ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
MYB 利用可能な構造 PDB オルソログ検索: PDBe RCSB PDB IDコードのリスト 1GUU、1GV2、1GV5、1GVD、1H88、1H89、1IDY、1IDZ、1MBE、1MBF、1MBG、1MBH、1MBJ、1MBK、1MSE、1MSF、1SB0、2AGH
識別子 エイリアス MYB 、Cmyb、c-myb、c-myb_CDS、efg、MYB 癌原遺伝子、転写因子 外部ID オミム :189990; MGI : 97249; ホモロジーン :31311; ジーンカード :MYB; OMA :MYB - オルソログ 遺伝子の位置( マウス ) クロ。 染色体10(マウス) [2] バンド 10 A3|10 9.75 cM 始める 21,000,834 bp [2] 終わり 21,036,883 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス (相同遺伝子) トップの表現 S状結腸粘膜 気管支上皮細胞 海綿骨 骨髄 胸腺 直腸 頬粘膜細胞 骨髄細胞 横行結腸粘膜 右子宮管
トップの表現 胸腺 脛骨大腿関節 左結腸 胎児肝臓造血前駆細胞 小腸のリーベルキューン陰窩 パネートセル 毛包 大腿骨 大腿骨体 顆粒球
参照表現データの詳細
バイオGPS 参照表現データの詳細
遺伝子オントロジー 分子機能
RNAポリメラーゼIIシス調節領域配列特異的DNA結合
DNA結合
DNA結合転写活性化因子活性、RNAポリメラーゼII特異的
タンパク質結合
DNA結合転写因子活性、RNAポリメラーゼII特異的
細胞成分 生物学的プロセス
転写の正の制御、DNAテンプレート
クロマチンリモデリング
転写の負の調節、DNAテンプレート
転写の調節、DNAテンプレート
RNAポリメラーゼIIによる転写の負の制御
ヒストンH3-K4メチル化の正の制御
転写、DNAテンプレート
RNAポリメラーゼIIによる転写の正の制御
ヒストンH3-K9メチル化の正の制御
Tヘルパー細胞分化の正の調節
RNAポリメラーゼIIによる転写
有糸分裂細胞周期
低酸素症への反応
コラーゲン生合成プロセスの正の調節
ニューロンのアポトーシス過程の正の調節
平滑筋細胞の増殖の正の調節
グリア細胞増殖の正の調節
過酸化水素に対する細胞反応
レチノイン酸に対する細胞反応
トランスフォーミング成長因子β産生の正の調節
ニューロン死の積極的な制御
肝星細胞増殖の正の調節
肝星細胞活性化の正の制御
テストステロン分泌の正の調節
造血幹細胞の分化の制御
出典:Amigo / QuickGO
オルソログ 種 人間 ねずみ エントレズ アンサンブル ユニプロット RefSeq (mRNA) NM_001130172 NM_001130173 NM_001161656 NM_001161657 NM_001161658 NM_001161659 NM_001161660 NM_005375
NM_001198914 NM_010848 NM_033597
RefSeq (タンパク質) NP_001123644 NP_001123645 NP_001155128 NP_001155129 NP_001155130 NP_001155131 NP_001155132 NP_005366
場所 (UCSC) 6 章: 135.18 – 135.22 Mb 10章: 21 – 21.04 Mb PubMed 検索 [3] [4]
ウィキデータ
Myb 遺伝子は、動物や植物に見られる 転写因子 の大きな 遺伝子ファミリー の一部です 。ヒトでは、 MYB 本体に加えて、 Mybプロトオンコジーン様1 および Myb関連タンパク質B が含まれます。 [5] [6] 拡張 SANT/Myb ファミリーのメンバーには、 SANTドメイン やその他の同様の全らせん状の ホメオボックス 様ドメインも含まれます。
関数
バイラル
Myb遺伝子ファミリーは、 鳥類骨髄芽球症ウイルス の同名遺伝子にちなんで名付けられました。ウイルスのMyb(v-Myb、 P01104 )は、5'- Y AAC K G-3' 配列を認識します。これは、鶏に骨髄芽球症(骨髄性白血病)を引き起こします。 [7] 通常の動物細胞のMyb(c-myb)と比較して、v-mybはC末端調節ドメインに欠失があり、他の癌遺伝子の異常な活性化につながります。 [8]
動物
Mybプロトオンコゲンタンパク質は、MYB( myelo b lastosis) 転写因子 ファミリーのメンバーです。このタンパク質には、N末端DNA結合ドメイン、中心転写活性化ドメイン、転写抑制に関与するC末端ドメインの3つのドメインが含まれています 。 細胞 周期 の 調節 に役割を果たす可能性があります。ウイルスバージョンと同様に、この遺伝子は オンコゲン であり、遺伝子の再編成(多くの場合、C末端ドメインの欠失を含む)は癌を引き起こします。 [8]
