ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
MAPK1 利用可能な構造 ＰＤＢ オルソログ検索: PDBe RCSB PDB IDコードのリスト 1PME、1TVO、1WZY、2OJG、2OJI、2OJJ、2Y9Q、3D42、3D44、3I5Z、3I60、3SA0、3TEI、3W55、4FMQ、4FUX、4FUY、4FV0、4FV1、4FV2、4FV3、4FV4、4FV5、4FV6、4FV7、4FV8、4FV9、4G6N、4G6O、4H3P、4H3Q、4IZ5、4IZ7、4IZA、4N0S、4NIF、4O6E、4QTA、4QTE、4ZZM、4ZZN、4ZZO、5BUE、 5BUI、5BUJ、4QP1、4QP2、4QP3、4QP4、4QP6、4QP7、4QP8、4QP9、4QPA、4XJ0、5BVD、5BVE、5BVF、5AX3、4ZXT、5K4I
識別子 エイリアス MAPK1 、ERK、ERK-2、ERK2、ERT1、MAPK2、P42MAPK、PRKM1、PRKM2、p38、p40、p41、p41mapk、p42-MAPK、ミトゲン活性化プロテインキナーゼ1、NS13 外部ID オミム : 176948; MGI : 1346858; ホモロジーン : 37670; ジーンカード :MAPK1; OMA :MAPK1 - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 16番染色体（マウス） [2] バンド 16 A3|16 10.53 cM 始める 16,801,246 bp [2] 終わり 16,865,317 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 中側頭回 中心後回 ブロードマン領域23 嗅内皮質 上前頭回 外淡蒼球 橋 臓側胸膜 太ももの皮 ヒップの皮膚
トップの表現 海馬歯状回顆粒細胞 嗅結節 上前頭回 一次視覚野 嗅内皮質 嗅周囲皮質 海馬本体 CA3フィールド 扁桃体 前扁桃体領域
参照表現データの詳細
バイオGPS 参照表現データの詳細
オルソログ 種 人間 ねずみ エントレズ アンサンブル ユニプロット RefSeq (mRNA) NM_001038663 NM_011949 NM_001357115 NM_028991
RefSeq (タンパク質) NP_001033752 NP_036079 NP_001344044
場所 (UCSC) 22章: 21.76 – 21.87 Mb 16章: 16.8 – 16.87 Mb PubMed 検索 [3] [4]
ウィキデータ
マイトジェン活性化プロテインキナーゼ1 （ MAPK1 ）は ERK2 としても知られ、ヒトでは MAPK1 遺伝子 によってコードされる 酵素 です 。 [5]
関数 この遺伝子によってコードされるタンパク質は、 MAPキナーゼファミリーのメンバーです。MAPキナーゼは 細胞外シグナル調節キナーゼ （ERK） としても知られ、複数の生化学シグナルの統合点として機能し、 増殖 、 分化、転写調節、発達などのさまざまな細胞プロセスに関与しています。この キナーゼ の活性化には、上流の キナーゼ による リン酸化が 必要です 。活性化されると、このキナーゼは 刺激を受けた細胞の 核に移行し、そこで核の標的を リン酸化します。この遺伝子には、同じタンパク質をコードするが UTR が異なる2つの選択的スプライシング転写バリアントが 報告されています。 [6] MAPK1には、リン酸化されユビキチン化される複数のアミノ酸部位が含まれています。 [7]
インタラクション MAPK1 は以下と相互作用する ことが示されています :
臨床的意義 MAPK1の変異は多くの種類の癌に関与している。 [45]
参照
参考文献
^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000100030 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000063358 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ 「Human PubMed Reference:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ Owaki H, Makar R, Boulton TG, Cobb MH, Geppert TD (1992年2月). 「T細胞における細胞外シグナル制御キナーゼ：ヒトERK1およびERK2 cDNAの特徴」. Biochem. Biophys. Res. Commun . 182 (3): 1416–22. doi :10.1016/0006-291X(92)91891-S. PMID 1540184. ^ 「Entrez Gene: MAPK1 マイトジェン活性化プロテインキナーゼ 1」。 ^ 「ERK2 (ヒト)」 www.phosphosite.org . 2020年10月31日 閲覧 。 ^ ディアス・ロドリゲス E、モンテロ JC、エスパリス・オガンド A、ユステ L、パンディエラ A (2002 年 6 月)。 