 101 (5): 471–83. doi : 10.1016/S0092-8674(00)80858-2 . PMID 10850490. S2CID 7956545.
- ^ Opresko PL、von Kobbe C、Laine JP、 Harrigan J、Hickson ID、Bohr VA (2002 年 10 月)。「テロメア結合タンパク質 TRF2 は Werner および Bloom 症候群ヘリカーゼに結合し、これを刺激する」。The Journal of Biological Chemistry。277 ( 43): 41110–9。doi : 10.1074/jbc.M205396200。PMID 12181313。
- ^ abc Picco V, Coste I, Giraud-Panis MJ, Renno T, Gilson E, Pagès G (2016年7月). 「ERK1/2/MAPK経路依存性テロメア因子TRF2の調節」. Oncotarget . 7 (29): 46615–46627. doi :10.18632/oncotarget.10316. PMC 5216822. PMID 27366950 .
- ^ ab ビロッチョ A、シェルフィルス＝ヴィチーニ J、オージュロー A、ピンテ S、バウエンス S、イェー J、シモネ T、ホラード B、ジャメット K、セルベラ L、メンデス＝バムデス A、ポンセ D、グラタローリ R、デ ローデンベーケ CT、サルヴァティE、リゾ A、ジザ P、リクール M、コグネット C、クイルマン T、デュレH、レピナス F、マーベル J、バーホイエン E、コセット FL、ピーパー D、スミス MJ、ロンドーニョ バジェホ A、サバティエ L、ピッコ V、ペイジ G、スコアゼック JY、ストパッチャロ A、レオネッティ C、ヴィヴィエ E、ジルソン E (7 月) 2013）。 「TRF2は、ナチュラルキラー細胞ががん細胞を除去する細胞外経路を阻害します。」ネイチャー細胞生物学. 15 (7): 818–28. doi :10.1038/ncb2774. hdl :11573/559592. PMID 23792691. S2CID 205287459.
- ^ abc ビロッチョ A、リッツォ A、エリー R、ケーリング CE、ベルヴィル A、ベナッシ B、レオネッティ C、スティーブンス MF、ディンカルチ M、ズピ G、ギルソン E (2006 年 8 月)。 「TRF2阻害はアポトーシスを引き起こし、ヒト黒色腫細胞の腫瘍形成性を低下させます。」ヨーロッパ癌ジャーナル。42 (12): 1881 ～ 8 年。土井：10.1016/j.ejca.2006.03.010。PMID 16750909。
- ^ abc Bellon M、Datta A、Brown M、Pouliquen JF、Couppie P、Kazanji M、Nicot C (2006 年 11 月)。「成人 T 細胞白血病患者におけるテロメア長調節因子 TRF1、TRF2、TIN2 の発現増加」。International Journal of Cancer。119 ( 9 ) : 2090–7。doi : 10.1002/ijc.22026。PMID 16786598。S2CID 37883075 。
- ^ Hu H、Zhang Y、Zou M、Yang S、Liang XQ (2010 年 9 月)。「TRF1、TRF2、TIN2、TERT、KU70、および BRCA1 タンパク質の発現はテロメア短縮と関連しており、胃癌の多段階発癌に寄与する可能性がある」。Journal of Cancer Research and Clinical Oncology。136 ( 9): 1407–14。doi :10.1007/s00432-010-0795- x。PMID 20127252。S2CID 19253770 。
さらに読む
- Bilaud T、Koering CE、Binet-Brasselet E、Ancelin K、Pollice A、Gasser SM、Gilson E (1996 年 4 月)。「テロボックス、酵母、植物、ヒトのタンパク質に見られる Myb 関連のテロメア DNA 結合モチーフ」。核酸研究。24 ( 7 ) : 1294–303。doi :10.1093/nar/24.7.1294。PMC 145771。PMID 8614633。
- Bilaud T、Brun C、Ancelin K、Koering CE、Laroche T、Gilson E (1997 年 10 月)。 「新規ヒトテロボックスタンパク質であるTRF2のテロメア局在」。自然遺伝学。17 (2): 236–9。土井：10.1038/ng1097-236。PMID 9326951。S2CID 26959918 。
- van Steensel B、Smogorzewska A、de Lange T (1998 年 2 月)。「TRF2 はヒトテロメアを末端から末端までの融合から保護する」。Cell . 92 (3): 401–13. doi : 10.1016/S0092-8674 ( 00)80932-0 . PMID 9476899. S2CID 15976686。
- Griffith JD、Comeau L、Rosenfield S、Stansel RM、Bianchi A、Moss H、de Lange T (1999 年 5 月)。「哺乳類のテロメアは大きな二重鎖ループで終わる」。Cell . 97 ( 4): 503–14. doi : 10.1016/S0092-8674(00)80760-6 . PMID 10338214. S2CID 721901。
- Teichmann M、Wang Z、Martinez E、Tjernberg A、Zhang D、Vollmer F、Chait BT、Roeder RG (1999 年 11 月)。「ヒト TATA 結合タンパク質関連因子 2 (hTRF2) は HeLa 細胞で hTFIIA と安定して会合する」。米国科学アカデミー紀要。96 ( 24 ) : 13720–5。Bibcode : 1999PNAS ...9613720T。doi : 10.1073/ pnas.96.24.13720。PMC 24131。PMID 10570139。
