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| フェリチン | |||||||||
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 マウスフェリチン複合体の構造[1] | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | フェリチン | ||||||||
| パム | PF00210 | ||||||||
| ファム一族 | CL0044 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| SCOP2 | 1fha / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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| フェリチン、軽ポリペプチド | |||||||
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| 識別子 | |||||||
| シンボル | 超光速 | ||||||
| NCBI遺伝子 | 2512 | ||||||
| HGNC | 3999 | ||||||
| オミム | 134790 | ||||||
| 参照シーケンス | NM_000146 | ||||||
| ユニプロット | P02792 | ||||||
| その他のデータ | |||||||
| 軌跡 | 第19章 13.3–13.4節 | ||||||
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| フェリチン、重ポリペプチド1 | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||
| シンボル | FTH1 | ||||||
| 代替記号 | FTHL6 | ||||||
| NCBI遺伝子 | 2495 | ||||||
| HGNC | 3976 | ||||||
| オミム | 134770 | ||||||
| 参照シーケンス | NM_002032 | ||||||
| ユニプロット | P02794 | ||||||
| その他のデータ | |||||||
| 軌跡 | 第11章 13節 | ||||||
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| フェリチンミトコンドリア | |||||||
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 ミトコンドリアフェリチンの結晶構造。[2] | |||||||
| 識別子 | |||||||
| シンボル | FTMT | ||||||
| NCBI遺伝子 | 94033 | ||||||
| HGNC | 17345 | ||||||
| オミム | 608847 | ||||||
| 参照シーケンス | NM_177478 | ||||||
| ユニプロット | 翻訳 | ||||||
| その他のデータ | |||||||
| 軌跡 | 第5章 23.1 | ||||||
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フェリチンは、鉄を貯蔵し、制御された方法で放出する普遍的な細胞内および細胞外タンパク質です。このタンパク質は、古細菌、細菌、藻類、高等植物、動物など、ほぼすべての生物によって生成されます。フェリチンは、原核生物と真核生物の両方で主要な細胞内鉄貯蔵タンパク質であり、鉄を可溶性で無毒な形で保持します。ヒトでは、鉄欠乏症や鉄過剰症に対する緩衝剤として機能します。[3]
フェリチンはほとんどの組織に細胞質タンパク質として存在しますが、少量が血清中に分泌され、鉄の運搬体として機能します。血漿フェリチンは、体内に貯蔵されている鉄の総量の間接的なマーカーでもあるため、血清フェリチンは鉄欠乏性貧血や鉄過剰症の診断検査として使用されます。[4]凝集したフェリチンは、ヘモジデリンと呼ばれる水に不溶性の結晶性および非晶質の貯蔵鉄に変換されます。[5]