「細胞外シグナル調節キナーゼは腫瘍壊死因子アルファ変換酵素のスレオニン 735 をリン酸化する：調節された脱落における潜在的な役割」。 モル。バイオル。セル 。 13 (6): 2031 ～ 2044 年。 土井 ：10.1091/mbc.01-11-0561。 PMC 117622 。 PMID 12058067。 ^ Voong LN、Slater AR、Kratovac S、Cressman DE (2008 年 4 月)。「マイトジェン活性化タンパク質キナーゼ ERK1/2 はクラス II トランス活性化因子を制御する」。J . Biol. Chem . 283 (14): 9031–9. doi : 10.1074/jbc.M706487200 . PMC 2431044. PMID 18245089 。 ^ Slack DN、Seternes OM、Gabrielsen M、Keyse SM (2001 年 5 月)。「ERK2/p38alpha および JNK マップキナーゼの異なる結合決定因子がマップキナーゼホスファターゼ 1 の触媒活性化および基質選択性を媒介する」。J . Biol. Chem . 276 (19): 16491–500. doi : 10.1074/jbc.M010966200 . PMID 11278799。 ^ Calvisi DF、Pinna F、Meloni F、Ladu S、Pellegrino R、Sini M、Daino L、Simile MM、De Miglio MR、Virdis P、Frau M、Tomasi ML、Seddaiu MA、Muroni MR、Feo F、Pascale RM (2008 年 6 月)。「ヒト肝細胞癌における細胞外シグナル調節キナーゼを介した増殖制御における二重特異性ホスファターゼ 1 ユビキチン化」。Cancer Res . 68 (11): 4192–200. doi : 10.1158/0008-5472.CAN-07-6157 . PMID 18519678。 ^ Todd JL、Tanner KG、Denu JM (1999 年 5 月)。「細胞外調節キナーゼ (ERK) 1 および ERK2 は、二重特異性タンパク質チロシンホスファターゼ VHR の信頼できる基質です。ERK 経路のダウンレギュレーションにおける新たな役割」。J . Biol. Chem . 274 (19): 13271–80. doi : 10.1074/jbc.274.19.13271 . PMID 10224087。 ^ abc Eblen ST、Kumar NV、Shah K、Henderson MJ、Watts CK、Shokat KM、Weber MJ (2003 年 4 月)。「人工キナーゼと ATP 類似体の使用による新規 ERK2 基質の同定」。J . Biol. Chem . 278 (17): 14926–35. doi : 10.1074/jbc.M300485200 . PMID 12594221。 ^ Cano E、Hazzalin CA、Kardalinou E、Buckle RS、Mahadevan LC (1995 年 11 月)。「ERK も JNK/SAPK も MAP キナーゼサブタイプはヒストン H3/HMG-14 リン酸化や c-fos および c-jun 誘導に必須ではない」。J . Cell Sci . 108 (11): 3599–609. doi :10.1242/jcs.108.11.3599. PMID 8586671。 ^ Purcell NH、Darwis D、Bueno OF、Müller JM、Schüle R、Molkentin JD (2004 年 2 月)。「細胞外シグナル制御キナーゼ 2 は心筋細胞内の LIM 専用タンパク質 FHL2 と相互作用し、このタンパク質によって負に制御される」。Mol . Cell. Biol . 24 (3): 1081–95. doi :10.1128/mcb.24.3.1081-1095.2004. PMC 321437. PMID 14729955 。 ^ Zhou X、Richon VM、Wang AH、Yang XJ、Rifkind RA、Marks PA (2000 年 12 月)。「ヒストン脱アセチル化酵素 4 は細胞外シグナル調節キナーゼ 1 および 2 と関連し、その細胞内局在は発癌性 Ras によって制御される」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 97 (26): 14329–33。Bibcode : 2000PNAS ...9714329Z。doi : 10.1073/pnas.250494697 . PMC 18918 . PMID 11114188。 ^ ab Sanz-Moreno V、Casar B、Crespo P (2003 年 5 月)。「p38alpha アイソフォーム Mxi2 は細胞外シグナル調節キナーゼ 1 および 2 マイトジェン活性化プロテインキナーゼに結合し、そのリン酸化レベルを維持することでその核活性を調節する」。Mol . Cell. Biol . 23 (9): 3079–90. doi :10.1128/mcb.23.9.3079-3090.2003. PMC 153192. PMID 12697810 。 ^ Robinson FL、Whitehurst AW、Raman M、Cobb MH (2002年4月)。「MEK1への結合を選択的に阻害するERK2の新規点変異の同定」。J . Biol. Chem . 277 (17): 14844–52. doi : 10.1074/jbc.M107776200 . PMID 11823456。 ^ ab Yeung K, Janosch P, McFerran B, Rose DW, Mischak H, Sedivy JM, Kolch W (2000 年 5 月). 「raf キナーゼ阻害タンパク質による Raf/MEK/細胞外シグナル調節キナーゼ経路の抑制メカニズム」. Mol. Cell. Biol . 20 (9): 3079–85. doi :10.1128/mcb.20.9.3079-3085.2000. PMC 85596. PMID 10757792 . ^ Wunderlich W, Fialka I, Teis D, Alpi A, Pfeifer A, Parton RG, Lottspeich F, Huber LA (2001 年 2 月)。「新規 14 キロダルトンタンパク質が後期エンドソーム/リソソーム区画でミトゲン活性化タンパク質キナーゼ スキャフォールド mp1 と相互作用する」。J . Cell Biol . 152 (4): 765–76. doi :10.1083/jcb.152.4.765. PMC 2195784. PMID 11266467 。 ^ Stippec S、Robinson FL、Cobb MH (2001 年 7 月)。「MEK1 と ERK2 の両方における疎水性残基と荷電残基は、適切なドッキングに重要である」。J . Biol. Chem . 276 (28): 26509–15. doi : 10.1074/jbc.M102769200 . PMID 11352917。 ^ Chen Z, Cobb MH (2001年5月). 「TAO2によるストレス応答性ミトゲン活性化タンパク質（MAP）キナーゼ経路の調節」. J. Biol. Chem . 276 (19): 16070–5. doi : 10.1074/jbc.M100681200 . PMID 11279118. ^ Karandikar M、Xu S、Cobb MH (2000年12月)。「MEKK1はraf-1およびERK2カスケード成分に結合する」。J . Biol. Chem . 275 (51): 40120–7. doi : 10.1074/jbc.M005926200 . PMID 10969079。 ^ Tanoue T, Maeda R, Aomori M, Nishida E (2001年2月). 「ドッキング相互作用の特異性を制御するERKおよびp38 MAPキナーゼ上のドッキング溝の同定」. EMBO J. 20 ( 3): 466–79. doi :10.1093/emboj/20.3.466. PMC 133461. PMID 11157753. ^ ab Waskiewicz AJ、Flynn A 、Proud CG、Cooper JA (1997 年 4 月)。「マイトジェン活性化タンパク質キナーゼはセリン/スレオニンキナーゼ Mnk1 および Mnk2 を活性化する」。EMBO J. 16 (8): 1909–20. doi :10.1093/emboj/16.8.1909. PMC 1169794. PMID 9155017 。 ^ Scheper GC、Parra JL、Wilson M、Van Kollenburg B、Vertegaal AC、Han ZG、Proud CG (2003 年 8 月)。「ヒトミトゲン活性化タンパク質キナーゼ相互作用キナーゼ Mnk2 のスプライスバリアントの N 末端と C 末端が活性と局在を決定する」。Mol . Cell. Biol . 23 (16): 5692–705. doi :10.1128/mcb.23.16.5692-5705.2003. PMC 166352. PMID 12897141 。 ^ Jin Z、Gao F、Flagg T、Deng X (2004 年 9 月)。「タバコ特異的ニトロソアミン 4-(メチルニトロソアミノ)-1-(3-ピリジル)-1-ブタノンは、リン酸化を介して Bcl2 と c-Myc の機能的協力を促進し、細胞の生存と増殖を制御します」。J . Biol. Chem . 279 (38): 40209–19. doi : 10.1074/jbc.M404056200 . PMID 15210690。 ^ Gupta S, Davis RJ (1994年10月). 「MAPキナーゼはc-MycのNH2末端活性化ドメインに結合する」. FEBS Lett . 353 (3): 281–5. Bibcode :1994FEBSL.353..281G. doi : 10.1016/0014-5793(94)01052-8 . PMID 7957875. S2CID 45404088. ^ Tournier C, Whitmarsh AJ, Cavanagh J, Barrett T, Davis RJ (1997 年 7 月). 