植物
MYB因子は、保存されたMYB DNA結合ドメインを含むタンパク質ファミリーを表します。植物には、R2R3型MYBドメインを特徴とするMYBタンパク質サブファミリーが含まれています。 [9]
トウモロコシでは、 フロバフェンは フラボノイド合成経路 [10]で フラバン-4-オール [11] [12] の重合から合成されます。この経路は、 ジヒドロフラボノール 4-還元酵素 ( ジヒドロフラボノールを フラバン-4-オールに還元する) [14] をコードする A1 遺伝子の R2R3 myb 様 転写活性化因子 [13] をコードし、別の遺伝子 (果皮色素沈着抑制因子 1 または SPP1) は 抑制因子 として機能します。 [15] トウモロコシの P 遺伝子は、脊椎動物の Myb タンパク質が結合する YAACGG とは対照的に、CCWACC 配列を認識する Myb ホモログをコードします。 [16]
ソルガムでは、対応する黄色種子1遺伝子(y1) [17]も、 3-デオキシフラボノイド の生合成に必要な カルコン合成酵素 、 カルコンイソメラーゼ 、 ジヒドロフラボノール還元 酵素遺伝子の発現を制御するR2R3タイプのMybドメインタンパク質をコードしています 。 [18]
ルビーは、柑橘類のアントシアニンを 生成する遺伝子のMYB転写活性化因子です 。ほとんどの柑橘類の品種ではルビーは機能しませんが、ブラッドオレンジではアントシアニンの生成を促進し、果物の特徴的な赤色を生成します。 [19]
参照
参考文献
^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000118513 – Ensembl 、2017 年 5 月
^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000019982 – Ensembl 、2017 年 5 月
^ 「Human PubMed Reference:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。
^ 「マウス PubMed リファレンス:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。
^ Chen Y, Xu H, Liu J, Zhang C, Leutz A, Mo X (2007 年 7 月). 「c-Myb は血管平滑筋細胞における PDGF 介在生存シグナルの下流ターゲットとして機能する」 Biochem Biophys Res Commun . 360 (2): 433–6. doi :10.1016/j.bbrc.2007.06.078. PMID 17599807.
^ 「Entrez Gene: v-myb 骨髄芽球症ウイルス癌遺伝子ホモログ (鳥類)」.
^ Klempnauer KH、Symonds G、Evan GI、Bishop JM (1984 年 6 月)。「鳥類骨髄芽球症ウイルスおよび鳥類白血病ウイルス E26 の癌遺伝子およびニワトリ c-myb 遺伝子によってコードされるタンパク質の細胞内局在」。Cell . 37 ( 2): 537–47. doi :10.1016/0092-8674(84)90384-2. PMID 6327074. S2CID 46196167.
^ ab George OL、 Ness SA(2014年10月) 。 「状況認識:分化、細胞周期、腫瘍形成におけるmyb転写因子の調節」。Cancers。6 ( 4 ) : 2049–71。doi : 10.3390/ cancers6042049。PMC 4276956。PMID 25279451 。
^ Stracke R、Werber M、 Weisshaar B (2001 年 10 月)。「シロイヌナズナの R2R3-MYB 遺伝子ファミリー」。Curr . Opin. Plant Biol . 4 ( 5 ): 447–56。Bibcode :2001COPB....4..447S。doi :10.1016/s1369-5266(00)00199-0。PMID 11597504 。
^ Himi E, Mares DJ, Yanagisawa A, Noda K (2002年7月). 「小麦における穀粒色遺伝子(R)の穀粒休眠および胚のアブシジン酸(ABA)に対する感受性に対する影響」 J. Exp. Bot . 53 (374): 1569–74. doi : 10.1093/jxb/erf005 . PMID 12096095.
^ Winkel-Shirley B (2001 年 6 月). 「フラボノイド生合成。遺伝学、生化学、細胞生物学、バイオテクノロジーのための多彩なモデル」. Plant Physiol . 126 (2): 485–93. doi :10.1104/pp.126.2.485. PMC 1540115. PMID 11402179 .