フェリチンは、 24個のタンパク質サブユニットからなる球状タンパク質複合体で、複数の金属-タンパク質相互作用を持つ中空の球状ナノケージを形成しています。[6]鉄を取り除いたフェリチンはアポフェリチンと呼ばれます。[7] : e10
遺伝子
フェリチン遺伝子は種間で高度に保存されている。すべての脊椎動物のフェリチン遺伝子は3つのイントロンと4つのエクソンを持つ。[8]ヒトのフェリチンでは、イントロンはアミノ酸 残基14と15、34と35、82と83の間に存在し、さらに結合したエクソンの両端には100から200の非翻訳塩基がある。 [9]アミノ酸位置27のチロシン残基はバイオミネラリゼーションと関連していると考えられている。[10]
タンパク質構造
フェリチンは質量 474kDaの中空球状タンパク質で、24のサブユニットで構成されています。通常、フェリチンの内径と外径はそれぞれ約8nmと12nmです。[11]これらのサブユニットの性質は生物のクラスによって異なります。
- 脊椎動物では、サブユニットは軽（L）と重（H）の2種類があり、それぞれ見かけの分子量は19kDaと21kDaで、その配列は相同（約50%同一）である。[9]
- 両生類にはさらに（「M」）タイプのフェリチンが存在する。[12]
- 植物と細菌は単一のフェリチンを持っており、それは脊椎動物のH型に最も近い。[12]
- モノアラガイ属の腹足類では、体細胞と卵黄からそれぞれ2種類のオリゴ糖が回収されている（下記参照）。[12]
- アコヤガイPinctada fucataでは、Lymnaea somaフェリチンに似た追加のサブユニットが貝殻形成に関連している。[13]
- 寄生虫である住血吸虫には、雄に寄生するタイプと雌に寄生するタイプの2種類が存在する。[12]
前述のフェリチンはすべて、一次配列の点で脊椎動物のH型と類似している。[12]大腸菌では、ヒトHフェリチンとの20%の類似性が観察されている。 [12]脊椎動物のフェリチン複合体の中には、生理学的特性がわずかに異なる2つの関連性の高い遺伝子産物のヘテロオリゴマーであるものがある。複合体中の2つの相同タンパク質の比率は、2つの遺伝子の相対的な発現レベルに依存する。
細胞質フェリチンシェル（アポフェリチン）は、24個の重（H）および軽（L）ペプチドのサブユニットからなるヘテロポリマーで、リン酸イオンおよび水酸化物イオンとともに微結晶からなる鉄の核を覆う中空の球状ナノケージを形成します。結果として得られる粒子は、フェリハイドライト（5Fe 2 O 3 ·9H 2 O）に似ています。各フェリチン複合体は、約4500個の鉄（Fe 3+）イオンを貯蔵できます。[9] [12] HサブユニットとLサブユニットの比率は、異なる組織に由来するフェリチンで異なり、等電点電気泳動におけるその不均一性を説明しています。Lに富むフェリチン（脾臓および肝臓由来）は、Hに富むフェリチン（心臓および赤血球由来）よりも塩基性が強いです。
血清フェリチンは、通常鉄分が少なく、ほぼ L サブユニットのみで構成されています。血清フェリチンは、グリコシル化により不均一です。グリコシル化と、血清フェリチン濃度とマクロファージ内の鉄貯蔵との直接的な関係から、鉄レベルの変化に応じてマクロファージによって分泌されることが示唆されます。
ヒトミトコンドリアフェリチン（MtF）は、プロタンパク質として発現することがわかった。[14]ミトコンドリアがこれを取り込むと、細胞質にあるフェリチンに似た成熟タンパク質に加工され、機能的なフェリチンシェルを形成するために組み立てられる。他のヒトフェリチンとは異なり、これはH型フェリチンのホモポリマーであり、遺伝コードにはイントロンがない（イントロンがない）ように見える。ミトコンドリアフェリチンのラマチャンドランプロット[15]は、その構造が主にαヘリカルで、 βシートの出現率が低いことを示している。これは、ヘム合成障害のある患者の赤芽球に大量に蓄積する。
関数
鉄の保管