「マイトジェン活性化タンパク質キナーゼキナーゼ 7 は c-Jun NH2 末端キナーゼの活性化因子である」. Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 94 (14): 7337–42. Bibcode : 1997PNAS...94.7337T. doi : 10.1073/pnas.94.14.7337 . PMC 23822. PMID 9207092. ^ Lou Y、Xie W、Zhang DF、Yao JH、Luo ZF、Wang YZ、Shi YY、Yao XB (2004 年 8 月)。「Nek2A は Erk2 の中心体局在を特定する」。Biochem . Biophys. Res. Commun . 321 (2): 495–501. doi :10.1016/j.bbrc.2004.06.171. PMID 15358203。 ^ Formstecher E、Ramos JW、Fauquet M、Calderwood DA、Hsieh JC、Canton B、Nguyen XT、Barnier JV、Camonis J、Ginsberg MH、Chneiweiss H (2001 年 8 月)。 「PEA-15はERK MAPキナーゼの細胞質隔離を媒介する」。 開発者セル 。 1 (2): 239-50。 土井 : 10.1016/s1534-5807(01)00035-1 。 PMID 11702783。 ^ Pettiford SM、Herbst R (2000 年 2 月)。「MAP キナーゼ ERK2 はタンパク質チロシンホスファターゼ HePTP の特定の基質である」。Oncogene . 19 ( 7): 858–69. doi :10.1038/sj.onc.1203408. PMID 10702794. S2CID 24843974。 ^ Saxena M、Williams S、Brockdorff J、Gilman J、Mustelin T (1999 年 4 月)。「ミトゲン活性化プロテインキナーゼ標的造血チロシンホスファターゼ (HePTP) による T 細胞シグナル伝達の阻害」。J . Biol. Chem . 274 (17): 11693–700. doi : 10.1074/jbc.274.17.11693 . PMID 10206983。 ^ ab Smith JA、Poteet-Smith CE、Malarkey K、Sturgill TW (1999 年 1 月)。「リボソーム S6 キナーゼにおける細胞外シグナル調節キナーゼ (ERK) ドッキング部位の同定。これは、生体内での ERK による活性化に重要な配列です」。J . Biol. Chem . 274 (5): 2893–8. doi : 10.1074/jbc.274.5.2893 . PMID 9915826。 ^ ab Roux PP、Richards SA、Blenis J (2003 年 7 月)。「p90 リボソーム S6 キナーゼ (RSK) のリン酸化は、細胞外シグナル制御キナーゼのドッキングと RSK 活性を制御します」。Mol . Cell. Biol . 23 (14): 4796–804. doi :10.1128/mcb.23.14.4796-4804.2003. PMC 162206. PMID 12832467 。 ^ ab Zhao Y, Bjorbaek C, Moller DE (1996年11月). 「pp90(rsk)アイソフォームとミトゲン活性化プロテインキナーゼの調節および相互作用」 J. Biol. Chem . 271 (47): 29773–9. doi : 10.1074/jbc.271.47.29773 . PMID 8939914. ^ Mitsushima M, Suwa A, Amachi T, Ueda K, Kioka N (2004年8月). 「上皮成長因子と細胞接着によって活性化される細胞外シグナル制御キナーゼはビネキシンと相互作用し、ビネキシンをリン酸化する」 J. Biol. Chem . 279 (33): 34570–7. doi : 10.1074/jbc.M402304200 . PMID 15184391. ^ Pircher TJ、Petersen H、Gustafsson JA、Haldosén LA（1999年4月）。「細胞外シグナル調節キナーゼ（ERK）はシグナル伝達および転写活性化因子（STAT）5aと相互作用する」。Mol . Endocrinol . 13 （4）：555–65。doi ： 10.1210/ mend.13.4.0263。PMID 10194762 。 ^ Dinerstein-Cali H、Ferrag F、Kayser C、Kelly PA、Postel-Vinay M (2000 年 8 月)。「成長ホルモン (GH) は、Stat5、Erk2、Shc、およびセリンリン酸化タンパク質を含むタンパク質複合体の形成を誘導する」。Mol . Cell. Endocrinol . 