^ Chopra S、Cocciolone SM、 Bushman S、Sangar V、McMullen MD、Peterson T (2003 年 3 月)。「トウモロコシの orange1 の不安定因子は、果皮 color1 の組織特異的サイレント対立遺伝子の優性エピジェネティック修飾因子である」。 遺伝 学 。163 ( 3 ): 1135–46。doi :10.1093/genetics/163.3.1135。PMC 1462483。PMID 12663550 。
^ トウモロコシの複雑な P1-wr クラスターの構造と転写の解析。Wolfgang Goettel、Joachim Messing。植物と動物のゲノム XVI 会議、2012 年 2 月 18 日に Wayback Machineにアーカイブ
^ Dong X、Braun EL、Grotewold E (2001 年 9 月)。「トウモロコシ 遺伝子 によるアラビドプシスフラボノイド変異体の補完により明らかになった植物二次代謝酵素の機能保全」 ( PDF) 。Plant Physiol。127 (1): 46–57。doi : 10.1104 /pp.127.1.46。hdl :1811 / 48809。PMC 117961。PMID 11553733 。
^ Lee EA、Harper V (2002)。「トウモロコシ(Zea mays L.)の果皮におけるフロバフェン蓄積に関与する新規遺伝子、果皮 色素 沈着抑制因子1(SPP1)」。 Maydica 47 (1):51–58。 INIST 13772300
^ Grotewold E、Drummond BJ 、Bowen B、Peterson T (1994)。「myb相同P遺伝子はフラボノイド生合成遺伝子サブセットを直接活性化することでトウモロコシの花器官のフロバフェン色素沈着を制御する」。Cell . 76 (3): 543–554. doi :10.1016/0092-8674(94)90117-1. PMID 8313474. S2CID 42197232.
^ Boddu J、Svabek C、Ibraheem F 、 Jones AD、Chopra S (2005)。「ソルガムMyb遺伝子の欠失対立遺伝子の特性評価、3-デオキシフラボノイドの消失」。 植物科学 。169 (3): 542–552。doi :10.1016/ j.plantsci.2005.05.007 。 INIST 16983977
^ Boddu J、Jiang C、Sangar V、Olson T、Peterson T、Chopra S (2006 年 1 月)。「3-デオキシフラボノイド生合成の相同 myb 転写調節因子を含むソルガムとトウモロコシの重複遺伝子の構造的および機能的比較特性」。Plant Mol . Biol . 60 (2): 185–99。doi : 10.1007 /s11103-005-3568-1。PMID 16429259。S2CID 23841582。
^ Butelli E, Licciardello C, Zhang Y, Liu J, Mackay S, Bailey P, Reforgiato-Recupero G, Martin C (2012). 「レトロトランスポゾンはブラッドオレンジの果実特異的、低温依存的なアントシアニン蓄積を制御する」。 Plant Cell . 24 (3): 1242–55. doi :10.1105/tpc.111.095232. PMC 3336134 . PMID 22427337.
さらに読む
Oh IH、 Reddy EP (1999)。「細胞の成長、分化、アポトーシスにおけるmyb遺伝子ファミリー」。Oncogene . 18 (19): 3017–33. doi : 10.1038/sj.onc.1202839 . PMID 10378697。
Nicolaides NC、Gualdi R、Casadevall C、Manzella L、Calabretta B (1991)。「ヒト c-myb 遺伝子の 5' 隣接領域における Myb 結合部位を介した c-myb 発現の正の自己調節」。Mol . Cell. Biol . 11 (12): 6166–76. doi :10.1128/mcb.11.12.6166-6176.1991. PMC 361795. PMID 1944282 。
Kalkbrenner F, Guehmann S, Moelling K (1990). 「ヒトc-mybおよびv-myb遺伝子による転写活性化」。Oncogene . 5 ( 5): 657–61. PMID 2189102。
Westin EH、Gorse KM、Clarke MF (1990) 。 「ヒトc-myb遺伝子の選択的スプライシング」。Oncogene.5 ( 8 ): 1117–24.PMID2202948 。
Dasgupta P、 Reddy EP (1990)。「ヒト c-myb の選択的スプライシング転写産物の同定: ヒト c-myb エクソン 9A 配列の分子クローニングと配列解析」。Oncogene . 4 (12): 1419–23. PMID 2687764。
Janssen JW、Vernole P、de Boer PA、Oosterhuis JW、Collard JG (1986)。「in situ ハイブリダイゼーションによる c-myb の 6q21----q23 へのサブローカリゼーションと 6q 再配列を伴うヒト奇形癌における c-myb 発現」。Cytogenet。Cell Genet。41 ( 3 ) : 129–35。doi :10.1159/000132217。PMID 3007038 。
Slamon DJ、Boone TC、Murdock DC、Keith DE、Press MF、Larson RA、Souza LM (1986)。「ヒト急性白血病におけるヒトc-myb遺伝子とその産物の研究」。Science。233 ( 4761 ): 347–51。Bibcode : 1986Sci ...233..347S。doi : 10.1126/science.3014652。PMID 3014652 。