フェリチンはあらゆる細胞型に存在します。[9]フェリチンは鉄を無毒な形で貯蔵し、安全な形で沈着させ、必要な場所に輸送する役割を果たします。[16]発現したフェリチンタンパク質の機能と構造は、細胞型によって異なります。これは主にメッセンジャーRNA （mRNA）の量と安定性によって制御されますが、mRNAの貯蔵方法や転写効率の変化によっても制御されます。[9]多くのフェリチン生成の主な引き金は、鉄が存在することです。[9]例外は、鉄応答ユニットを欠くLymnaea sp.の卵黄フェリチンです。 [12]
遊離鉄は、フェントン反応を介して活性酸素種からフリーラジカルを形成する触媒として働くため、細胞にとって有毒である。[17]そのため、脊椎動物はさまざまな組織区画で鉄を結合するための精巧な一連の保護機構を備えている[議論]。細胞内では、鉄はフェリチンまたは関連複合体ヘモシデリンとしてタンパク質複合体に貯蔵される。アポフェリチンは遊離第一鉄に結合し、それを第二鉄の状態で貯蔵する。フェリチンが網内系細胞内に蓄積すると、タンパク質凝集体がヘモシデリンとして形成される。フェリチンまたはヘモシデリン中の鉄は、RE細胞によって抽出され、放出されるが、ヘモシデリンは容易に利用できない。定常状態では、血清中のフェリチンレベルは全身の鉄貯蔵量と相関するため、血清フェリチンFR5Rlは鉄貯蔵量を推定する最も便利な臨床検査である。[要出典]
鉄は石灰化において重要なミネラルであるため、軟体動物などの生物の殻ではフェリチンが鉄の濃度と分布を制御し、殻の形態と色を形成するために使用されています。[18] [19]また、フェリチンは多板類の血リンパでも役割を果たしており、石灰化する歯舌に鉄を迅速に輸送する役割を果たしています。[20]
鉄はフェリチンから放出され、主にリソソームによって行われるフェリチン分解によって利用される。[21]
フェロキシダーゼ活性
脊椎動物のフェリチンは、分子量に基づいて命名された2つまたは3つのサブユニットで構成されています。L「軽い」、H「重い」、およびM「中間の」サブユニットです。Mサブユニットはウシガエルでのみ報告されています。細菌と古細菌では、フェリチンは1つのサブユニットタイプで構成されています。[22]真核生物のフェリチンのHおよびMサブユニットと、細菌と古細菌のフェリチンのすべてのサブユニットはH型であり、フェロキシダーゼ活性があります。つまり、鉄を第一鉄（Fe 2+）から第三鉄（Fe 3+ ）の形に変換できます。これにより、第一鉄と過酸化水素の間で発生するフェントン反応と呼ばれる有害な反応が制限され、非常に有害なヒドロキシルラジカルが生成されます。フェロキシダーゼ活性は、各H型サブユニットの中央にある二鉄結合部位で発生します。[22] [23] Fe(II)の酸化後、Fe(III)生成物はフェロキシダーゼ中心に準安定に留まり、Fe(II)に置換される。[23] [24]このメカニズムは、生命の3つのドメインすべてにおけるフェリチンに共通していると思われる。[22]フェリチンの軽鎖にはフェロキシダーゼ活性はないが、タンパク質ケージを介した電子移動を担っている可能性がある。[25]
免疫反応
フェリチン濃度は、感染症や癌があると急激に上昇する。エンドトキシンはフェリチンをコードする遺伝子のアップレギュレーターであり、フェリチン濃度の上昇を引き起こす。対照的に、シュードモナスなどの微生物はエンドトキシンを持っているにもかかわらず、感染後48時間以内に血漿フェリチン濃度を大幅に低下させる。したがって、感染した体の鉄貯蔵庫は感染因子に対して拒否され、その代謝が妨げられる。[26]
ストレス反応
フェリチン濃度は無酸素症などのストレスに反応して増加することが示されており[27]、これはフェリチンが急性期タンパク質であることを示唆している[28]。
ミトコンドリア
ミトコンドリアフェリチンは分子機能に関連する多くの役割を持っています。フェロキシダーゼ活性、結合、鉄イオン結合、酸化還元酵素活性、第二鉄結合、金属イオン結合、遷移金属結合に関与しています。生物学的プロセスの範囲内では、酸化還元、膜を介した鉄イオン輸送、細胞鉄イオン恒常性に関与しています。[引用が必要]
卵黄
一部のカタツムリでは、卵黄のタンパク質成分は主にフェリチンです。[29]これは体細胞フェリチンとは異なるフェリチンで、遺伝子配列も異なります。中腸腺で生成され、血リンパに分泌され、そこから卵に運ばれます。[29]
組織分布