- Smogorzewska A、van Steensel B、Bianchi A、Oelmann S、Schaefer MR、Schnapp G、de Lange T (2000 年 3 月)。「TRF1 と TRF2 によるヒトテロメア長の制御」。 分子細胞生物学。20 ( 5 ): 1659–68。doi : 10.1128/MCB.20.5.1659-1668.2000。PMC 85349。PMID 10669743。
- Li B、Oestreich S、de Lange T (2000 年 5 月)。「ヒト Rap1 の同定: テロメア進化への影響」。Cell . 101 (5): 471–83. doi : 10.1016/S0092-8674 ( 00)80858-2 . PMID 10850490. S2CID 7956545。
- Zhu XD、Küster B、Mann M、Petrini JH、de Lange T (2000 年 7 月)。「細胞周期によって制御される RAD50/MRE11/NBS1 と TRF2 およびヒトテロメアとの関連」。Nature Genetics。25 ( 3 ) : 347–52。doi :10.1038/77139。PMID 10888888。S2CID 6689794 。
- Song K、Jung D、Jung Y、Lee SG、Lee I (2000 年 9 月)。「ヒト Ku70 と TRF2 の相互作用」。FEBS Letters。481 ( 1): 81–5。doi : 10.1016 /S0014-5793(00)01958- X。PMID 10984620。S2CID 22753893 。
- Song K、Jung Y、Jung D、Lee I (2001 年 3 月)。「ヒト Ku70 はヘテロクロマチンタンパク質 1alpha と相互作用する」。The Journal of Biological Chemistry。276 ( 11): 8321–7。doi : 10.1074/jbc.M008779200。PMID 11112778。
- Fairall L、Chapman L、Moss H、de Lange T、Rhodes D (2001 年 8 月)。「ヒトテロメアタンパク質 TRF1 および TRF2 の TRFH 二量体化ドメインの構造」。分子細胞。8 (2): 351–61。doi : 10.1016 /S1097-2765( 01 )00321-5。PMID 11545737。
- Bailey SM、Cornforth MN、Kurimasa A、Chen DJ、Goodwin EH (2001 年 9 月)。「哺乳類テロメアの鎖特異的な複製後処理」。Science . 293 ( 5539 ): 2462–5。Bibcode : 2001Sci ... 293.2462B。doi :10.1126/science.1062560。PMID 11577237。S2CID 26358800。
- Karlseder J、Smogorzewska A、de Lange T (2002 年 3 月)。「老化はテロメアの減少ではなく、テロメアの状態の変化によって誘発される」。Science。295 ( 5564 ) : 2446–9。Bibcode : 2002Sci ...295.2446K。doi : 10.1126/science.1069523。PMID 11923537。S2CID 21567827 。
- Mignon -Ravix C、Depetris D、Delobel B、Croquette MF、Mattei MG (2002 年 2 月)。「ヒト間質テロメアは、生体内で特定の TRF2 および TIN2 タンパク質と結合する」。European Journal of Human Genetics。10 ( 2): 107–12。doi : 10.1038/ sj.ejhg.5200775。PMID 11938440。
- Ancelin K、Brunori M、Bauwens S、Koering CE、Brun C、Ricoul M、Pommier JP、Sabatier L、Gilson E (2002 年 5 月)。「ヒトテロメアタンパク質のシス機能の研究のための標的アッセイ: TRF1 によるテロメラーゼ阻害と TRF2 によるテロメア分解の活性化の証拠」。分子細胞生物学。22 ( 10): 3474–87。doi :10.1128/MCB.22.10.3474-3487.2002。PMC 133804。PMID 11971978 。
- Opresko PL、von Kobbe C、Laine JP、Harrigan J、Hickson ID、Bohr VA (2002 年 10 月)。「テロメア結合タンパク質 TRF2 は Werner および Bloom 症候群ヘリカーゼに結合し、これを刺激する」。The Journal of Biological Chemistry。277 ( 43): 41110–9。doi : 10.1074/jbc.M205396200。PMID 12181313。
- Chagnon P、Michaud J、Mitchell G、Mercier J、Marion JF、Drouin E、Rasquin-Weber A、Hudson TJ、Richter A (2002 年 12 月)。「北米インディアンの小児肝硬変における cirhin (FLJ14728) のミスセンス変異 (R565W)」。American Journal of Human Genetics。71 ( 6): 1443–9。doi :10.1086/344580。PMC 378590。PMID 12417987。
外部リンク
- PDBe-KBは、ヒトテロメア反復結合因子2（TERF2）のPDBで利用可能なすべての構造情報の概要を提供します。