Majello B、Kenyon LC、Dalla-Favera R (1987)。「ヒト c-myb プロトオンコゲン:cDNA のヌクレオチド配列とゲノム遺伝子座の構成」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 83 (24): 9636–40. doi : 10.1073/pnas.83.24.9636 . PMC 387195 . PMID 3540945。
Szczylik C、Skorski T、Ku DH、Nicolades NC、Wen SC、Rudnicka L、Bonati A、Malaguarnera L、Calabretta B (1993)。「骨髄線維芽細胞の増殖とサイトカイン発現の調節:c-myb の役割」。J . Exp. Med . 178 (3): 997–1005. doi :10.1084/jem.178.3.997. PMC 2191153. PMID 7688794 。
Krieg J、Oelgeschläger M、Janknecht R 、 Lüscher B (1995)。「天然全長c-Mybの高親和性DNA結合と、そのN末端ドメインとC末端ドメインの異なるタンパク質分解感受性」。Oncogene。10 ( 11): 2221–8。PMID 7784067 。
Jacobs SM、Gorse KM 、 Westin EH (1994)。「ヒトc-mybプロトオンコゲンにおける第2プロモーターの同定」。Oncogene。9 ( 1 ) : 227–35。PMID 8302584。
Favier D、Gonda TJ (1994)。「c-Myb のロイシンジッパーモチーフに結合するタンパク質の検出」。Oncogene . 9 ( 1): 305–11. PMID 8302594。
Glaser R、Lafuse WP、Bonneau RH、Atkinson C、Kiecolt-Glaser JK (1993)。「ヒト末梢血白血球におけるプロトオンコゲン発現のストレス関連調節」。Behav . Neurosci . 107 (3): 525–9. doi :10.1037/0735-7044.107.3.525. PMID 8329139。
Dash AB、Orrico FC、Ness SA (1996)。「EVES モチーフは c-Myb の分子間および分子内調節の両方を媒介する」。Genes Dev . 10 (15): 1858–69. doi : 10.1101/gad.10.15.1858 . PMID 8756344。
Vorbrueggen G、Lovrić J、Moelling K (1997)。「MAPキナーゼによるヒトc-Mybのセリン532のリン酸化の機能解析」。Biol . Chem . 377 (11): 721–30. doi :10.1515/bchm3.1996.377.11.721. PMID 8960373。
Tavner FJ、Simpson R、Tashiro S、Favier D、Jenkins NA、Gilbert DJ、Copeland NG、Macmillan EM、Lutwyche J、Keough RA、Ishii S、Gonda TJ (1998)。「分子クローニングにより、p160 Myb 結合タンパク質は、Myb によるトランス活性化に役割を果たす可能性のある、主に核小体タンパク質であることが明らかになりました」。Mol . Cell. Biol . 18 (2): 989–1002. doi :10.1128/MCB.18.2.989. PMC 108811. PMID 9447996 。
Hedge SP、Kumar A、Kurschner C、Shapiro LH (1998)。「c-Maf は c-Myb と相互作用して、分化中の初期の骨髄遺伝子の転写を制御する」。Mol . Cell. Biol . 18 (5): 2729–37. doi :10.1128/mcb.18.5.2729. PMC 110652. PMID 9566892 。
Leverson JD、Koskinen PJ、Orrico FC、Rainio EM、Jalkanen KJ、Dash AB、Eisenman RN、Ness SA (1998)。「Pim-1キナーゼとp100は協力してc-Myb活性を高める」。Mol . Cell . 2 (4): 417–25. doi : 10.1016/S1097-2765(00)80141-0 . PMID 9809063。
Thompson MA、Rosenthal MA、Ellis SL、Friend AJ、Zorbas MI、Whitehead RH、Ramsay RG (1998)。「c-Myb のダウンレギュレーションは、ヒト結腸細胞の分化、アポトーシス、および Bcl-2 発現の減少と関連している」。Cancer Res . 58 ( 22): 5168–75。PMID 9823328。
Verbeek W、Gombart AF、Chumakov AM、Müller C、Friedman AD、Koeffler HP (1999)。「C/EBPepsilon は c-myb の DNA 結合ドメインと直接相互作用し、骨髄プロモーターの転写を協調的に活性化する」。Blood . 93 ( 10): 3327–37. doi : 10.1182/blood.V93.10.3327 . PMID 10233885。
外部リンク
米国国立医学図書館の 医学主題標目表 (MeSH)における MYB+タンパク質、+ヒト
ショウジョウバエ Myb がん遺伝子様 - インタラクティブフライ
Arabidopsis thaliana MYB ファミリー (シロイヌナズナ転写因子データベース (DATF))
この記事には、 パブリックドメイン である 米国国立医学図書館 のテキストが組み込まれています。