脊椎動物では、フェリチンは通常細胞内に存在しますが、血漿中にも少量存在します。[26]
診断用途
血清フェリチン濃度は、鉄欠乏性貧血の検査の一環として医療検査室で測定されます。[6]フェリチン濃度は、1ミリリットルあたりナノグラム（ng/mL）または1リットルあたりマイクログラム（μg/L）で測定され、この2つの単位は同等です。
測定されたフェリチン値は、通常、体内に蓄えられた鉄の総量と直接相関関係にあります。しかし、慢性疾患による貧血の場合、フェリチン値は人為的に高くなることがあります。これは、鉄過剰のマーカーとしてではなく、炎症性急性期タンパク質としてのフェリチン値が高くなるためです。 [引用が必要]
正常範囲
基準範囲と呼ばれる正常なフェリチン血中濃度は、多くの検査機関によって決定されます。フェリチンの範囲は検査機関によって異なりますが、典型的な範囲は男性で40〜300 ng/mL（=μg/L）、女性で20〜200 ng/mL（=μg/L）です。[30]
欠乏
2014年にニューイングランド医学ジャーナルに掲載されたレビューによると、フェリチン値が30 ng/mL未満の場合、鉄欠乏症を示し、10 ng/mL未満の場合、鉄欠乏性貧血を示すとされています。[30] 2020年の世界保健機関のガイドラインでは、フェリチン値が5歳未満の健康な小児では12 ng/mL未満、5歳以上の健康な個人では15 ng/mL未満の場合、鉄欠乏症を示すとされています。[31]
いくつかの研究では、疲労感がありフェリチン値が50 ng/mL未満の女性は鉄分補給後に疲労感が軽減されることが示唆されている。[32] [33]
貧血の状況では、血清フェリチン値の低下は鉄欠乏性貧血の最も特異的な検査所見です。[34]しかし、感染や慢性炎症の種類によっては血中のフェリチン値が上昇するため、感度は低くなります。[35]これらの状態により、鉄不足による低フェリチン値が正常範囲内の値に変換される可能性があります。このため、低フェリチン値は正常範囲の値よりも多くの情報を伝えます。血中フェリチン値が偽陽性となることは非常にまれですが、[35]極端な場合には測定ツールのフック効果によって発生することがあります。 [36]
フェリチン値が低い場合、甲状腺機能低下症、[37]、 ビタミンC欠乏症、セリアック病の兆候となることもあります。[要出典]
むずむず脚症候群の患者の中には血清フェリチン値が低い人もいますが、これは必ずしも貧血とは関係なく、貧血に至らないほど鉄貯蔵量が少ないことが原因である可能性があります。[38] [39]
2009年のアメリカ栄養士会の見解によれば、菜食主義は血清フェリチン値の低下の原因ではない。「菜食主義者の鉄欠乏性貧血の発症率は非菜食主義者と同程度である。菜食主義者の成人は非菜食主義者よりも鉄貯蔵量が少ないが、血清フェリチン値は通常正常範囲内である。」 [40]
過剰
フェリチン値が高い場合、鉄分が過剰であるか、鉄分過剰がない状態でフェリチンが動員される急性炎症反応が起きています。たとえば、フェリチン値は感染症で高くなることがありますが、体内の鉄分過剰を知らせるものではありません。
フェリチンは、ヘモクロマトーシスやヘモジデローシスなどの鉄過剰症のマーカーとしても使用されます。成人発症スチル病、一部のポルフィリン症、血球貪食性リンパ組織球症/マクロファージ活性化症候群は、フェリチン値が異常に上昇する可能性がある疾患です。
フェリチンも急性期反応物質であるため、病気の経過中に上昇することがよくあります。正常なC 反応性タンパク質は、急性期反応によって引き起こされるフェリチンの上昇を除外するために使用できます。[引用が必要]
フェリチンはCOVID-19の症例で上昇していることが示されており、臨床転帰の悪化と相関している可能性がある。 [41] [42]フェリチンとIL-6は、 COVID-19の重症および致死症例の免疫学的バイオマーカーとなる可能性があると考えられている。フェリチンとC反応性タンパク質は、COVID-19の症例における全身性炎症反応症候群の早期診断のためのスクリーニングツールとなる可能性がある。 [43] [44]
神経性食欲不振症患者の研究によると、急性栄養失調の期間中、鉄が血管内容積として貯蔵され、赤血球数が減少するため、フェリチン値が上昇する可能性がある。[45]
