バクテリオフェリチン

バクテリオフェリチン( Bfr ) は、二核鉄中心とヘム b の両方を含むオリゴマータンパク質です。Bfr の三次構造と四次構造は、フェリチンのものと非常によく似ています。 BFR の生理学的機能は、鉄の吸収以外のものである可能性がありますが、明らかではありません。

Bfrの構造は、X線結晶構造解析によって決定されています。^{[1] [2]} Bfrは、12のヘム基を含む24の同一のサブユニットからほぼ球形の中空の殻を形成します。大腸菌由来のシトクロムb1（バクテリオフェリチン）の単斜晶系の結晶構造鉄は、その中央の空洞（直径約80Å）に水和した酸化鉄鉱物として蓄えられています。複合体全体は、立方（432）対称性を持っています。各サブユニットには、サブユニットの4つの主要なヘリックスを連結する二核金属結合部位（二鉄部位）が含まれており、これがフェロキシダーゼ活性部位であると特定されています。

Pseudomonas aeruginosa由来の Bfr ( Pa Bfr) は、他の Bfr とは異なり、アミノ酸配列が大きく異なる 2 つのサブユニット タイプを含むことがわかっています。同様のヘテロアセンブリは、高等真核生物のフェリチンにも見られます。

大腸菌由来のBfr （Ec Bfr）は、2つのオリゴマー化状態を形成することで自然に構造不安定性と不完全な自己組織化挙動を示し、最小タンパク質ナノケージの自己組織化に関する研究のモデルとして使用されてきました。 ^[3]

• 米国国立医学図書館医学件名表(MeSH)のバクテリオフェリチン
• PDB : 1bcf