166 (2): 89–99. doi :10.1016/s0303-7207(00)00277-x. PMID 10996427. S2CID 45725648. ^ 張 S、福士 M、橋本 S、高 C、黄 L、福代 Y、中島 T、天笠 T、榎本 S、小池 K、三浦 O、山本 N、土田 N (2002 年 9 月)。 「新しいERK2結合タンパク質Naf1はEGF/ERK2核内シグナル伝達を弱める。」 生化学。生物物理学。解像度共通 。 297 (1): 17-23。 土井 ：10.1016/s0006-291x(02)02086-7。 PMID 12220502。 ^ Maekawa M, Nishida E, Tanoue T (2002年10月). 「MAPK基質としての抗増殖性タンパク質Tobの同定」 J. Biol. Chem . 277 (40): 37783–7. doi : 10.1074/jbc.M204506200 . PMID 12151396. ^ Ma L、Chen Z、Erdjument-Bromage H、Tempst P、Pandolfi PP (2005 年 4 月)。「Erk による TSC2 のリン酸化と機能的不活性化が結節性硬化症と癌の発症に及ぼす影響」。Cell . 121 ( 2): 179–93. doi : 10.1016/j.cell.2005.02.031 . PMID 15851026. S2CID 18663447. ^ Song JS、Gomez J、Stancato LF、Rivera J (1996 年 10 月)。「RBL-2H3 マスト細胞株における p95 Vav 含有シグナル伝達複合体と FcepsilonRI ガンマ鎖の関連。活性複合体における Vav と Grb2、Raf-1、および ERK2 の生体内構成的関連を示す証拠」。J . Biol. Chem . 271 (43): 26962–70。doi : 10.1074/ jbc.271.43.26962。PMID 8900182 。 ^ Lee IS, Liu Y, Narazaki M, Hibi M, Kishimoto T, Taga T (1997年1月). 「Vavはシグナル伝達分子gp130、Grb2、Erk2と関連しており、インターロイキン-6に反応してチロシンリン酸化される」. FEBS Lett . 401 (2–3): 133–7. Bibcode :1997FEBSL.401..133L. doi : 10.1016/s0014-5793(96)01456-1 . PMID 9013873. S2CID 32632406. ^ 「癌におけるMAPK1の発現 - 概要 - ヒトタンパク質アトラス」 www.proteinatlas.org 。
さらに読む
Morishima-Kawashima M, Hasegawa M, Takio K, Suzuki M, Yoshida H, Watanabe A, Titani K, Ihara Y (1995). 「PHF におけるタウの過剰リン酸化」。 Neurobiol. Aging . 16 (3): 365–71, discussion 371–80. doi :10.1016/0197-4580(95)00027-C. PMID 7566346. S2CID 22471158. Jeong Y, Du R, Zhu X, et al. (2014). 「ヒストン脱アセチル化酵素アイソフォームは、ミトゲン活性化タンパク質キナーゼホスファターゼ-1を脱アセチル化することにより、自然免疫応答を制御する」 J Leukoc Biol . 95 (4): 651–9. doi :10.1189/jlb.1013565. PMID 24374966. S2CID 40126163. Davis RJ (1995). 「MAPキナーゼによる転写制御」 Mol. Reprod. Dev . 42 (4): 459–67. doi :10.1002/mrd.1080420414. PMID 8607977. S2CID 12842112. Peruzzi F, Gordon J, Darbinian N, Amini S (2002). 「神経成長因子経路による神経分化および生存の Tat 誘導調節解除」 J. Neurovirol . 8 Suppl 2 (2): 91–6. doi :10.1080/13550280290167885. PMID 12491158. Greenway AL、Holloway G、McPhee DA、Ellis P、Cornall A、Lidman M (2003)。「HIV-1 Nef による細胞シグナル伝達分子の制御: ウイルス複製を促進するための複数の戦略」。J . Biosci . 28 (3): 323–35. doi :10.1007/BF02970151. PMID 12734410. S2CID 33749514. Meloche S、Pouysségur J (2007)。「G1 期から S 期への移行のマスター制御因子としての ERK1/2 マイトジェン活性化タンパク質キナーゼ経路」。Oncogene。26 ( 22 ) : 3227–39。doi : 10.1038 /sj.onc.1210414。PMID 17496918。S2CID 2245848。
外部リンク