別の研究では、神経性食欲不振症の異化作用により、イソフェリチンが放出される可能性があることが示唆されています。さらに、フェリチンは、酸化ダメージからの保護など、体内で重要な非貯蔵役割を果たしています。これらのイソフェリチンの増加は、フェリチン濃度の全体的な増加に寄与する可能性があります。免疫測定法や免疫比濁法によるフェリチン測定でもこれらのイソフェリチンが検出される可能性があり、鉄貯蔵状態を正確に反映していない可能性があります。[46]
研究によると、男性ではトランスフェリン飽和度（血清鉄濃度÷総鉄結合能）が60％以上、女性では50％以上で、鉄代謝異常（遺伝性ヘモクロマトーシス、ヘテロ接合体、ホモ接合体）の存在を約95％の精度で特定できることが明らかになっています。この知見は、特に血清フェリチンが低いままの遺伝性ヘモクロマトーシスの早期診断に役立ちます。遺伝性ヘモクロマトーシスで保持される鉄は主に実質細胞に沈着し、網状内皮細胞の蓄積は病気のかなり後期に起こります。これは、鉄沈着が最初に網状内皮細胞に起こり、次に実質細胞に起こる輸血鉄過剰症とは対照的です。これが、遺伝性ヘモクロマトーシスでフェリチンレベルが比較的低いままであるのに、トランスフェリン飽和度が高い理由を説明しています。[47] [48]
慢性肝疾患の場合
血液学的異常は慢性肝疾患と関連することが多い。肝硬変患者では鉄過剰症と鉄欠乏性貧血の両方が報告されている。[49] [50]前者は主に肝臓の合成能力の低下によるヘプシジンレベルの低下によるものであり、後者は門脈圧亢進症による急性および慢性出血によるものである。進行した慢性肝疾患の患者では炎症も存在する。その結果、慢性肝疾患では肝臓および血清フェリチンレベルの上昇が一貫して報告されている。[51] [52] [53]
研究では、急性代償不全[54]および慢性肝不全の急性期にある肝硬変患者において、血清フェリチン値が高いことと短期死亡リスクの増加との間に関連があることが示されています。 [55]別の研究では、代償不全および安定代償不全肝硬変患者において、血清フェリチン値が高いことと長期死亡リスクの増加との間に関連があることがわかっています。 [56]同じ研究では、安定代償不全肝硬変患者では血清フェリチン値の上昇が細菌感染の発症を予測できることが実証されましたが、代償不全肝硬変患者では、血清フェリチン値の低い患者で最初の急性代償不全エピソードの発生率が高くなっています。この後者の発見は、慢性出血と門脈圧の上昇との関連によって説明されました。[56]
発見
フェリチンは1937年にチェコスロバキアの科学者ヴィレム・ラウフベルガーによって発見された。[57] [7] : e9 サム・グラニックとレオノール・ミカエリスは1942年にアポフェリチンを生成した[7] : e10
アプリケーション
フェリチンは、化学蒸着法によるカーボンナノチューブの成長のための鉄ナノ粒子(NP)を製造する際の前駆体として材料科学で使用されています。
フェリチンとミニフェリチン（Dps）タンパク質によって形成された空洞は、金属ナノ粒子の製造のための反応室としてうまく使用されています。[58] [59] [60] [61] タンパク質シェルは、粒子の成長を抑制するテンプレートとして、またナノ粒子間の凝固/凝集を防ぐコーティングとして機能します。さまざまなサイズのタンパク質シェルを使用することで、化学的、物理的、生物医学的用途向けにさまざまなサイズのナノ粒子を簡単に合成できます。[6] [62]
フェリチンナノ粒子の表面にスパイクタンパク質の受容体結合ドメインを表示する実験的なCOVID-19ワクチンが製造されている。 [63]
注記
ヒトフェリチンの主なペプチド配列は以下の通りである: [64]
MTTASTSQVR QNYHQDSEAA INRQINLELY ASYVYLSMSY YFDRDDVALK NFAKYFLHQS HEEREHAEKL MKLQNQRGGR IFLQDIKKPD CDDWESGLNA MECALHLEKN VNQSLLEFPS PISPSPSCWH HYTTNRPQPQ HHLLRPRRRK RPHSIPTPIL IFRSP.
参照
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